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Mecanismos de Catálise Enzimática 
 
Leitura sugerida 
 
Biochemistry 
Voet & Voet – 3ª edição 
Capítulo 15 (páginas 496-514) 
 
Structure and Mechanism in Protein Science 
Fersht, A. - 1999 
Capítulo 2 (partes A e B) 
Wolfenden & Snider. Acc. Chem. Res. 2001, 34, 938-945 
E + S ES ESǂ E + P 
Arantes G.M. (2008). Química Nova 31, 377-383 
Nota-se que a 
redução da 
barreira DGǂ é 
o principal 
ponto para 
catálise 
O estado de transição 
frequentemente apresenta porções 
com carga parcial 
Catálise Eletrostática – Ligação/Estabilização do estado de transição 
Warshel, A. (1998) J. Biol. Chem. 273, 27035 
Lisozima 
 
Sítio ativo 
Monossacarídeo 
“distorcido”. 
Conformação de 
meia-cadeira 
Estas interações ajudam a 
estabilizar ESǂ 
Catálise ácida 
Catálise básica 
Catálise covalente 
Ligações de 
hidrogênio 
estabilizam 
o estado de 
transição. 
E + S 
ES 
ES‡ 
E + P 
DG‡ 
Teoria do Estado de Transição 
aplicada à reações enzimáticas 
No caso da reação enzimática 
equivalem a E, S e ESǂ 
No caso da reação enzimática esta 
constante de velocidade equivale ao 
kcat/Km, como visto acima 
I 
II 
Substituindo II em I 
E + S 
ES 
ES‡ 
E + P 
DGE‡ 
E + S‡ 
DGN‡ 
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