aula 01 Introdução a bioquímica e aminoácidos mod

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Luiza Villarinho
Para quê 
precisamos 
comer?
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... reservamos 
substratos 
energéticos.
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CARBOIDRATOS LIPIDIOS PROTEÍNAS
MACRONUTRIENTES
MICRONUTRIENTES
GLICOSE ACIDO GRAXO AMINOACIDOS LIVRES
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Digestão de Alimentos
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Vander, Sherman & Luciano, 1997Vander, Sherman & Luciano, 1997
As grandes funções do Sistema Digestório:
Motilidade, digestão, secreção, absorção e excreção.
extraído de: Vander, Sherman & Luciano, 2002 – WEBsite original: http://www.biocourse.com/mhhe/bcc/domains/quad/topic.xsp?id=0002706
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Metabolismo Bioquímico
Todas as vias metabólicas!!!!! 
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Metabolismo Bioquímico
As vias metabólicas ilustrando as reações químicas 
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❖ A Bioquímica estuda as substâncias e as
reações (metabolismo) que ocorrem no corpo
humano.
As principais moléculas são os glicídios
(carboidratos), lipídios (gorduras) e proteínas.
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 São compostos orgânicos de alto peso molecular.
 São as biomoléculas mais abundantes.
 Formados por aminoácidos unidos por ligações
químicas entre seus grupamentos funcionais. Ligações
peptídicas.
Grupo funcionais:
Amino: NH2
Ácido carboxílico: COOH
Funções: transporte (hemoglobina), defesa (anticorpos),
catálise de reações, contração.
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Exemplo de ptns estruturais:
Colágeno: considerável resistência à tração.
Encontrada nos osso, tendões, cartilagens e na
pele.
Queratina: encontrada na pele, unhas, cabelo.
Dificultam a perda de água.
Albumina: presente em abundância no plasma
sanguíneo, contribui para a manutenção de sua
viscosidade e do equilíbrio hídrico.
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 Tipos especiais de proteínas: vitaminas
Desempenham função reguladora.
Obtidas através do processo de nutrição.
Cada vitamina tem um papel biológico
próprio, por isso não pode ser substituída por
outra.
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 Enzimas 
As enzimas são proteínas especiais com função
catalítica, ou seja, aceleram ou retardam
reações bioquímicas que ocorrem nas células.
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❖ Aminoácidos
São obtidos por hidrólise de proteínas.
Participam de importantes funções no
metabolismo e na constituição de tecidos.
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 Ligações peptídicas.
Grupo funcionais:
Amino: NH2
Ác. carboxílico: COOH
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 Outras ligações:
- Ligações covalentes 
entre grupamento –
SH (2 aminoácidos 
cisteína) = ponte de 
sulfeto.
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 Outras ligações:
- Ponte de hidrogênio – entre grupamento polares 
da cadeia carbonada.
- Van der Walls – ligações fracas.
Obs.: essas ligações proporcionam estabilidade e
conformação tridimensional as proteínas,
relacionando diretamente com sua função.
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A união entre:
2 aminoácidos = dipeptídeos
3 aminoácidos = tripeptídeos
vários aminoácidos = polipeptídeos
Proteínas podem ser formadas:
- Apenas 1 cadeia polipeptídica
- 3 ou 4 cadeias polipeptídicas
Obs.: Diferenciação das proteínas: sequência que 
estão dispostos os aminoácidos.
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 Importâncias das formas variadas:
1- reações quase todas enzimáticas
2- especificidade entre enzima e substrato
Obs.: Qualquer modificação nesta estrutura, irá 
modificar a afinidade da enzima ao substrato.
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* As proteínas ingeridas na dieta:
- Abastecem a necessidade corpórea de
aminoácidos e de nitrogênio.
* Após a digestão:
• aminoácidos
• dipeptídeos
* Metabolização: hepática
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 Capacidade de síntese de 10 a 20 aminoácidos.
Não-essenciais (sintetizados)
- glicina, alanina, serina, prolina, cisteína, ácido
aspártico, ácido glutâmico, asparagina,
glutamina, tirosina.
Essenciais (não sintetizados)
- treonina, lisina, metionina, arginina, valina,
fenilalanina, leucina, triptofano, isoleucina e
histidina.
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Importante!!!
Arginina: aa. essencial, porém é sintetizada
pelo organismo.
Necessidade de altas concentrações por ser
utilizada quase que integralmente para a
síntese de uréia.
