Proteínas: Estrutura e Função

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1) O que são proteínas? Como pode ser explicada a diversidade de proteínas dos 
seres vivos? 
As proteínas são moléculas feitas de sequências de aminoácidos ligados através 
de ligações peptídicas. O código genético traduz para 20 aminoácidos diferentes 
que compõe as proteínas. Por isso existem inúmeras combinações entre 
aminoácidos para se formar uma cadeia polipeptídica e esta é a razão para a 
diversidade de proteínas dos seres vivos. 
2) Qual a importância das proteínas para os seres vivos? 
As proteínas têm papel fundamental em praticamente todos os processos 
biológicos. Devido a sua diversidade, as proteínas podem assumir muitas 
configurações moleculares e desta forma ter participação em variados processos 
em células e tecidos. 
Algumas funções de proteínas extremamente importantes são: estrutural 
(proteínas de membrana celular, proteínas do citoesqueleto, proteínas de tecido 
conectivo), enzimático (quase todas as enzimas são proteínas), reserva 
energética (proteínas podem ser degradadas em acetil CoA para o ciclo de 
Krebs), regulação osmótica (ex.: albumina), transporte (canais de membrana, 
pigmentos respiratórios), proteção imune (anticorpos), movimento (proteínas 
contráteis), integração do sistema endócrino (hormônios de proteínas) e 
informativa (receptores de membrana, sinalizadores intracelulares). Ainda 
existem diversas proteínas as quais não se sabem a sua função ainda. 
3) Quais são as unidades que constituem uma proteína? 
As unidades que formam proteínas são os aminoácidos. 
4) O que são oligopeptídeos? Qual a diferença entre eles e polipeptídeos? 
Peptídeo é uma molécula formada pela união de aminoácidos através de uma 
ligação peptídica. Oligopeptídeo é um peptídeo feito com poucos aminoácidos 
(oligo = poucos, do grego). Polipeptídeos são peptídeos feitos com muitos 
aminoácidos (poli = muitos, do grego), em geral são mais de 50 aminoácidos para 
serem considerados polipeptídeos. 
5) Quantos são os aminoácidos que vão formar as proteínas nos seres vivos? 
Existem 20 aminoácidos conhecidos que formam as proteínas e estão 
relacionados com o código genético. Ainda há muitos outros aminoácidos ainda 
não conhecidos. 
6) Todo aminoácido tem um carbono central? Com quais grupos orgânicos este 
carbono central presente nos aminoácidos está ligado? 
Ele está ligado a um grupo carboxila (-COOH), um grupo amina (-NH2), um 
átomo de hidrogênio (-H) e um radical variável de acordo com o aminoácido (-R). 
7) Como os grupos amina podem ser classificados? 
Aminas podem ser classificadas como primárias, aquelas em que apenas um 
radical (-R) está ligado ao -NH2; secundárias, aquelas em que um dos 
hidrogênios do -NH2 é substituído por outro radical (-R), tendo dois radicais -R; e 
terciária, onde não há hidrogênios ligados ao nitrogênio que está ligado a três 
radicais (-R). 
8) Qual é a representação estrutural do grupo carboxila? 
Grupos carboxila têm um carbono ligado por ligação simples a um grupo 
hidroxila (-OH) e uma dupla ligação com um átomo de oxigênio. A ligação que 
sobra neste carbono (carbonos podem fazer 4 ligações) está livre para reagir com 
outros grupos químicos. 
9) Qual a representação estrutural de uma molécula de aminoácido? 
Um aminoácido tem um carbono central que está ligado a um grupo carboxila de 
um lado e a um radical -R (variável) no lado oposto. Perpendicularmente a estes 
ligantes, o carbono central se liga a um grupo amina e do outro lado a um átomo 
de hidrogênio. A ligação com o grupo carboxila é responsável pelo nome “ácido” 
de aminoácido e a ligação com o grupo amina dá o nome “amino” a molécula. 
10) Qual a importância do grupo radical -R (variável) em uma molécula de 
aminoácido? 
O grupo -R, também chamada de cadeia lateral, é a parte variável na uma 
molécula aminoácido. O grupo -R pode ser uma complexa cadeia de carbonos, 
apenas um grupo metil (-CH3, formando o aminoácido alanina) ou então apenas 
um átomo de hidrogênio (formando a glicina, o aminoácido mais simples). A 
importância do grupo -R então é de que ele diferencia os aminoácidos. 
11) Como a ligação entre dois aminoácidos para a formação de um peptídeo pode 
ser descrita? 
Um peptídeo é formado quando um carbono do grupo carboxila (-COOH) de um 
aminoácido se liga ao nitrogênio do grupo amina de outro aminoácido. Durante a 
reação, a hidroxila do grupo carboxila e um átomo de hidrogênio do grupo amina 
se ligam, liberando uma molécula de água. 
