Baixe o app para aproveitar ainda mais
Prévia do material em texto
1 Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Universidade Paulista – UNIP Campus Flamboyant – Goiânia Curso: Nutrição Aula 2 Proteínas Estrutura e Função Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas DEFINIÇÃO “Compostos nitrogenados orgânicos complexos, presentes em todas as células vivas, formados fundamentalmente por C, H, O e N. Contêm ainda S, P, Cu, Fe, Mg entre outros elementos. Podem ser considerados polímeros de compostos nitrogenados conhecidos como aminoácidos (aa). Aminoácidos - São compostos orgânicos que contêm um grupo amina contendo nitrogênio carregado positivamente em uma extremidade e um grupo carboxila carregado negativamente na outra extremidade ”. Os aminoácidos são os monômeros que constituem as proteínas onde estão ligados entre si através de ligações peptídicas (amida). Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias polipeptídicas, em que cada cadeia possui uma seqüência característica de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. • Macromoléculas mais abundantes; • Milhares de tipos diferentes; • É a expressão da informação genética. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Aminoácidos • São as unidades estruturais básicas das proteínas. • É constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R diferenciado, ligados a um átomo de carbono, que é chamado de carbono alfa por ser o adjacente ao grupamento carboxila (ácido). Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas • As seqüências de aminoácidos das proteínas são geneticamente determinadas; • A seqüência de nucleotídeos no DNA especifica uma seqüência complementar de nucleotídeos no RNA que, por sua vez, especifica a seqüência de aminoácidos de uma proteína; • Cada um dos 20 aminoácidos é codificado por uma ou mais seqüências específicas de três nucleotídeos. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas • A seqüência de aminoácidos é o elo entre a mensagem genética no DNA e a estrutura tridimensional que executa a função biológica de uma proteína; • A seqüência de uma proteína revela muito de sua história evolutiva; • As proteínas só se assemelham umas às outras, em seqüência de aminoácidos se tiverem um ancestral comum. 2 Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Importância da seqüência de aminoácidos: • O conhecimento da seqüência de uma proteína é muito útil para a elucidação de seu mecanismo de ação. • A análise da seqüência e estrutura de proteínas está revelando as regras que comandam o enovelamento das cadeias polipeptídicas. • Alterações na seqüência dos aminoácidos podem produzir funções anormais e doenças. • A seqüência de uma proteína revela muito sobre sua história evolutiva. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Ligação entre aminoácidos • A ligação peptídica é feita a partir da formação de uma ponte de hidrogênio entre o carbono da carboxila do primeiro aminoácido com o nitrogênio do grupo amina do aminoácido seguinte. Esta interação propicia a liberação de uma molécula de água. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Níveis de Organização das Proteínas Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura primária Residuos de aa’s Estrutura secudária αααα-hélice Estrutura terciária Dobramente da cadeia polipeptidica Estrutura quaternária Dif. cadeia polipeptidicas Níveis de Organização das Proteínas Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Primária • É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína; • É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Níveis de Organização das Proteínas 3 Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia αααα Hélice Folha ββββ pregueada αααα Hélice Estrutura Secundária Arranjo espacial • É a disposição espacial que a cadeia polipeptídica adquire Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Secundária Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia αααα-hélice Estrutura Secundária Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Secundária Folha ββββ pregueada Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Secundária Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Secundária 4 Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Níveis de Organização das Proteínas Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Terciária Arranjo tridimensional de todos os átomos de uma cadeia polipeptídica no espaço, inclusive de seus grupos prostéticos; Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos; Interação de aminoácidos situados a longas distâncias na cadeia polipeptídica. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Terciária Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Níveis de Organização das Proteínas Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Estrutura Quaternária • Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem; • Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados; • É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico. Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia est. terciária est. quaternária est. secundária Proteínas Níveis de Organização 5 Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Categorias de Proteínas Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Categorias de Proteínas Fibrosas: compostas de cadeias filamentosas individuais e alongadas, as quais se unem lateralmente por diversos tipos de ligações cruzadas, formando uma estrutura muito estável e quase insolúvel (queratina, seda, colágeno); Globulares: são relativamente solúveis e bastante compactas devido ao considerável número de dobras da longa cadeia peptídica (citocromo C, proteínas do sangue – albumina do soro, glicoproteínas, anticorpos, hemoglobina, hormônios, enzimas, proteínas de nutrição). Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Fibrosas Queratina Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Fibrosas Seda Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Fibrosas Colágeno Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Globulares Hemoglobina 6 Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Globulares Albumina Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Funções PROTEÍNAS Estruturais Motoras Hormonais Enzimas Transporte Anticorpos Núcleo- proteínas Reserva de Membrana Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas Funções 1. Basicamente elementos estruturais (colágeno, elastina, queratina, fibroina, etc.); 2. Contração e movimentação (actina e miosina, tubulina, etc.); 3. Fonte de nutrientes e de reserva (ovoalbumina, caseína, ferritina) e fonte alternativa de energia quando a dieta é deficiente em fontes convencionais de energia (carboidratos e lipídios); 4. Veículo de transporte para gorduras, vitaminas e alguns minerais (hemoglobina, lipoproteínas, etc.); Prof. MSc Yara Lúcia Marques Maia Proteínas 5. Pontes de ligação ou receptores na parede celular; 6. Atividade enzimática (a maioria das enzimas são proteínas) e hormonais (insulina, ocitocina, hormônio paratireóideo); 7. Defesa do organismo (imunoglobulinas ou anticorpos, fibrogênio e trombina, etc.); 8. Formação da maior parte dos músculos, órgãos internos e externos, tecidos conectivo e cartilaginoso - Construtora; 9. Outras (Adoçante: A Monelina é uma proteína de uma planta africana com sabor adocicado; Anticongelante; animais aquáticos.
Compartilhar