Apostila Bioquimica2 (1) (1)

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Faculdade Estácio de Sá de Ourinhos 
Curso: Enfermagem
Disciplina: Bioquímica
Profa.: Siumara R. Alcântara
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Faculdade Estácio de Sá de Ourinhos - FAESO
Curso: Enfermagem 
Disciplina: Bioquímica 
Profa.: Siumara R. Alcântara 
 
FAESO 
 
 
 
Sumário 
Introdução .......................................................................................................................................... 4 
A.1 – Introdução ................................................................................................................................. 6 
1.1 – Introdução ............................................................................................................................... 10 
1.2 – Sistema-tampão ....................................................................................................................... 10 
2.1 – Definição e estrutura básica ................................................................................................. 16 
2.2 – Abreviaturas e símbolos para os aminoácidos de ocorrência comum .............................. 18 
2.3 – Classificação ........................................................................................................................... 18 
2.3.1 - Aminoácidos essenciais e naturais .................................................................................... 18 
2.3.2 – Aminoácidos de cadeias laterais apolares .................................................................... 19 
2.3.3 – Aminoácidos com cadeias laterais polares neutras ..................................................... 19 
2.3.4 – Aminoácidos com cadeias laterais ácidas ..................................................................... 19 
2.3.5 – Aminoácidos com cadeias laterais básicas ................................................................... 20 
As cadeias laterais dos aminoácidos básicos aceitam prótons. Em pH fisiológico, as cadeias 
laterais de lisina e arginina estão completamente ionizadas e positivamente carregadas. ........... 20 
2.4 – Propriedades dos aminoácidos ............................................................................................. 21 
2.5 – Outras funções dos aminoácidos .......................................................................................... 22 
2.5.1 – Glicina .............................................................................................................................. 22 
2.5.2 – Ácido glutâmico .............................................................................................................. 22 
2.5.3 – Histidina .......................................................................................................................... 23 
2.5.6 – Asparagina e Glutamina ................................................................................................ 23 
2.6 - Ligação peptídica ..................................................................................................................... 23 
2.6.1 – Hormônios peptídicos ...................................................................................................... 24 
Questões ........................................................................................................................................... 25 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Introdução 
 
 As Ciências biológicas evoluíram do macroscópico para o microscópico, e deste, 
para o molecular. Assim, os primeiros conhecimentos biológicos eram aqueles obtidos 
pela análise a olho nu e os métodos eram as dissecações (Anatomia); na segunda metade 
do século passado, compreendeu-se que os fatos anatômicos e fisiológicos seriam mais 
bem conhecidos com o estudo microscópico de tecidos e células. 
 Subjacentemente a qualquer fato microscópico, descritos pela Anatomia ou 
Fisiologia, existe uma razão microscópica (histo ou citológica) que, por sua vez, 
relaciona-se com mecanismos moleculares, isto é, com transformações químicas que 
ocorrem com as substâncias componentes das células. 
 As patologias descritas macro e microscopicamente têm sempre como causa 
alterações do funcionamento do celular e seu mecanismo bioquímico. Assim, é preciso 
compreender o funcionamento normal para entender o patológico. Deste modo, a 
própria Farmacologia (ação das diferentes drogas e sua aplicação no tratamento das 
doenças terapêuticas) está ligada aos processos bioquímicos que serão estudados. 
Também a Microbiologia, no estudo da atividade do vírus, dos fungos e das bactérias 
utiliza exaustivamente esses conhecimentos. 
 O estudo da Bioquímica trará à área de saúde, as seguintes vantagens: 
• Conhecimento do metabolismo, isto é, a identificação dos diferentes tipos de 
substâncias constituintes dos alimentos e suas transformações no meio interno; o 
modo como o organismo obtém, armazena, mobiliza e utiliza a energia 
necessária às suas atividades; o modo como se dá, continuamente, a renovação 
de nossas estruturas. Assim, ficará mais claro como o organismo mantém 
constantes as condições do seu meio interno (homeostasia) e os fatores da sua 
regulação. 
• Entender a utilização de exames laboratoriais realizados pela Bioquímica Clinica 
para evidenciar e avaliar alterações do metabolismo (exames de urina e sangue, 
por exemplo, no caso dos diabéticos e hemofílicos). 
• A própria Bioquímica humana será, em parte, dependente destes conhecimentos 
gerais. A ação das enzimas, por exemplo, deve ser conhecida com profundidade 
a fim de se entender os processos de fermentação e putrefações, as moléstias e a 
ocorrência de tantos outros fenômenos da rotina clínica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Prática A – Reconhecer o comportamento ácido, básico ou neutro das substâncias 
 