12) Qual o nome da ligação entre dois aminoácidos? 
O nome da ligação química entre dois aminoácidos é chamada de ligação 
peptídica. 
13) Os grupos radicais da cadeia lateral (-R) dos aminoácidos participam da 
ligação entre eles? 
A ligação peptídica é entre o grupo carboxila e amina dos respectivos 
aminoácido, portanto, os grupos -R não participam da ligação. 
14) O hidrogênio ligado ao carbono central dos aminoácidos participa da ligação 
peptídica? 
Os carbonos centrais, os grupos -R e os hidrogênios não participam da ligação 
peptídica. 
15) Os grupos amina e carboxila ligados aos carbonos centrais participam da 
união entre os aminoácidos? 
Sim. O nitrogênio do grupo amina de um aminoácido se liga ao carbono do grupo 
carboxila de outro aminoácido. Uma molécula de água é liberada na formação da 
ligação peptídica, sendo a molécula formada por um hidrogênio da amina e um 
oxigênio e um hidrogênio do grupo carboxila. 
16) A reação química da união de aminoácidos incorpora ou libera átomos? 
Quais são as moléculas incorporadas ou liberadas nesta reação? 
A união entre aminoácidos pela ligação peptídica libera átomos. Eles liberam os 
constituintes de uma molécula de água para cada ligação. 
17) São formadas proteínas diferentes através da união do mesmo número de 
aminoácidos? 
Sim. Diferentes proteínas podem ser formadas pelo mesmo número de 
aminoácidos constituintes. Nestes casos, o que diferencia a proteína é o tipo de 
aminoácido que formam a macromolécula ou a sequência de aminoácidos em 
cada uma das proteínas. 
18) Proteína com a mesma quantidade de aminoácidos diferentes, 
necessariamente vão formar proteínas idênticas? 
Mesmo que muitas proteínas tenham o mesmo número de aminoácidos dos mais 
variados tipos, por exemplo, 50 alaninas, 70 glicinas e 20 histidinas, as 
sequências que estes aminoácidos têm na macromolécula é diferente. Portanto, 
se uma ou mais proteínas têm a mesma condição de números de aminoácidos, 
elas não são necessariamente idênticas. 
19) Qual a condição essencial para que uma proteína seja idêntica a outra? 
Para uma proteína ser idêntica a outra é necessário que elas tenham a mesma 
sequência de aminoácidos. 
20) O que é uma estrutura primária de uma proteína? Qual a importância da 
estrutura primária de uma proteína? 
A estrutura primária de uma proteína é a sequência linear de aminoácidos que 
forma a molécula. A estrutura primária é a base da identidade de uma proteína. 
A modificação de apenas um aminoácido, altera a estrutura primária e cria uma 
proteína diferente. Esta proteína diferente pode ser inativa ou ter outra função 
biológica. 
21) O que é a estrutura secundária de uma proteína? 
A estrutura secundária de uma proteína é gerada pela maneira que 
os aminoácidos interagem, formando ligações intermoleculares. Estas interações 
criam uma conformação espacial filamentosa de polipeptídeo. As conformações 
secundárias mais estudadas das proteínassão a alfa-hélice e a estrutura beta-
plana. 
22) Qual a diferença entre a alfa-hélice e a beta-plana na conformação das 
proteínas? 
Alfa-hélice e beta-plana são as duas principais conformações da estrutura 
secundária de proteínas. De acordo com a estrutura primária, a estruturasecundária tem uma ou outra forma. Na alfa-hélice a estrutura polipeptídica se 
encurva pela ação de pontes de hidrogênio formando uma espiral ou uma hélice. 
Na beta-plana, a proteína é mais distendida e as pontes de hidrogênio se formam 
em ziguezague, modelando a proteína em uma estrutura chamada de beta-
pregueada. Muitas sequências beta-pregueadas formam a estrutura beta-plana. 
23) O que é a estrutura terciária de uma proteína? Quais são os principais tipos 
de estrutura terciária? 
A estrutura terciária de uma proteína é uma conformação adicional a estrutura 
secundária (alfa-hélice e beta-pregueada), em que a macromolécula dobra-se 
sobre si mesma. As forças que mantém a estrutura terciária geralmente são 
interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos e outras partes da proteína 
com moléculas de água em solução. As principais estruturas terciárias de uma 
proteína são as globulares e as fibrosas. 
24) O que é a estrutura quaternária de uma proteína? Todas as proteínas têm 
estrutura quaternária? 
