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IV – Enzimas
 1. O que são enzimas? Enzimas são moléculas orgânicas de natureza proteica e agem nas reações químicas das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. Geralmente são os catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. Sua estrutura quaternária é quem determinará sua função, a que substrato ela se acoplará para acelerar determinada reação
 2. Qual é a natureza química (composição) das enzimas?
 Simples
Enzimas formadas apenas por aminoácidos, interligados por ligações peptídicas;
Conjugadas
São enzimas que apresentam uma parte protéica (chamada de apoenzima_ e uma porção não protéica ou radical prostético (chamado de coenzima). A apoenzima e a coenzima não agem separadamente, somente quando associadas, formando uma unidade (a holoenzima). Alguns hormônios e vitaminas atuam como coenzimas no nosso organismo.
 3. O que são cofatores?
 Quais seus tipos? Cofatores são pequenas moléculas orgânicas ou inorgânicas que podem ser necessárias para a função de uma enzima;
Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;
A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada de APOENZIMA;
Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA;
Coenzimas è São compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos:
·  Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato
·  Ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima
·  Atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima citados.
 4. O que é centro ativo (sítio catalítico) e sítio alostérico?
 O sítio ativo (ou centro ativo) é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. ... Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
Sítio alostérico: um sítio de ligação, no receptor, que não tem sobreposição, é espacialmente distinta, mas conformacionalmente ligado ao sítio ortostérico.
 5. O que são substrato, inibidor e cooperador?
 Substrato é um composto químico que sofre um a reação catalisada por enzimas .
 6. Quais são os fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas e os seus mecanismos? 
Temperatura
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente.
O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém, se for ultrapassada certa temperatura, a agitação das moléculas se torna tão intensa que as ligações que estabilizam a estrutura espacial da enzima se rompem e ela se desnatura.
Para cada tipo de enzima existe uma temperatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima, permitindo o maior número possível de colisões moleculares sem desnaturar a enzima. A maioria das enzimas humanas, têm sua temperatura ótima entre 35 e 40ºC, a faixa de temperatura normal do nosso corpo. Já bactéria que vivem em fontes de água quente têm enzimas cuja temperatura ótima fica ao redor de 70ºC.
 
Grau de acidez (pH)
Outro fator que afeta a forma das proteínas é o grau de acidez do meio, também conhecido como pH (potencial hidrogeniônico). A escala de pH vai de 0 a 14 e mede a concentração relativa de íons hidrogênio (H+) em um determinado meio. O valor 7 apresenta um meio neutro, nem ácido nem básico. Valores próximos de 0 são os mais ácidos e os próximos de 14 são os mais básicos (alcalinos).
Cada enzima tem um pH ótimo de atuação, no qual a sua atividade é máxima. O pH ótimo para a maioria das enzimas fica entre 6 e 8, mas há exceções. A pepsina, por exemplo, uma enzima digestiva estomacal, atua eficientemente no pH fortemente ácido de nosso estômago (em torno de 2), onde a maioria das enzimas seria desnaturada. A tripsina, por sua vez, é uma enzima digestiva que atua no ambiente alcalino do intestino, tendo um pH ótimo situado em torno de 8.
 7. Mostrar, através de gráficos, a variação da velocidade de reação enzimática em função da concentração da enzima, variação de pH e variação de temperatura respectivamente.
As enzimas sofrem os mesmos efeitos estruturais observados com as  proteínas globulares pela variação de pH e de temperatura. Mudanças extremas de pH podem alterar a estrutura da enzima devido a uma repulsão de cargas.
Mudanças mais brandas de pH podem levar a uma dissociação de enzimas oligoméricas. Esse é o caso, por exemplo, das isoformas PI e PII hexocinase de levedura que é dimérica em pH < 7,5 e monomérica em pH > 8 [1,2]. Neste caso, a forma monomérica é mais ativa que a dimérca, mas há casos em que a dissociação de enzimas oligoméricas leva à sua completa inativação.
Por outro lado, as mudanças de pH que não afetam totalmente a estrutura de uma enzima podem diminuir sua atividade apenas por estar afetando resíduos do sítio catalítico, como veremos mais adiante.
	 
Muitas enzimas apresentam um pH ótimo, determinado a partir de uma curva do efeito do pH na atividade enzimática:
 
	
 
	Porém, muitas enzimas não apresentam uma curva na forma de sino, indicando que não existe um único valor de pH ótimo, mas uma faixa de pH ótimo (6,0 a 8,5), como mostra a figura ao lado e a Tabela 1.
	
Tabela 1: pH Ótimo de algumas enzimas
fonte: http://www.worthington-biochem.com/introBiochem/effectspH.html
 
	Enzyme
	pH Optimum
	Lipase (pancreas)
	8.0
	Lipase (stomach)
	4.0 - 5.0
	Lipase (castor oil)
	4.7
	Pepsin
	1.5 - 1.6
	Trypsin
	7.8 - 8.7
	Urease
	7.0
	Invertase
	4.5
	Maltase
	6.1 - 6.8
	Amylase (pancreas)
	6.7 - 7.0
	Amylase (malt)
	4.6 - 5.2
	Catalase
	7.0
 
Deve-se, também, considerar o fato de que podem existir grupos ionizáveis no sítio ativo. Isso afeta:
Ligação de substratos
Catálise
É possível determinar o pK de grupos ionizáveis que afetam a catálise, analisando o gráfico da velocidade inicial de reação (V0) em função do pH. Assim, teremos:
	Apenas um grupo ionizável, com a enzima ativa na forma desprotonada - os grupos que podem estar afetando a catálise são Histidina (pKa = 6,0) ou até mesmo os resíduos de aminoácido com grupos carboxila (Asp e Glu), já que o pK desses grupos pode estar bastante alterado pelo microambiente em que se encontra. No caso da cadeia lateral do Asp, por exemplo, o pKa passa de 3,9 (aminoácido livre) para 0,6 na ribonuclease T1 ou para 6,4 numa forma mutante dessa mesma enzima [2]. No gráfico ao lado, o pKa do resíduo é 7,1.
	
	Apenas um grupo ionizável, com a enzima ativa na forma protonada - ao contrário do caso acima, quando o grupo ionizável começa a desprotonar, a enzima perde atividade. O pKa desse grupo da enzima representada ao lado é igual a 9,5.
	
	Dois grupos ionizáveis envolvidos na catálise - neste caso, observamos uma curva de sino com pH ótimo = 7,5. Um dos grupos ionizáveis envolvidos na catálise (pK1 = 5,5) necessita estar desprotonado e o outro (pK2 = 9,0) deve estar protonado para que a velocidade de reação seja 100% (ou seja, com atividade relativa igual a 1,0 como mostrado no gráfico ao lado).
	