 
 
 
 
 
 
 
A.1 – Introdução 
 
 O pH (potencial hidrogeniônico) refere-se a uma medida que indica se uma 
solução líquida é ácida ou básica 
 
pH < 7 � Solução ácida 
pH > 7 � Solução básica 
 
 O pH pode ser determinado indiretamente pela adição de um indicador pH na 
solução em análise. A cor do indicador varia conforme o pH da solução. Indicadores 
mais comuns são a fenolftaleína, o alaranjado de metila e o azul de bromotimol. 
 Outro indicador de pH muito usado em laboratórios é o chamado papel de 
tornassol. Este indicador apresenta uma ampla faixa de viragem, servindo para indicar 
se uma solução é nitidamente ácida (quando ele fica vermelho) ou nitidamente básica 
(quando ele fica azul). 
 
Papel tornassol 
 
 Ainda existe o pHmêtro, um aparelho que, por meio de medidas elétricas, 
determina o pH da solução aquosa. 
 
A.2 – Objetivos: 
 - Caracterizar as substâncias ácidas ou básicas por faixas de pH. 
 - Familiarização com o uso de papel indicador de pH e do equipamento 
pHmêtro. 
 
A.3 – Materiais 
Tubos de ensaio; 
Papel indicador universal de pH (com escala de 0 a 14); 
pHmêtro; 
bastão de vidro. 
 
 
 
6.3 – Reagentes 
Substâncias coletadas; 
Água destilada. 
 
6.4 - Procedimento experimental 
 
1) Dissolver ou diluir as substâncias em água. Em seguida, transferir para tubo de 
ensaio. 
 
2) Medir pH com papel indicador. 
 
3) Em seguida, medir a mesma substância em pHmêtro. 
 
Solução Papel indicador pHmêtro 
Bicarbonato de sódio 
Café 
Coca-cola 
Leite 
Vinagre 
Águadestilada 
Detergente 
Água sanitária 
 
Questões 
 
1) O que significa a sigla pH? 
2) De acordo com as substâncias listadas abaixo, qual a mais ácida e qual a mais básica? 
Substância pH 
Café 5,0 
Cerveja 4,5 
Água com gás 4,0 
Vinho 3,5 
 
 
Vinagre 3,0 
 
3) O pH normal do estômago varia entre 0,3 a 1,2 . Entretanto, em algumas alterações 
de saúde é preciso neutralizar o excesso de acidez estomacal ministrando antiácidos 
(hidróxido de magnésio, hidróxido de alumínio e bicarbonato de sódio). Porque essas 
substâncias são chamadas de antiácidos? 
 
4) Para se diminuir o pH de uma solução aquosa, pode-se misturar a ela uma solução de: 
a) suco de limão. 
b) sal de cozinha. 
c) bicarbonato de sódio. 
d) soda cáustica. 
 
5) O leite de vaca possui um pH médio de 6,6. Em caso de mastite, ou seja, inflamação 
da glândula mamária causada por bactérias, o pH torna-se alcalino. As bactérias 
acidificam o leite, mas o organismo do animal, para compensar, libera substâncias 
alcalinas. Qual deve ser o valor do pH do leite de um animal com mastite? 
a) pH = 6,6 
b) 0 < pH < 6,6 
c) pH = 7,0 
d) 7,0 < pH < 14 
e) 6,6 < pH < 7,0 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Unidade 1 – Conceitos básicos 
1.1 – Introdução; 1.2 – Sistema Tampão. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
1.1 – Introdução 
 
