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06/04/2017
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Profª. Drª. Sheila Tavares Nascimento
2017
Estudo dos nutrientes - Proteínas 
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PROTEÍNAS
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FUNÇÕES, DIGESTÃO, ABSORÇÃO E METABOLISMO
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Proteínas
Definição → Biomoléculas de grande dimensão, ou 
macromoléculas, constituídas por uma ou mais cadeias de 
resíduos aminoácidos (ligados por lig. peptídicas).
Representam a maior fração dos compostos nitrogenados no 
organismo animal 
Estruturas quartenárias (CHONS)
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Proteínas
Composição básica
• Carbono (51 a 55%)
• Hidrogênio (6,5 a 7,3%)
• Oxigênio (21,5 a 23,5%)
• Nitrogênio (15,5 a 18%)
• Enxofre (O,5 a 1,5%)
• Fosforo (0 a 1,5%) .....
Alimentos vegetais → Em torno de 16% N
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Proteínas
Classificação de acordo com a composição:
• Simples= Solúveis em água e álcool e fornecem por 
hidrólise somente aa.
• Conjugadas= Fornecem por hidrólise, aas e outras 
substancias (grupo prostético).
albumina
Caseína (fosfoproteína)
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Proteínas
Classificação de acordo com a composição:
• Simples= Solúveis em água e álcool e fornecem por 
hidrólise somente aa.
• Conjugadas= Fornecem por hidrólise, aas e outras 
substancias (grupo prostético).
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• Proteínas são as macromoléculas mais 
abundantes nas células vivas � 50% do 
seu peso seco!!
• Ocorrem em grande diversidade
– Centenas de diferentes tipos podem ser 
encontradas numa única célula
Proteínas
Proteínas
Função:
• Estrutural – formação e manutenção dos tecidos orgânicos
• Formação de hormônios e enzimas
• Fonte secundaria de energia
• Transporte e armazenamento das gorduras e minerais
• Agente tamponante e auxilio na manutenção da pressão 
osmótica
• Na reprodução, formação de espermatozoides 
• Transporte de oxigênio (hemoglobina)
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Proteínas
� As PROTEÍNAS participam da estrutura e
função dos organismos e destacam-se entre
elas:
� ENZIMAS (catalisadores biológicos);
� PROTEÍNAS REGULATÓRIAS (insulina,
glucagon);
� TRANSPORTADORAS (hemoglobina);
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Proteínas
� PROTEÍNAS DE ESTOQUE (caseína, ferritina,
mioglobina);
� PROTEÍNAS DE ESTRUTURA (queratina,
colágeno, elastina);
� PROTEÍNAS CONTRÁTEIS (actina, miosina);
� PROTEÍNAS PROTETORAS (anticorpos,
fibrinogênio, trombina);
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Proteínas
� PROTEÍNAS SINALIZADORAS (hormônios,
mensageiros intracelulares);
� TOXINAS (crotalina, botulina);
� PROTEÍNAS DE REVESTIMENTO
(glicoproteínas).
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• Proteína = “primeiro” ou “mais importante”
• Formadas por grupos de moléculas simples 
� aminoácidos
• Peptídeos: pequenas cadeias de aminoácidos
Todas as proteínas são construídas como mesmo 
conjunto de 20 aminoácidos, unidos covalentemente, 
em seqüência característica
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20 L-Aas Todas as 
proteínas!!!
síntese
20! = 2,4 x 10 18 moléculas diferentes
A B C
BC A
ACB
C AB
A BC
AB C
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• As células podem unir os 20 aminoácidos em várias 
combinações e seqüências para obter os peptídeos e 
proteínas com propriedades e atividades muito diferentes 
entre si
• Como essas mesmas unidades fundamentais, organismos 
diferentes podem construir produtos amplamente 
diversos
– Transporte, armazenamento, movimento, estrutura, 
controle da expressão gênica, substancias de crescimento, 
mecanismos de imunidade, mecanismos de coagulação, 
componentes da membrana celular, hormônios, enzimas.
