AULA 5 ENZIMAS

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Enzimas
Enzimas
• Catalisadores das reações nos sistemas 
biológicos
• �aceleram as reações metabólicas
• A maioria das enzimas são proteínas
• Exceção ribozimas (moléculas de RNA 
com atividade catalítica)
ESQUEMA DE UMA 
REAÇÃO ENZIMÁTICA
E + S ES E + P 
AB � A+ B
AB � [AB-enzima] � A + B
A+ B � C
AB � [AB-enzima] � C
Nomenclatura 
• Sufixo –ase adicionado ao nome do 
substrato da reação. Ex.: amilase 
(degrada amido)
• Descrição da ação da enzima. Ex. lactato 
desidrogenase (retira H (e-) do lactato)
Substrato – é a substância que sofre a ação da enzima
Classificação
Catalisam reações de oxidação 
- redução
Lactato
H
Piruvato
Lactato 
desidrogenase
1. Oxirredutases
1. Oxirredutases
Catalisam reações de 
transferências de C-, N- ou P-
serina glicina
Serina hidroxi-
metil transferase
2. transferases
2. Transferases
Catalisam quebras de ligações 
pela adição de H2O
uréia
urease
3. Hidrolase
3. Hidrolases
Catalisam reações de quebra de 
C-C, C-S e C-N
Piruvato Acetaldeído
Piruvato 
descarboxilase
4. Liases
4. Liases
Catalisam rancemização de 
isômeros ópticos ou geométricos
Metil-malonil CoA Succinil CoA
Metilmalonil CoA 
mutase
5. Isomerases
5. Isomerases
Catalisam a formação de ligações 
entre o Carbono e O, S, N, 
acoplada a hidrólise de fosfatos de 
alta energia
Piruvato
oxalacetato
Piruvato 
carboxilase
6. Ligases
6. Ligases Enzimas
Peso molecular 12mil a 1milhão
Algumas enzimas requerem uma molécula inorgânica para suas funções 
(co-fator) e/ou moléculas orgânicas (co-enzimas)
Parte proteica
Enzima + co-fator ou co-
enzima
Fração não protéica = coenzima ou co-fator
Fração protéica = Apoenzima
Holoenzima = Coenzima + Apoenzima
Co-fatores Co-enzimas
Coenzimas/cofatores Propriedades das enzimas
• Sítios ativos – região específica onde o 
substrato se liga
• Eficiência catalítica – aceleram reações em 103
a 108 vezes
• Especificidade – interagem com apenas um ou 
alguns substratos e catalisam apenas um tipo 
de reação
• Regulação – a atividade pode ser ativada ou 
inibida
• Localização celular – compartimentalização em 
organelas isola substratos e produtos
Sítios ativos
enzima substrato
Visão planar
enzima
substrato
Sítio ativo
•Local onde o substrato se 
liga
•Toda a estrutura 
tridimensional da enzima é 
importante para a ligação do 
substrato
Modelo 
Ajuste induzido
Chave fechadura
Os aminoácidos Aspartato, Glutamato, Histidina, Lisina, Cisteína e Tirosina 
são os que, freqüentemente, estão presentes no sítio catalítico de enzimas que 
funcionam através do mecanismo catálise acido-basica
Residuo de doador de próton aceptor de proton
aminoácido
nucleófilos
H+
-COO-
R2-C=NH+enzima
H+
-COO-
R2-C=NH+
enzima
Especificidade
• Absoluta – quando a enzima só aceita um 
substrato Ex.: a Urease só aceita a Uréia
• Relativa – quando a enzima só aceita uma 
classe de substrato. Ex.: Lipase aceita todos os 
lipídeos.
• Estereoquímica – ocorre quando a enzima 
distingue dois isômeros especiais.
Eficiência catalítica
Mitocôndria
•Ciclo do ácido cítrico
•Oxidação de A.G
•Oxidação do piruvato
Citosol
•Glicólise
•Sintese de ácidos 
graxos (A.G.)
Núcleo
•Síntese de DNA 
e RNA
Lisossomos
•Degradação de 
moléculas complexas
Localização celular – as 
enzimas se localizam em 
organelas diferentes que 
isolam substratos e 
produtos, permitindo que 
ocorram reações de 
catabolismo e anabolismo
Mecanismo de ação enzimática
• Alterações de energia que ocorrem 
durante a reação
– Energia livre de ativação 
– Velocidade de reação
– Rota alternativa de reação
• Química do sítio ativo
– Estabilização do estado de transição
– Outros mecanismos
Não há uma diferença na energia 
livre global de reações 
catalisadas ou não catalisadas
Energia livre 
de ativação 
(catalisada)
Energia livre de 
ativação (não-
catalisada)
Estado de 
transição T
E
n
e
r
g
i
a
 