 A estrutura de muitas moléculas presentes na composição celular e, por 
conseguinte, a grande maioria dos processos bioquímicos são extremamente sensíveis a 
variações de pH. Nos seres humanos, o pH plasmático deve ser mantido em torno de 7,4 
em faixa muito estreita de variação – decréscimos a valores próximos de 7,0 têm sérias 
conseqüências. Intracelularmente, a restrição se repete: um exemplo suficiente da 
importância do pH na fisiologia celular é dado pela sua interferência na atividade das 
enzimas, catalisadores de todas as reações químicas celulares. Muitas destas reações 
processam-se com liberação ou captação de prótons do meio aquoso em que estão 
dissolvidas as substâncias presentes na célula. Ainda assim, o valor de pH celular ou 
plasmático é mantido praticamente fixo. A manutenção do pH ideial é conseguida pelos 
seres vivos graças à existência dos sistemas-tampão. 
 
1.2 – Sistema-tampão 
 
 Para definir um sistema tampão e compreender suas prioridades, é necessário 
recorrer à definição de Brönsted para ácidos e bases. Brönsted definiu ácidas como 
substâncias capazes de doar prótons e bases como substâncias capazes de recebê-los. 
Segundo esta definição, são classificados como ácidos, por exemplo, HCl, H2SO4, H3C-
COOH, NH4
+ e H3C-NH3
+, pois podem dissociar-se, liberando prótons: 
HCl � Cl- + H+ 
H2SO4 � HSO4
- + H+ 
H3C-COOH � H3C-COO
- + H+ 
NH4
+ � NH3 + H
+ 
H3C-NH3
+ � H3C-NH2 + H
+ 
 Generalizando, a equação de dissociação de um ácido (HA) é 
HA � A + H+ 
 Os íons (Cl-, HSO4
-, etc.) resultantes da dissociação são denominados base 
conjugada do ácido, já que pode receber um próton, convertendo-se novamente no ácido 
conjugado respectivo. 
 Alguns ácidos, chamados ácidos fortes, dissociam-se totalmente quando em 
soluções diluídas. É o caso, por exemplo, de HCl e H2SO4. Outros, chamados ácidos 
fracos, ionizam-se muito pouco. 
 
 
 A equação química generalizada indica que, em solução aquosa, o ácido fraco 
HÁ dissocia-se, produzindo as espécies A e H+ que, juntamente com a parte não-
dissociada, HA, compõem um equilíbrio químico. A constante de equilíbrio desta 
dissociação é 
[ ][ ]
[ ]HA
HA
Keq
+
= 
 Em reações deste tipo, a constante de equilíbrio é geralmente chamada de 
constante de dissociação ou de ionização, representada por Ka. A Tabela 1 apresenta 
alguns ácidos fracos e os valores de sua constante de dissociação; são todos ácidos 
fracos, mas com forças ácidas variáveis. 
 
Tabela 1 – Variação de força ácida entre os ácidos fracos 
 
 
 Os ácidos fracos têm para a bioquímica um interesse particular, pois junto às 
suas bases conjugadas, constituem os sistemas-tampão, capazes de impedir grandes 
variações de pH quando da adição de outros ácidos ou bases. 
 Dentro da faixa de pH onde a ação tamponante é exercida, haverá 
obrigatoriamente, um valor de pH em que exatamente 50% do total inicial do ácido 
estão associados, os 50% restantes estando na forma de base conjugada. Tal condição 
será verificada em um valor de pH definido e característico para cada tampão 
considerado. É nesta situação, ou é neste valor de pH, que o sistema-tampão tem sua 
eficiência máxima, pois é quando existem, simultaneamente, as maiores concentrações 
possíveis de ácido e base conjugada. Ao redor deste valor de pH, uma unidade acima ou 
uma unidade abaixo, o tampão ainda é eficaz; além deste intervalo, o sistema deixa de 
atuar como tampão. 
 Entre os ácidos existe uma gradação de força ácida, revelada pelo valor de seus 
Ka. Soluções de ácidos fracos diferentes, de mesma concentração, apresentam valores 
 
 
diferentes de pH, dependendo da afinidade de cada Bse conjugada pelo próton: quanto 
maior o valor de Ka, menor esta afinidade e, portanto, menor o pH da solução. 
 O valor de pH em que um ácido apresenta 50% dissociado equivale ao seu pKa e 
constitui uma medida de sua força ácida: quanto maior for o valor de pKa, mas fraco 
será o ácido. 
 A Equação de Henderson-Hasselbalch relaciona pH, constante de dissociação do 
ácido e as concentrações de ácido e base conjugada: 
[ ]
[ ]