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• Unidades fundamentais das proteínas
• Apresentam pelo menos um grupo
carboxílico e um grupo amino
• Têm como fórmula geral:
Aminoácidos têm características estruturais 
comuns
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• grupo carboxila ligado a um grupo amino
por ligação peptídica:
Aminoácidos têm características estruturais 
comuns
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Funções dos aminoácidos
• 1) combustível
– Glicogênicos: aminoácidos que podem se 
converter em glicose
– Cetogênicos: aminoácidos que se tranformam
em Acetil CoA ou acetoacetado
• Leucina e lisina
– Glicocetogênicos:
• Isoleucina; triptofano; tirosina; fenilalanina
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Funções dos aminoácidos
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Funções dos aminoácidos
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• 2) Conversão em outras moléculas
– Os aminoácidos são “blocos” para construção 
de outras moléculas
– Ex. aspartato e glutamina
• Contribuem para a formação de purinas e 
primidinas, que são “bloco” para a construção dos 
ácidos nucléicos
Funções dos aminoácidos
2) Conversão em outras moléculas
(Função principal dos aminoácidos é gerar novas proteínas)
� Síntese: incorporação de aminoácidos em proteínas 
específicas definida pela informação genética (guiada por RNAr, 
RNAt e RNAm).
• proteína muscular
• pele e pêlos
• manutenção e reparo de tecidos
• unhas e cascos
• enzimas e hormônios
• proteínas do leite, lã
• proteínas do sangue 22
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Aminoácidos essenciais x não essenciais
• Aminoácidos essenciais
– O corpo não sintetiza em quantidades significantes
– São requeridos na alimentação
– Requerem vias biossintéticas complexas
– Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
valina, fenilalanina, treonia, triptofano, arginina
INDISPENSÁVEIS NA DIETA!
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Aminoácidos essenciais x não essenciais
• Aminoácidos essenciais
– O corpo não sintetiza em quantidades significantes
– São requeridos na alimentação
– Requerem vias biossintéticas complexas
– Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
valina, fenilalanina, treonia, triptofano, arginina
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Aminoácidos essenciais x não essenciais
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• Aminoácidos não essenciais
– Podem ser sintetizados pelo organismo
– Podem ser formados a partir de outros 
aminoácidos
• Glicina � cisteína
– Ou a partir de outras moléculas
• Piruvato � alanina
• Oxaloacetato � aspartato
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Aminoácidos essenciais Aminoácidos 
não essenciais
Leitões/ aves Suínos/ aves Pintos
Lisina Lisina Lisina Glicina
Metionina Metionina Metionina Serina
Triptofano Triptofano Triptofano Alanina
Valina Valina Valina Ácido aspártico
Histidina Histidina Histidina Ácido glutamico
Fenilalanina Fenilalanina Fenilalanina Cistina
Leucina Leucina Leucina Prolina
Isoleucina Isoleucina Isoleucina OH-prolina
Treonina Treonina Treonina Tirosina
Arginina Glicina ou Asparagina
Serina Glutamina
Prolina
Indispensáveis 
– ausência 
impede a 
síntese 
proteica 
Essencial para leitões – conseguem sintetizar somente 60%
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Aminoácido limitante
Suprimento via dieta abaixo da exigência do animal;
Lisina/ treonina: deficiente nos vegetais
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Aminoácido limitante
Suprimento via dieta abaixo da exigência do animal;
Lisina/ treonina: deficiente nos vegetais
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Aminoácido limitante
Suprimento via dieta abaixo da exigência do animal;
Lisina/ treonina: deficiente nos vegetais
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
Durante anos, as formulações de dietas para aves foram baseadas 
no conceito de proteína bruta (quantidade de nitrogênio x 6,25).
Isso frequentemente resultou em dietas com um
conteúdo de aminoácidos superior ou em
desequilíbrio em relação às exigências reais dos
animais.
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
Finalidade= Necessidade de dieta equilibrada que resulte em melhor 
desempenhode aves e suínos e redução da emissão de poluentes no 
meio ambiente 
Retém 35% do N da dieta 
(proteína)e o restante é 
excretado nas fezes e 
urina (NRC, 1998). 
