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26/10/2015 
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PROTEÍNAS 
- Unidade 4- 
DSc. Fernanda C. de Santana 
2015.2 
• São as macromoléculas mais abundantes nas células vivas 
• Funções: 
- Energética: 4Kcal/ g 
- Estrutural: constituinte básico das fibras musculares, cabelo, 
ossos, dentes, fluidos e secreções corpóreas, dentre outros 
- Catalizadores: aceleram as reações químicas intracelulares 
ou extracelulares (enzimas) 
- Transportadores 
- Regulação do metabolismo: hormônios 
- Sistema imunológico: anticorpos 
• Fontes: carnes, laticínios, ovos, leguminosas 
 
 
Conceituação 
• São blocos de construção das proteínas 
• Moléculas que possuem tanto um grupo amina (-NH2) 
como um carboxílico (-COOH) 
• Há 20 principais aminoácidos encontrados nas proteínas 
(aminoácidos primários), cada um com uma cadeia lateral 
(R) característica 
Aminoácidos 
Grupo CARBOXÍLICO 
Grupo AMINA 
*Carbono α 
Aminoácido Nomes abreviados Ocorrência nas proteínas 
(%) 
Glicina Gly G 7,2 
Alanina Ala A 7,8 
Prolina Pro P 5,2 
Valina Val V 6,6 
Leucina Leu L ,1 
Isoleucina Ile I 5,3 
Metionina Met M 2,3 
Fenilalanina Phe F 3,9 
Tirosina Tyr Y 3,2 
Triptofano Trp W 1,4 
Serina Ser S 6,8 
Treonina Thr T 5,9 
Cisteina Cys C 1,9 
Asparagina Asn N 4,3 
Glutamina Gln Q 4,2 
Lisina Lys K 5,9 
Histidina His H 2,3 
Arginina Arg R 5,1 
Aspartato Asp D 5,3 
Glutamato Glu E 6,3 
Fontes 
alimentares 
completas e 
incompletas! 
• 2 porções de arroz para 1 porção de feijão (Guia 
alimentar para a população brasileira) 
• O arroz, assim como outros cereais, 
possui como aminoácido limitante a 
lisina 
• O feijão apresenta em sua 
constituição todos os aminoácidos 
essenciais, sendo rico inclusive em 
lisina. No entanto ele é limitante em 
aminoácidos sulfurados – metionina 
e cisteína 
Lajolo FM, Tirapegui J. Proteínas e Aminoácidos. In: Dutra de Oliveira JE, Marchini JS, 
editores. Ciências Nutricionais. São Paulo: Sarvier; 1998. p. 41-69. 
http://bvsms.saude.gov.br/bvs/publicacoes/guia_alimentar_populacao_brasileira_2008.pdf 
• Aminoácidos incomuns em algumas proteínas 
- Só ocorre raramente em proteínas 
- hidroxiprolina e hidroxilisina: colágeno e gelatina; 
ácido aminoadípico: proteínas de milho; N-
metilarginina e N-acetilisina: histonas 
 
 
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• Algumas propriedades dos aminoácidos 
1. Formam dois isômeros óticos (exceção glicina) – 
carbono α é um centro quiral 
- Além disso todos os aminoácidos encontrados em 
proteínas são da configuração L- estereoisômero. 
Configuração L e D é a estrutura em relação à 
configuração L e D do gliceraldeído 
- Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em 
pequenos peptídios que têm função de antibiótico 
(gramicidina S - antibiótico produzido pela bactéria 
Bacillus brevis) 
2. Propriedade espectroscópica. São propriedades de 
absorção e emissão de energia de diferentes 
frequências 
 
 
Quanto a sua essencialidade 
• aminoácido essencial é aquele que o organismo 
(humano) não é capaz de sintetizar mas é requerido 
para o seu adequado funcionamento 
- através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em 
proteínas 
• Os aminoácidos não essenciais são também necessários 
para o funcionamento do organismo, mas podem ser 
sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos 
- Obs: Existem aminoácidos condicionalmente essenciais 
Classificação dos Aminoácidos 
crianças 
Arginina: Crescimento e desenvolvimento normal 
Classificação dos Aminoácidos 
Quanto à polaridade do radical R 
• Grupos R- não polares e alifáticos 
- Possuem radical "R" geralmente formado por carbono e 
hidrogênio (grupamentos alquila, hidrocarbonetos) 
- São hidrofóbicos, apolares 
 
