metabolismo de aminoácidos e nucleotídeos_redução_2013

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Silvana Marcussi
Metabolismo de aminoácidos e nucleotídeos
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 Em eucariontes, as proteínas da dieta iniciam seu processo de digestão no estômago.
 Estômago: o pepsinogênio é convertido em pepsina na presença de ácido clorídrico;
 Pepsina catalisa a hidrólise de proteínas. 
 Intestino delgado: o tripsinogênio, proveniente do suco pancreático, é convertido em tripsina pela ação de enzimas, e a tripsina por sua vez ativa quimotripsinogênio, as procarboxipeptidases e a proelastase.
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 Tripsina e a quimotripsina hidrolisam em peptídeos menores os peptídeos resultantes da ação da pepsina. 
 Em pH ideal (8,0 – 9,0) as enzimas intestinais catalisam a hidrólise de polipeptídeos e dipeptídeos em aa.
 Os aa são absorvidos pelo epitélio intestinal, e transportados via corrente sanguínea até os tecidos. 
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Degradação intercelular de proteínas
 Lisossomal: após a endocitose, enzimas lisossomais encarregam-se da “quebra” dos polipeptídeos e dipeptídeos em aa;
 Ubiquitina: se liga covalentemente às proteínas marcando-as para a degradação pelo proteossomo; 
 Proteossomo: grande complexo multiprotéico que degrada proteínas gastando ATP. 
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As proteínas são direcionadas para localizações específicas
 SRP (complexo-proteína/RNA) – partícula que reconhece uma sequência sinalizadora presente na proteína, geralmente encontrada no N-terminal, e transfere o ribossomo e o polipeptídeo incompleto ao retículo endoplasmático.
 o polipeptídeo é então modificado e transportado para o Complexo de Golgi; em seguida enviado a um lisossomo, membrana plasmática ou vesícula transportadora.
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Descreva o processo de digestão das proteínas da dieta destacando as enzimas que trabalham na digestão extracelular e as organelas e moléculas que participam da digestão intracelular.
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CICLO DA URÉIA
- Parte da Degradação intracelular de aminoácidos
 Função: excreção do excesso de nitrogênio proveniente da quebra de aa.
 Composto por 5 reações enzimáticas: 2 mitocondriais, 3 citosólicas.
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- Degradação intracelular de aminoácidos
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Ciclo da uréia interligado ao ciclo do ácido cítrico 
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Descreva passo a passo o ciclo da uréia, citando intermediários do ciclo e locais onde as reações ocorrem (citoplasma ou mitocôndria). 
Em seguida explique porque o ciclo da uréia está interligado ao ciclo do ácido cítrico.
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DESAMINAÇÃO DOS AA
 Remoção do grupo amino, que geralmente aparece como glutamato, sendo incorporado na uréia para excreção.
 o α- cetoácido do aa pode ser quebrado até CO2 e H2O (Ciclo de Krebs) ou convertido em glicose (neoglicogênese), Acetil-CoA (para a síntese de lipídios) ou em compostos cetônicos.
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DESAMINAÇÃO DOS AA
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 aa glicogênicos: degradados até piruvato, α-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato ou oxaloacetato, precursores da glicose. 
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 aa cetogênicos: degradados até acetil-CoA ou acetoacetato - precursores de ácidos graxos ou corpos cetônicos.
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ACETIL - CoA: alanina, glicina, serina, cisteína, triptofano e treonina.
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Nucleotídeos são ésteres fosfatados de uma pentose (ribose ou desoxirribose).
A quebra de DNA e RNA também resulta em excreção de nitrogênio pelo ciclo da Uréia 
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 4/5 da atmosfera terrestre são constituídos por N2; 
 Os aa essenciais, são sintetizados pelos vegetais a partir da fixação do N2.
 A fixação do N2 pelas plantas depende de associações simbióticas com bactérias do solo.
Biossíntese de aa. 
Nitrogênio
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Biossíntese de aa essenciais
Ciclo do nitrogênio
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Descreva a fixação do nitrogênio atmosférico e suas diferentes utilizações por organismos vivos (eucariontes e procariontes).
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Aminoácidos essenciais e não-essenciais para o homem 
Fornecidos pela alimentação
Sintetizados pelo organismo
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Biossíntese de aa
Vias envolvidas
 Glicólise 
 Ciclo do ácido cítrico
 Via das pentoses fosfato
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A partir do Triptofano 3 importantes sub-produtos podem ser sintetizados: 
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Creatina é sintetizada a partir de glicina, arginina e metionina.
 Fosfocreatina: fornece reserva de alta energia para formação de ATP (células musculares e nervosas).
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 Tirosina origina uma família de catecolaminas (dopamina, norepinefrina e epinefrina) em resposta a estresse físico, psicológico ou estimulação simpática.
 Catecolaminas: 
 aumento da frequência e força de contração cardíacas; 
 glicogenólise hepática e muscular;
liberação de glicose e ácidos graxos no sangue; 
 redistribuição do sangue aos músculos esqueléticos; 
 pressão arterial e frequência respiratória.
pouca dopamina está relacionada a doença de Parkinson e seu excesso a Esquizofrenia.
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 Histidina é descarboxilada para formar histamina (potente vasodilatador; liberada como parte da resposta alérgica).
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Síntese de Proteínas
 Proteínas: sintetizadas, por expressão gênica, em resposta às necessidades correntes das células
 Tradução: é a síntese protéica guiada pelo mRNA
 Códon: trinca de nucleotídeos que codifica 1 aa específico 
 Códon de Iniciação (AUG): sinaliza o início e codificação (Met)
 Códons de finalização (UAA, UAG, UGA)
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 Código genético: sistema de correspondência entre a linguagem do DNA (nucleotídeos) e a linguagem das proteínas (aa)
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 mRNA: sofre maturação perdendo os íntrons (nucleotídeos sem significado na síntese protéica) e os éxons são ligados entre si.
 O mRNA abandona o núcleo em direção ao citoplasma.
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Iniciação: Ligação do mRNA e do tRNA que transporta o aa Met até a subunidade pequena do ribossoma - Junção da subunidade grande ao conjunto.
Etapas da síntese protéica (TRADUÇÃO)
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Alongamento: ligação de um novo tRNA com outro aa, ao códon do mRNA – ligação peptídica entre 2 aa – avanço de 3 bases pelo ribossomo – repetição do processo.
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Finalização: chegada do ribossoma a um dos códons de finalização – liberação da proteína – separação das subunidades do ribossoma.
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Descreva passo a passo a síntese protéica a partir da expressão gênica, detalhando todas as fases do processo de transcrição e tradução.
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Anemia falciforme e malária (causada por protozoário do gênero Plasmodium)
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