05 Aminoácidos e Proteínas

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Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Proteínas são as macromoléculas mais 
abundantes nas células 
Ocorrem em todas as células e em todas 
as partes destas 
Grande variedade 
Diversidade de funções biológicas 
Produtos importantes das vias de 
sinalização 
Introdução 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Proteínas são polímeros formados por 
ligação entre os aminoácidos (AAs) 
 
Aminoácidos 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Cada AA liga-se ao seu vizinho por 
ligação peptídica 
 
Enzimas 
Hormônios 
Anticorpos 
Músculos 
Penas de pássaros 
Teias de aranhas 
Venenos de fungos 
 
 
 
 
Aminoácidos Proteínas 
 
Hidrólise 
Condensação 
 20 tipos de AAs 
constituem as 
proteínas de 
eucariotos, bactérias, 
arquéia. 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Tipos de Aminoácidos 
20 aminoácidos 09- essenciais – obtenção na dieta 
 11 não essenciais – produzidos pelo organismo 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Estrutura comum aos 20 AAs (exceção: 
prolina – AA cíclico) 
Grupo amino e grupo carboxila ligados 
ao carbono alfa 
Grupo R: Variam em 
Estrutura, tamanho e 
Carga elétrica. Influen- 
-ciam solubilidade em 
água 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Glicina – AA mais simples => H como 
cadeia lateral 
Alanina possui grupo metil (CH3) como 
grupo lateral 
 
Aminoácidos 
Glicina Alanina 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
 Carbono quiral 
 Estereoisômeros 
=> enantiômeros 
L-aminoácidos: 
Grupo amino 
(NH3) a 
esquerda 
D-aminoácidos: 
Grupo amino 
(NH3) a direita 
 
Aminoácidos – Isômeros 
Relacionamento estérico 
entre os estereoisômeros 
de alanina e do 
gliceraldeído 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Resíduos de AAs nas proteínas são L-
estereoisômeros 
Os D aminoácidos foram encontrados 
apenas em pequenos peptídeos de 
parede celular bacteriana e alguns 
peptídeos que têm função antibiótica. 
As células só podem sintetizar os 
isômeros de L - AAs 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Os AAs são abreviados por 3 letras 
(derivadas de seus nomes em inglês) ou 
por uma única letra 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Código Genético dos aminoácidos 
5 grupos 
Propriedades de seus grupos R 
Polaridade em pH neutro 
 
 
 
 
 
 
Aminoácidos: Classificação 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos: Classificação 
Grupos R não polares e alifáticos 
Grupos R 
apolares => 
hidrofóbicos 
Val, Leu, Ile => 
Volumosas 
cadeias 
laterais => Esta- 
-bilização de 
estrutura proteica 
=> Interações 
hidrofóbicas 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos: Classificação 
Grupos R aromáticos 
Grupos R 
aromáticos 
 
Relativamente 
apolares => 
hidrofóbicos 
Absorvem luz 
ultravioleta 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos: Classificação 
Grupos R aromáticos 
 
Todos participam de 
interações hidrofóbicas 
Phe – mais apolar 
Tyr-OH pode formar 
ligações de H- 
importante na atividade 
de algumas enzimas 
Trp – NH pode formar 
ligações de H. 
 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Fenilcetonúria 
 Doença genética 
caracterizada por defeito na 
enzima fenilalanina 
hidroxilase , que catalisa o 
processo de conversão de Phe 
em Tyr, aminoácido 
importante na síntese de 
melanina. 
 Tratamento: evitar alimentos 
com Phe em crianças. 
 Sintomas: Déficit cognitivo, 
atraso no desenvolvimento 
psicomotor, convulsões, 
tremor, microcefalia 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos: Classificação 
Grupos R polares, não carregados 
Grupos R 
polares => 
hidrofílicos 
Capacidade de 
formar ligações 
de H com água 
 
 
 Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Cisteína: Facilmente oxidada, 
formando um AA dimérico, 
unido covalentemente, 
chamado cistina 
Duas Cys ligadas por ligação 
dissulfeto 
Importante papel na 
estabilização de proteínas 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos: Classificação 
Grupos R carregados positivamente 
Grupos R muito 
hidrofílicos 
Básicos 
 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos: Classificação 
Grupos R carregados negativamente 
Grupos R muito 
hidrofílicos 
Segundo grupo 
carboxila (COO-) 
na molécula 
Ácidos 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Proteínas podem conter resíduos não 
primários criados por modificações dos 
resíduos primários. 
Aminoácidos não primários apresentam 
funções importantes 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Característica ácida (presença do grupo 
carboxila); 
Característica básica (presença do grupo 
amino); 
 Interação intramolecular, originando um “sal 
interno”: 
 
 
 
 
 
Solúveis em água; 
PF e PE altos (características dos sais) 
Características química 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos podem agir como ácidos ou 
bases 
AA em solução aquosa => íons dipolares 
 
 
 
 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Caráter anfótero - reagem tanto em 
ácidos quanto em bases, produzindo sais 
: 
 
 
Aminoácidos possuem caráter anfótero 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos podem agir como ácidos ou 
bases 
A forma iônica pode agir como ácido 
(doador de prótons) 
 
 
A forma iônica pode agir como base 
(aceptora de prótons) 
 
 
 
 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Aminoácidos podem agir como ácidos ou 
bases 
Libera H+ 
Neutraliza 
H+ formando 
OH- 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Titulação ácido-base: Adição ou 
remoção gradual de prótons (H+) 
Curva de titulação 
da forma diprótica 
da glicina 
 No ponto médio 
da 1ª titulação 
estão presentes 
formas 
equimolares da 
forma doadora e 
aceptora de H+ 
 
 
 