+=
HA
A
pKpH a log 
 A equação de Henderson-Hasselbalch define o pKa em bases operacionais, à 
semelhança do pH, em relação à concentração de H+ da solução. Em resumo, a região 
de eficiência máxima de um tampão (50% de ácido conjugado e 50% de base 
conjugada) é determinada pelo pKa de seu ácido fraco. 
 A equação de Henderson-Hasselbalch permite calcular prontamente a relação 
entre as concentrações das espécies doadoras e aceptoras de prótons em qualquer pH, 
para um ácido de pKa conhecido. Por exemplo, pode-se calcular a razão das 
concentrações de ácido acético (pKa = 4,7) e acetato em pH = 5,7: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 No pH 5,7, portanto, haverá 10 vezes mais acetato do que ácido acético. No pH 
3,7 ocorrerá o inverso. Generalizando, em valores de pH inferiores ao pKa de um ácido 
fraco predomina sua forma protonada (ácido conjugado) e em valores de pH maiores do 
que pKa predomina a forma desprotonada (base conjugada). 
 Para o ácido acético, ou melhor, para o tampão acetato, a faixa compreendida 
entre 3,7 e 5,7 corresponde à região do tamponamento. 
 Os tampões biológicos são aqueles encontrados nos seres vivos; na espécie 
humana, por exemplo, há tampões capazes de manter pH do sangue próximo de 7,4. 
Não são muitos os ácidos fracos que apresentam valores de pKa em torno de 7,4. Os 
principais tampões são o fosfato, as proteínas e o bicarbonato. 
 O efeito tamponante das proteínas é devido a grupos ionizáveis dos aminoácidos 
(-COO-, -NH3
+, etc.), que são ácidos fracos. Os únicos aminoácidos que apresentam um 
grupo com pKa compatível com o tamponamento a pH fisiológico são a histidina e a 
cisteína. Adicionalmente, as proteínas exercem efeito tamponante muito discreto no 
plasma, por estarem presentes em baixas concentrações. Sua importância no 
tamponamento celular é maior do que no plasmático, porque atingem níveis mais 
elevados nas células. A exceção é a hemoglobina, que, juntamente com o tampão 
bicarbonatoé a responsável principal pela manutenção do pH plasmático. 
 O ácido carbônico dissocia-se em bicarbonato e H+: 
H2CO3 ↔ HCO3
- + H+ 
O valor do pKa deste ácido é 3,8, incompatível, portanto, com o tamponamento 
fisiológico. O ácido carbônico apresenta, entretanto, a característica peculiar de estar em 
equilíbrio com o CO2 dissolvido em água segundo a equação: 
CO2 + H2O ↔ H2CO3 
 Esta reação processa-se rapidamente na ausência de catalisadores; ainda assim, 
sua velocidade é incompatível com as necessidades fisiológicas. As hemácias contêm 
enzima, a anidrase carbônica, uma das enzimas mais eficientes que se conhece, capaz de 
acelerar a reação por cerca de 107 vezes. Assim, o CO2 produzido nos tecidos difunde-se 
para o plasma e para o interior das hemácias, onde é transformado imediatamente em 
H2CO3, que se dissocia em HCO3
- e H+: 
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ HCO3
- + H+ 
 No pH fisiológico, a proporção entre as concentrações de HCO3
- e CO2 é de 
20:1, mostrando que o sistema é mais efetivo para resistir à acidificação do que a 
alcalinização. 
 
