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* Bioquímica * 1 - Introdução à Bioquímica O que é Bioquímica? É a química da vida. É o estudo da vida ao nível químico. É o estudo das reações químicas que ocorrem em organismos biológicos. A bioquímica procura entender como a vida existe a partir de moléculas intrinsecamente inanimadas (sem vida). A bioquímica procura explicar a vida em termos químicos * Importância da Bioquímica e suas relações com outras disciplinas: Importância para estudos ambientais: processo microbiológicos: tratamento de esgotos e resíduos bioremediação ciclos biogeoquímicos (C, N, S etc.) toxicologia e mutagênese destino de poluentes fotossíntese – tipos de vegetação e adaptação Bioquímica Genética Biologia celular * Reprodução Crescimento Metabolismo Resposta a estímulos do ambiente/capacidade de mudança Características que definem a vida: * Todo organismo vivo é estruturalmente complexo e altamente organizado. PRINCÍPIOS GERAIS E MOLECULARES DA VIDA - Os organismos vivos são capazes de auto-duplicar e auto-montagem * Por trás da diversidade biológica existe certa unidade de organização 10 milhões de espécies diferentes – grande diversidade Todos os seres vivos: nos níveis celular e molecular, há um plano de organização unificado bioquimicamente têm as mesmas estruturas e funções básicas e um mesmo código genético. Simplifica o entendimento da Bioquímica! * Subunidades monoméricas Letras do alfabeto (26 tipos diferentes) Nucleotídeos (4 tipos diferentes) Aminoácidos (20 tipos diferentes) Sequências ordenadas lineares DNA Palavras Proteina Em todos os seres, as macromoléculas são construídas a partir dos mesmos tipos de unidades monoméricas: -existência de modelos subjacentes comuns. -simplicidade básica na estrutura das macromoléculas, apesar dos bilhões de tipos de proteínas existentes em milhões de espécies de seres vivos. * - A célula é uma máquina onde ocorrem reações químicas com alto grau de controle e seletividade Os organismos vivos são capazes de extrair e utilizar energia do seu ambiente Os processo metabólicos são regulados e ajustados para operar com eficiência e economia * Como a célula exerce ou alcança alto grau de controle, seletividade e eficiência? Mecanismos como: - enzimas compartimentalização processamento de informação As enzimas desempenham papel fundamental neste processo. As enzimas são proteínas especializadas, capazes de catalisar as reações bioquímicos. As reações ocorrem a temperatura constante * * A matriz da vida é caracterizada por interações fracas em um ambiente aquoso. As interações não covalentes na célula Quais são os principais tipos? - interações iônicas; - pontes de hidrogênio; - interações hidrofóbicas; - interações de van der Waals. * Importância das interações não covalentes: - estabilizam estruturas tridimensionais de macromoléculas e de estruturas supramoleculares (inclusive a célula!!); - são importantes na dinâmica de interações entre moléculas (interações transitórias); - são fundamentais para a especificidade das interações COMO e PORQUE se estas interações são fracas? - as interações não covalentes estão constantemente se fazendo e desfazendo (são facilmente quebradas pela agitação térmica das moléculas) * Porque as interações não covalentes: ocorrem apenas a distâncias relativamente curtas; são necessárias diversas interações fracas para gerar uma interação estável entre duas moléculas ou partes de uma mesma molécula; - apenas moléculas com certo grau de complementariedade quanto ao formato são capazes de estabelecer uma interação estável; - o fato de haver sempre uma certa porcentagem de ligações que estão rompidas confere flexibilidade às moléculas biológicas. * Complexo mais estável Complexo menos estável Interações fracas – ocorrem a distâncias curtas número de interações determina estabilidade Complementariedade molecular * Ligações não covalentes: Ao contrário de covalentes, estão sendo continuamente formados e quebrados São suficientemente fortes (em conjunto) para formar e estabilizar estruturas, mas suficientemente fracos para as estruturas serem desfeitas Não há necessidade de catálise enzimática - energia cinética das moléculas (movimento térmico) Interações não covalentes sempre involvem cargas elétricas Permitem: grande flexibilidade estrutural especificidade de interações interações transientes * Especificidade: Anticorpos Enzimas Hormonios Expressão de genes Interações moleculares transientes são importantes em: Enzimas (catálise) Regulação de enzimas Transporte através de membranas Sinalização celular Mas também pode haver a necessidade de interações irreversíveis Importantes para determinar a estrutura ou associaçõs em: - Estrutura de proteinas - DNA - Membranas * * * * Ponte de hidrogênio Altamente direcional – mais forte quando todos os átomos estão em linha * * Forças de Van der Waals – termo usado coletivamente para interações entre átomos muito próximos entre si – flutuações na densidade dos eletrons geram dipolos induzidos. Não são específicos (podem ocorrer entre qualquer par de átomos) e são as únicas interações que ocorrem entre moléculas não polares. O posicionamento preciso é um prerequisito para interações de Van der Waals. Principais características: 1 – atrações de curto alcance 2 – variam quanto a energia de formação da ligação * * Conclusões: Importância de moléculas grandes Importância de moléculas polares E qual o papel da água? Meio para o metabolismo Solvente de muitos compostos Calor específico elevado Reagente ou produto de muitas reações bioquímicas O meio aquoso favorece as interações não covalentes entre as moléculas – importantes para a complementariedade molecular * H2O SOLVENTE UNIVERSAL * Líquido Gelo * * * Interações Hidrofóbicas * * * Ligação fosfodiéster Espinha dorsal * Porque disposição antiparalela? DNA - Dupla hélice * Pareamento de bases, disposição antiparalela e, consequentemente, estrutura geral é resultante da: Otimização de pontes de hidrogênio (com geometria ideal) Distância constante entre fitas Quais as vantagens da dupla hélice? * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * *
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