Enzimas: Proteínas Catalisadoras

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Enzimas são proteínas especializadas que 
têm como função acelerar reações químicas, 
sem serem, elas próprias, alteradas neste 
processo. 
 
 
aumentam a velocidade da reação atuando como 
um catalisador: Substância que aumenta a velocidade 
de uma reação química sem sofrer qualquer alteração 
durante o processo. 
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas 
de RNA com propriedades catalíticas, RIBOZIMAS, 
todas as enzimas são PROTEÍNAS 
Nomenclatura/Classificação das enzimas 
As enzimas são classificadas com base nas reações 
que catalisam. 
– Nome do substrato (molécula sobre a qual atua a enzima) 
+ Sufixo ase: 
Enzima substrato 
Maltase maltose 
Urease uréia 
Proteases proteínas 
Carboidrases carboidratos 
Lipases lipídios 
 
- Nome da descrição da ação realizada: 
Ex:Hidrolases reações de hidrólise 
 Desidrogenases remoção de hidrogênio 
 
Propriedades gerais das enzimas 
a) Sítio/centro ativo: Região da enzima responsável pela ligação 
ao substrato. 
 
b) Eficiência catalítica: As reações catalisadas por enzimas são 
altamente eficientes, ocorrendo 103 a 108 vezes mais rápido que 
as reações não catalisadas. 
c) Especificidade: são altamente específicas, catalisando somente 
um tipo de reação química. 
d) Cofatores: são necessários para a atividade das enzimas. 
e) Regulação: podem ser ativadas ou inibidas, de modo que a 
velocidade de formação do produto responda às necessidades da 
célula. 
f) Localização: Organelas específicas dentro das células – 
compartimentalização. 
A) Sítio ativo 
A reação ocorre no sítio ativo: 
– Fenda que contém os resíduos de aminoácidos cujas cadeias laterais 
criam um superfície tridimensional complementar ao substrato; 
– ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da enzima; 
– trata-se de uma entidade tridimensional; 
– o sítio ativo liga-se ao substrato, através de interações fracas, não 
covalentes; formando um complexo enzima-substrato (ES). 
B) Eficiência catalítica 
 As enzimas não alteram 
o equilíbrio das reações 
que catalisam (DG), 
diminuem apenas o DG‡ 
(energia livre de ativação 
entre o estado de 
transição e o substrato). 
DG‡= energia de ativação 
DG0= energia livre final da reação 
 
As enzimas atuam diminuindo a energia de ativação, ou seja, 
facilitam a formação de estado de transição. 
CATALISADORAS 
ENZIMAS NÃO SÃO CONSUMIDAS 
Modelo chave-fechadura 
C) Especificidade 
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas 
originou – Modelo Chave-Fechadura – que considera que a enzima 
possui sítio ativo complementar ao substrato. 
 A interação do substrato com a enzima induz uma 
modificação conformacional na enzima, resultando na 
formação de um sítio de ligação mais forte e no 
reposicionamento dos aminoácidos envolvidos na ligação. 
Koshland (1958): Encaixe induzido – enzima e substrato sofrem 
conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para 
conformação exata do estado de transição 
 A especificidade das enzimas resulta da 
formação de múltiplas interações fracas entre a 
enzima e o seu substrato: 
O modelo do encaixe induzido consiste no fato de não existir 
uma complementaridade preformada 
 
 
 
no sítio de ligação existem os elementos necessários para o 
reconhecimento e posicionamento correto do substrato. 
 D) Cofatores 
 
 Molécula pequena, orgânica (coenzimas) ou inorgânica, é requerida 
para que uma enzima adquira atividade. Estes cofatores não estão 
ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência 
deles, a enzima é inativa. 
 
Podem ser subdivididos em: 
 
a) metais : Fe+2, Mn+2 (cofatores metálicos) 
 
b) molécula orgânica pequenas: coenzimas, se subdividem: 
 
1) ligadas firmemente ao corpo da enzima: “Grupo prostético” 
 
2) não ligada firmemente ao corpo da enzima: “coenzima” 
 
As enzimas são constituídas de duas partes independentes: 
 
Porção proteica: Apoenzima 
 
Porção não proteica: Coenzima/cofator. 
 