 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
A curva de titulação 
de polipeptídios e 
proteínas raramente 
da indicação de um 
valor de pKa, devido 
ao grande número de 
grupos ionizáveis 
presentes nestas 
moléculas. 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
É o pH no qual a molécula do aminoácido 
apresenta igual no de cargas positivas e 
negativas 
 
Encontra-se eletricamente neutro 
 
Ponto Isoelétrico 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Sob condições ambientes, apenas a 
histidina tem grupo R capaz de exercer 
função tamponante significativa 
próxima do pH neutro 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Estado de ionização como função do pH 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
20 AAs 
Grupo carboxila ( COOH) 
Grupo Amino ( NH2) 
Carbono assimétrico (quiral) – Exceção: 
Glicina (dois Hidrogênios ligados) 
Pelo menos duas formas estereoisométricas 
Apenas os isômeros “L” são encontrados em 
proteínas 
 
 
Resumindo... 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Os AA podem ser classificados com base 
na polaridade de seus grupos R 
 Alifática não polar 
 Aromáticos (relativamente hidrofóbicos) 
 Polar não carregado 
 Negativos (Ácidos) 
 Positivos (Básicos) 
 
Resumindo... 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
 
Resumindo...pH Baixo pH prox. neutro pH alto 
Ác. Dipróticos Íon dipolar 
eletricamente 
neutro 
Forma 
desprotonada 
Obs: Possui 2 H+ 
(caráter ácido) 
Obs: Perdeu 2 
H+ (caráter 
básico – 
acapetor de H+) 
Curva de titulação da glicina 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Resumindo... 
Curva de titulação 
da histidina, um 
aminoácido com 
grupo R ionizável 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Peptídeos e proteínas são formados por 
ligação peptídica 
Variam de moléculas contendo 2 ou 3 AAs 
até moléculas com milhares de AAs. 
Formados por ligação peptídica 
Ligação entre o grupo carboxila de um AA 
com o grupo amino de outro AA 
Polímeros de aminoácidos 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Ligação peptídica 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Ligação peptídica 
Pentapeptídeo 
Ser-Gly_Tyr-Ala-Leu 
Resíduo amino-terminal por convenção fica a esquerda 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Pentapeptídio mostra a sequência do 
peptídio da porção amino-terminal para 
a porção Carboxi-terminal 
Este 
pentapeptídio 
(YGGFL) é um 
opióide que 
modula a 
percepção de dor. 
O pentapeptídio 
reverso (LFGGY) 
é uma molécula 
diferente, e não 
possui esse efeito 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
 
 
 
 
 
 
 
 3 2 1 5 4 
número de ligações peptídicas + 1 = número de 
aminoácido no polipeptídio 
2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa.. 
Polipeptídio 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Alguns grupos R podem se ionizar 
contribuindo para as propriedades ácido-
básica dos peptídeos 
Peptídios possuem propriedade ácido-
base 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Ligação 
dissulfeto pela 
oxidação de 
duas moléculas 
de cisteína 
Ligações 
dissulfeto entre 
resíduos de Cys 
estabilizam as 
estruturas de 
muitas 
proteínas 
Cisteína forma ligação dissulfeto 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Peptídeos tem curvas de titulação 
características 
Peptídeos biologicamente ativos ocorrem 
em uma ampla faixa de tamanho 
Oxitocina (hormônio) – 9 resíduos de Aas 
Bradicinina (inibe inflamação) – 9 res. AA 
Aspartame Dipeptídeo sintético 
 
 
Peptídeos características 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Características de algumas proteínas 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Os 20 AAs primários 
nunca se apresentam 
em quantidades 
iguais em uma 
proteína 
Proteínas 
apresentam 
sequencias 
específicas de 
aminoácidos 
especificadas por 
genes 
 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Algumas proteínas contém uma única 
cadeia de polipeptídios => monoméricas 
Proteínas multisubunitáris possuem 
mais de um polipeptídio associado => 
oligoméricas 
Cadeias iguais ou diferentes 
 Hemoglobina 
possui quatro 
unidades 
polipeptídicas: 
duas cadeias α 
idênticas e duas 
cadeias β idênticas, 
unidas por 
interações não 
covalentes 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Proteína simples: Compostas apenas por 
AAs 
Proteínas Conjugadas: Formadas por 
AAs e um radical não peptídico 
Metaloproteínas 
Lipoproteínas 
Glicoproteínas 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Componentes químicos 
permanentemente associados às 
proteínas 
Lipoproteínas => lipídios + proteínas 
 HDL, LDL, 
Glicoproteínas=> açúcares + proteínas 
 Imunoglobulinas 
Metaloproteínas => metal + proteína 
 Álcool desidrogenase (Zn) 
Grupo prostético 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
 Estrutura primária: resíduos de AAs em uma cadeia 
polipeptídica 
 Estrutura secundária: Arranjos estáveis dos resíduos de 
AAs 
 Estrutura terciária: dobramento tridimensional do 
polipetídeo 
 Estrutura quaternária: Estrutura tridimensional de uma 
proteína com subunidades. Maneira pela qual as 
subunidades se combinam. 
 
Níveis de estrutura proteica 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
ESTRUTURA 
PRIMÁRIA 
 
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
Forma estrutural de proteínas 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira 
Proteínas homólogas são proteínas 
relacionadas evolutivamente. 
Geralmente apresentam a mesma 
função em espécies diferentes. 
Ex: Citocromo C (ptn mitocondrial que 
transfere e- durante oxidação) 
Proteínas homólogas de espécies diferentes 
são podem ter cadeias polipeptídicas 
idênticas ou quase idênticas. 
Homologia de proteínas entre as 
espécies 
Profa. Leonora Rios de Souza Moreira