Proteína Bruta x Proteína Ideal
Utilização de um aa padrão de comparação (Lisina) o qual
permitirá uma relação aminoácidos/lisina (Estimativa de
todos os aas da dieta).
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Proteína Bruta x Proteína Ideal
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Pq a Lisina???
• Fácil analise
• Participa intensamente do crescimento dos tecidos
• Tem exigência metabólica alta
• É limitante na dieta de aves e suínos
• Muitos trabalhos que avaliaram sua exigência nutricional e
digestibilidade
• É menos tóxica
• Etc...
Proteína Bruta x Proteína Ideal
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DIGESTÃO e ABSORÇÃO
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DIGESTÃO
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Padrão semelhante ao dos carboidratos � moléculas grandes quebradas 
em pequenas cadeias peptídicas
Principal 
diferença??
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Locais:
• estômago
• intestino
Síntese das enzimas:
• estômago
• pâncreas
• intestino
DIGESTÃO
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Enzima Ação Fonte Precursor Ativador
Pepsina Endopeptidase
Glândulas 
gástricas
Pepsinogênio HCl, pepsina
Quimosina (Renina) Endopeptidase
Glândulas 
gástricas
Quimosinogênio ?
Tripsina Endopeptidase Pâncreas Tripsinogênio Enterocinase
Quimotripsina Endopeptidase Pâncreas Quimotripsinogênio Tripsina
Elastase Endopeptidase Pâncreas Próelastase Tripsina
Carboxipeptidase A Exopeptidase
Pâncreas
Prócarboxipeptidase A Tripsina
Carboxipeptidase B Exopeptidase
Pâncreas Prócarboxipeptidase B
Tripsina
Enzimas da fase luminal da digestão das proteínas
DIGESTÃO
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Estômago Pâncreas Intestino 
Delgado
ZIMOGÊNIOS
Ativação por
Clivagem proteolítica
ENZIMAS ATIVASENZIMAS ATIVAS
Síntese das enzimas
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DIGESTÃO
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Fase luminal inicia-se
Propriedades 
hidrolíticas
Atividade ótima = pH 1 a 3
DIGESTÃO
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Fase luminal termina
Ação de enzimas 
pancreáticas
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DIGESTÃO – Fase Membranosa
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Peptidases Membrana e dentro dos 
enterócitos
DIGESTÃO – Fase Membranosa
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Peptidases
Hidrólise dos 
produtos 
peptídicos da fase 
luminal � produz 
aminoácidos livres
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DIGESTÃO – Fase Membranosa
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Peptidases
Peptídeos de 
cadeia mais longa 
não são 
completamente 
digeridos
Absorvidos 
diretamente
Hidrolisados por peptidades
intracelulares a aas livres
Sangue
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ABSORÇÃO
Transporte ativo 
� co-transporte
de Na
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Proteínas: 
mamíferos: primeiras 24-48 h pós-natal (ausência HCl)
absorção de imunoglobulinas do colostro (imunidade passiva)
Aminoácidos:
�Competição entre aminoácidos com sistemas de transporte 
semelhantes: 
• Monoamino-carboxílico ou neutros
• Básicos
• Dicarboxílicos ou acídicos
� Sistema porta hepático: transporte para o fígado
� Fígado: síntese de proteínas hepáticas e sanguíneas
� Depósitos no tecido muscular, fígado, rins, parede intestinal
ABSORÇÃO
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ABSORÇÃO
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ABSORÇÃO
Sistema porta-hepático
Proteína 
Ração
Peptídeos + 
aminoácidosNão digerida
Proteína 
fecal
Proteína 
microflora Metabolismo
Proteína 
orgânicaEnergia
Excreção 
urinária
CO2+ H2O Energia
Catabolismo (CO2+H2O)
Anabolismo (Proteínas)
Produção
Uréia (mamíferos)
Ácido Úrico (aves)
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