Classificação dos Aminoácidos 
Quanto à polaridade do radical R 
• Grupos R- aromáticos 
- São relativamente não-polares 
- Podem participar de interações hidrofóbicas 
razoavelmente fortes quando estão aproximados 
- A tirosina e triptofano são mais polares devido ao grupo 
hidroxila e nitrogênio 
 
 
 
Classificação dos Aminoácidos 
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Fenilcetonúria 
• Erro inato do metabolismo resultante da deficiência da 
enzima hepática fenilalanina hidroxilase 
• atraso no desenvolvimento neuropsicomotor, 
hiperatividade, convulsões, alterações cutâneas, 
hipotonicidade muscular, tremores, microcefalia, 
descalcificação de ossos longos, dentre outros 
• Teste do pezinho 
• Dieta com baixo teor de fenilalanina 
http://www10.anvisa.gov.br/SATA/view/publico/consultaPublica/pesquisarIndustrial
izado/consultaPublicaIndustrializado.seam?cid=555 
Quanto à polaridade do radical R 
• Grupos R polares e não carregados 
- São aminoácidos com radicais "R" contendo hidroxilas, 
sulfidrilas e grupamentos amida 
- São hidrofílicos 
obs: sal de sódio do ácido glutâmico=glutamato 
monossódico (síndrome do restaurante chinês) 
 
Classificação dos Aminoácidos 
Quanto à polaridade do radical R 
• Grupos R polar, carregados positivamente 
- A lisina e arginina tem um segundo grupo carregado 
positivamente 
- A histidina contém um grupo imidazol 
 
Classificação dos Aminoácidos 
Quanto à polaridade do radical R 
• Grupos R polar, carregados negativamente 
-Possuem um segundo grupo carboxila (COO-) 
-São compostos originários da asparagina e glutamina 
 
 
Classificação dos Aminoácidos 
• Os aminoácidos são ANFÓTEROS pois, em solução 
aquosa, comportam-se como ácido ou como base, 
formando ÍONS DIPOLARES, híbridos - Zwitterions 
• O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa 
liberando próton, e adquirindo carga negativa 
• O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa 
aceitando próton e adquirindo carga positiva 
• São eletricamente neutros 
Propriedade Química dos 
Aminoácidos 
Forma não iônica Forma zwitteriônica 
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• Este comportamento depende do pH do meio aquoso 
em que o aminoácido se encontra: 
 
- Em meio ácido, os aminoácidos tendem a aceitar 
prótons, comportando-se como base e adquirindo carga 
positiva - ionizam em seus radicais amina 
- Em meio básico, os aminoácidos tendem a doar prótons, 
comportando-se como ácidos e adquirindo carga 
negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila. 
 
Propriedade Química dos 
Aminoácidos 
Meio ácido Meio alcalino 
-H +H 
-H +H 
 O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se 
igualam e se anulam chama-se PONTO ISOELÉTRICO, ou 
pH ISOELÉTRICO 
• Duas moléculas de aminoácidos podem ser unidas 
covalentemente por meio de uma ligação amida 
substituída, chamada de ligação peptídica (reação de 
condensação) 
 
Ligações Peptídicas 
• Até 50 aminoácidos = polipeptídios ou poliamida 
• Mais de 50 aminoácidos com alto peso molecular = 
proteínas 
• O tamanho da cadeia e a sequência de aminoácidos 
determinam as propriedades físico-químicas, estruturais 
e biológicas 
• Classificação quanto: 
- Função biológica (enzimas, proteína de transporte, 
estrutura, etc) 
- Forma e solubilidade (fibrosas ou globulares) 
- Numero de subunidades (monomérica, oligomérica) 
- Composição química (simples e conjugada – grupo 
prostético 
 