 
 8. Como são as inibições irreversíveis e reversíveis?
As enzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de reações do metabolismo de seres vivos. Elas atuam sobre moléculas específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas para dar origem aos produtos da reação. Porém, essa atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática.
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferirna sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:
Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.
Existem muitos tratamentos terapêuticos que se baseiam na inibição enzimática. Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos. A penicilina, por exemplo, inibe a atividade da enzima transpeptidase, indispensável à formação da parede celular bacteriana. Com a inativação dessa enzima, a bactérianão tem como fabricar a parede celular, o que impede a sua reprodução. As células animais, por sua vez, não utilizam essa enzima em seu metabolismo, por isso, a penicilina não causa mal ao organismo humano (exceto em situações de alergia).
Outro exemplo é o tratamento da AIDS, que inclui medicamentos inibidores das proteases, enzimas responsáveis pela produção de novos vírus.
 9. Como são as inibições competitiva e não-competitiva?
Os inibidores enzimáticos são compostos que podem diminuir a atividade de uma enzima. A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível. Existem 2 tipos de inibição enzimática reversível: Inibição Enzimática Reversível Competitiva: Quando o inibidor se liga reversivelmente ao mesmo sítio de ligação do substrato. O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato. Este tipo de inibição depende das concentrações de substrato e de inibidor. Inibição Enzimática Reversível Não-Competitiva: Quando o inibidor liga-se reversivelmente à enzima em um sítio próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo em que o substrato. Este tipo de inibição depende apenasda concentração do inibidor. Na inibição enzimática irreversível, há modificação covalente e definitiva no sítio de ligação ou no sítio catalítico da enzima. 
 10. Como é o efeito do aumento da concentração do substrato sobre as inibições competitiva e não competitiva?
Efeito de Inibidores na Atividade Enzimática
Os inibidores podem ser de REVERSÍVEIS ou IRREVERSÍVEIS e servem como forma de regulação do metabolismo, inibindo as reações quando necessário, mas nem todas as enzimas são reguladas por inibidores. 
 
	
 
	Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, 
como mostra o esquema a seguir:
 
	
 
	
	Porém, note que esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa forma, se aumentarmos a concentração de substrato, podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx (Figura 1).
	
	 
 
	Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema abaixo, mas não ocorre reação com formação de produto:
 
	
 
	
	Mesmo sendo um inibidor 0REVERSÍVEL, o aumento da concentração de substrato nunca "reverte" o quadro inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de substrato, não é possível atingir a Vmáx (Figura 2).
	
 
	Veja o que acontece com as constantes cinéticas, calculadas através dos gráficos de duplo-recíprocos mostrados ao lado:
 
	Condição
	Km 
(mM)
	Vmáx 
(mmol/min)
	sem inibidor
	1,0
	45
	+ inibidor competitivo
	3,0
	45
	+ inibidor não-competitivo
	1,0
	10
 
	
Esses dados servem para determinarmos que tipo de inibidor estamos estudando. Quando o inibidor for COMPETITIVO, o que muda nas constantes cinéticas é o valor de Km determinado experimentalmente. Mas, ATENÇÃO, isso não significa que o inibidor está alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é uma mudança APARENTE, pois é necessário que se use mais substrato para se atingir a velocidade máxima de reação.
No caso de inibidores NÃO-COMPETITIVOS, nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera.
Há outro caso de inibidor, que atua de forma semelhante ao não-competitivo por não se ligar ao sítio ativo. Nesse caso, são alterados tanto Km (aumenta) como Vmáx (diminui). Essa é a INIBIÇÃO MISTA.
 
Os inibidores irreversíveis são aqueles que se ligam às enziomas com alta afinidade e não apresentam um equilíbrio de ligação como observamos com os reversíveis. 
	Esse é o caso,por exemplo da proteína alfa1-antitripsina que age inibindo a ELASTASE. É conhecido por INIBIDOR SUICIDA pois, uma vez ligado à elastase, é degradado com a enzima. 
A figura ao lado representa a estrutura da alfa1- antitripsina selvagem [1].
A deficiência em alfa1-antitripsina é uma doença congênita em que o resíduo de Glutamato (negativo) na posição 342 é trocado por uma Lisina (positivo), causando a agregação da proteína. Essa mutação, conhecida por mutação Z, leva a uma quadro de enfisema pulmonar hereditária. Isso ocorre porque a elastase causa danos aos alvéolos.
	
alfa1-antitripsina (amarelo) ligada no sítio ativo da tripsina (rosa).
1OPH.pdb
Alguns inibidores irreversíveis são VENENOS, como é o caso de inseticidas organofosforados e carbamatos que inibem a acetilcolinesterase (aceticoline acetilhidrolase, EC 3.1.1.7). Essa enzima hidrolisa a acetilcolina do cérebro, de acordo com o esquema a seguir:
 
