Enzimas (questões respondidas)

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1. O que são enzimas? Qual seu efeito sobre a energia de ativação das reações? 
Explique. 
Enzima é uma função específica das proteínas, que catalisam as reações químicas 
nos sistemas biológicos. As enzimas agem de forma a diminuir essa energia, fazendo 
com que a reação se inicie precisando de uma menor quantidade de energia (sendo 
assim com uma velocidade maior da reação catalisada). 
2. Por que, em uma reação, as enzimas podem estar presentes em quantidades 
pequenas em relação à de substrato? 
Porque numa reação catalisada as enzimas não alteram o equilíbrio da reação entre o 
substrato e produto. Elas saturam-se. 
3. Caracterize as enzimas quanto à estrutura. 
Apenas uma pequena porção da enzima (cerca de 3-4 aa) está envolvida na catálise. 
A região que contém os resíduos catalíticos, que se liga ao substrato e desempenha a 
reação, é denominada de centro ativo. 
Algumas enzimas podem ter centros onde se ligam cofatores, e centros alostéricos 
onde se ligam moduladores (enzimas alostéricas regulatórias). 
As enzimas são específicas para o reconhecimento de seus substratos (modelo 
chave-fechadura e modelo encaixe induzido). 
4. Descreva as etapas da catálise enzimática. 
A enzima possui um centro ativo que se combina com o composto que irá sofrer a 
ação enzimática. Esse composto é chamado de substrato. A enzima reage com o 
substrato de maneira específica, originando os produtos. Além disso, a enzima é 
regenerada, não sendo consumida na reação. 
5. Em que se baseia a classificação das enzimas? Descreva cada uma das 
classes. 
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios, o mais importante 
foi estabelecido pela IUB e estabalece 6 classes: 
- Oxidorredutases: Catalisam reações de óxido-redução, removendo átomos de 
hidrogênio e adicionando átomos de oxigênio. Ex.: desidrogenase, oxidase. 
- Transferases: Catalisam transferências de grupos funcionais (amina, fosfato, acil, 
etc), transferindo grupos metil. Ex.: metiltransferase, transaminases. 
- Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise, quebrando lipídios e proteínas. Ex.: 
lipases, proteases. 
- Liases: Catalisam quebra de ligações duplas, removendo CO2. Ex.: descarboxilase, 
dehidratases. 
- Isomerases: Catalisam isomerizações, convertendo formas cis e trans. Ex.: cis-trans 
isomerase, epimerases. 
- Ligases: Catalisão as reações de formação de ligações, combinando dois grupos. 
Ex.: sintatese. 
 
6. O que são cofatores enzimáticos? Classifique-os. 
Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser 
necessárias para a função de uma enzima. Esses cofatores não estão ligados 
permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. 
7. Faça o gráfico e explique o efeito da temperatura, pH, concentração de 
substrato e da enzima sobre a atividade enzimática. 
Fatores que são capazes de alterar a atividade das enzimas (e consequentemente a 
velocidade das reações por elas catalisadas): 
- temperatura: a velocidade das reações enzimáticas aumenta com a temperatura até 
que seja atingida a velocidade máxima. A partir desse momento, a velocidade da 
reação começa a decrescer, o que pode ser explicado pelo início da inativação das 
enzimas pela temperatura. 
- pH: cada enzima possui um pH ótimo de atividade (onde sua atividade é máxima), 
para a maioria das enzimas ele está entre 4,5 e 8,0. 
- concentração de substrato e enzima: Levando-se em conta a concentração das 
moléculas de enzimas, quanto maior o seu teor, maior será a velocidade da reação, 
seguindo proporcionalmente a quantidade suficiente de substratos para reagir com as 
enzimas. Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade 
da reação decai gradativamente. Quando aumentamos a concentração do substrato, a 
velocidade tende a um limite determinante de acordo com a quantidade de enzimas no 
sistema. A partir desse ponto nenhuma influência terá o substrato sobre a velocidade, 
pois todas as enzimas já se encontraram ocupadas. 
8. O que é Km? O que ele indica? 
É um parâmetro cinético e indica a concentração de substrato em que a enzima 
produz metade de sua velocidade. Expressa a afinidade da enzima. 
9. Caracterize os tipos de inibição enzimática. 
- Reversível competitiva: inibidor não se liga no centro ativo. Varia o soluto. Velocidade 
máxima permanece. 
- Reversível não-competitiva: inibidor não se liga no centro ativo. Diminui a velocidade 
máxima. Km permanece inalterado. 
- Inibição irreversível: inibidor se liga permanente a enzima. 
10. Caracterize a regulação de uma enzima por modificação covalente e não 
covalente (alostérica). 
- Modulação covalente: ocorre quando há modificação covalente da molécula da 
enzima, com conversão entre formas ativa/inativa. O processo ocorre principalmente 
por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina. 
- Modulação alostérica: ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou 
alostérico, onde se liga de forma não-covalente um modulador alostérico que pode ser 
posiivo (ativa a enzima) ou negativo (inibe a enzima). A ligação do modulador induz 
modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a 
afinidade desta para com seus substratos; Um modelo muito comum de regulação 
alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como 
modulador da enzima que a catalisa. 
11. O que são isoenzimas? 
São diferentes formas das moléculas de uma mesma enzima, catalisam a mesma 
reação química. 
12. Caracterize a regulação de uma enzima por clivagem proteolítica. 
Muitas enzimas são sintetizadas e armazenadas na forma de precursores inativos 
chamados zimogênios. A ativação dos zimogênios se dá por clivagem irreversível de 
uma ou mais ligações peptídicas, expondo o sítio ativo da enzima que se torna 
funcional. A clivagem irreversível das ligações peptídicas é feita por enzimas 
proteolíticas (proteases).