 Apoenzima + seu cofator/ou coenzima = Holoenzima ou 
simplesmente enzima 
 
 
 
 
 
Os cofatores podem ajudar na função catalítica de uma 
enzima 
Constituição das enzimas 
 Íons Metálicos Co-fatores de Enzimas: 
 Algumas coenzimas: 
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas: 
 
 
 
-pH 
-Temperatura 
-Concentração da enzima 
-Concentração do substrato 
-Presença de inibidores 
 
E) Regulação 
 Efeito do PH: 
- A ionização dos aminoácidos pode modificar a conformação da enzima 
- O substrato pode ser alterado 
 Efeito da temperatura: 
- A estabilidade proteica reduz devido a desativação térmica. 
 Efeito da concentração da enzima: 
- A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima 
disponível (existindo substrato em excesso). 
 Efeito da concentração do substrato 
Inicialmente a velocidade da reação é diretamente proporcional a [S] 
 
Depois a velocidade passa a ser constante porque não depende da [S] 
 
- A quantidade de reagente é suficientemente grande para saturar todos os sítios catalíticos. 
 Efeito de inibidores enzimáticos 
Inibidores: Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a 
influenciar a ligação do substrato. Reduzem a velocidade de uma reação 
enzimática. 
 
 Mistos 
Inibidor Irreversível: O inibidor liga-se tão fortemente à 
enzima que a dissociação não ocorre. 
 
Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para 
a atividade enzimática. 
A enzima não retorna a sua atividade normal. 
Ex: inseticidas organofosforados na acetilcolinesterase 
(enzima importante na transmissão do impulso nervoso) 
Inibidor Reversível: 
Competitivo: o inibidor se assemelha ao substrato, e se liga ao sítio 
ativo da enzima, impedindo o substrato de se ligar. 
“Um inibidor competitivo diminui a velocidade de catálise reduzindo a 
proporção de moléculas de enzima ligadas a um substrato”. 
Pode ser revertida aumentando a concentração do substrato, que 
compete pelo sítio ativo. 
Competitivo 
I inibidor 
S substrato 
Com e sem I, a Vmax é 10, assim, 
analisa o Km com 1/2Vmax=5. 
Desta forma em 5 Km aumenta. 
Não-competitivo: o inibidor e o substrato podem se ligar 
simultaneamente a uma molécula de enzima, mas em diferentes sítios. 
Inibidor não se assemelha com o substrato, mas tem grande afinidade 
com enzima. 
Ele age impedindo a ocorrência da reação, isto é, impede a renovação 
da enzima, modificando sua conformação. 
Não-competitivo 
Sem I, a Vmax é 10, assim, a Km deverá ser comparada com 
1/2Vmax=5 
Com I, a Vmax é 6, assim, a Km deverá ser comparada com ½ 
Vmax=3, ficando desta forma a Vmax reduzida no mesmo Km (sem 
alterar a concentração do substrato. 
Qual gráfico representa inibição competitiva e não-competitiva? 
Misto: inibidor tanto afeta a ligação do substrato, quanto altera o 
número de renovação da enzima. 
Regulação por feedback ou retroalimentação 
As proteínas podem desnaturar. Isto acontece 
quando, por ação de substâncias químicas ou do 
calor as proteínas sofrem alteração das 
estruturas secundária e terciária ou a quebra das 
ligações não covalentes da estrutura quaternária. 
NÃO AFETA ESTRUTURA PRIMÁRIA 
As proteínas perdem a sua conformação e, 
consequentemente, a sua funcionalidade. A 
desnaturaçãopode ser: reversível ou irreversível. 
 
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS 
Desnaturação de enzimas= perda de função 
Proteína 
nativa 
Proteína desnaturada 
É a alteração da estrutura 
da proteína sem ruptura das 
ligações peptídicas 
Desnaturação Proteica