	
	O MALATION é um inseticida, venenoso se exposto à pele ou ingerido, e irritante para os olhos. Não causa grandes danos ao solo pois é biodegradável, desaparecendo (75 a 100%) em uma semana [2]. A degradação em meio aquoso depende do pH, sendo degradado mais rapidamente em pH 8,0 que em pH 6,0. A diferença na velocidade de degradação pode ser de até 20 vezes pela variação de pH [3]. 
A inibição da enzima leva a uma maior estimulação dos receptores muscarínicos e nicotínicos e, consequentemente, a um quadro colinérgico agudo. O malation diminui tanto Km como Vmáx da acetilcolinesterase [4]
 11. Quais são as principais formas de controle da atividade enzimática? Como ocorrem?
Basicamente existem dois tipos de mecanismos de regulação da atividade enzimática. No primeiro deles há o controle da disponibilidade de enzimas, esse controle é feito sobre as velocidades de síntese e de degradação de enzimas,que vai indicar sua concentração na célula. No outro tipo de regulação vai haver o controle da atividade enzimática, que pode ser feito por mudanças na estrutura enzimática e que geram alterações na velocidade catalítica.
Os cofatores são imprescindíveis para muitas enzimas exercerem suas atividades. Os cofatores podem ser íons metálicos ou coenzimas. As coenzimas podem estar ligadas a molécula enzimática ou serem moléculas livres, que só se juntam a enzima no momento da catalise. Elas podem atuar com aceptores de átomos ou grupos funcionais retirados de um substrato em uma reação e como doadoras destes mesmos grupos em outra reação.
V - Bioenergética 
O que é energia livre de Gibbs? 
Em termodinâmica, a energia livre de Gibbs é uma grandeza que busca medir a totalidade da energia atrelada a um sistema termodinâmico disponível para execução de trabalho “útil” - trabalho atrelado ao movimento em máquinas térmicas, a exemplo. É particularmente útil na compreensão e descrição de processos simultaneamente isotérmicos e isobáricos: em transformações à temperatura e pressão constantes a variação da energia livre de Gibbs encontra-se diretamente associada ao trabalho útil realizado pelo sistema - em princípio facilmente mensurável a partir da determinação da variação das energias cinéticas associadas. Tem este nome devido a Josiah Willard Gibbs, que realizou grandes estudos nessa área.
Assim como ocorre para os demais potenciais termodinâmicos, não são os valores absolutos da energia livre de Gibbs em si mas as variações na referida energia que retêm importâncias as mais significativas tanto em questões práticas como teóricas. A variação da energia livre de Gibbs, determinável via diferença entre as energias associadas respectivamente ao estado final e inicial do sistema dado ser a energia em questão uma função de estado {\displaystyle \Delta G=G_{f}-G_{i}} - em notório contraste com o que verifica-se experimentalmente para os valores absolutos da referida energia - é facilmente mensurável em experimentos práticos mediante adequadas determinações acerca do trabalho útil realizado pelo sistema nos processos em questão. Raras e praticamente difíceis são as situações que exigem considerações explícitas acerca dos valores absolutos de tais energias.
Como são as reações químicas quanto ao aspecto energético (endergônicos ou exergônicos) e como ficam seus respectivos ΔG’°?
O que é espontaneidade de uma reação? 
Qual é a estrutura do composto que a célula utiliza para captar a energia liberada no metabolismo? 
A membrana plasmática, citoplasmática ou plasmalema[1] é a estrutura que delimita todas as células vivas, tanto as procarióticas como as eucarióticas.[2] Ela estabelece a fronteira entre o meio intracelular, o citoplasma, e o ambiente extracelular, que pode ser a matriz dos diversos tecidos.[3]
Aparece em eletromicrografias como duas linhas escuras separadas por uma faixa central clara, com uma espessura de 6 a 10 nm. Esta estrutura trilaminar encontra-se em todas as membranas encontradas nas células, sendo por isso chamada de unidade de membrana ou membrana unitária.
A membrana celular não é estanque, mas uma “porta” seletiva que a célula utiliza para captar os elementos do meio exterior que lhe são necessários para o seu metabolismo e para libertar as substâncias que a célula produz e que devem ser enviadas para o exterior (sejam elas produtos de excreção, das quais deve se libertar, ou secreções que a célula utiliza para várias funções relacionadas com o meio).
Quais são os principais transportadores de elétrons? Qual sua função? 
	A cadeia transportadora de elétrons, cadeia respiratória ou fosforilação oxidativa é a convergência final de todas as vias de degradação oxidativa. A oxidação dos mais variados combustíveis metabólicos libera elétrons que são entregues pelas desidrogenasesa transportadores específicos, reduzindo-os (de NAD+ e FAD a NADH+ e FADH2). Na CTE estes elétrons serão entregues ao oxigênio.
	A energia livre disponibolizada pelo fluxo de elétrons criado é acoplada ao transporte contracorrente de protóns através da membrana interna da mitocôndria (impermeável a estes prótons), conservando parte desta energia como potencial eletroquímico transmembrana.
	O fluxo transmembrana dos prótons "de volta", a favor de seu gradiente de concentração através de poros protéicos específicos fornece energia livre para a síntese de ATP.
	Transportadores de elétrons:
	A transferência pode se dar de três formas: Direta, como átomo de hidrogênio (H+ + 1elétron), ou como íon hidreto - H- (H+ + 2 elétrons).
	O NADH+ e o FADH2 transportam os elétrons de diferentes vias até a CTE, onde os doam. Dentro da cadeia, o fluxo se estabelece entre uma série de transportadores que incluem: carreadores de membrana (como as quinonas), citocromos e proteínas ferro-sulfonadas.
	-Ubiquinona- singularmente, sua redução pode se dar em duas etapas diferentes:
	-Recebe o 1º elétron, sendo reduzida a radical semiquinona - UQH
	-2º elétron - Ubiquinol - UQH2
	Desta forma, a ubiquinona pode fazer a interação entre doadores de 2 elétrons e receptores de um único.
	-Citocromos - são proteínas contendo ferro, portanto um grupo heme, responsável pelas diferentes variações: citocromos a, b e c. Enquanto a e b são proteínas de membrana, o c está "preso" à superfície externa da membrana interna por interações eletrostáticas.
	-Proteína Fe-S - são boas doadoras de elétrons, e transferem apenas um. 
	Complexo I: NADH à Ubiquinona
	Equação geral:  NADH + H+ + UQ         NAD+ + UQH2
	A entrega não é direta, passando por FMN (Flavina MonoNucleotídeo), que entrega os elétrons à Fe-S ao qual está associada, e só então estes são entregues à UQ. 
	Complexo II: Succinato à Ubiquinona
	A enzima responsável pela oxidação do succinato , é a única do Ciclo do Ácido Cítrico ligada à membrana interna da mitocôndria e é através dela que os elétrons são doados ao FAD, para daí serem entregues à UQ via Fe-S. Este complexo não é responsável pelo bombeamento de nenhum próton para o espaço intermembrana. Assim, os elétrons que chegam à CTE via FADH2 só serão responsáveis pelo bombeamento de prótons a partir do complexo III, daí a síntese de 1ATP a menos pelo FADH2 em comparação ao NADH+.
	Complexo III: Ubiquinona ao Citocromo c
	A Ubiquinona pode movimentar-se ao longo da bicamada lipídica. Assim, após receber elétrons a partir de qualquer um dos complexos anteriores, caminha até o complexo III, responsável por recebê-los e repassá-los ao citocromo c. A UQH2, entretanto, só doará um elétron por vez ao cit c, o outro será doado a um cit b no complexo, que o devolverá à UQ, estabelecendo um ciclo em que se repetem estas etapas: UQH recebe um elétron do complexo I ou II mais 1H+ da matriz. A UQH2 assim formada libera 1H+ para o espaço intermembrana e um elétron para o cit b. A UQH resultante libera outro H+ e doa um elétron ao cit c. A UQ recebe de volta um elétron do cit b e 1H+ da matriz.
Complexo IV - redução do O2
 O citocromo c é livre para movimentar-se na superfície externa da membrana, levando assim os elétrons recebidos do complexo III ao IV. Só o fará, entretanto, quando houver acumulado 4 elétrons. Neste complexo, os elétrons após passarem pelos cit a e a3, serão doados a 4H+ e 1O2 da matriz, sintetizando assim duas moléculas de água. 
Síntese de ATP
	A cadeia transportadora de elétrons, como demonstrado, não produz nenhum ATP, sendo responsável apenas por gerar um potencial eletroquímico de prótons.
	Através de um complexo localizado também na membrana mitocondrial interna -ATP sintase- estes prótons poderão passar de volta ao interior da mitocôndria, sendo a energia liberada neste transporte utilizada pelo complexo para síntese de ATP a partir de ADP e Pi.
	Este complexo é constituido por um componente integral de membrana (a porção Fo), que é o canal iônico por onde passarão os prótons, e uma porção periférica (F1, voltadapara a matriz) acoplada à primeira.
	O modelo atual (de Boyer) sugere alternação da interação entre susbtrato e a enzima, conseqüência da mudança estrutural nesta última em função da passagem do H+. Os sítios da enzima alternariam os estados de ligação com o substrato em: aberto (O), frouxo (L) e preso (T). Ou seja, no L, ligariam-se ADP e Pi frouxamente. À passagem do H+ haveria ligação destes pela mudança à posição T. Portanto, um ATP é sintetizado pela passagem de apenas um H+. Entretanto, o ATP só será liberado quando um novo H+ passar pelo complexo, sintetizando mais um ATP e levando o sítio do primeiro à conformação O, que o libera.
O que significa acoplamento energético e como pode ocorrer?
Uma reação de acoplamento em química orgânica é uma nomenclatura genérica para toda uma classe de reações em química organometálica onde dois fragmentos de hidrocarbonetos são acoplados com a ajuda de um catalisador metálico. Em um tipo de reação importante, um grupo composto organometálicoprincipal do tipo RM (R = fragmento orgânico, M = centro do grupo principal) reage com um haleto orgânico do tipo R'X com formação de uma nova ligação carbono-carbono no produto R-R' [1][2]
Richard F. Heck, Ei-ichi Negishi e Akira Suzuki foram agraciados com o Nobel Prêmio Nobel de Química 2010 pelo desenvolvimento de reações de acoplamento cruzado catalisadas com paládio.[3][4]
Em termos gerais, são reconhecidos dois tipos de reações de acoplamento:
heteroacoplamento acopla dois parceiros diferentes, por exemplo, a reação de Heck de um alceno (RC=CH) e um haleto de alquila (R'-X) resultando em um alceno substituído (RC=CR').
homoacoplamento acopla dois parceiros idênticos, por exemplo, o acoplamento de Glaser de duas acetilidas (RC≡CH) para formar um dialquino (RC≡C-C≡CR).
Mecanismo[editar | editar código-fonte]
O mecanismo de reação geralmente inicia com a adição oxidativa de um haleto orgânico ao catalisador. Subsequentemente, o segundo parceiro sofre transmetalação, o que coloca ambos os parceiros de acoplamento no mesmo centro metálico enquanto eliminando os grupos funcionais. A etapa final é a eliminação redutiva dos dois fragmentos de acoplamento para regenerar o catalisador e produzir o produto orgânico. Grupos orgânicos insaturados acoplam-se mais facilmente em parte porque eles adicionam-se prontamente. O intermediário também são menos propensos a eliminação de hidreto beta.[5]
Em um estudo computacional, grupos orgânicos insaturados demonstraram sofrer reação de acoplamento muito mais facilmente sobre o centro metálico.[6] As taxas para eliminação redutiva seguiram a seguinte ordem:
vinil-vinil > fenil-fenil > alquinil-alquinil > alquil-alquil
As barreiras de ativação e as energias de reação para acoplamentos R-R′ assimétricos foram encontrados perto das médias dos valores correspondentes dos R-R simétricos e reações de acoplamento R′-R′; por exemplo: vinil-vinil > vinil-alquil > alquil-alquil.
Outros mecanismos abordados propõe que especialmente em soluções aquosas, o acoplamento realmente ocorre através de um mecanismo radical em vez de um assistido por metal.[7] A maioria dos mecanismos de reações de acoplamento variam ligeiramente desta forma generalizada.
Por que as células animais e vegetais necessitam de energia e como a mesma é obtida?
Assim como a locomotiva a vapor e os atuais motores a combustão usados nos automóveis, os seres vivos também obtêm energia por meio da “queima” de compostos de carbono. Entretanto, em termos de rendimento energético, a “máquina” biológica é insuperável (mais de 40% de aproveitamento da energia liberada na combustão enquanto os melhores motores aproveitam NO MÁXIMO 25%).
Conhecer os processos biológicos de obtenção de energia é de fundamental importância para entender o metabolismo.
As células necessitam de um suprimento constante de energia para manter sua organização e funcionamento. Essa energia é obtida pela degradação de moléculas orgânicas do alimento. Entretanto, a energia liberada nessa degradação não pode ser utilizada diretamente nas atividades celulares; ela precisa antes ser transferida para moléculas de uma substância armazenadora de energia, o trifosfato de adenosina, mais conhecido pela sigla ATP.
O ATP é um armazenador temporário de energia na célula e atua como “moeda energética”. Todos os seres vivos utilizam moléculas de ATP em suas células.
O ATP é uma molécula formada por uma base nitrogenada, a adenina, por um glicídio, a ribose, e por três fosfatos. As ligações químicas entre os fosfatos são ligações de alta energia. Quando elas são quebradas, sua energia pode ser transferida a diversos processos químicos intracelulares.
A manutenção da atividade vital demanda grande quantidade de ATP. O estoque dessa substância em uma única célula é da ordem de um bilhão de moléculas, utilizadas e repostas a cada dois ou três minutos, ininterruptamente.
No processo de degradação de moléculas orgânicas do alimento, parte da energia liberada é utilizada para sintetizar ATP, a partir de ADP e Pi (fosfato inorgânico), e o restante é perdido na forma de calor. Quando uma atividade celular necessita de energia, o ATP é degradado a ADP e Pi, e a energia liberada nessa reação é utilizada para suprir a demanda energética da célula.
Respiração celular
A maioria dos seres vivos atuais obtém energia por meio da respiração celular, também chamada de aeróbica por utilizar oxigênio atmosférico. Nesse processo, que ocorre no interior das mitocôndrias das células eucarióticas, substâncias nutrientes reagem com o gás oxigênio, liberando energia. Parte dessa energia é armazenada em moléculas de ATP.
Quando uma molécula de glicose reage com 6 moléculas de gás oxigênio, formam-se 6 moléculas de gás carbônico e 6 moléculas de água. A energia liberada nesse processo é suficiente para a fabricação de cerca de 38 moléculas de ATP.
  