Proteínas 
As proteínas podem ser divididas em quatro níveis 
estruturais: 
• Estrutura primária é a sequência de aminoácidos numa 
estrutura peptídica ou proteica – determina a função de 
uma proteína em nosso organismo 
Aminoácidos ligados por 
ligação peptídica (covalente) 
- Posição do aminoácido na 
molécula altera a função 
Organização Estrutural das 
Proteínas 
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Anemia Falciforme 
Hemácia normal 
Hemácia siclêmicas 
* Ácido glutâmico 
• Estrutura secundária de uma proteína correspondea um 
tipo de arranjo local numa determinada porção de uma 
proteína. As estruturas secundárias mais comuns são as 
folhas- e as -hélices 
Organização Estrutural das 
Proteínas 
Estrutura mais comumente 
formada : porque a α-hélice 
otimiza o uso das ligações de 
hidrogênio internas 
 
A cadeia polipeptídica 
estende-se em uma 
estrutura em ziguezague 
em vez de helicoidal 
• Estrutura terciária é o arranjo tridimensional global de 
todos os átomos em uma proteína inteira 
Organização Estrutural das 
Proteínas 
• Estrutura quaternária Alguns peptideos contem duas ou 
mais cadeias polipeptidicas separadas ou subunidades que 
podem ser identicas ou nao. O arranjo dessas subunidades 
proteicas em complexos tridimensionais 
• constitui a estrutura quaternaria. 
Organização Estrutural das 
Proteínas 
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• Uma perda da estrutura tridimensional (conformação 
nativa) suficiente para causar perda de função biológica 
e denominada desnaturação 
• Envolve a quebra das ligações não covalentes fracas que 
mantém a estrutura das cadeias polipeptídicas 
• As ligações peptídicas não são quebradas, porem as 
estruturas terciárias e quaternárias são perdidas 
• Após desnaturação, as proteínas aglomeram-se 
(coagulam) e precipitam (tornam-se insolúveis) 
 
Desnaturação das Proteínas 
• Calor: movimentação dos átomos das proteínas e 
quebra ligação das estruturas terciárias 
• Alcoóis e outros solventes orgânicos ligações 
hidrofóbicas 
• Ácidos e bases: causam desnaturação por alterarem a 
distribuição de cargas positivas e negativas nas proteínas 
• Íons metálicos rompe as pontes salinas e grupos 
sulfidrílicos 
• Agentes oxidantes e redutores 
 
Obs: agitação mecânica 
Desnaturação das Proteínas 
• Algumas proteínas podem 
recuperar a sua estrutura 
original após a retirada dos 
agentes desnaturantes, este 
fenômeno é chamado de 
renaturação 
 
 
Desnaturação das Proteínas 
• São definidas como as propriedades físico-químicas que 
afetam o seu comportamento no alimento durante o 
preparo, processamento e armazenamento – qualidade 
e atributos sensoriais 
 
- I: Propriedade de hidratação (água-proteína) 
- II: Propriedades relacionadas à superfície proteica: 
emulsão, espuma 
- III: Interações proteína-proteína (coagulação) 
Propriedades funcionais nos 
alimentos 
• I: Propriedades de hidratação: 
- Propriedades funcionais: absorção e retenção de água, 
molhabilidade, formação de gel, adesividade, 
dispersabilidade, solubilidade, viscosidade 
 
- Propriedades de hidratação das proteínas estão 
relacionadas com fatores intrínsecos da própria molécula 
– composição em aminoácido e sua conformação 
 
- Interação com a água através de pontes de hidrogênio, 
ligações dipolo-dipolo ou cadeias laterais de aminoácidos 
(interação com os grupos ionizados) 
 
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• I: Propriedades de hidratação: 
- Afetada pelo balanço de aminoácidos hidrofóbicos e 
hidrofílicos na superfície 
- Estrutura tridimensional X fatores ambientais 
1) pH e solubilidade 
- Aminoácidos “carregados” mantém a solubilidade 
proteica 
 
