Aula - Enzimas

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Enzimas
LOUIS PASTEUR
✓ 1835: Berzelius, conceito de catálise 
✓ 1885: fermentação do acúcar por lêvedos, 

gerando álcool 
✓ Vitalismo: o mágico élan vital 
✓ 1896: Edward Buchner consegue fermentar o açúcar num 
extrato de lêvedo sem vida! 
✓ Fermentos, portanto, catalisavam reações químicas (açúcar a 
álcool) – biocatalisadores 
✓ Enzima vem do grego εν ζυµη, cuja tradução é “no lêvedo” 
Louis Pasteur 
1822-1895
Nomenclatura das Enzimas
Adição do sulfixo “ase" ao nome do seu substrato
Reação enzimática
• Reação se dá em fases: 
• Enzima aumenta a velocidade das reações 
• Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por que 
diminuem a energia de ativação
Mecanismo de ação da acetilcolinesterase
Cofatores
Os cofatores são substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias ao 
funcionamento das enzimas. Se um cofator for orgânico, recebe o nome de 
coenzima. As principais coenzimas são as vitaminas (substâncias orgânicas 
exógenas, necessárias em pequenas quantidades e de natureza química 
variável).
Coenzimas
Inibidores
Inibição por feedback negativo
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Fatores que influenciam a atividade enzimática
Cinética Enzimática
A cinética enzimática estuda
- As constantes de afinidade entre enzima e substrato e dos inibidores 
- Condições ótimas de catálise 
- Ajuda a elucidar os mecanismos de reação 
- Determina a função de uma determinada enzima em uma via metabólica
A cinética enzimática estuda as reações químicas catalisadas pelas 
enzimas, em especial a velocidade de reação. O estudo da cinética de uma 
enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu 
papel no metabolismo, como é controlada a sua atividade na célula e como 
pode ser inibida a sua atividade por drogas ou venenos, ou potenciada por 
outro tipo de moléculas.
Os mecanismos enzimáticos podem ser divididos em: 
 - mecanismos de substrato único 
 - mecanismos de múltiplos substratos. 
Os estudos cinéticos com enzimas que apenas unem um substrato, como a triose-fosfato 
isomerase, visam a medir a afinidade com a que se une o substrato e a velocidade com que o 
transforma em produto. Por outro lado, ao estudar uma enzima que une vários substratos, como a 
di-hidrofolato redutase, a cinética enzimática pode mostrar também a ordem pela qual se unem 
os substratos e se liberam os produtos.
Velocidade Inicial
Cinética de Michaelis–Menten 
Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato 
(abcissas) e a velocidade de reação (ordenadas). 
As reações catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma 
resposta linear face ao aumento de substrato. Se a velocidade inicial da reação for medida sobre 
uma escala de concentrações de substrato (denotada como [S]), a velocidade da reação (v) 
aumenta com o acréscimo de [S]. Todavia, à medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a 
velocidade atinge o valor máximo Vmax.
Significado do Km
Inibição Enzimática
Inibição não competitiva