 A respiração celular compõem-se de três etapas: glicólise, ciclo de Krebs e cadeia respiratória.
GLICÓLISE – o termo significa quebra da glicose.
Essa etapa inicial ocorre no liquido citoplasmático celular e cada molécula de glicose é quebrada em duas moléculas de ácido pirúvico.
No início da glicólise, a célula gasta energia, que é “investida” para ativar a glicose. Para cada molécula de glicose que entra no processo, a célula investe duas moléculas de ATP. Esse investimento, no entanto, é “pago com juros”, pois a energia liberada na glicólise é suficiente para a fabricação de 4 moléculas de ATP, além de serem liberados elétrons energizados e íons H+. Os elétrons e os íons são capturados por moléculas de uma substância conhecida como NAD (sigla do inglês Nicotinamide Adenine Dinucleotide) e levados às mitocôndrias, nas quais participam dos processos de fabricação de mais ATP.
A glicólise libera apenas parte da energia disponível na molécula de glicose; o restante continua armazenado nas moléculas de ácido pirúvico e será liberado no ciclo de Krebs, que ocorre no interior das mitocôndrias.
CICLO DE KREBS – também chamado de ciclo do ácido cítrico.
O ácido pirúvico produzido na glicólise origina uma molécula de gás carbônico e uma de acetil, a qual dará início ao ciclo de Krebs.
 O ciclo se compõe de oito reações seqüenciais, em que a acetil é completamente degradada. Os produtos finais do ciclo de Krebs são duas moléculas de gás carbônico, elétrons energizados e íons H+. Estes dois últimos serão usados para produzir ATP na cadeia respiratória. 
  CADEIA RESPIRATÓRIA – também chamada de cadeia transportadora de elétrons.
Na cadeia respiratória, os elétrons energizados, provenientes das outras etapas, passam por proteínas que ficam enfileiradas na membrana interna da mitocôndria, em uma sequência definida, liberando gradativamente seu “excesso” de energia. Essa energia é usada para forçar a passagem dos íons H+ para o espaço entre as duas membranas mitocondriais.
Os íons acumulados a força no espaço entre membranas tendem a se difundir de volta paraa matriz da mitocôndria, mas só pode fazê-lo passando através de um conjunto de proteínas situado na membrana interna, chamado ATP sintetase. Essa proteína pode ser comparada à turbina de uma usina hidrelétrica: ao ser “movimentada” pela passagem de íons, ela produz energia para fosforilar moléculas de ADP, isto é, para anexar um fosfato ao ADP, transformando-o em ATP. Esse conjunto de reações é chamado defosforilação oxidativa.
De volta ao interior da mitocôndria, os íons H+ combinam-se com os elétrons transportados pela cadeia respiratória e com átomos provenientes do gás oxigênio (atmosférico), formando água.
  