 Valores menores ou 
maiores que o ponto 
isoelétrico 
Cargas positivas ou negativas 
(repulsão entre as moléculas de 
proteína) – moléculas de água 
interagem com essas cargas, 
solubilizando a proteína 
Aumento da interação 
proteína-proteína 
Menor solubilidade 
pH próximo ao ponto 
isoelétrico 
1) pH e solubilidade 
 
 
falta de repulsão eletrostática = 
agregação e a precipitação por 
meio de interações 
hidrofóbicas 
Maior parte das proteínas é altamente 
solúvel em pH alcalino de 8-9 
2) Força iônica e solubilidade: 
• Em baixa concentração de sais: a solubilidade aumenta 
(salting-in) 
 
- Íons estabilizam a proteína aumentando a hidratação 
proteica, ligando-se fracamente a proteínas - Diminui a 
atração eletrostática entre as proteínas 
• A alta concentração de sais: a solubilidade diminui 
(salting out) 
 
- concorrência entre os íons e as proteínas para captar 
água - menor interação entre água-proteína 
 
 
 
3) Temperatura e solubilidade: 
- Solubilidade aumenta com temperatura (0-40°C) 
 
- Altas temperaturas: Diminui a capacidade de ligar água, 
ruptura das pontes de hidrogênio, desnaturação 
seguida de agregação (redução da superfície da 
proteína exposta a água) 
 
- Alteração no perfil da solubilidade na presença da 
desnaturação pelo calor se deve ao aumento da 
hidrofobicidade da superfície proteica como 
consequência do desdobramento. 
 
 
 
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• II: Propriedades Interfaciais das Proteínas 
- Incluem-se neste item a capacidade de formação de 
espumas, as emulsões e todos os fenômenos 
relacionados com a tensão superficial 
 
- Estes sistemas dispersos são instáveis a menos que uma 
substância anfifílica adequada esteja presente na 
interface entre as duas fases 
 
- Proteínas formam uma película altamente viscoelástica 
que tem capacidade de suportar choques mecânicos 
durante a estocagem e manipulação 
Representação esquemática do papel dos segmentos hidrofóbicos de 
superfície sobre a probabilidade de adsorção das proteínas na interface 
ar-água 
Diferença entre o modo de adsorção 
de um surfactante de baixo peso 
molecular e de uma proteína 
As várias configurações de um 
polipeptídeo flexível em uma interface 
Propriedade emulsificante 
• Emulsão é um sistema heterogêneo que consiste em um 
líquido imiscível, completamente difuso em outro, na 
forma de gotículas com diâmetro superior a 0,1 mícron 
 
• Requer energia para manter as gotículas dispersas em 
fase contínua – intrinsecamente instável 
 
• Estabilidade aumentada com adição de agentes ativos de 
superfície 
 
• Fases : 
- Interna, contínua ou dispersa 
- Externa, descontínua ou dispersante 
 
Propriedade emulsificante 
• Tipos de emulsões com água e óleo: 
- O/A: óleo em água (fase interna oleosa e externa aquosa) 
- A/O: água em óleo (fase interna aquosa e externa oleosa) 
Propriedade emulsificante 
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• Espumas são sistemas dispersos de duas fases distintas, 
onde uma delas líquida circunda uma fase dispersa 
constituída de bolhas de ar, que são separadas por uma 
fina camada de líquido (lamela), formando uma interface 
ar-líquido de elevada tensão, resultando num filme 
adsorvido nesta região que previne a coalescência das 
bolhas de ar 
 
- Cremes batidos, sorvetes, bolos, merengues,pães, suflês, 
mousses e maeshmallows 
- Distribuição uniforme e tamanho reduzido das bolhas de 
gás produzem um alimento suave e leve e com maior 
intensidade de aroma 
 
Propriedade espumante 
• Fatores que influenciam a formação e estabilidade da 
espuma 
1) pH: mais estáveis em pH isoelétrico (contanto que não 
haja insolubilização) 
2) Sais: depende do tipo do sal e características de 
solubilidade em solução salina 
Ex: ↑[Na] = ↑ estabilidade (albumina sérica bovina, 
albumina ovo, glúten e proteínas da soja) 
↑[Na] = ↓ estabilidade (proteínas do soro do leite 
3) Açúcares: prejudica a espumabilidade, porém aumenta 
a estabilidade das espumas = aumento da viscosidade da 
fase principal, reduzindo a taxa de drenagem do fluido da 
lamela 
 
