Estudo dirigido 4 Aminoácidos

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Ministério da Educação
�Universidade Federal Rural Da Amazônia-UFRA
Instituto Sócioambiental e dos Recursos Hídricos - ISARH�
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Disciplina Bioquímica
4º estudo dirigido: Aminoácidos
O que são aminoácidos? 
	São moléculas que apresentam um grupo carboxila e um amino ligados ao mesmo átomo de carbono (Carbono α). São a unidade estrutural que constituem as proteínas e participam em funções biológicas no nível celular.
Quais são as funções dos aminoácidos? 
	Aminoácidos são fundamentais na construção do corpo. Além de compor as células e recuperar os tecidos, eles formam anticorpos para combater as bactérias e vírus que possam nos infectar. Esses compostos fazem parte das enzimas e do sistema hormonal	e são responsáveis pela composição das nucleoproteínas (RNA e DNA) e por transportar oxigênio por todo o corpo e ainda participam das atividades dos músculos.
Apresente a estrutura geral dos aminoácidos.
	Esta estrutura é comum a todos os tipos de α-aminoácidos, exceto um (a prolina, aminoácido cíclico, é a excessão). O grupo R, ou cadeia lateral, ligado ao carbono α é diferente em cada aminoácido.
Quais são as características dos grupos R que diferenciam os vinte aminoácidos?
	Todos os 20 tipos de aminoácidos comuns são α-aminoácidos. Diferem uns dos outros em suas cadeias laterais ou grupos R, que variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e que influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água.
Por que os aminoácidos presentes em proteínas são L-estereoisômeros?
	Quase todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisométrica, D ou L. Os resíduos de aminoácidos em moléculas proteicas são exclusivamente estereoisômeros L. As células são capazes de sintetizar especificamente os isômeros L de aminoácidos porque os sítios ativos de enzimas são assimétricos, tornando estereoespecíficas as reações por elas catalisadas.
De acordo com as características de seu grupo R, os aminoácidos podem ser classificados em cinco classes. Quais são essas classes?
	O conhecimento das propriedades químicas dos aminoácidos comuns é fundamental para a compreensão da bioquímica. O estudo pode ser simplificado agrupando-se os aminoácidos em cinco classes principais com base nas propriedades dos seus grupos R, particularmente sua polaridade ou tendência para interagir com a água em pH biológico (próximo do pH 7): 
Grupos R apolares, alifáticos
Grupos R aromáticos
Grupos R polares, não carregados
Grupos R carregados positivamente (+); básicos
Grupos R carregados negativamente (-); ácidos
 Apresente a classe, o nome e a estrutura química dos 20 aminoácidos encontrados em proteínas. Quais desses aminoácidos contribuem para as interações hidrofóbicas e hidrofílicas?
	
(Hidrofóbicos)
(Hidrofílicos)
(Relativamente Hidrofóbicos)
(Hidrofílicos)
(Hidrofílicos)
Quais são os aminoácidos que absorvem a luz ultravioleta? A que grupo eles pertencem? Apresente as suas estruturas químicas. 
	O triptofano, a tirosina e, em menor extensão, a fenilalanina, absorvem a luz ultravioleta. Isso explica a forte absorbância de luz com comprimento de onda de 280 nm característica da maior parte das proteínas, propriedade explorada por pesquisadores na caracterização de proteínas.
Quais são os aminoácidos incomuns? Cite somente seus nomes.
	Além dos 20 aminoácidos comuns, as proteínas podem conter resíduos criados por modificações de resíduos comuns já incorporados em um polipeptídio. Entre os aminoácidos incomuns estão: 
4-hidroxipolina
5-hidroxilisina
6-N-metil-lisina
γ-carboxiglutamato
desmosina
selenocisteína
ornitina
citrulina
Quais são as modificações reversíveis que ocorrem em aminoácidos?
	Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteína podem ser modificados transitoriamente para alterar as funções da proteína. A adição de grupos fosforil, metil, acetil, adenilil, ADP-ribosil ou outros grupos a resíduos de aminoácidos específicos pode aumentar ou diminuir a atividade de uma proteína.
 Cite o nome de dois aminoácidos que não são constituintes de proteínas. Quais são suas funções?
	A ornitina e a citrulina são intermediários chave (metabólitos) na biossíntese de arginina e no ciclo da ureia.
 Apresente a estrutura química geral das formas não-iônica, iônica, iônica dipolar (ácido) e iônica dipolar (base) de um aminoácido.
 Dada a curva de titulação do aminoácido glicina (abaixo). Apresente e discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa curva. Mostre como foi encontro o valor do ponto isoelétrico (5,97).
pK1: tendência do grupo –COOH doar um próton (2,34)
pK2: tendência do grupo –NH3+ doar um próton (9,60)
Pisoelétrico: ponto no qual a carga elétrica final é zero (5,97)
Regiões de Maior Poder de Tamponamento: regiões centradas em pK1 e pK2.
pH acima do seu pI: carga final negativa e irá se deslocar para o eletrodo positivo
pH abaixo do seu pI: carga final positiva e irá se deslocar para o eletrodo negativo
pH igual ao seu pI: carga nula e não há movimentação
O conhecimento da massa e do ponto isoelétrico dos aminoácidos é importante? Explique.
		Conhecer a massa e o ponto isoelétrico dos aminoácidos e, consequentemente das proteínas, é útil quando é necessário realizar estudos específicos, de modo que é preciso isolar um aminoácido ou proteína. Logo, os processos mais comuns para isolá-los consistem em métodos nos quais é necessário conhecer a influência da tanto da massa quanto do ponto isoelétrico no processo de titulação, ou qualquer outro que venha a ser utilizado.
 Dada a curva de titulação do aminoácido glutamato (abaixo). Apresente e discuta quais são as informações que podem ser obtidas a partir dessa curva. Calcule o ponto isoelétrico.
pK1: 2,19
pK2: 9,67
pKR: 4,25
Pisoelétrico: 3,22
Regiões de Maior Poder de Tamponamento:
pH acima do seu pI: carga final negativa e irá se deslocar para o eletrodo positivo
pH abaixo do seu pI: carga final positiva e irá se deslocar para o eletrodo negativo
pH igual ao seu pI: carga nula e não há movimentação
Curva de titulação do aminoácido glicina
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Curva de titulação do aminoácido glutamato
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Prof. Dr. Reginaldo Alves Festucci Buselli
Universidade Federal Rural da Amazônia (UFRA)
Instituto Sócioambiental e dos Recursos Hídricos (ISARH)
Centro de Tecnologia Agropecuária (CTA)
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