Visão geral da respiração: localização das etapas. A glicólise ocorre no citosol, o ciclo de Krebs na matriz mitocondrial e a cadeia respiratória na membrana interna mitocondrial.
VI - Oxidações Biológicas: Ciclo de Krebs, Cadeia Transportadora de elétrons e Fosforilação Oxidativa 
Qual é o papel do metabolismo no organismo? 
Metabolismo (do grego metabolismos, μεταβολισμός, que significa "mudança", troca[1]) é o conjunto de transformações que as substâncias químicas sofrem no interior dos organismos vivos. O termo "metabolismo celular" é usado em referência ao conjunto de todas as reações químicas que ocorrem nas células. Estas reacções são responsáveis pelos processos de síntese e degradação dos nutrientes na célula e constituem a base da vida, permitindo o crescimento e reprodução das células, mantendo as suas estruturas e adequando respostas aos seus ambientes.
As reações químicas do metabolismo estão organizadas em vias metabólicas, que são sequências de reacções em que o produto de uma reacção é utilizado como reagente na reacção seguinte. Diferentes enzimas catalisamdiferentes passos de vias metabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas vias. As enzimas são vitais para o metabolismo porque permitem a realização de reacções desejáveis mas termodinamicamente desfavoráveis, ao acoplá-las a reacções mais favoráveis. As enzimas regulam as vias metabólicas em resposta a mudanças no ambiente celular ou a sinais de outras células.
O metabolismo é normalmente dividido em dois grupos: anabolismo e catabolismo. Reacções anabólicas, ou reacções de síntese, são reacções químicas que produzem nova matéria orgânica nos seres vivos. Sintetizam-se novos compostos (moléculas mais complexas) a partir de moléculas simples (com consumo de energia sob a forma de ATP). Reacções catabólicas, ou reacções de decomposição/degradação, são reacções químicas que produzem grandes quantidades de energia (ATP) a partir da decomposição ou degradação de moléculas mais complexas (matéria orgânica). Quando o catabolismo supera em atividade o anabolismo, o organismo perde massa, o que acontece em períodos de jejum ou doença; mas se o anabolismo superar o catabolismo, o organismo cresce ou ganha massa. Se ambos os processos estão em equilíbrio, o organismo encontra-se em equilíbrio dinâmico ou homeostase. O metabolismo é fundamentalmente estudado pela Bioquímica, usando muitas vezes também técnicas ligadas à Biologia Molecular e à Genética.
O que são o catabolismo e o anabolismo? 
O anabolismo é o processo de armazenamento de energia e síntese de nutrientes, o que acarreta na construção do tecido muscular.
Um exemplo desses processos é a síntese de proteína dentro dos músculos a partir dos aminoácidos. Isso ocorre principalmente após o treino, quando ingerimos a quantidade necessária de nutrientes, como carboidratos e proteínas. Este processo é responsável não só pelo crescimento do músculo, mas também pela regeneração e manutenção de outros tecidos e órgãos.
Já o catabolismo muscular é basicamente o oposto. Quando você não ingere a quantidade necessária de proteínas e carboidratos, o seu corpo irá buscar energia nos músculos. Com isso você vai perder massa magra e atrapalhar o ganho de massa muscular.
Esse problema pode ocorrer por diversos motivos, como treinos exagerados, alimentação inadequada, bebidas alcoólicas e principalmente falta de repouso.
De uma forma bem simples podemos afirmar então, que o anabolismo é a construção e o catabolismo é a destruição do músculo.
O anabolismo acontece quando você ingere nutrientes antes e após o treino. Após a atividade física, o organismo precisa repor o que foi gasto durante o treinamento, para que se alcance a hipertrofia muscular.
Para favorecer o anabolismo ou crescimento muscular, recomenda-se o uso do suplemento alimentar Whey Protein. Ele contém alto teor de proteínas e carboidratos que, como vimos, são essenciais para você ganhar massa muscular.
Como o acetil-CoA pode ser obtido nos seres vivos? 
A acetilcoenzima A provém do metabolismo dos carboidratos e dos lipídios, e, em menor proporção, do metabolismo das proteínas, as quais, assim como os aminoácidos, podem alimentar o ciclo em outros locais diferentes que os do acetil.
A Acetil-CoA participa como intermediário do ciclo de Krebs, pois ao condensar-se ao oxaloacetato, forma o citrato. É neste ciclo que o acetil-CoA será totalmente oxidado a CO2, paralelo a produção de coenzimas reduzidas.
Qual é a importância biológica do ciclo do ácido cítrico (ciclo de Krebs)? 
Importância do ciclo de krebs O Ciclo do Krebs é uma fonte importante de precursores, não somente para as formas de armazenamento de energia, mas também para os blocos de construção de muitas outras moléculas como aminoácidos, bases nucleotídeos e componente orgânico.
Função do Ciclo de Krebs na Transformação de Moléculas Energéticas em ATP
• Redução de NAD⁺ e do FAD, formando NADH e FADH₂, que depois serão oxidados para produzir ATP; • A síntese directa de ATP (1 para cada piruvato oxidado)
• Formação de esqueletos de carbono que podem ser usados para sintetizar alguns aminoácidos que são convertidos em grandes moléculas.
• Colher electrões de alta energia de moléculas energeticas;
• Impulsionar a síntese de ATP.
Um composto de quatro carbonos (oxaloacetato) se condensa com uma acetila, com dois carbonos, originando um ácido tricarboxilico de seis carbonos. O composto de seis carbonos libera o CO2 duas vezes, em duas descarboxilaçoes oxidativas sucessivas, que origina electrões de alta energia. Permanece um composto. Este composto de quatro carbonos é processado para regenerar oxaloacetato, que pode iniciar uma outra volta do ciclo. Dois átomos de carbono adentram o ciclo da forma de uma unidade de acetila e dois átomos de carbono deixam-no na forma de duas moléculas de CO2.
O Ciclo de Krebs é Controlado Por vários Pontos Os pontos primários de controlo são as enzimas apostarias, isocitrato desidrogenase α- citoglutarato desidrogenase as duas primeiras enzimas geradoras de electrões de alta energia do ciclo.
• O primeiro local de controlo é a isocitrato desidrogenase. As enzimas sofrem estímulos alosterico por ADP, que aumenta a sua finalidade para os substratos. A ligação de isocitrato, NAD⁺, Mg₂⁺ e ADP é reciprocamente cooperativa.
• - Um segundo local de controlo do ciclo de krebs é a α- cetoglutarato desidrogenase.
Alguns aspectos de do seu controle são semelhantes àqueles do complexo de piruvato desidrogenase, como seria de se esperar por suas homologias estruturais.
A α-cetoglutarato desidrogenase é inibida por succinil CoA e NADH produtos da reacção que catalisa. Além disso, ela também é inibida por uma alta carga energética, portanto, a velocidade do ciclo geralmente é reduzida quando a célula tem um alto nível de ATP.
Segundo JEREMY (2008: 496) “em muitas bactérias, a convergência de fragmentos de dois carbonos para o ciclo também é controlada”.
A síntese de citrato a partir de oxaloacetato e acetil CoA é um importante ponto de controlo nestes organismos. O ATP é um inibidor alosterico do citrato sintase. O efeito do ATP é aumentar acetil CoA, assim quando o nível de ATP aumenta, uma menor quantidade desta enzima está saturada com acetil CoA e, assim, forma-se menos citrato.
Entrada no Ciclo do Ácido Cítrico no Metabolismo O ciclo do ácido citrico opera somentesobcondiccoes aeróbias porque requer um suprimento de NAD+ e FAD. Os aceitadores de electrões são regenerados quando o NADH e o FADH2 transferem seus electrões ao oxigénio através da cadeia transportadora de electrões, com concomitante produção da ATP.
Em consequência, a velocidade do ciclo do ácido cítrico depende da necessidade de ATP. Em eucariontes, a regulação de duas enzimas do ciclo é importante para o controle.
Uma alta carga energética diminui as actividades da isocitrato desidrogenase e da alfacetoglutarato desidrogenase. Estes mecanismos complementam-se, reduzindo a velocidade de formação de acetil da CoA quando a carga energética da célula for alta e quando os intermediários para as biossintese estiverem em grande quantidade.
Entrada do acido piruvico no Ciclo de Krebs Em aerobiose, o NADH é reoxidado através do sistema transportador de electrões e o acido piruvico é completamente oxidado a CO2 + H2O. Esta oxidação completa ocorre no ciclo de
Krebs ou do ácido cítrico, ou ciclo dos ácidos tricarboxilicos.
Descarboxilação do acido piruvico acetil CoA
• Elo de ligação entre glicose e ciclo de krebs: para entrar neste ciclo o ácido piruvico tem de ser previamente convertido em acetil CoA.
• Elo de ligação entre a glicolise o ciclo de krebs: é precisamente a descarboxilação oxidante do ácido piruvico a acetil CoA, que tem lugar na matriz mitocondrial.