 
Em produtos de sobremesa do tipo 
espuma - que contem açúcar 
 
 
é preferível que se acrescente o 
açúcar depois do batimento 
 
 
 Isso permite adsorção da proteína 
e seu desdobramento , formando 
película estável. Então, o açúcar 
acrescentado aumentará a 
estabilidade da espuma, 
elevando a viscosidade do fluido 
da lamela 
4) Lipídeos: 
- Presentes em concentrações > 0,5%, Diminuem as 
propriedadesdas proteínas de estabilizar a espuma 
- Adsorvem rapidamente na interface ar-água, inibindo a 
adsorção das proteínas durante a formação de espuma 
 
Obs: proteínas do ovo sem gema, mostram melhores 
propriedades de formação de espuma do que as 
preparações contaminadas por lipídeos 
 
 
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5) Concentração proteica: 
- Quanto maior a concentração de proteína, mais firme e 
estável será a espuma – pequeno tamanho da bolha e da 
alta viscosidade 
 
6) Velocidade de batimento: 
- Velocidade moderada: espumas com bolhas de tamanho 
pequeno, pois a ação de cisalhamento resulta em 
desnaturação parcial da proteína antes que ocorra a 
adsorção 
- Velocidade alta, alta taxa de cisalhamento: diminui o 
poder de formação de espuma por causa de 
desnaturação extensa, agregação e precipitação das 
proteínas 
 
 
• Capacidade de absorção de óleo - Fixação de aroma 
- Propriedade de fixação de aroma: Podem-se ligar a 
compostos de aroma e, dessa forma, afetar as 
propriedades sensoriais dos alimentos 
- Depende do número de grupos hidrofóbicos expostos 
- As proteínas em si são inodoras 
- Aspecto indesejável: Sementes oleaginosas - Odores 
indesejáveis (off- flavors) – resultado de aldeídos, 
cetonas e alcoóis gerados pela oxidação de ácidos graxos 
insaturados 
- Aspecto desejável: Produtos análogos da carne que 
contêm proteínas vegetais - Carregadores ou 
modificadores de aroma em alimentos 
• III: Propriedades relacionadas com interações ptn-ptn: 
Propriedade de gelificação 
- Consiste na formação de uma rede proteica a partir de 
proteínas previamente desnaturadas, desempenhando 
papel fundamental em determinados alimentos e em 
outras propriedades funcionais como absorção de água, 
formação e estabilização de espuma e emulsões 
 
- Importante: produtos lácteos, produtos de carne, 
gelatinas, produtos panificados, clara de ovo 
desnaturada 
- O processo de gelificação envolve o enfraquecimento e 
quebra das ponte de H e dissufídicas, desestabilizando a 
estrutura conformacional, e posterior organização das 
moléculas de proteína formando uma estrutura 
tridimensional capaz de imobilizar fisicamente grande 
parte do solvente 
 
- Substância geleificante: confere textura através de 
formação de gel 
 
Propriedade de gelificação 
- Glúten é uma rede de proteínas insolúveis composta por 
gliadina e glutenina, que podem ser encontradas 
na semente de vários cereais: trigo, cevada, malte e 
centeio 
Propriedade de formação de glúten 
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- O glúten é formado ao se misturar a farinha e a água. 
Nesse momento, as proteínas gliadina e glutenina 
entrelaçam-se entre si através de pontes de H, ligações 
de Van der Waals e pontes de sulfeto e formam uma rede 
proteica 
 
- Na medida em que essa massa é trabalhada, o glúten faz 
com que ela adquira adesividade e elasticidade 
 