A estrutura quaternária de uma proteína é a conformação espacial da molécula 
dada pela interação entre diferentes cadeias polipeptídicas de uma 
proteína. Somente proteínas feitas de duas ou mais cadeias polipeptídicas 
apresentam a estrutura quaternária. Insulina (duas cadeias), hemoglobina 
(quadro cadeias) e as imunoglobinas (anticorpos, quatro cadeias) são exemplos 
de proteínas que tem a estrutura quaternária. 
25) O que é a desnaturação de uma proteínas? Existe alguma mudança na 
estrutura primária da proteína quando desnaturada? 
As estruturas quaternárias, terciárias e secundárias das proteínas são 
estruturas espaciais. A desnaturação é a modificação de qualquer uma destas 
organizações da molécula que faz a proteína ficar biologicamente inativa. Depois 
da desnaturação, a única estrutura que não é afetada é a primária (a ordem dos 
aminoácidos que formam a molécula). 
26) Como a desnaturação pode ser classificada quanto a sua reversibilidade? 
A desnaturação de uma proteína pode ser reversível ou irreversível. Dependendo 
da molécula e da situação que a sua estrutura espacial se encontra depois da 
desnaturação, pode ser impossível para a molécula retornar ao estado original. 
27) Quais são os fatores que levam uma proteína a desnaturar? 
A desnaturação de uma proteína pode ser causada por variações na temperatura 
ótima de determinada molécula, mudança no pH ótimo, mudança na 
concentração de solutos ao redor da molécula e outros processos fisiológicos. A 
maioria das proteínas desnatura depois da elevação acima da temperatura ótima 
de funcionamento ou em soluções ácidas ou básicas demais. Esta é uma das 
maiores razões que mantém a homeostasia dos organismo, mantendo 
temperatura e pH estáveis. 
28) É correto deduzir que uma mudança nas estruturas primária, secundária ou 
terciária produziram mais consequências funcionais para as proteínas? 
Qualquer mudança na estrutura da proteína é relevante e altera o seu 
funcionamento biológico. Mudanças da estrutura primária são os mais 
importantes porque elas são modificações da composição da molécula e isto vai 
determinar como todas as outras estruturas da proteína vão se formar. 
29) Na anemia falciforme, uma doença hereditária, há a substituição de um 
aminoácido por outro em uma das cadeias polipeptídicas da hemoglobina. Neste 
caso, todas as estruturas da proteína são modificadas? 
Na anemia falciforme há uma mudança da estrutura primária de uma das 
cadeias polipeptídica que formam a hemoglobina: o aminoácido ácido glutâmico 
(GLU) é substituído por um aminoácido valina (VAL) na cadeia beta. A 
conformação espacial da molécula também é afetada por este "erro" da cadeia 
primária, isto faz com que as hemácias com esta hemoglobina fiquem com um 
formato diferente, de foice (por isso falciforme, "em forma de foice"). Estas 
células modificadas acabam formando agregados de células que obstruem os 
vasos sanguíneos periféricos causando a hipoxia (falta de oxigênio) e crises de 
dor intensa. 
30) Qual a diferença entre aminoácidos essenciais e naturais? 
Os aminoácidos essenciais são aqueles que os organismos não são capazes de 
sintetizar e precisam consumir de algum outro indivíduo. Aminoácidos naturais 
são aqueles produzidos no metabolismo do próprio organismo. Existem espécies 
que produzem todos os aminoácidos de que precisam, por exemplo, a 
bactéria "Escherichia coli". Outras espécies, como os humanos, precisam obter 
aminoácidos essenciais a partir de sua dieta. Entre os 20 diferentes aminoácidos 
conhecidos, o organismo humano consegue produzir 12, restando 8 que devem 
ser ingeridos na alimentação. Os aminoácidos essenciais para os humanos são a 
fenilalanina, histidina, isoleucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e 
valina. 
31) Quais são as funções mais especiais das seguintes proteínas: miosina, CD4, 
albumina, queratina, imunoglobina, transcriptase reversa, hemoglobina e 
insulina? 
A miosina é uma proteína que associada com a actina produz a contração 
muscular. CD4 é uma proteína de membrana de alguns linfócitos. Albumina é 
uma reserva de energia em forma de proteína, além de ter uma função 
importante como reguladora da osmolaridade do sangue. Queratina é uma 
proteína com função estrutural presente na epiderme e em apêndices da pele nos 
vertebrados. Imunoglobina são anticorpos, proteínas específicas que atacam e 
inativam agentes estranhos que invadem o organismo. Transcriptase reversa é 
uma enzima responsável pela transcrição de RNA em DNA, fazendo o processo 
contrário da transcrição, tem importante papel no ciclo de vida dos retrovírus. 
Hemoglobina é uma proteína que carrega oxigênio a partir dos pulmões até as 
células do corpo. Insulina é um hormôniosecretado pelo pâncreas que participam 
do metabolismo de glicose.