Apostila de proteínas

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COOH
H2N C
R
H
Proteínas são polímeros de aminoácidos
COOH
H2N C
R
H
Cadeia
lateral
Carboxila
Amino

Aminoácidos
Glicina Gly G
Alanina Ala A
Valina Val V
Leucina Leu L
Isoleucina Ile I
Prolina Pro P
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptofano Trp W 
Serina Ser S
Treonina Thr T
Cisteína Cys C
Asparagina Asn N
Glutamina Gln Q
Arginina Arg R
Lisina Lys K
Histidina His H
A. Aspártico Asp D
A. Glutâmico Glu E
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Classificação dos aminoácidos
Baseada nas propriedades do grupo R:
1) Apolares, alifáticos
2) Apolares, aromáticos
3) Polares, não-carregados
4) Polares, carregados positivamente
5) Polares, carregados negativamente
Apolares alifáticos
Apolares aromáticos Polares não carregados
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Polares positivos Polares negativos
Classificação é arbitrária !
O caráter químico usado na classificação é o do grupo R. 
Mesmo os aminoácidos com grupo R apolar
são solúveis em H20 !
ATENÇÃO !
Aminoácidos Incomuns
Criados por modificação dos AAs correspondentes.
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Outras Funções dos Aminoácidos ? Outras Funções dos Aminoácidos
Glicina
GABA (descarboxilação de Gln)
Glutamato
Dopamina
Histamina (descarboxilação de His)
Tiroxina (derivado de Tyr)
neurotransmissores
mediador
da inflamação
hormônio
Aminoácidos são Assimétricos
Proteínas são formadas por L-aminoácidos
centro
assimétrico
Forma não-iônica Forma anfótera
ou zwitteriônica
Ionização de Aminoácidos
5
Ionização de Aminoácidos
3 3
+ +
+ H+ + H+
AAs se comportam como ácidos polipróticos !
pHácido básico
pKas dos Aminoácidos
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Efeito tampão de proteínas
pI = ponto isoelétrico 
pH em que a carga líquida das moléculas de uma 
solução é igual a zero
pI
http://eechem.home.att.net/index.htmDavid Herrick - U. Oregon
NH3+
COOH
NH3+
COO-
NH2
COO-
distribuição das espécies iônicas
+1 -10
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Qual a relação entre pI e tamponamento ?
pI
Para calcular pI: 
1) identificar a forma com carga líquida zero (Z0)
2) Identificar os equilíbrios que levam a Z0
e os seus pKas
Z-1 Z0 Z+1
3) pI = (pKa1 + pKa2)/2
pKa1 pKa2
Proteínas também exibem pI
Albumina sérica:
585 resíduos
61 Glu
36 Asp
57 Lys
24 Arg
16 His
Proteínas exibem pIs característicos Diferença de pI é a base de diagnósticos
Normal Patológico
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Proteínas são polímeros de aminoácidos
A Ligação Peptídica
“Resíduo de 
aminoácido”
Peptídeos
oligopeptídeo – poucos (até 10) aas
polipeptídeo – de 10 a 80 aas
proteína – acima de 80 aas
Escritos da extremidade amino para a extremidade carboxila
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Peptídeos biologicamente ativos
Aspartame !
L-Aspartil-L-fenilalanina metil éster
9 resíduosOxitocina (contração da 
musculatura uterina)
29 resíduosGlucagon (aumento da 
produção de glicose no jejum)
5 resíduosEncefalinas (analgesia)
9 resíduosVasopressina (aumento da 
pressão sanguínea)
Peptídeos biologicamente ativos
Ligação peptídica é rígida
Tem caráter parcial de ligação dupla !
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Cadeia polipetídica na conformação estendida
Phi - entre C e NH
Psi - entre C e CO
Cadeia polipeptídica pode se torcer, 
apesar da rigidez da ligação peptídica
A ligação peptídica pode existir em
duas conformações
TRANS CIS
Recursos na Web:
Estrutura tridimensional e propriedades químicas dos AA:
http://www2d.biglobe.ne.jp/~chem_env/amino/amino2j_e.html
Planilha EXCEL para calcular distribuição de espécies iônicas:
academic.pgcc.edu/~ssinex/Weak_Acid_Behavior.xls
PDB (Protein Data Bank) Base de dados sobre estrutura de 
proteínas, com alguns recursos educacionais (Inglês):
http://www.rcsb.org/pdb/Welcome.do
Tutorial sobre estrutura de proteínas desenvolvido aqui no IQ 
pelo grupo do Prof. Bayardo Torres (Português):
http://www.iq.usp.br/wwwdocentes/bayardo/softwares/proteina/
index.html