- É o glúten que possibilita a retenção dos gases da 
fermentação,crescimento do pão e por reter a umidade 
da massa e do pão após assado 
Propriedade de formação de glúten 
 Lei Nº 10.674, de 16 de Maio de 2003 é 
obrigatório constar nas embalagens se o 
alimento possui ou não glúten 
extensibilidade Elasticidade 
resistência 
Alimentos que não possuem glúten 
amaranto quinoa trigo-sarraceno sagu 
painço arroz selvagem 
Farinha de milho 
Amido de milho 
Fubá 
Farinha de mandioca 
Farinha de castanhas 
Farinha de amêndoa 
Farinha de soja 
Fécula de batata 
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• São proteínas altamente especializadas que catalisam as 
reações químicas (em escala de tempo útil) 
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de 
RNA que apresentam propriedades catalíticas, todas as 
enzimas são proteínas 
• A sua atividade catalítica depende da integridade da sua 
conformação proteica nativa. Se uma enzima e 
desnaturada ou dissociada em subunidades, a atividade 
catalítica geralmente é destruído 
Enzimas 
• Apresentam alto grau de especificidade 
• São produtos naturais biológicos 
• Reações baratas e seguras – facilmente controladas 
• São econômicas - reduzem a energia de ativação 
• Não são tóxicas 
• Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do 
solvente e força iônica 
Enzimas 
• Algumas enzimas requerem cofator (coenzima - molécula 
orgânica - e/ ou íons metálicos) para a sua atividade 
• A coenzima ou íon metálico + (covalentemente ligada) parte 
proteica da enzima (apoenzima) = grupo prostético 
• Uma enzima completa e cataliticamente ativa, juntamente 
com sua coenzima e/ou íons metálicos ligados, e chamada de 
holoenzima. 
• Muitas enzimas tem sido nomeadas pela adição do sufixo 
“ase” ao nome de seu substrato, ou a palavra ou frase que 
descreve sua atividade 
Classificação das enzimas 
UREASE Hidrólise da ureia 
DNA 
POLIMERASE 
polimerização dos nucleotídeos 
para formar o DNA 
• Pepsina e tripsina 
• International Union of Biochemistry and Molecular Biology 
(IUBMB) 
Classificação das enzimas 
Classe Função 
Oxidoredutases catalisam reações de oxidação-redução (transferência de elétrons) 
Transferases catalisam a transferência de grupos entre duas moléculas 
Hidrolases catalisam a reação de hidrólise de várias ligações covalentes 
Liases catalisam a clivagem de ligações C-C, C-O, C-N, entre outras, através 
de hidrólise ou oxidação 
Isomerases catalisam a modificação de uma única molécula, sem participação 
de outra – formam isômeros 
Ligases catalisam reações de síntese de uma nova molécula a partir da 
ligação entre duas moléculas, com a concomitante hidrólise de ATP 
ou outro composto trifosfatado 
: http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/. 
Enzimas: classificação e 
propriedades 
• Cada enzima descrita recebe um número de classificação, 
conhecido por número “E.C.” (Enzyme Commission), 
composto por 4 dígitos: 
1. Classe 
2. Subclasse 
3. Grupos químicos específicos que participam da reação 
4. Nome trivial da enzima 
 
E.C. 2.7.1.1. 
transferase 
fosfotransferase 
grupo hidroxila aceptor de fosfato 
 
hexoquinase 
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 Oxidoredutases: relacionadas 
com os processos de respiração e 
fermentação 
 Ex: peroxidades, oxidases, 
hidrogenases 
Enzimas: classificação e 
propriedades 
 Transferases: transferência de 
grupos funcionais como grupo 
amina, fosfato, acil, carboxil, etc. 
 Ex: quinases e as transaminases 
 Isomerase: formação de isômeros 
 Ex: epimerases 
 Liase: adição de grupos à duplas 
ligações. Ex: dehidratases e as 
descarboxilases 
 
Enzimas: classificação e 
propriedades 
Hidrolase: Catalisam reações de 
hidrólise – polímeros em 
monômeros 
Ex: pepsinas 
 
 Ligase: catalisam reações de 
formação e novas moléculas, às 
custas de energia (ATP) 
 Ex. sintetases 
 