l
i
v
r
e
 
(
G
)
reagentes
produtos
Energia livre de 
ativação
A T B
Transformação de A em B tem um estado de 
transição de alta energia
As enzimas atuam diminuindo a energia de 
ativação do substrato (transformação de A�
T)
Facilitando a transformação de T� B
Estabilização do estado de transição no 
sítio ativo
Velocidade de reação
enzima
substrato
produto
S = substrato
E = enzima
ES = complexo enzima-substrato
P = produto
K1, k-1, k2 = constante da velocidade
Velocidade de reação
A velocidade da reação pode ser calculada pela 
Equação de Michaelis -Menten
Considerações
• Concentração relativa E e S
– [S] é muito maior que [E]
– [ES] é pequena em qualquer momento
• Hipótese do Estado de equilíbrio
– [ES] não varia com o tempo
– Velocidade de E+S � ES é igual a 
velocidade ES � E+P
• Velocidade inicial
– Quando adiciona E + S
Velocidade de reação Km – constante de Michalis e 
Menten
K
m 
- é a concentração de substrato necessária para 
se atingir a Metade -velocidade máxima da reação.
Significado de K
m
- dá a idéia da afinidade da enzima 
com o substrato.
K
m 
baixo � alta afinidade da enzima com o substrato
K
m 
alto � baixa afinidade da enzima com o substrato
Concentração de substrato [S]
V
e
l
o
c
i
d
a
d
e
 
d
e
 
r
e
a
ç
ã
o
Fatores que afetam a velocidade de 
reação
• Concentração de substrato
• Temperatura
• pH
• Inibidores / reguladores
Temperatura
Inativação térmica 
da enzima
V
e
l
o
c
i
d
a
d
e
 
d
e
 
r
e
a
ç
ã
o
Aumento da velocidade 
com aumento da 
temperatura (energia nas 
moléculas) , até um pico
Diminuição da 
velocidade com 
temperaturas mais altas 
� desnaturação da 
enzima (o calor afeta a 
estrutura, a enzima 
perde a atividade)
Temp ótima 
pH
pepsina
V
e
l
o
c
i
d
a
d
e
 
d
e
 
r
e
a
ç
ã
o
tripsina Fosfatase
alcalina
Efeito do pH sobre a 
ionização de sítios ativos
Efeito do pH sobre a 
desnaturação da enzima
O pH ótimo varia de 
acordo com a enzima
pH ótimo 
Inibição da atividade enzimática 
Definição – é qualquer substância que diminua a
velocidade da reação enzimática.
Tipos de
Inibidores
a – competitivos 
b – não competitivos
c – alostéricos 
Inibição competitiva
•Inibidor Competitivos – é aquele cuja velocidade máxima não se
altera com o aumento da concentração do substrato.
1- E + S ES E + P
2 - E + I EI (inativo)
•Tem estrutura química semelhante ao
substrato e compete com a enzima pelo
mesmo sítio ativo (local onde a enzima
deve ligar-se)
Gráfico de um inibidor competitivo 
segundo Michaelis-Mentem
competitivo
V máx � a velocidade máxima 
pode ser atingida com aumento [S]
Km � inibidor
competitivo 
aumenta o Km aparente, mais [S] 
é necessário para chegar ao Km
Inibição não competitiva
•INIBIDOR NÃO COMPETITIVO – é aquele que se liga a enzima por
qualquer lugar que não seja o seu sítio ativo.
•Esse tipo de inibidor se caracteriza
pelo fato de um aumento da [S] não
deslocar o inibidor.
Gráfico de um inibidor não competitivo 
segundo Michaelis-Mentem
V máx � a velocidade máxima NÃO consegue ser 
atingida com aumento [S]
Km � inibidor não competitivo não interfere na ligação ES, assim o Km 
não altera com a presença do inibidor não competitivo
Inibição mista
Regulação da atividade enzimática
• Efetores homotrópicos
– Substrato no sítio da enzima aumenta as 
propriedades catalíticas de outros sítios de 
ligação ao substrato
• Efetores heterotrópicos
– Efetor é diferente do substrato (ex inibidor 
alostérico)
Regulação da atividade enzimática
• Sítios alostéricos de ligação
Regulador alostérico
Reguladora por ligação 
covalente reversível
Fosforilase 
fosfatase
Fosforilase 
quinase
Reguladora por clivagem proteolítica
A enzima apresenta peptídios 
ligadas que a torna inativa
A ligação com estes peptídios 
precisam ser quebradas para 
que a enzima torne ativa
AULA 5- ENZIMAS/APS5-Enzimas.pdf
UNIVERSIDADE TECNOLÓGICA FEDERAL DO PARANÁ – CÂMPUS FRANCISCO BELTRÃO 
Bioquímica 1 (BIO001) 
Profa Elisabete Hiromi Hashimoto 
 
APS5 – Enzimas 
1) Explique qual é a função das enzimas nos sistemas biológicos: 
2) O que são ribozimas? explique a importância destas: 
3) Defina sítio catalítico e explique os modelos chave-fechadura e ajuste induzido 
4) Defina grupo prostético, dê 3 exemplos de co-fatores e co-enzimas: 
5) Apresente exemplos de reação das 6 classes de enzimas: 
6) Quais são as características das enzimas que as destacam como catalisadores enzimáticos? 
7) De que forma as enzimas aumentam a velocidade das reações? 
8) Defina Km e correlacione com afinidade da enzima com substrato: 
9) Quais são as principais classes de inibidores enzimáticos e como estes atuam?