Aminoác. e Proteínasfinal

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Aminoácidos e Proteínas
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As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas.
Ocorrem em todas as células e em todas as partes das mesmas.
PROTEÍNAS
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Formam estruturas de sustentação – colágeno e elastina
Transportam oxigênio – hemoglobina
Catalisam reações químicas – enzimas
Atuam no controle do metabolismo – hormônios
São componentes de mecanismos contráteis – actina e miosina
Coagulação sanguínea – fibrinogênio
Defesa – reação a proteínas estranhas (antígeno/anticorpo)
Controla a atividade de genes
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
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CONSTITUIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH2) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico eles apresentam-se ionizados.
Fórmula básica dos aminoácidos:
-NH2: amino, é uma base fraca que é um receptor de prótons (H+).
-COOH: carboxila, atua como um ácido fraco, que doa prótons
- R: cadeia lateral
pH neutro
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R:
De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos se classificam em:
Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em água – glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano.
Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH, -SH, -NH2 ou –COOH).
 - neutros: mesmo número de carga positiva e negativa – asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina.
 - ácidos: com predomínio de carga negativa – aspartato e glutamato
 - básicos: com predomínio de carga positiva – arginina, histidina e lisina.
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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PROTEÍNAS
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OS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS E BASES
Os aa, podem agir como ácidos e bases (NATUREZA ANFOTÉRICA)
1- Em ambientes ácidos há mais prótons (H+), portanto o ácido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+). 
2- Quando o pH vai subindo, com a adição de hidroxila (OH), o grupo ácido libera o próton.
3- Quando é adicionado mais (OH-), não há mais prótons no grupo ácido, então ele retira o próton do grupo amino.
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA
Os dipeptídeos e proteínas são formados por ligações peptídicas entre aminoácidos.
Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila (COOH) de um aminoácido com o grupo amino (NH2) de outro, com a saída de 1 molécula de água.
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PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
A cadeia poliptídica pode apresentar de 2 a milhares de aminoácidos.
2 aa: dipeptídeo
3 aa: tripeptídeo
Até 30 aa: oligopeptídeo 
> 30 aa polipetídeo 
> 50 aa proteínas C
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura primária: é a sequência de aa ao longo da cadeia polipetídica. Começa na porção amino e termina na porção carboxila.
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Estrutura secundária: descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica.
Alfa-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice, cada volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e lã (estrutura elástica).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexível porém não elástica (fios de seda).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura terciária: o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões alfa-hélice ou folha beta-pregueada ou regiões sem estrutura definida.Confere às proteínas sua atividade biológica específica.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária.
TIPOS DE LIGAÇÕES:
Pontes de hidrogênio: estabelecida entre as cadeias laterais de aa polares: serina, treonina e tirosina
Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina ,etc.
Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações de grupos com cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia. Localizados na superfície da proteína.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias polipeptídicas para formar 1 proteína funcional. Ex: hemoglobina com 4 cadeias polipeptídicas.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada, cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor, ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor, globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína transportadora hidrossolúvel.
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FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada, cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor, ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor, globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína transportadora hidrossolúvel.
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FORMA DAS PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas: 
1- Contém quantidades maiores de estrutura secundária regular
2- Apresenta forma de cilindro longo
3- Apresenta baixa solubilidade em água 
4- Apresenta função estrutural
Exemplos: Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hélice associados formando longos cabos. Epiderme, cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos, penas etc.
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FORMA DAS PROTEÍNAS
Colágeno: composto por glicina, prolina e hidroxiprolina
Beta queratina: as fibras são formadas por empilhamento em folhas beta pregueadas. Ex: fios de seda e teia de aranha
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A proteína é dita desnaturada quando sua conformação nativa é destruída, devido a quebra de ligações não covalentes, resultando em uma cadeia distendida
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Fatores que provocam desnaturação:
Aquecimento: aquecimento da proteína nativa provoca rompimento de ligações não-covalentes
PH: muito alto ou muito baixo, conferem à molécula uma elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma repulsão intramolecular, expondo o interior hidrofóbico.
Uréia: substituem as ligações que mantinham a estrutura nativa da molécula
Detergentes: introdução de sua cauda hidrofóbica no interior apolar da proteína rompe ligações hidrofóbicas.
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ANEMIA FALCIFORME
Doença resultante de uma mutação com substituição de ácido glutâmico (grupo R com carga negativa) por valina (grupo R hidrofóbico). As moléculas da hemoglobina substituída sofrem agregação quando estão desoxigenadas. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenação.
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DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
Locais:
 estômago
 intestino
 Síntese das enzimas:
 estômago
 pâncreas
 intestino
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Pepsina
Tripsina
Quimotripsina
Elastase
Carboxipeptidases
Enteropeptidase
Aminopeptidases
Dipeptidases
Tripeptidases
Estômago
Intestino Delgado
Pâncreas
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
- ENZIMAS
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Lúmen Intestinal Enterócito Capilares
Aminoácidos
aa
aa
Proteínas da dieta
Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo  imunidade passiva.
Fato sem importância em termos nutricionais
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As proteínas são responsáveis pela transmissão das características hereditárias, são componentes da pele, cabelo e unhas, tecido conjuntivo e de suporte.
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Glicina o R é um H. CH3 alanina
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aa. Polares: encontrados na superfície da mol. Protéica, apresentam grupos com carga elétrica que interage com a água.
aa. Ácidos são dicarboxílicos. Aa polares sem carga asparagina e glutamida (grupo amida), cisteína grupo sulfidrila, serina, treonina e tirosina grupo hidroxila
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Essa natureza anfótera das proteínas explica sua capacidade de atuar como tampões no sangue, podendo reagir com ácidos e bases para evitar um excesso de qualquer um dos dois.
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Oxitocina 9 aa, glucagon 29 aa, hemoglobina 574 aa , insulina 51 aa
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Exemplo a insulina humana, a quebra das pontes dissulfeto inativa a proteína.
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Ponte de H: ligação entre o – H do - NH2 de um aa e o O do – C0 do grupo ácido de outro. 
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Ponte de H: ligação entre o – H do - NH2 de um aa e o O do – C0 do grupo ácido de outro. 
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A hemoglobina apresenta 2 cadeias alfa(clara) e 2 beta(escura), cada cadeia envolve um grupo heme contendo ferro.
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Indivíduos diabéticos apresentam albuminúria
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Indivíduos diabéticos apresentam albuminúria
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Uréia: estabelecem pontes de hidrogênio com radicais da proteína.
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Essas hemácias são mais frágeis promovendo hemólise e anemia severa e são mais rígidas que as hemácias normais. Sintomas febre, inchaço e dor em várias partes do corpo, suas vítimas morrem na infância, comum entre hispânicos e negros. Hetero problemas quando existe uma forte queda no nível de O2, grandes altitudes, exerc. Mergulho, intoxicação alcoólica.