Essa transformação processa-se em várias etapas, catalisadas por um complexo enzimático chamado piruvato- desidrogenase ou piruvato-descarboxilase. Dele fazem parte três enzimas (das quais a enzima central do processo é a piruvato-desidrogenase, alosterica) e varias enzimas.
Reacções de descarboxilação oxidante 1- Descarboxilacão do acido piruvico a acetaldeido catalisada pela enzima piruvato- desidrogenase.
Coenzima da reacção: pirofosfato de tiamina, ligada a enzima por interacções não covalentes. O Mg2+ é Cofactor da reacção.
2- Oxidação do acetaldeido pela coenzima ácido lipoico na forma oxidada (disulfurada); formação de um tioéster; o ácido lipoico é reduzido. 3- Transferência do grupo acetil para CoA ( CoA-SH ou apenas Coenzima A) com formação de acetil CoA.
Qual o local, na célula, onde se processam as reações do ciclo de Krebs?
Esta na resposta a anterior
Quais são os produtos finais da oxidação de um acetil-CoA no ciclo de Krebs? 
Esta na resposta a anterior
O que é cadeia de transporte de elétrons (cadeia respiratória)? 
A Cadeia respiratória ou cadeia transportadora de elétrons é uma das etapas da respiração celular, que se caracteriza pelo transporte de elétrons em uma compilação de moléculas fixadas na membrana interna da mitocôndria de células eucarióticas até um aceptor final de elétrons, em várias etapas liberadoras de energia para síntese de ATP (adenosina trifosfato). Em organismos procariotos aeróbios, essas moléculas residem na membrana plasmática.[1]
Qual o local na célula onde estão localizados os componentes da cadeia respiratória? 
As mitocôndrias possuem uma membrana externa que é permeável a maioria dos metabólitos, que conta com a presença de diversas enzimas, das quais incluí-se a acil-CoA sintetase e a glicerolfosfato aciltransferase e outra membrana interna que tem permeabilidade seletiva, que envolve uma matriz, nela estão presentes o fosfolípideo cardiolipina, as enzimas da cadeia respiratória, à ATP-sintase e vários transportadores de membrana. 
9. Qual o papel das coenzimas NAD e FAD na cadeia de transporte de elétrons?
  A cadeia respiratória oxida elétrons do NADH ou FADH2 e utiliza a energia para bombear prótons para fora da matriz mitocondrial. 
Transporte de Equivalentes Redutores 
Os elétrons do NADH que são obtidos em vias oxidativas citosólicas e, principalmente em vias mitocondriais - como a cadeia glicolítica, por exemplo, entram na mitocôndria através de um sistema de transporte conhecido como "Transporte Malato/Aspartato". Através deste processo, o oxaloacetato é reduzido a malato no citosol, este atravessa a membrana mitocondrial interna para ser reoxidado a oxaloacetato com redução do NAD, agora na matriz mitocondrial. O processo ocorre com gasto de energia. 
A Cadeia de Transportadores 
Os transportadores de elétrons da cadeia respiratória e sua seqüência estão descritos a seguir: 
1) NADH-Desidrogenase: é o primeiro transportador da seqüência; recebe os pares de elétrons do NADH. 
2) Succinato-Desidrogenase: atua no ciclo de Krebs, e tem o FAD como grupo prostético; também doa seus elétrons do FADH2. 
Balanço Final da R-espiração Celular 
Ao calcularmos o rendimento em ATPs da oxidação total de uma molécula de glicose, e considerando que cada par de elétrons do NADH rende 3 ATPs, e cada par de elétrons do FADH2 rende 2 ATPs na fosforilação oxidativa, temos: 
10 NADH 30 ATPs 
2 FADH2 4 ATPs 
2 ATPs + 2 GTPs 4 ATPs 
Total: 38 ATPs
O que ocorre quando há um inibidor ou um desacoplador da cadeia respiratória? 
À medida que vão sendo transferidos pela cadeia respiratória, os elétrons perdem energia e, no final da cadeia, conseguem se combinar com o gás oxigênio, formando água. É importante lembrar que, na respiração celular, o gás oxigênio só participa da última etapa, mas, embora não esteja envolvido em nenhuma etapa do ciclo de Krebs, se houver ausência desse gás no ciclo, ele será interrompido.
A energia liberada pelos elétrons através da quebra da glicose durante a cadeia respiratória pode formar em torno de 26 moléculas de ATP. Se pegarmos essas 26 moléculas e somarmos com as duas moléculas de ATP produzidas na glicólise e as duas do ciclo de Krebs, alcançaremos um total de 30 moléculas de ATP para uma molécula de glicose. Essa taxa de ATP produzida é menor porque muitos hidrogênios se perdem durante a cadeia respiratória, sendo que apenas 40% da energia proveniente da glicose é armazenada no ATP, enquanto o restante é perdido na forma de calor.
O que é a via do glioxalato, onde ocorre e qual a sua importância?
O ciclo do glioxilato, também conhecido como ciclo de Toledo, é uma via alternativa de metabolismo de acetil-CoA, encontrada nos vegetais e em algumas bactérias, que permite a síntese de glicose e a produção de intermediários do ciclo de Krebs a partir de acetil-CoA. Por isso mesmo essa via conta com a presença de enzimas do ciclo de Krebs (citrato-sintase e aconitase) além de duas enzimas ausentes nessa via (isocitrato liase e a malato sintase).
No ciclo de Krebs, o isocitrato é convertido em succinato, enquanto que no ciclo do glioxilato, o isocitrato origina o succinato e o glioxilato. O succinato regenera o oxaloacetato e o glioxilato se condensa com acetil-CoA formando o malato. Este vai passar para o citosol, onde origina oxaloacetato, que pode ser transformado em glicose pela neoglicogênese. O ciclo de glioxilato desta forma permite a conversão de acetil-CoA e, portanto, de ácidos graxos, a glicose.
Essa via não está presente em animais, devido à importância da via convencional para o sistema nervoso. O ciclo do glioxilato não produz alfa-cetoglutarato, um precursor do glutamato. Glutamato atua como neurotransmissor excitatório e como precursor do GABA, outro neurotransmissor, de função inibitória.
VII – Metabolismo de carboidratos 
O que é respiração celular e quais as suas etapas? 
A respiração celular é um processo em que moléculas orgânicas são oxidadas e ocorre a produção de ATP (adenosina trifosfato), que é usada pelos seres vivos para suprir suas necessidades energéticas. A respiração ocorre em três etapas básicas: a glicólise, o ciclo de Krebs e a fosforilação oxidativa.
A glicólise é uma etapa anaeróbia da respiração celular que ocorre no citosol e envolve dez reações químicas diferentes. Essas reações são responsáveis pela quebra de uma molécula de glicose (C6H12O6) em duas moléculas de ácido pirúvico (C3H4O3).
O processo de glicólise inicia-se com a adição de dois fosfatos, provenientes de duas moléculas de ATP, à molécula de glicose, promovendo a sua ativação. Essa molécula torna-se instável equebra-se facilmente em ácido pirúvico. Com a quebra, ocorre a produção de quatro moléculas de ATP, entretanto, como duas foram utilizadas inicialmente para a ativação da glicose, o saldo positivo é de duas moléculas de ATP.
Durante a glicólise também são liberados quatro elétrons (e-) e quatro íons H+. Dois H+ e os quatro e- são capturados por duas moléculas de NAD+ (dinucleotídio nicotinamida-adenina), produzindo moléculas de NADH.
Temos, portanto, a seguinte equação que resume a glicólise:
C6H12O6+ 2ADP + 2Pi + 2NAD+ → 2C3H4O3 + 2ATP + 2NADH + 2H+
Após a glicólise, inicia-se uma etapa aeróbia, a qual inclui o ciclo de Krebs, também chamado de ciclo do ácido cítrico ou ciclo do ácido tricarboxílico. Essa etapa ocorre no interior da organela celular conhecida como mitocôndria e inicia-se com o transporte do ácido pirúvico para a matriz mitocondrial.
Na matriz, o ácido pirúvico reage com a coenzima A (CoA) ali existente, produzindo uma molécula de acetilcoenzima A (acetil-CoA) e uma molécula de gás carbônico. Durante esse processo, uma molécula de NAD+ é transformada em uma de NADH em razão da captura de 2 e- e 1 dos 2 H+ que foram liberados na reação.
A molécula de acetil-CoA sofre com o processo de oxidação e dá origem a duas moléculas de gás carbônico e a uma molécula intacta de coenzima A. Esse processo, que envolve várias reações químicas, é o chamado ciclo de Krebs.
Esse ciclo tem início quando uma molécula de acetil-CoA e o ácido oxalacético reagem e produzem uma molécula de ácido cítrico, liberando uma molécula de CoA. Ocorrem sequencialmente oito reações em que são liberadas duas moléculas de gás carbônico, elétrons e H+. No final desse processo, o ácido oxalacético é recuperado e o ciclo pode ser iniciado novamente. Os elétrons e os íons H+ são capturados pelo NAD+ e transformados em NADH. Eles também são capturados pelo FAD (dinucleotídio de flavina-adenina), que é transformado em FADH2. O ciclo de Krebs resulta em 3 NADH e 1 FADH2.
