Aula 2_aa_peptideos_pdf

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P r o f a . M e . C I N T H I A AP. D E AN D R AD E S I LVA 
a p a r e c i d a s u c r o @ u e m s . b r 
 
ÁGUA 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
UNIDADE UNIVERSITÁRIA DE DOURADOS 
CURSO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
 
1 
• Não é uma biomolécula verdadeira; 
• É o composto químico mais abundante (60-
85% massa total celular); 
• Alta polaridade - dissolve a maioria das 
macromoléculas (exceto lipídios); 
• Distribui-se em dois ambientes: líquido 
intracelular (LIC) e líquido extracelular 
(LEC), ex: plasma sanguíneo. 
ÁGUA 
2 
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PROTEÍNAS 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MATO GROSSO DO SUL 
UNIDADE UNIVERSITÁRIA DE DOURADOS 
CURSO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
 
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Aminoácidos 
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CURSO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
 
4 
INTRODUÇÃO 
PROTEÍNAS 
1. Macromoléculas 
abundantes 
2. Presente em todas 
as células 
3. Diferentes tipos em uma 
única célula 
4. Instrumentos através dos 
quais informações 
genéticas são expressas 
5. Construídas a partir 
do conjunto de 20 aa 
6. São encontradas 
em pequenos 
peptídeos a enorme 
polímeros 
7. Combinações diferentes 
de aa, podem gerar 
enzimas, hormônios, 
anticorpos, antibióticos 
5 
São compostos orgânicos simples que 
constituem as subunidades monoméricas das 
biomoléculas proteínas. Apresentam em sua 
molécula um grupo amino (-NH2) e um grupo 
carboxila (-COOH). 
AMINOÁCIDOS 
Fig 1. Estrutura geral de um aminoácido. 
6 
CARACTERÍSTICAS GERAIS 
• São as unidades fundamentais das proteínas. 
• Todas as proteínas são formadas a partir da 
ligação em sequência de apenas 20 aminoácidos. 
• Alguns aminoácidos especiais só aparecem em 
alguns tipos de proteínas. 
• Possuem características estruturais em comum, 
como a presença de um carbono central, quase 
sempre assimétrico ligado a um grupamento 
carboxila, um grupamento amino e um átomo de 
hidrogênio. 
7 
O QUE É UM CARBONO 
ASSIMÉTRICO? 
Arranjo te t raédr ico dos orb i ta is l igantes ao redor do 
átomo de carbono α , com quat ros grupos d i ferentes. 
8 
ESTRUTURA GERAL 
 O quarto ligante é um radical "R”; 
 Responsável pela diferenciação entre os 20 aa; 
 É a cadeia lateral dos aminoácidos. 
 É o radical "R" que define as características dos aa, tais 
como polaridade e grau de ionização em solução aquosa. 
9 
ESTEREOISÔMEROS 
10 
 
 Os quatros grupos diferentes podem ocupar 
dois arranjos espaciais únicos e, os aa possuem 
2 arranjos espaciais únicos e 2 possíveis 
estereoisômeros. 
NOMENCLATURA E ISOMERIA 
11 
• Aminoácidos com grupamento R apolar ou hidrofóbico - são os menos 
solúveis, devido à ausência de grupamentos hidrofílicos no grupamento 
R. 
 Cadeia alifática hidrocarbonada: alanina, leucina, isoleucina, valina e 
prolina; Enxofre: metionina; Hidrogênio: glicina. 
 
Classificação quanto a sua composição e 
polaridade do grupamento R 
12 
Alanina, Valina, Leucina e 
isoleucina: tendem a se aglomerar 
entre si nas proteínas, estabilizando 
a estrutura proteica através de 
interações hidrofóbicas. 
Glicina: Estrutura simples, agrupa-se 
com aa apolares, mas não contribui 
de maneira significativa com as 
ligações hidrofóbicas. 
Metionina: Possui átomo de 
enxofre. 
Prolina: Estrutura cíclica. 
 
Classificação quanto a sua composição e 
polaridade do grupamento R 
13 
• Aminoácidos com grupamento R aromáticos – são relativamente 
apolares (hidrofóbicos). Todos podem participar de interações 
hidrfóbicas. 
 Grupo hidroxil: Tirosina; Anel benzeno: Fenilalina; Átomo de 
nitrogênio: Triptofano. 
 