• A cinética enzimática estuda a velocidade das reações 
catalisadas por enzimas 
Enzimas: cinética 
E + S E S P + E 
S = reagente ou substrato 
E = enzima (pode ser usada em várias reações químicas) 
P = produtos 
ES = complexo enzima-substrato ( intermediário) - Substrato se liga 
ao SÍTIO ATIVO da enzima 
Caminho da Reação 
Energia de ativação sem enzima 
S 
P 
Energia de ativação 
com enzima Diferença entre 
a energia livre 
de S e P 
Formas rígidas 
E e S se deformam, para 
otimizar o encaixe 
Mecanismo de ação 
Modelo de 
encaixe/ajuste 
induzido 
Modelo 
chave-fechadura 
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Fatores que afetam a velocidade enzimática: 
• pH 
• Temperatura 
• Concentração das enzimas 
• Concentração dos substratos 
• Presença de inibidores 
Enzimas: cinética 
• pH 
- O pH ótimo de uma enzima refletevariações no estado 
de ionização de resíduos de aminoácidos do sítio ativo 
- No pH ótimo (ou intervalo de pH) a atividade enzimática 
é alta, em um pH maior ou menor a atividade diminui 
 
Enzimas: cinética 
• Temperatura 
- Toda enzima possui uma temperatura ótima para que 
atinja sua atividade máxima 
- Geralmente, quanto maior a temperatura, maior a 
atividade 
Enzimas: cinética 
• Concentração da enzima e substrato 
- A velocidade máxima da reação é uma função da 
quantidade de enzima disponível (existindo substrato 
em excesso) 
Enzimas: cinética 
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• Presença de inibidores 
- Os inibidores das enzimas são agentes moleculares que 
interferem com a catalise, diminuindo ou interrompendo 
as reações enzimáticas 
- Importantes fármacos 
- Existem duas grandes classes de inibidores enzimáticos: 
reversíveis e irreversíveis 
 
Enzimas: cinética 
• Inibidores irreversíveis: são aqueles que se combinam 
com um grupo funcional na molécula da enzima ou o 
destroem ou ainda formam uma associação covalente 
bastante estável = A enzima não retoma a sua atividade 
normal 
 
 
 
Enzimas: cinética 
• Inibidores reversíveis: 
 
(a) Inibidores competitivos 
(b) Inibidores incompetitivos 
(c) Inibidores mistos 
 
 
Enzimas: cinética (a) Inibidores competitivos se ligam ao centro ativo da 
enzima 
(b) Inibidores incompetitivos se ligam em regiões 
diferentes do sitio ativo, mas se ligam apenas ao 
complexo ES 
(c) Inibidores mistos se ligam em regiões diferentes do 
sitio ativo, mas podem se ligar tanto a E como a ES 
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• Efeitos indesejáveis 
- Escurecimento de frutas e vegetais = polifenoloxidases 
- Rancidez de = lipases e lipoxigenases 
- Amolecimento de tecidos vegetais = pécticas 
Enzimas em alimentos 
• Efeitos desejáveis 
- indicador da eficiência de uma determinada operação 
Ex. vegetais branqueados 
- Modificar matérias-primas e/ou obter produtos 
específicos 
Ex. Panificação, fermentados, laticínios 
- Conferem características sensoriais e estabilidade aos 
produtos 
- Não produzem efeitos secundários e toxicidade 
 
 
 
Enzimas em alimentos 
• Obtenção industrial das enzimas 
- Vegetais, animais e microrganismos 
 
• As principais enzimas envolvidas no processamento de 
alimentos são as oxidoredutases e as hidrolases 
 
 
 
Enzimas em alimentos 
OXIDOREDUTASES 
Processos de respiração e 
fermentação 
Ex. glucoseoxidase, catalase e 
lipoxigenase 
HIDROLASES 
 
glicosilfosfatases (enzimas 
glicosílicas) e as peptidases 
(enzimas proteolíticas) 
 