 
Questões 
 
1 – Defina ácido e base segundo Brönsted. 
2 – Caracterizar um sistema-tampão. 
3 – Definir pKa. 
4 – Escrever a equação de Henderson-Hasselbach e mostrar sua utilidade na avaliação 
de um sistema-tampão. 
5 – Dar exemplos de tampões biológicos. 
6 – Ordenar, do mais forte para o mais fraco, os ácidos de Brönsted listados a seguir: 
 
7 – A pepsina tem atividade mais intensa em valores de pH entre 1 e 2. Esta protease 
está presente no estomâgo, onde os baixos valores de pH são mantidos à custa da 
secreção de HCl pela mucosa gástrica. Um indivíduo ingeriu junto com a refeição um 
volume significativo de uma solução de bicarbonato (HCO3
-), base conjugada do ácido 
carbônico (H2CO3) cujo pKa é 6,1. A ação digestiva da pepsina será intensificada ou 
prejudicada pela ingestão do bicarbonato? 
8 – A aspirina (ácido acetilsalicílico) é um ácido fraco cujo pKa é 3,5. A velocidade de 
sua absorção através da membrana plasmática é dependente da polaridade da sua 
molécula. A aspirina é mais bem absorvida no estomago (pH do suco gástrico = 1,5) ou 
no intestino delgado (pH = 6)? 
9 - Escrever a equação de Henderson-Hasselbach para: 
a) Ácido acético : −+ +↔ CCOOHHCCOOHH 33 
Amônio: ++↔ HNHNH 34 
10 - A concentração de ácido carbônico (H2CO3) no plasma sanguíneo é igual a 
0,00124M. Calcular a concentração de bicarbonato (HCO3
-), sabendo que o pH do 
plasma é 7,4 e o pKa do ácido carbônico é 6,1. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Unidade 2 – Aminoácidos 
 
2.1 – Definição e estrutura básica; 2.2 – Abreviaturas e símbolos para os aminoácidos 
de ocorrência comum; 2.3 - Classificação; 2.4 – Propriedades dos aminoácidos; 
2.5 – Outras funções dos aminoácidos; 2.6 – Ligação peptídica. 
 
 
 
 
 
 
2.1 – Definição e estrutura básica 
 
As proteínas são macromoléculas formadas por uma sucessão de moléculas 
menores conhecidas como aminoácidos. A maioria dos seres vivos, incluindo o homem, 
utiliza somente cerca de vinte tipos diferentes de aminoácidos, para a construção de suas 
proteínas. Com eles, cada ser vivo é capaz de produzir centenas de proteínas diferentes e 
de tamanho variável. 
Cada aminoácido é diferente de outro. No entanto, todos possuem alguns 
componentes comuns. Todo aminoácido possui um átomo de carbono, ao qual estão 
ligados uma carboxila, uma amina e um hidrogênio. A quarta ligação é a porção 
variável, representada por R, e pode ser ocupada por um hidrogênio, ou por um metil ou 
por outro radical. 
 
 
 Na tabela abaixo, encontram-se listados os aminoácidos mais conhecidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
2.2 – Abreviaturas e símbolos para os aminoácidos de ocorrência comum 
 
O nome de cada aminoácido possui uma abreviatura de três letras associadas e 
um símbolo de uma letra. 
 
Cisteína = Cys = C 
Histidina = His = H 
Isoleucina = IIe = I 
Metionina = Met = M 
Serina = Ser = S 
Valina = Val = V 
Alanina = Ala = A 
Glicina = Gly = G 
Leucina = Leu = L 
Prolina = Pro = P 
Treonina = Thr = T 
Arginina = Arg = R 
Asparagina = Asn = N 
Aspartato = Asp = D 
Glutamato = Glu = E 
Glutamina = Gln = Q 
Fenilalanina = Phe = F 
Tirosina = Tyr = Y 
Triptofânio = Trp = W 
Aspartato ou asparagina = Asx = B 
Glutamato ou glutamina = Glx = Z 
Lisina = Lys = K 
Aminoácido indeterminado = X 
 
2.3 – Classificação 
 
2.3.1 - Aminoácidos essenciais e naturais 
 
Todos os seres vivos produzem proteínas. No entanto, nem todos produzem os 
vinte tipos de aminoácidos necessários para a construção das proteínas. O homem, por 
exemplo, é capaz de sintetizar no fígado apenas onze dos vinte tipos de 
aminoácidos. Esses onze aminoácidos são considerados naturais para a nossa espécie. 
São eles: alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, histidina, prolina, tiroxina, 
ácido aspártico, ácido glutâmico. 
Os outros nove tipos, os que não sintetizamos, são os essenciais e devem ser 
obtidos de quem os produz (plantas ou animais). São eles: arginina, fenilalanina, 
isoleucina, leucina, lisina, metionina, serina, treonina, triptofano e valina. 
 