Tirosina: Devido ao grupo hidroxil 
podem formar ligações de 
hidrogênios. Grupo importante na 
formação de enzimas. 
Tirosina e Triptofano: Mais polares 
que a fenilanina. Devido ao grupo 
hidroxil da tirosina e ao atomo de 
nitrogênio do anel indólico do 
triptofano. 
Classificação quanto a sua composição e 
polaridade do grupamento R 
14 
• Aminoácidos com grupamento R polar não-carregado - possuem 
grupamentos hidrofílicos (solúveis em água) na cadeia carbonada que 
não se ionizam, porém conferem maior solubilidade ao aminoácido. 
 Hidroxila: serina, treonina; Grupo amida: asparagina e glutamina; 
Sulfidrila: cisteína. 
 
• Aminoácidos com grupamento R polar carregado positivamente 
(básicos) - todos possuem grupamento R de 6 carbonos e a carga 
positiva localiza-se em um átomo de nitrogênio do R. 
• Lisina, arginina e histidina 
 
Classificação quanto a sua composição e 
polaridade do grupamento R 
15 
Classificação quanto a sua composição e 
polaridade do grupamento R 
16 
• Aminoácidos com grupamento R polar carregado negativamente 
(ácidos) - se ionizam em pH fisiológico adquirindo carga negativa no 
grupamento carboxila (-COO-) 
 Aspartato e glutamato 
 
 Metade dos aminoácidos é sintetizada pelo organismo 
enquanto a outra metade precisa estar presente na dieta: 
 
• Aminoácidos essenciais - aqueles que não são 
sintetizados, precisando estar presentes na dieta. 
 Ex. arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, 
lisina, metionina, treonina, triptofano, valina. 
• Aminoácidos não-essenciais - aqueles que são 
sintetizados no organismo. 
 Ex. alanina, aspartato, asparagina, cisteína, glicina, 
glutamato, glutamina, prolina, serina, tirosina. 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AS SUAS 
FUNÇÕES 
17 
A função energética dos aminoácidos não é sua 
principal função. Entretanto, são importantes 
fontes de energia durante o exercício físico 
intenso e de longa duração: 
 
• Aminoácidos glicogênicos - fornecem substrato 
para a neoglicogênese. 
• Aminoácidos cetogênicos - fornecem substratos 
para a síntese de acetil-CoA (ciclo de Krebs), 
mas não podem ser convertidos em glicose. 
• Aminoácidos ceto-glicogênicos - fornecem 
substratos para ambas as vias. 
18 
19 
• 4-hidroxiprolina*: Derivado da prolina 
• 5-hidroxilisina*: Derivado da lisina. Encontrado em proteínas de 
Parede Celular de plantas. 
• *Ambos em colágeno: proteína fibrosa dos tecido conectivos. 
• 6-N-metil-lisina: Constituinte da miosina. 
• γ-carboxiglutamato: Presente na proteína de coagulação do sangue. 
• Desmosina: Derivado de quatro resíduos de Lys, presente na proteína 
elastina. 
• Selenocisteína: Raro; Introduzido durante a síntese proteica. Contém 
selênio. 
• Ornitina e Citrulina: Intermediários-chaves (metabólitos) na 
biossíntese de arginina e no ciclo da uréia. 
OUTROS AMINOÁCIDOS - Incomuns 
20 
21 
• Atividade óptica - com exceção da glicina, todos 
os aminoácidos naturais apresentam atividade 
óptica desviando a luz polarizada para a direita ou 
para a esquerda. 
 
• Solubilidade - é relativamente elevada em água e 
reduzida em solventes orgânicos. 
 
• Ponto de fusão - é bastante elevado, sendo 
normalmente acompanhado de decomposição da 
estrutura química original 
PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
22 
Os grupamentos amino e ácido, encontram-se na forma 
ionizada quando em solução e funcionam como bases e ácidos 
fracos. 
Dependendo do pH, o grupamento amino com carga positiva 
(forma catiônica) ou o grupamento ácido com carga negativa 
(forma aniônica), podem predominar. 
 Porém, em determinado pH (pH isoelétrico),haverá somente 
uma forma dipolar (ou seja, positiva e negativa ao mesmo 
tempo, zwitterions), onde será observada uma neutralidade 
elétrica na molécula. 
Substâncias com esta natureza dual são anfóteras ou 
anfólitos. 
23 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
pH isoelétrico (pHi ou pI) 
Ponto isoelétrico - é o valor de pH 
em que as cargas positivas e 
negativas são iguais 
constante de dissociação das reações 
químicas de igualdade de concentração 
entre a formas catiônica com a 
forma dipolar (pK1) 
 
constante de dissociação das reações 
químicas de igualdade de concentração 
entre a forma aniônica com a forma dipolar 
(pK2) 
24 
PONTO ISOELÉTRICO 
 
 PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da 
molécula de aminoácido ou proteína é nula. 
 PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da 
dissociação dos grupos ácidos e básicos de um 
aminoácido. 
 Pk1  referente ao grupo COOH 
 Pk2  referente ao grupo NH3+ 
 PkR  referente ao grupo R 
Forma catiônica: pH < pI 
Forma aniônica: pH > pI, 
pH ↓ ou ↑ do pI: deficiência ou excesso de 
H+ na solução, respectivamente 
solução tampão - solução em equilíbrio 
entre um ácido fraco e sua base conjugada 
26 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
 Durante a titulação de um aminoácido é possivel notar a desprotonação; afinal todos 
os aminoácidos possuem pelo menos dois grupos ácido-base (-COOH e –NH3). 
 