Histidina: aa. essencial, porém é sintetizada
pelo organismo.
Necessário para a síntese de proteínas
estruturais. Essencial na fase de crescimento.
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Importante!!!
Cisteína e tirosina:
São considerados aminoácidos não essenciais.
Porém , só são sintetizados a partir da fenilalanina
e da metionina (essenciais).
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Fenilcetonúria –doença hereditária.
Ausência de enzima (fenilalanina hidroxilase) que
é necessária para digerir a fenilalanina.
Consequência: Passa a se acumular no organismo
até ser convertida em compostos tóxicos
(fenilcetonas), que são expelidos pela urina.
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Sintomas: relacionados com a toxicidade, como:
atrasos mentais especialmente em crianças, e
distúrbios intelectuais nos adultos.
Pode levar a convulsões, problemas de pele e
cabelo, deficiência mental e até mesmo invalidez
permanente.
Diagnóstico: teste do pezinho
Doenças relacionadas:
- albinismo (decorrente de falha na síntese de
melanina).
- Cretinismo (decorrente da falha na síntese de
tirosinase. 32
Atua no cérebro inibindo o centro da fome.
Presente em diversas cápsulas para emagrecer:
quitosana + espirulina e o lipossoma de girassol.
Outros benefícios: melhora do humor,
disposição, memória e a capacidade de
aprendizado, e ainda diminui as dores.
Dose recomendada: de 1 a 2 gramas por dia.
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Os aminoácidos são absorvidos e no fígado são
convertidos nas ptns. plasmáticas:
- albumina: transporte
- alfa 1 globulina: glicoproteína e lipoproteína de
alta densidade.
- alfa 2 globulina: haptoglobulinas – transportadoras
de hemoglobinas que saem das hemácias.
- beta globulina: tranferrina, lipoproteína de baixa
densidade.
- Fatores da coagulação: fibrinogênio e protrombina.
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Aminoácidos
Parte carbonada– convertida em intermediários
do metabolismo energético celular.
Parte nitrogenada: convertida em uréia e
excretada pelos rins.
Função energética: prioridade para os
carboidratos e lipídeos.
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• Fonte de energia durante exercício físico
intenso e de longa duração.
• Fornece substrato para neoglicogênese (aas.
glicogênios).
• Fornecimento de aas. para o ciclo de krebs,
porém não podem ser convertidos em glicose
(aas. cetogênicos).
• Fornecimento de aas. para ambas as vias (ceto-
glicogênicos).
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1- grupamento funcional: constante em todos os
aminoácidos.
2- variação apenas na cadeia carbonada –
grupamento R.
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Os aminoácidos são divididos em 4 classes devido
a composição e polaridade do grupamento R.
a) Aminoácidos com grupamento R apolar.
São os menos solúveis, devido a ausência do
grupamento hidrofílico.
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Cadeia alifática hidrocarbonada.
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Anel aromático
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Enxofre
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Hidrogênio
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b) Aminoácidos com grupamento R polar não
carregado.
Possuem grupamentos hidrofílicos na cadeia
carbonada que não se ionizam. Alta
solubilidade ao aminoácido.
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Hidroxila
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Grupo amida
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Sulfidrila
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c) Aminoácidos com grupamento R polar carregado
positivamente (básico).
Grupamento R de 6 carbonos e a carga positiva
localizada em um átomo de nitrogênio do R.
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d) Aminoácidos com grupamento R polar carregado
negativamente (ácidos).
Ácido aspártico e ácido glutâmico são citados como
aspartato e glutamato por se ionizarem em pH
fisiológico adquirindo carga negativa no
grupamento carboxila.
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- Temperatura e pH levam a desnaturação das
proteínas.
- Podem ocorrer modificações físicas na estrutura
tridimencional, na função fisiológica.
Condições extremas:
pH abaixo de 5,0 e temperatura acima de 500C.
Ex.: hipertermia.
Após a correção ocorre a renaturação.
Observado somente in vivo. Em condições
experimentais não é possível.49
- Grupo de biomoléculas não sintetizadas pelo
ser humano.
- Menor unidade – oligoelementos
- Importância: co-fator enzimático. Reações
celulares indispensáveis.
- Hidrossolúveis : B1, B2, B6, B12, C, biotina,
ácido fólico, ácido pantotênico).
- Lipossolúveis: A, D, E, K
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- Baixa resistência ao calor.
- Vit. Lipossolúveis = são as menos termolábeis
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