 
 
 
 
2.3.2 – Aminoácidos de cadeias laterais apolares 
 
A natureza das cadeias laterais R determina o papel do aminoácido na proteína. 
Por isso, é útil classificá-los de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais, ou 
seja, se são apolares (apresentam distribuição homogênea de elétrons) ou polares 
(apresentam distribuição desigual de elétrons, como no caso de ácidos e bases). 
 Cada um desses aminoácidos possui uma cadeia lateral apolar, que é incapaz de 
receber ou doar prótons, de participar em ligações iônicas ou de hidrogênio. As cadeias 
laterais desses aminoácidos podem ser vistas como “oleosas”, ou semelhantes a 
lipídeos, uma propriedade que promove interações hidrofóbicas. 
 Nas proteínas encontradas em soluções aquosas, um ambiente polar, as cadeias 
laterais apolares dos aminoácidos tendem a agrupar-se no interior da proteína. Esse 
fenômeno é conhecido como efeito hidrofóbico. 
 
2.3.3 – Aminoácidos com cadeias laterais polares neutras 
 
Estes aminoácidos possuem grupos químicos que tendem a formar ligações de 
hidrogênio. A serina, treonina e tirosina contêm um grupo hidroxila polar que pode 
participar na formação de pontes de hidrogênio. As cadeias laterais de asparagina e 
glutamina contêm um grupo carbonila e um grupo amida, que também podem participar 
nas pontes de hidrogênio. 
 
2.3.4 – Aminoácidos com cadeias laterais ácidas 
 
Os ácidos aspártico e glutâmico são doadores de prótons. Em pH neutro, as 
cadeias laterais destes aminoácidos estão completamente ionizadas, contendo um grupo 
carboxilato negativamente carregado (-COO-). 
 
 
 
 
2.3.5 – Aminoácidos com cadeias laterais básicas 
 
As cadeias laterais dos aminoácidos básicos aceitam prótons. Em pH fisiológico, 
as cadeias laterais de lisina e arginina estão completamente ionizadas e positivamente 
carregadas. 
 
 
 
 
 
2.4 – Propriedades dos aminoácidos 
 
 Os aminoácidos são sólidos a temperatura ambiente, solúveis em água (solvente 
polar) e pouco solúveis em solventes orgânicos não-polares, como éter, clorofórmio e 
acetona. 
 
 
 Quando dissolvidos em água, os aminoácidos apresentam um comportamento 
anfótero (duplo), pois tanto podem funcionar como ácidos (doadores de prótons), tanto 
como base (recebedores de prótons), adquirindo carga elétrica, o que os torna polares.2.5 – Outras funções dos aminoácidos 
 
 Os aminoácidos desempenham outras funções biológicas além de serem 
constituintes das proteínas e dos oligopolipeptídeos. Os exemplos seguintes ilustram 
algumas dessas funções para alguns aminácidos. 
 
2.5.1 – Glicina 
 
 Sendo o aminoácido mais simples, a glicina está entre os mais solúveis em água, 
e é freqüentemente adicionada a outras moléculas para torná-las mais solúveis, de modo 
que possam ser excretadas pela urina. Muitas drogas e medicamentos são oxidados no 
fígado em compostos que contém um grupo hidroxila, o que é, então, conjugado à 
glicina; o produto final é removido do sangue pelo fígado. O ácido benzóico, um 
produto secundário de muitas substâncias aromáticas, e não-solúvel em água, é 
conjugado com a glicina para formar o ácido hipúrico. O composto recebe esse nome 
por ter sido isolado primeiramente da urina de águas prenhas, nas quais a sua presença 
pode ser usada para confirmar se a égua está prenha. 
 
 
 
 A glicina também é adicionada ao ácido cólico para formar ácido glicocólico, 
um dos principais sais biliares e um potente detergente usado na digestão de gorduras. 
 