 
 Exemplo: Glutamato 
 
 
Sofre 3 perdas de prótons: 
 
Primeira: em PH =2,19 
Segunda: em PH =4,25 
Terceira: em PH =9,67 
Primeira perda de próton 
 Segunda perda de próton 
Terceira perda de próton 
PH 
PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
PONTO ISOELÉTRICO 
 Valor de PH onde a molécula está neutra, ou seja, quantidade de 
cargas positivas e negativas passam a ser iguais. 
 
 Aminoácidos neutros 
 pI= (pK1 + pK2)/2 
 
 Aminoácidos com cadeia ácida (-) 
pI= (pK1+pKR)/2 
 
 Aminoácidos com cadeia básica (+) 
pI= (pK2 + pKR)/2 
 
 
 
 
 
 
 
 
Exemplo: Glutamato 
 
PI= (pKi +pKR)/2 
PI = (2,19 + 4,25)/2 
PI = 3,22 
 
Ou seja, em PH = 3,22 
 
 
CARGA LÍQUIDA 
* Carga Líquida = C.L 
C.L = C.L = C.L = 
+1 + 0 = +1 +1 -1 = 0 0 – 1 = -1 
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PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS 
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Peptídeos 
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PEPTÍDIOS 
 São polímeros de aminoácidos obtidos 
através de ligações carbono-nitrogênio, 
chamadas ligações peptídicas. 
 
 Ligações peptídicas - envolvem o radical 
amino (-NH2) de um aminoácido e o radical 
ácido (-COOH) de um outro, havendo a 
liberação de uma molécula de água durante 
a reação 
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS 
33 
 Reações de condensação; 
 
 Grupo carboxil ( )modificado ou ativado – 
grupo hidroxil ( )eliminado. 
 
 Polipeptídeo ≤ 10.000 (massas moleculares) 
 Proteínas ˃ 10.000 (massas moleculares) 
 
 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO AO NÚMERO DE 
AMINOÁCIDOS 
• Dipeptídeo: união entre 2 aminoácidos 
• Tripeptídeo: união entre 3 aminoácidos 
• Tretapeptídeo: união entre 4 aminoácidos 
• Pentapeptídeo: união entre 5 aminoácidos 
• Oligopeptídeo: até 30 aminoácidos 
• Polipeptídeo: > 30 aminoácidos 
Ligações peptídicas 
36 
PROPRIEDADES DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS 
COMPORTAMENTO DE IONIZAÇÃO DOS PEPTÍDEOS 
38 
 
 Grupos α-aminos e α-carboxil de todos os 
aminoácidos não terminais estão covalentemente 
unidos na ligação peptídica - não ionizam – não 
contribuindo para o caráter ácido-básico dos 
peptídeos. 
 
 Os grupos –R podem ionizar. Esses grupos 
contribuem para o caráter ácido-básico de uma 
molécula. 
39 
COMPOSIÇÃO DE AA EM PROTEÍNAS 
40 
 Para ser calculado o número aproximado de 
resíduos de aa em proteína simples, sem outros 
constituintes químicos: 
 Divide-se a massa molecular/110* 
 
 *Massa média de todos os aa 138; 
 Média de aa é 128 
 Massa da água 18 
 Por isso, 110. 
CADEIAS POLIPEPTÍDICAS EM PROTEÍNAS 
GRUPOS QUÍMICOS 
42 
 Proteínas conjugadas: contem componente 
químicos associados permanentemente aos 
aminoácidos. 
 
 Grupo prostético: a parte não aminoacídica de 
uma proteína conjugada. 
 
 Ex: lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas. 
 
 
EXERCÍCIOS 
1. Faça o peptideo: Ala-Glu-Gly-Lys (Alanilglutamilglicilisina)e indique onde é a extremidade 
aminoterminal e carboxiterminal. 
 
2. Calcule o PI da Histidina sabendo que: 
 
 
3. Escreva as estruturas dominantes da Glicina em Ph 2, 7 e 11. 
 
 
 Dica: Complete os quadrados 
com “?” lembrando que ocorre 
desprotonação. 
EXERCÍCIOS 1 
EXERCÍCIOS 2 
EXERCÍCIOS 3