ESTRUTURA DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

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22/10/2013 
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Aula 2 
 
Estrutura de aminoácidos e 
proteínas 
 
Universidade Federal de Pelotas 
Disciplina de Bioquímica 
Curso de Engenharia Sanitária e Ambiental 
 
São as macromoléculas mais abundantes nas células 
vivas. 
 
Elas ocorrem em todas as células e em todas as partes 
da estrutura celular. 
 
Possuem uma grande diversidade de tamanhos e 
exibem uma variedade de funções biológicas. 
 
1. Características Gerais das Proteínas 
 
2 
2. Funções das Proteínas 
3 
Funções das 
Proteínas 
Enzimática 
Sistemas contráteis 
Imunidade 
Ex: lipases 
Ex: anticorpos 
Ex: actina 
e miosina 
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Funções das 
Proteínas 
Estrutural 
Transporte 
Hormonal 
Ex: insulina 
Ex: hemoglobina 
Ex: cabelos e unhas 
“Polímeros formados por unidades mais simples 
denominada de aminoácidos” 
 
Existem somente 20 tipos de aminoácidos na natureza: 
 
 
 
 
Proteínas com uma grande diversidade de propriedades 
e funções biológicas 
 
 
 
 
3. Conceito de Proteína 
5 
Existem 20 tipos de aminoácidos encontradas na 
natureza: 
 
 
Asparagina 
Cisteína 
Glicina 
Glutamina 
Prolina 
Tiroxina 
Ácido aspártico 
Ácido glutâmico 
Alanina 
Histidina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4. Estrutura dos Aminoácidos 
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Arginina 
Fenilalanina 
Isoleucina 
Leucina 
Lisina 
Metionina 
Serina 
Treonina 
Triptofano 
Valina 
Aminoácidos 
não essenciais 
 
O corpo humano 
pode sintetizar 
Aminoácidos 
essenciais 
 
Não podem ser 
produzidos 
pelo corpo 
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 4.1 Estrutura química dos aminoácidos: 
 
Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono ligado a 
quatro grupos diferentes: grupo amino, um grupo carboxila, um 
hidrogênio e um grupo R. 
7 
 
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 Aminoácidos apolares: com cadeias laterais que não interagem com 
a água. Nas proteínas encontradas em solução aquosa esses 
aminoácidos agrupam-se no interior da proteína. 
 
9 
4.2 Classificação dos aminoácidos quanto a polaridade 
dos grupos R: 
 Aminoácidos polares: com cadeias laterais que interagem com a 
água. 
 
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 Nome dos aminoácidos possui uma abreviatura associada de três 
letras e um símbolo de uma letra: 
 
Glicina = Gly (G) 
Alanina = Ala (A) 
Prolina= Pro (P) 
Valina = Val (V) 
Leucina= Leu (L) 
Isoleucina= lle (I) 
Metionina= Met (M) 
Fenialanina = Phe (F) 
Tirosina= Try (Y) 
Triptofano= Trp (W) 
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4.3 Nomenclatura dos aminoácidos: 
 
 
Serina= Ser (S) 
Treonina= Thr (T) 
Cisteína= Cys (C) 
Aspargina= Asn (N) 
Glutamina= Gln (Q) 
Lisina= Lys (K ) 
Histidina= His (H) 
Arginina= Arg (R) 
Aspartato= Asp (D) 
Glutamato= Glu (E) 
 
 Duas ou mais moléculas de aminoácidos podem ser unidas através 
de uma ligação peptídica levando a formação de proteínas: 
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4.4 Aminoácidos e a formação de proteínas: 
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Ligação peptídica: ocorre entre o grupo amino de um aminoácido e o 
grupo carboxila do aminoácido seguinte 
 
 
 
Dois aminoácidos: dipeptídeo 
 Três aminoácidos: Tripeptídeo 
 Quatro aminoácidos: Tetrapeptídeo 
 Cinco aminoácidos: Pentapeptídeo 
 Oligopeptídeos: (pequeno número de aminoácidos) 
 Polipeptídeos (grande número de aminoácidos) 
 Proteínas (milhares de aminoácidos) 
 
13 
 
14 
4.5 Características gerais de uma Cadeia Polipeptídica: 
Extremidade 
aminoterminal 
Extremidade 
carboxiterminal 
 Peptídeos e polipeptídeos possuem diversos tamanhos e 
composições de aminoácidos característicos: 
 
 
15 
 Os tipos de aminoácidos também variam de uma proteína para 
outra: 
 
 
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 As proteínas podem ser compostas somente por aminoácidos ou 
podem conter outros grupos químicos associados (grupo 
prostético): 
 
 
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Mioglobina 
(Hemeproteína) 
Hemoglobina 
(Hemeproteína) 
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 Um pouco de história....... 
 
Em 1953 Frederick Sanger determinou a seqüência de aminoácidos da 
insulina 
 
Marco na história da bioquímica 
 
AS PROTEÍNAS TEM UMA SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS DEFINIDA 
 
Saber as seqüências de aminoácidos é importante: 
Elucidar o mecanismo de ação (enzimas) 
Conhecimento de patologias moleculares 
História evolutiva 
Seqüências de aminoácidos determinam as estruturas tridimensionais 
 
 SEQUÊNCIA DE AMINOÁCIDOS = ESTRUTURA PRIMÁRIA DAS 
PROTEÍNAS 
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Estrutura primária 
Estrutura Secundária 
Estrutura Terciária 
Estrutura Quaternária 
5. Estrutura de uma proteína 
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5.1. Estrutura primária 
- Seqüência de aminoácidos de uma proteína. Cada proteína 
possui um número e uma seqüência específica de 
aminoácidos. 
 