Durante o ciclo, também é produzida uma molécula de GTP (trifosfato de guanosina) a partir de GDP (difosfato de guanina) e Pi. Essa molécula de GTP assemelha-se ao ATP e também é responsável por fornecer energia para a realização de alguns processos no interior da célula.
A última etapa da respiração celular também ocorre no interior das mitocôndrias, mais precisamente nas cristas mitocondriais. Essa etapa é chamada de fosforilação oxidativa, uma vez que se refere à produção de ATP a partir da adição de fosfato ao ADP (fosforilação). A maior parte da produção de ATP ocorre nessa etapa, na qual acontece a reoxidação das moléculas de NADH e FADH2.
Nas cristas mitocondriais são encontradas proteínas que estão dispostas em sequência, as chamadas cadeias transportadoras de elétrons ou cadeias respiratórias. Nessas cadeias ocorre a condução dos elétrons presentes no NADH e no FADH2 até o oxigênio. As proteínas responsáveis por transferir os elétrons são chamadas de citocromos.
Os elétrons, ao passarem pela cadeia respiratória, perdem energia e, no final, combinam-se com o gás oxigênio, formando água na reação final. Apesar de participar apenas no final da cadeia, a falta de oxigênio gera o interrompimento do processo.
A energia liberada através da cadeia respiratória faz com que os íons H+ concentrem-se no espaço entre as cristas mitocondriais, voltando à matriz. Para voltar ao interior da mitocôndria, é necessário passar por um complexo proteico chamado de sintase do ATP, onde ocorre a produção de ATP. Nesse processo são formadas, no máximo, 26 moléculas de ATP.
No final da respiração celular, há um saldo positivo total de 30 moléculas de ATP: 2 ATP da glicólise, 2 ATP do ciclo de Krebs e 26 da fosforilação oxidativa.
2. Qual é a importância do metabolismo de carboidratos? 
Os carboidratos atuam de forma a acelerar o metabolismo, pois acelera os músculos, o sistema nervoso e as células sanguíneas, o que o torna indispensável para ter disposição e estar sempre ativo. As gorduras também são fundamentais para o metabolismo, pois retarda a digestão dos carboidratos e faz com que a energia gerada pelo organismo seja gasta de forma homogênea. As proteínas diminuem a velocidade da digestão dos carboidratos e ainda auxilia na queima de calorias. 
As reservas de carboidratos são limitadas no organismo e suficientes para poucas horas de exercícios. Os carboidratos devem ser consumidos antes, durante e após a atividade física. Antes para fornecer energia e durante e após para reposição do glicogênio muscular e hepático. 
Vários estudos na literatura sugerem que um adequado aporte de carboidrato na alimentação melhora o desempenho durante o exercício, enquanto uma inadequada ingestão desse nutriente pode causar cansaço e fadiga. Isso porque os estoques desse nutriente no nosso organismo são bastante limitados, ao contrário dos estoques de gordura. Por isso, devemos ingerir o carboidrato em quantidades adequadas em nossa alimentação para repor e até maximizar seus estoques, não comprometendo dessa forma o desempenho. 
O que é glicólise? 
A glicólise (a partir de glicose, um termo mais antigo para a degradação da glucose +-lise) é a via metabólica que converte a glicose C 6 H 12 O 6, em piruvato, CH3 COCOO – + H +. A energia livre libertada neste processo é usado para formar o ATP compostos de alta energia ( trifosfato de adenosina ) e NADH ( nicotinamida adenina dinucleótido reduzido ). A glicose é o principal substrato para as reações energéticas, sendo a glicólise o principal processo de utilização energética da glicose, presente em todos os seres vivos, desde a mais antiga e simples bactéria até o mais recente e complexo organismo multicelular. A glicólise, entretanto, é um processo essencialmente anaeróbico, com o metabolismo aeróbico produzindo quase vinte vezes mais energia para os processos metabólicos intracelulares. Desta forma, o ciclo de Krebs e a Cadeia respiratória correspondem à seqüência natural do metabolismo da glicose e dos demais compostos energéticos (ácidos graxos e aminoácidos). A glicólise, também conhecida como via de Ebden-Meyerhof, é a primeira via metabólica da molécula de glicose e outras hexoses. Todos os seres vivos (a exceção dos vírus) realizam, invariavelmente, a glicólise seja em condições de aerobiose ou de anaerobiose, com as enzimas glicolíticas presentes no citoplasma. Primariamente, a glicólise é um processo anaeróbio onde se observa a formação de um produto final estável (lactato) e em condições de aerobiose, o metabolismo da glicose prossegue com as demais vias produtoras de energia (ciclo de Krebs e cadeia respiratória) mas somente se a célula possuir mitocôndrias funcionais, uma vez que esses processos são todos intramitocondriais.
4. Quais são os destinos do piruvato em condições aeróbicas e anaeróbicas?
O destino do piruvato depende do tipo celular e das circunstâncias metabólicas. Há 3 destinos principais para o piruvato: (1) Organismos e tecidos aeróbicos, em condições aeróbicas – o piruvato é oxidado, com perda do grupo carboxílico, originando o grupo acetil da acetil-CoA, que depois é oxidada a CO2 durante o ciclo de Krebs; (2) Tecidos aeróbicos em condições de pouco oxigénio (hipoxia muscular, por exemplo), alguns tecidos em condições aeróbicas (eritrócitos, por exemplo, porque não possuem mitocôndrias), ou alguns organismos anaeróbicos – o piruvato é reduzido a lactato através da fermentação láctica. Em condições de hipoxia muscular, o NADH não é reoxidado a NAD+, e o NAD+ é necessário para a glicólise. A redução do piruvato a lactato permite usar NADH como dador de electrões regenerando o NAD+; (3) Alguns tecidos de plantas, alguns invertebrados, protistas e microorganismos, em condições anaeróbicas ou de hipoxia – o piruvato é convertido em etanol + CO2 (fermentação alcoólica). Apesar da glicólise poder ocorrer em condições anaeróbicas, tal facto tem um preço, pois reduz a quantidade de ATP formado por molécula de glucose (passa de 30 ou 32 ATP para apenas 2!), sendo, portanto necessário oxidar maisglucose nestas condições. O que vai acontecer ao piruvato está directamente relacionado com a quantidade de NAD+ e FAD da célula. Como essas quantidades são muito pequenas, é necessário haver mecanismos para transformar o NADH+H+ e FADH2 de novo em NAD+ e o FAD, respectivamente. Isto é feito por transferência dos electrões do NADH+H+ e FADH2 para outras moléculas, o que pode ocorrer por fermentação ou respiração. A distinção entre estes não é (ao contrário do que geralmente se pensa) o facto de um processo utilizar directamente o O2 e o outro não! O O2 é apenas necessário para a fosforilação oxidativa, e não para a oxidação do piruvato. Ao contrário dos metabolismos aeróbios que dependem do aporte de oxigénio e são limitados pela disponibilidade deste, a glicólise anaeróbia não depende da disponibilidade de oxigénio e pode aumentar de velocidade até cerca de 1000 vezes a velocidade em repouso, ou seja, os 2 ATP/glucose podem representar muitos ATP/minuto.
Fazer o balanço energético (ATPs) da metabolização de um mol de glicose na ausência e na presença de oxigênio.
A glicólise é o processo metabólico através do qual o carboidrato (normalmente a glicose) sofre degradação parcial, mediante uma seqüência de reações catalisadas enzimaticamente, com o objetivo de produção de ATP, mesmo em condições de anaerobiose (ausência de oxigênio molecular). Ocorre predominantemente no citoplasma celular, embora o núcleo possa exibir um pouco desta atividade glicolítica
 Qual é o local na célula onde ocorre a glicólise? 
Glicólise ocorre no citoplasma da célula. 
O Ciclo de Krebs ocorre parte no citoplasma da célula parte na Mitocôndria. 
Enquanto a Cadeira Respiratória ou Fosforilação Oxidativa ocorre nas Mitocôndrias, parte na Matriz mitocondrial e parte na Membrana Mitocondrial. 
O que é glicogênese, qual sua importância e onde ocorre na célula? 
A gliconeogênese corresponde a nova síntese de glicose a partir do piruvato, lactato ou de intermediários do ciclo de Krebs. É realizada pelo fígado e rins, sendo de grande importância para manter a glicemia durante o estado de jejum prolongado
Quais são os principais precursores para a síntese da glicose? 
A glicogénese (português europeu) ou glicogênese (português brasileiro) corresponde ao processo de síntese de glicogênio no fígado e músculos, no qual moléculas de glicose são adicionadas à cadeia do glicogênio. Este processo é ativado pela insulina em resposta aos altos níveis de glicose sanguínea.
 Como ocorre o ciclo do lactato (ciclo de Cori)? 
O ciclo de Cori, ciclo dos Cori ou via glicose-lactato-glicose consiste na conversão da glicose em lactato, produzido em tecidos musculares durante um período de privação de oxigénio, seguida da conversão do lactato em glicose, no fígado.
 
