Aula 06 Proteínas

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AULA 06
21/03/2017
Profª. Siane Campos e Prof. Vitor Hugo
Proteínas
 90% das funcionalidades das células são executadas pelas proteínas. Elas estão no mundo com diversas formas, mas são formadas pelos mesmos “blocos” (aminoácidos). Mesmos os organismos mais simples que existem são compostos de proteínas tão complexas quanto a do ser humano.
 Cada cadeia polipeptídica é enrolada de uma forma tão específica que permite uma ligação entre elas mesmas, induzindo uma complexidade capaz de formar o capsídeo viral. Isso se deve a complexidade química que permite, por sua vez, uma complexidade estrutural.
 Na membrana do ser humano, um arranjo proteico pode ser encontrado, contendo inúmeras proteínas com diversidade funcional extremamente grande, formando um arcabouço proteico ancorado. Como as proteínas interagem com a membrana, há particularidades químicas na região imersa, a região hidrofóbica, e particularidades químicas na região hidrofílica. Há vários tipos de transportadores de membrana, como os transportadores em forma de tubo, o qual passam substâncias de um lado para o outro. No entanto, não são tubos normais, eles são seletivos, ou seja, selecionam determinadas substâncias que vão passar: seja para o meio intracelular, quanto para o meio extracelular.
 Os anticorpos, ou imunoglobulinas, têm o formato de “Y”, sendo compostas por regiões variáveis e regiões permanentes.
 A queratina, uma proteína hidrofóbica, por exemplo, não tem um arranjo tão novelado (trincado). Ela funciona como uma fibra. Isso se deve por conta da elasticidade que essa proteína proporciona, ou seja, uma resistência a tração. O colágeno, embora seja hidrofílico, também funciona como uma fibra.
 Apesar das proteínas serem totalmente diferentes entre si, elas são compostas, como dito anteriormente, das mesmas unidades funcionais, que são os aminoácidos. Do que é composto um aminoácido? Um grupamento amina e um grupamento ácido. Mais especificamente: um alfa-aminoácido é formado por um grupamento amina e um grupamento ácido ligados a um carbono alfa (1º carbono). O radical R forma a cadeia lateral, enquanto o resto (que é comum em todos os aminoácidos) forma a cadeia principal.
 A diferença do radical R forma uma complexidade imensa no universo biológico, diferenciando as proteínas e possibilitando um arsenal de interações.
 
 A associação de dois ou mais aminoácidos ocorre com a reação do grupamento ácido e do grupamento amina, formando uma amida, uma ligação peptídica. Essa ligação é de condensação. A dissociação de dois ou mais aminoácidos é feita por hidrólise. 
 Na imagem abaixo, há cinco aminoácidos no peptídeo, sendo este considerado um pentapeptídeo. Como as proteínas são polímeros lineares, o primeiro aminoácido é o aminoterminal ou n-terminal, e o último aminoácido é um carboxiterminal ou c-terminal. Essa ordem é a estrutura primária da proteína, ou sequência primária.
 A estrutura primária de uma proteína pode ser caracterizada por uma letra.
 As letras embaixo da fileira primária são variações da mesma proteína em espécies diferentes.
 Isso é refletido na evolução:
 Cada galho da árvore está representado por um número. Esses números são a diferença da mesma proteína (que executa uma mesma função, ou funções parecidas) em espécies diferentes.
 Além disso, as proteínas podem ser conjugadas. Essas proteínas funcionam associadas a grupamentos não proteicos. Por exemplo, lipoproteínas são associadas a lipídios. As glicoproteínas são associadas a carboidratos. Isso aumenta ainda mais a diversidade das proteínas.
 A Cisteína é um aminoácido interessante. Ela pode ser oxidada ou reduzida. Quando ela doa elétrons (reduz), ela faz uma ligação denominada de ponte dissulfeto, uma ligação covalente bastante forte, ajudando a manter a estrutura da proteína.
 Estruturação das proteínas:
 As proteínas, em sua estrutura primária, se enovelam por forças químicas formando as estruturas secundárias (caracterizadas por um enovelamento local). As secundárias formam as terciárias e, por fim, há a formação da estrutura quaternária.
 Estruturas secundárias:
 Há dois tipos de estruturas secundárias principais: a alfa-hélice e a fita beta. Os aminoácidos têm uma tendência maior a formar um ou outro.
 Toda a informação para a estruturação da proteína está na sua estrutura primária, no entanto, isso é tão complexo, que é impossível prever com exatidão como a proteína será em sua estrutura final.
 Alfa-hélice:
 É uma espiral em torno de um eixo imaginário. As dobraduras permitem que a cadeia polipeptídica se compacte mais. É possível o alinhamento dos aminoácidos na membrana, por exemplo.
 Fita beta:
 Ao invés de se enrolar, a fita beta faz “zig-zag”, também sendo capaz de formar um padrão. Além disso podem se associar em fitas paralelas ou antiparalelas: folha hélice.
 OBS1: as proteínas fibrosas “param” na estrutura secundária.
 Queratina:
 Colágeno:
 Seda:
 OBS2: uma proteína formada por fita beta é maior do que se estivesse em alfa-hélice, que também é maior do que se estivesse em uma forma globular.
 Estrutura terciária:
 Composta pelo enovelamento de vários segmentos de estruturas secundárias. O enovelamento permite a função das proteínas, como as enzimas. 
OBS3: desenovelar não é o mesmo que desnaturar. Esse não é permanente, enquanto este sim.
 Estrutura quaternária:
 O caso clássico é a hemoglobina, a qual diferentes cadeias polipeptídicas associam-se. No caso da hemoglobina, há quatro estruturas terciárias formando uma estrutura quaternária.
OBS4: proteína é quando apenas a estrutura está na sua forma funcional. Por exemplo, uma cadeia polipeptídica que compõe a hemoglobina não pode ser chamada de proteína, já que proteína é a junção das quatro cadeias que formam a hemoglobina.
 Desnaturação e desenovelamento proteico:
 Podem ser o resultado de agentes físicos (como a temperatura), ou agentes químicos (como o pH). O Tmeio, na imagem abaixo, caracteriza quando a proteína está 50% desnaturada.
 Doenças do enovelamento proteico:
 O Alzheimer, por exemplo, é caracterizado pelo agregado de proteínas chamadas de beta-amiloide. Ela é oriunda do mal funcionamento da degradação de uma proteína chamada APP.
 As doenças do enovelamento proteico geralmente são caracterizadas por proteínas amiloidoses. Ou durante a produção da proteína, ou durante a sua degradação, há um defeito. 
 A APP é uma proteína de membrana e, para ser retirada da membrana, ela sofre cortes de uma proteína denominada de secretina. As secretinas, em sua má função, cortam partes denominadas de beta-amiloide, ou seja, quanto mais secretina o corpo produz, mais beta-amiloide é formada.