AULA aminoácidos e proteínas

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AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
PROF. JULIA CLARO
2017.2
ESTRUTURA QUÍMICA
Centro assimétrico
Carbono quiral
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ISÔMEROS ÓPTICOS 
(enanciômeros)
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Gliceraldeído como modelo
CHO COO¯
| |
HO – C – H H3N
+ ̶ C – H
| |
CH2OH R
L-Gliceraldeído L-α-Aminoácido
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CÓDIGO GENÉTICO - AMINOÁCIDOS
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CLASSIFICAÇÃO
=> DE ACORDO COM A POLARIDADE DO GRUPO R EM PH 7,0
APOLARES•
GRUPO R HIDROFÓBICO–
POLARES•
GRUPO R HIDROFÍLICO–
NEUTROS•
ÁCIDOS• – carga (-)
BÁSICOS• – carga (+)
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Obs: a classificação é arbitrária sofrendo diferentes interpretações.
CLASSIFICAÇÃO
• ESSENCIAIS
– Não são produzidos pelo organismo; necessários na dieta
– Ex: fenilalanina, histidina, leucina, isoleucina, metionina, 
treonina, triptofano, valina
• NÃO ESSENCIAIS
– São produzidos pelo nosso organismo
– Por processo de transaminação: transferência de grupo 
amino de um aminoácido para um intermediário do 
metabolismo (esqueleto de carbono) 
– Ex: alanina, glicina, glutamato, aspartato, asparagina, 
glutamina, cisteína, serina, lisina, prolina, arginina, 
tirosina
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CLASSIFICAÇÃO
• GLICOGÊNICOS • GLICOGÊNICOS
– Convertidos em glicose
através da
gliconeogênese
• CETOGÊNICOS
– Convertidos em cetonas 
para uso energético –
corpos cetônicos
– Exclusivamente: lisina e 
treonina
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APOLARES
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Cadeia lateral aromática
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POLARES - NEUTROS
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BÁSICOS
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H+
ÁCIDOS
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H
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA – UNE A CARBOXILA DO 1º AA COM O 
GRUPO AMINO DO 2º AA
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Grupo amino terminal - início
Carboxila terminal - final
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NIVEIS DE ORGANIZAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Níveis estruturais das proteínas
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Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
Está relacionada com todas as ligações covalentes (ligações peptídicas) ligando os
resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO
(ESTRUTURAS)
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Extremidade (ou 
ponta) amino-terminal
Extremidade 
carboxila-terminal
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu
INSULINA – ESTRUT. PRIMÁRIA
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Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Resíduos de
aminoácidos
-hélice
Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando
origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de
hidrogênio.
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-hélice
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Conformação 
Antiparalela Paralela
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Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Resíduos de
aminoácidos
-hélice Cadeia
polipeptídica
Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
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Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária
Resíduos de
aminoácidos
-hélice Cadeia
polipeptídic
a
Subunidades
montadas
Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas,
seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.
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FORÇAS QUE ESTABILIZAM A 
ESTRUTURA PROTÉICA
PONTES DE •
HIDROGÊNIO
INTERAÇÕES •
HIDROFÓBICAS
ATRAÇÕES •
ELETROSTÁTICAS 
OU IÔNICAS
PONTES •
DISSULFETO
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DESNATURAÇÃO
• PERDA DA CONFORMAÇÃO NATIVA, PELA 
QUEBRA DAS LIGAÇÕES NÃO COVALENTES
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AGENTES DESNATURANTES:•
CALORo
ÁLCOOIS E SOLVENTES ORGÂNICOSo
ÁCIDOS E BASESo
ÍONS METÁLICOSo
AGENTES OXIDANTES E REDUTORESo
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Forma nativa - funcional
Forma desnaturada - inativa
desnaturação
renaturação
Forma nativa - funcional
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DESNATURAÇÃO
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Desnaturação
CHAPINHA OU “DESNATURANDO A 
QUERATINA”
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CLASSIFICAÇÃO
FIBROSAS
• FORMA ALONGADA
• INSOLÚVEIS
• PAPEL ESTRUTURAL
– ALFA-QUERATINAS
– BETA-QUERATINAS
– COLÁGENO
GLOBULARES
• FORMA FINAL 
APROXIMADAMENTE 
ESFÉRICA
• SOLÚVEIS
• FUNÇÕES DINÂMICAS
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Fio de cabelo
Composto de 
queratina
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Fibra de colágeno
Hemoglobina – ptn globular
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CLASSIFICAÇÃO
DE ACORDO COM A CARGA ELÉTRICA•
PI < – 7 – PTN ÁCIDA
PI = – 7 – PTN NEUTRA
PI > – 7 – PTN BÁSICA
OBS: PI = PONTO ISOELÉTRICO•
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Valor de pH no qual o número de cargas positivas
é igual ao número de cargas negativas.
COMPLEXIDADE
SIMPLES
• APENAS CADEIAS 
POLIPEPTÍDICAS
• EX: COLÁGENO, ALBUMINA
COMPLEXAS OU CONJUGADAS
CADEIAS POLIPEPTÍDICAS •
ASSOCIADAS A GRUPOS 
PROSTÉTICOS (NÃO-
PROTÉICOS)
GLICOPTNS•
HEMOPTNS•
METALOPTNS•
LIPOPTNS•
MUCOPTNS•
NUCLEOPTNS•
FOSFOPTNS•
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mioglobina Subunidade  da 
hemoglobina
Grupo 
heme
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CLASSIFICAÇÃO: FUNÇÃO
ENZIMAS•
TRANSPORTADORAS•
NUTRIENTES E DE RESERVA•
CONTRÁTEIS E DE MOVIMENTO•
ESTRUTURAIS•
DE DEFESA•
REGULADORAS•
TOXINAS•
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