O ciclo de Cori é uma cooperação metabólica entre músculos e fígado. Com um trabalho muscular intenso, o músculo usa o glicogénio de reserva como fonte de energia, via glicólise. Ao contrario do que muitos pensam não é o acumulo de lactato no músculo que causa dor e fadiga muscular. Os músculos são capazes de manter a carga de trabalho na presença de lactato se o pH for mantido constante.
Esquema geral do ciclo de Cori. As setas a vermelho (tracejado) mostram a direcção das reacções metabólicas envolvidas no ciclo numa situação de esforço físico. A verde (setas a pontilhado), as reacções que ocorrem no período de reoxigenação (descanso).
Para obtenção de energia sob a forma de trifosfato de adenosina (ATP), a glicose é convertida a piruvato através da glicólise. Durante o metabolismo aeróbio normal, o piruvato é então oxidado pelo oxigénio molecular a CO2 e H2O.
O que é e qual a importância biológica da via das pentoses fosfato? 
A observação de que inibidores clássicos da glicólise como iodoacetato e fluoreto, em alguns tecidos não tinham efeito sobre o uso direto da glicólise,  sugeriu a existência de outra via metabólica para a utilização da glicose.
         A via das pentoses fosfato é uma via multifuncional, que ocorre principalmente nos tecidos animais como no fígado, glândula , mamária e córtex da adrenal, onde ocorre principalmente a síntese de ácidos graxos a partir de acetil Coenzima A.
         A biossíntese de ácidos graxos requer poder redutor na forma de NADPH . Tecidos menos ativos na produção de ácidos graxos, como os músculos por exemplo, a via das pentoses esta quase ausente.
         A via das Pentoses Fosfato ou o caminho do Fosfogluconato, produz NADPH  e Ribose 5- Fosfato.
 
         Funções da via das pentoses
 
a) Permite a combustão total da glicose em uma série de reações independentes do ciclo de Krebs;
 
b) Serve como fonte de pentoses para a síntese dos ácidos nucleicos;
 
c) Formar o NADPH extramitocondrial necessário para a síntese dos lipídeos
 
d) Converter hexoses em pentoses
 
e) Degradação oxidativa de pentoses  pela conversão a hexoses, que podem entrar para a via glicolítica.
 Como ocorre a síntese e degradação de glicogênio e qual sua importância? 
  A síntese de glicogênio é o processo pelo qual a glicose é polimerizada a glicogênio, que é acumulado nas células em quantidades variáveis de acordo com o tipo celular, funcionando aí como depósito de energia acessível à célula. Em determinadas células, como nas do fígado e músculo, este processo pode ser intenso e ocorrem extensos depósitos de glicogênio. O glicogênio hepático, que chega a 150 g, é degradado no intervalo das refeições mantendo constante o nível de glicose no sangue ao mesmo tempo em que fornecem este metabólito as outras células do organismo. O glicogênio muscular, ao contrário, só forma glicose para a contração muscular. 
Como ocorre a síntese e degradação de amido e qual sua importância?
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