• Oxidoredutases: Glucoseoxidase 
- É produzida por diversas cepas de fungos Aspergillus niger 
e Penicillium notatum 
- Catalisa a oxidação de glicose a partir do consumo de 
oxigênio: 
 β-D-glucose + O2 ↔ δ-D-glucanolactona + H2O2 
- Possíveis aplicações: eliminação de glicose na preparação 
de produtos à base de ovo em pó, evitando-se assim a 
reação de Maillard. Usos similares podem ser encontrados 
em produtos a base de carne e/ou batatas 
Enzimas em alimentos 
• Oxidoredutases: Catalase 
- Obtida a partir de microrganismos e/ou do fígado, tem 
importância como enzima auxiliar na destruição de 
peróxido de hidrogênio: 
 2H2O2 ↔ 2H2O + O2 
• Oxidoredutases: Lipoxigenase 
- Catalisa a adição de uma molécula de oxigênio à ácidos 
graxos insaturados formando peróxidos 
- Aplicação em produtos de panificação, como no 
branqueamento de farinhas e melhora das propriedades 
reológicas da massa do pão 
Enzimas em alimentos 
• Hidrolases: Proteases 
- hidrolisam as ligações peptídicas das proteínas levando à 
formação de grupos amina (NH2) e carboxila (COOH), 
originando polipeptídeos de menor peso molecular e/ou 
aminoácidos livres 
 
- Principais aplicações: 
• Produtos cárneos: intervêm no amaciamento. Ex. 
catepsinas e calpaínas 
 
Enzimas em alimentos 
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• Laticínios: hidrólise da caseína para a fabricação de 
queijos, produção de queijos enzimaticamente 
modificados (sabores) Ex. Pepsina, tripsina, 
quimiotripsina, carboxipeptidases, aminopeptidases 
• Cervejaria: hidrólise da proteína do malte 
(complementação e/ou substituição do malte de 
cevada), solubilização das proteínas para o lêvedo, 
prevenção da turbidez da cerveja 
 
 
Enzimas em alimentos 
• Papaína 
- látex de mamão imaturo (Carica papaya) 
• Bromelina 
- Talo e fruto do abacaxi - família Bromeliaceae 
• Ficina 
- Látex de figo imaturo (Ficus carica) 
 
 
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• Hidrolases: Lipases 
- Hidrolisam os triglicerídeos para formar mono e diglicerídeos, 
ácidos graxos livres e glicerol 
 
• Principais aplicações: 
- Potencializam o sabor de diferentes alimentos: Laticínios e 
chocolates, cervejaria 
- Nos produtos de panificação, são empregadas para ampliar a 
vida útil do pão com relação à textura 
 
 
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• Hidrolases: amilases : α-amilase 
- Hidrolisam ligações α- 1,4 existentes na amilose e 
amilopectina de forma aleatória, na porção central das 
moléculas 
- Uma mistura de amilase e amilopectina será hidrolisada em 
uma mistura de dextrina, maltose, glicose e oligossacarídeos 
 
• Principais aplicações: 
- Fermentados: conversão do amido a maltose por 
fermentação, remoção da turbidez do amido 
- Cereais: conversão do amido a dextrinas e maltose, aumento 
na absorção de água 
 
 
Enzimas em alimentos 
• Hidrolases: amilases : Lactase 
- Hidrolisam a lactose em glicose e galactose 
 
- Principais aplicações: 
- Fermentados: remoção da lactose 
 
 
 
 
 
Enzimas em alimentos 
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• Hidrolases: Invertase 
- Converte a sacarose em frutose e glicose 
- Principais aplicações: Fabricação de xaropes, sobremesas e 
mel artificial. Na produção industrial, a invertase é 
importante para a produção de fondants, cobertura de 
chocolate e balas cobertas de chocolate com o centro macio 
 
• Hidrolases: Pectinases 
- Atuam hidrolisando as substâncias pécticas 
- Responsáveis pelas modificações da textura de frutas e 
hortaliças durante a maturação, o armazenamento e o 
processamento. 
 
Enzimas em alimentos 
Referências 
• Livros da bibliografia sugerida – plano de aula 
• David L. Nelson, Michael M. Cox, Lehninger Principles of 
Biochemistry, 5ª ed.; W. H. Freeman and Company; New 
York 
• http://www.insumos.com.br/funcionais_e_nutraceuticos
/materias/86.pdf 
• www.revista-fi.com/materias/166.pdf 
• http://www.insumos.com.br/aditivos_e_ingredientes/ma
terias/80.pdf 
• Figuras diversas: google imagens