- A estrutura primária determina a estrutura tridimensional de 
uma proteína, portanto sua função biológica. 
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 Importante em doenças 
genéticas que resultam de 
proteínas com seqüências 
anormais de aminoácidos: 
 
Ex: anemia falciforme 
 
As propriedades alteradas da 
hemoglobina resultam da 
substituição de um 
aminoácido valina em vez de 
glutamato. 
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5.2. Estrutura secundária 
 - Refere-se a conformação local de algum porção do polipeptídeo. 
Alguns tipos de estrutura secundária são mais estáveis: α-hélice e 
as conformações β. 
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5.2.1. α - Hélice 
- Consiste em uma porção da cadeia polipeptídica enrolada na 
forma de um espiral com as cadeia laterais dos aminoácidos 
estendendo-se para fora do eixo: 
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5.2.2. Conformação β 
- São conformações mais estendidas da cadeia 
- Pode ser composta por duas ou mais cadeia estendidas em 
formato em ziguezague 
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5.2.3. Dobras ou curvaturas β 
- Dobras ou voltas na qual a cadeia polipeptídica inverte sua 
direção. 
 
- São elementos de conexão entre a α-hélice ou conformação β. 
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5.3. Estrutura Terciária 
- Refere-se ao arranjo tridimensional de todos os átomos de uma 
proteína : 
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5.4. Estrutura Quaternária 
- Refere-se ao arranjo tridimensional de proteínas que tem mais 
de uma cadeia polipeptídica. 
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- Estas cadeias polipeptídicas podem funcionar 
independentemente uma das outras ou trabalhar 
cooperativamente (Ex: Hemoglobina que possui quatro cadeias 
polipeptídicas). 
 
OBS: 
 
- Tanto a estrutura terciária e a estrutura quaternária são 
estabilizadas por ligações fracas 
 
 
 Pontes de hidrogênio, Interações hidrofóbicas e Interações iônicas. 
31 
• Estrutura das proteínas 
32 
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Resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas 
secundárias e terciárias sem a hidrólise das ligações peptídicas: 
6. Desnaturação protéica 
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Agentes desnaturantes de proteínas: 
 
Calor 
Extremos de pH 
Detergentes 
Solventes orgânicos (álcool ou acetona) 
Uréia 
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Consistem principalmente de um único tipo de estrutura secundária. 
Cadeia polipeptídicas mais estendidas. 
 
Fornecem suporte, forma e proteção externa. 
 
São insolúveis em água (grande quantidade de aminoácidos apolares). 
 
Exemplos: 
α-queratina Colágeno 
 
 
 
7. Proteínas fibrosas 
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As alfa queratinas evoluíram no sentido de serem resistentes. 
 
Encontrada no cabelo, unhas, cascos, chifres e na camada externa 
da pele. 
 
As alfa queratinas são formadas somente por alfa hélices. 
7.1. α-queratina37 
O colágeno também evolui no sentido de ser resistente. 
Encontrado em cartilagens, tendões e na córnea dos olhos. 
Formado por alfa hélices. 
Três cadeias polipeptídicas se enovelam 
 
 
7.2 Colágeno 
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A seqüência de aminoácidos no colágeno é Glicina - X- Prolina ou 
Glicina -X – Hidroxiprolina: 
 
 
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Defeitos genéticos relacionado a estrutura do colágeno: resultam na 
substituição do aminoácido glicina por outro qualquer. 
 
Osteogenesis imperfecta: formação óssea anormal em bebês 
 
 
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Síndrome de Ehlers Danlos: juntas frouxas 
 
 
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Consistem de vários tipos de estrutura secundária. 
 
Cadeias polipeptídicas aparecem de forma esférica ou globular. 
 
Tem função enzimática e regulatória. 
 
8. Proteínas globulares 
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- Proteína ligante de oxigênio presente nas células musculares. 
- Função: armazenar oxigênio. 
- Abundante nos músculos de animais aquáticos. 
- Contém uma única cadeia polipeptídica de 153 aminoácidos (8 
segmentos alfa hélice e dobras beta) e um grupo heme: 
 
 
8.1 Mioglobina 
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- Componente da cadeia respiratória das mitocôndrias. 
- Apresenta uma única cadeia polipeptídica de 100 aminoácidos. 
- Contém estruturas em α-hélice, dobras β e segmentos enovelados e 
estendidos. 
- Contém um grupo heme. 
 
8.2 Citocromo 
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- Enzima presente na clara de ovo e nas lágrimas. Atua como um 
agente bactericida. 
- Apresenta uma única cadeia polipeptídica de 129 aminoácidos. 
- Contém estruturas em α-hélice, conformações β e dobras β. 
 
8.3 Lisozima 
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- Enzima secretada pelo pâncreas no interior do intestino delgado. 
- Apresenta uma cadeia polipeptídica de 124 aminoácidos. 
- Contém estruturas em α-hélice, conformações β e dobras β. 
 
8.4 Ribonuclease 
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- Embora cada uma das proteínas tenha uma estrutura distinta 
adaptada para a função biológica em particular, elas apresentam 
várias propriedades comuns: 
 
- São enoveladas 
- Aminoácidos apolares se encontram no interior da proteína 
- Aminoácidos polares estão localizados na superfície. 
- Estabilizadas por interações fracas. 
Resumindo.... 
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