Aula 9 e 10 Ligação peptídica%2c Estrutura e função proteíca

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CBS202
Ligação Peptídica
Proteínas: Estrutura e função
Ligação Peptídica
Quando duas moléculas de
aminoácido se unem elas sofrem
uma reação de condensação
formando uma ligação amida. O
produto desta união é denominado
peptídeo, e a ligação amida ganha
um nome especial de ligação
peptídica. Por convenção o grupo
amino livre é sempre representado a
esquerda, e o grupo carboxila livre a
direita.
Propriedades da ligação peptídica
 Apresenta caráter
parcial de dupla ligação,
o que a torna rígida e
planar;
 Apresenta polaridade,
porém não é ionizável
entre os pHs 2 e 12.
Peptídeos e proteínas
Peptídeos e proteínas são polímeros de aminoácidos, ou seja,
cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
O que diferencia um peptídeo de uma proteína?
Tamanho de cadeia e nomenclatura
Peptídeos possuem de 1 a 99 resíduos de aminoácidos em
sua estrutura. Por outro lado, proteínas possuem 100+
resíduos de aminoácidos.
Entre 2 e 10 aminoácidos: di-, tri-, tetra-, penta-, hexa-,
hepta-, octa-, nona-, deca-peptídeo;
Entre 11 e 20 aminoácidos: oligopeptídeo (“oligo” significa
poucos);
Entre 21 e 99 aminoácidos: polipeptídeos (“poli” significa
muitos).
Tamanho de cadeia e funcionalidade
Existem peptídeos e proteínas que variam desde 2 até
milhares de aminoácidos, mas o tamanho de sua cadeia não
tem nenhuma relação com a funcionalidade e/ou importância
da biomolécula.
Tamanho de cadeia e funcionalidade
Ocitocina ( 9 peptídeos):
Considerado o “hormônio do
amor”, é produzido pelo
hipotálamo. Está relacionado
com o bem estar social, a
empatia e o prazer
individual.
Interações fracas e conformação proteica
A conformação é o arranjo espacial dos átomos em uma
proteína.
Das várias conformações teoricamente possíveis para uma
proteína com centenas de ligações simples, uma ou (mais
comumente) poucas predominam em condições biológicas.
Proteínas dobradas, em qualquer uma de suas conformações
funcionais, são chamadas de proteínas nativas.
Interações fracas e conformação proteica
A predominância de uma conformação frente as outras está
diretamente relacionada à estrutura da proteína e às ligações
que esta faz com o meio circundante:
 Interações hidrofóbicas;
 Interações de hidrogênio;
 Interações de van der Waals.
Níveis estruturais na conformação proteica
A conformação proteica ocorre respeitando quatro níveis de
estruturação:
 Estrutura Primária: Compreende a composição da proteína
 Estrutura Secundária: Dobramentos locais.
 Estrutura Terciária: Dobramentos globais.
 Estrutura Quaternária: Dobramentos interproteicos.
Estrutura Primária
 Corresponde à sequência de aminoácidos 
 Determinada geneticamente
 Extremidade aminoterminal e carboxiterminal
Estrutura Secundária
A cadeia de aminoácidos se dobra sobre si mesma em
virtude do estabelecimento de interações de hidrogênio
envolvendo grupos amida (-NH) e carbonila (-C=O).
A estrutura secundária das proteínas pode se apresentar,
majoritariamente, em três formas:
 α-hélice;
 folha β;
 curva β.
Estrutura Secundária: α-hélice
Interações de hidrogênio forçam uma
organização em espiral da molécula
(voltas em torno de um eixo).
Interações de hidrogênio entre
grupamento amida e carbonila são
paralelas à cadeia polipeptídica;
Cadeias laterais dos aminoácidos
voltadas externamente.
Estrutura Secundária: α-hélice
Estrutura Secundária: folha β
Aspecto de folha de papel dobrada em sanfona
(pregueada)
Estabilizada por pontes de hidrogênio perpendiculares às
cadeias polipeptídica.
Radicais dos aminoácidos se projetam para cima ou para
baixo do plano da folha.
Estrutura Secundária: folha β
Estrutura Secundária: dobra β
As curvaturas β revertem a
direção de uma cadeia
polipeptídica, auxiliando a
formação de uma estrutura
compacta e globular. Elas
normalmente são encontradas
na superfície das moléculas
proteicas e frequentemente
contêm resíduos carregados.
Estrutura Terciária
A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica
determina sua estrutura terciária.
As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no
interior, enquanto os grupos hidrofílicos geralmente são
encontrados na superfície da molécula. Todos os grupos
hidrofílicos localizados no interior do polipeptídeo estão
envolvidos na formação de interações de hidrogênio ou de
interações eletrostáticas.
Estrutura Terciária: estabilidade
A estrutura terciária é estabilizada por:
 Ligações dissulfeto
Estrutura Terciária: estabilidade
A estrutura terciária é estabilizada por:
 Interações hidrofóbicas
Estrutura Terciária: estabilidade
A estrutura terciária é estabilizada por:
 Interações de hidrogênio
Estrutura Terciária: estabilidade
A estrutura terciária é estabilizada por:
 Interação iônica
Estrutura Quaternária
Muitas proteínas consistem em uma única cadeia
polipeptídica, sendo definidas como proteínas
monoméricas. Outras, entretanto, consistem em duas ou
mais cadeias polipeptídicas, que podem ser
estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. O
arranjo dessas subunidades polipeptídicas é denominado
estrutura quaternária da proteína.
Estrutura Quaternária
Estrutura e Função
Proteínas Globulares: forma final aproximadamente
esférica ( relação comprimento largura menor que 10:1);
geralmente solúveis. Ex: hemoglobina, mioglobina.
Proteínas Fibrosas: Forma alongada; geralmente
insolúvel; basicamente papel estrutural. Ex: colágeno
Proteínas Globulares
Sua forma é o resultado de interações complexas entre
elementos estruturais secundários, terciários e, às vezes,
quaternários. Geralmente apresentam função metabólica
ou imunológica:
 Catálise;
 Transmissão de sinais;
 Transporte;
 Carreamento.
Proteínas fibrosas
Cada proteína fibrosa apresenta propriedades mecânicas
especiais, resultado de sua estrutura única, a qual é obtida
pela combinação de aminoácidos específicos em
elementos regulares de estrutura secundária.
 Elastina;
 Colágeno;
 Queratina.
 Actina e Miosina.
Proteínas: Indicação de Estudo
Capítulos 2, 3 e 4 da Pamela C. Champe