2.5.2 – Ácido glutâmico 
 
 O Monosódio-Glutamato, ou MSG, é um derivado do ácido glutâmico 
amplamente usado como um realçador de sabor. O MSG provoca uma reação mental em 
 
 
algumas pessoas, como sensações de frio, dores de cabeça e vertigens. Uma vez que os 
pratos das cozinhas asiáticas sempre contêm grandes quantidades de MSG, esse 
problema é freqüentemente chamado de Síndrome do Restaurante Chinês. 
 
2.5.3 – Histidina 
 
 Se o grupo ácido da histidina for removido, ela será convertida em histamina, 
que é um vasodilatador potente, aumentando o diâmetro dos vasos sanguíneos. A 
histamina é liberada como parte da resposta imune, para aumentar o volume sanguíneo 
no local e permitir o acesso das células brancas do sangue. Isso resulta no inchaço e no 
entupimento nasal associados ao resfriado. A maioria dos medicamentos para o 
resfriado contém anti-histamínicos para superar esses entupimentos. 
 
 
 
2.5.6 – Asparagina e Glutamina 
 
 Esses dois aminoácidos podem ser considerados derivados dos aminoácidos 
acídicos aspartato e glutamato, mas, como a arginina, eles atuam no uso do nitrogênio 
pelos organismos vivos. Em animais, eles estão envolvidos na detoxificação da amônia; 
nas plantas, atuam no armazenamento de nitrogênio. 
 
2.6 - Ligação peptídica 
 
Do mesmo modo que em um trem, cada vagão está engatado ao seguinte, em 
uma proteína cada aminoácido está ligado a outro por uma ligação peptídica. Por meio 
dessa ligação, o grupo amina de um aminoácido une-se ao grupo carboxila do outro, 
havendo a liberação de uma molécula de água. Os dois aminoácidos unidos formam um 
dipeptídio. 
 A ligação de um terceiro aminoácido ao dipeptídeo origina um tripeptídeo que 
então, contém duas ligações peptídicas. Se um quarto aminoácido se ligar aos três 
 
 
anteriores, teremos um tetrapeptídeo, com três ligações peptídicas. Com o aumento do 
número de aminoácidos na cadeia, forma-se um polipetídio, denominação utilizada até o 
número de 100 aminoácidos. A partir desse número considera-se que o composto 
formado é uma proteína. 
 
 
 
2.6.1 – Hormônios peptídicos 
 
 A oxitocina induz o trabalho de parto em gestantes e controla as contrações do 
músculo uterino. Durante a gravidez, o número de receptores para a oxitocin na parede 
uterina aumenta. Na hora do parto, o número de receptores para a oxitocina é alto o 
suficiente para causar contrações no músculo liso do útero na presença de pequenas 
quantidades de oxitocina, produzidas pelo corpo próximo ao final da gravidez. O feto 
move-se em direção ao cérvix do útero por causa da força e da freqüência das 
contrações uterinas. O cérvix dilata-se, enviando impulsos nervosos ao hipotálamo. 
Quando os impulsos alcançam essa parte do cérebro, um feedback positivo leve à 
liberação de mais oxitocina pela hipófise posterior. A presença de mais oxitocina faz 
com que as contrações do útero se tornem mais forte, de modo que o feto é forçado 
através da cérvix e, em seguida, o bebê nasce. A oxitocina também atua na estimulação 
do fluxo de leite em uma mãe que amamenta. O processo de sucção leva sinais nervosos 
ao hipotálamo do cérebro materno. A oxitocina é liberada e levada pelo sangue às 
glândulas mamárias. A presença de oxitocina causa a contração do músculo liso dessas 
 
 
glândulas, fazendo com que o leite saia. Quanto mais sucção, mas hormônio é liberado, 
produzindo, então, mais leite. 
 A vasopressina atua no controle da pressão sanguínea, regulando as contrações 
do músculo liso. Assim como a oxitocina, a vassopressina é liberada pela ação do 
hipotálamo na hipófise posterior e transportada pelo sangue para os receptores 
específicos. A vasopressina estimula a reabsorção da água pelo rim, tendo, portanto, um 
efeito antidiurético. Quanto mais água for retida, mais a pressão sanguínea aumentará. 
 
Questões 
 
1 - Porque um copo de leite morno pode ajudá-lo a dormir à noite? 
2 - O que seria melhor ingerir antes de uma prova: um copo de leite ou um pedaço de 
queijo?