AMINOACIDOS PEPTIDEOS PROTEINAS

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Aminoácidos, peptídeos e 
proteínas 
Profa. Lilian Carolina Rosa da Silva 
Universidade Federal do Paraná – Setor 
Palotina 
Introdução 
• Todas as células 
• Variedade, espécies, tamanho 
• Diversidade de funções biológicas (genética) 
• Polímeros de α-aminoácidos: ligações peptídicas 
• 20 aminoácidos 
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS 
• Hormônios e receptores 
• Enzimas 
• Neurotransmissores 
• Proteínas estruturais 
• Proteínas contráteis 
• Proteínas motoras 
• Proteínas transmembranas 
• Peptídeos sinalizadores, reguladores, etc 
 
Formadas a partir de um repertório de 20 aminoácidos (aa primários). 
CARACTERÍSTICAS GERAIS DOS AMINOÁCIDO: 
• apresentam-se ionizados em solução aquosa; 
• cristalizam a partir de soluções aquosas neutras em espécies totalmente ionizadas, chamadas 
íons dipolares. 
• apresentam alto ponto de fusão (resultado das interações eletrostáticas). 
• curva de titulação característica, dependendo do número de hidrogênios ionizáveis e do tipo 
de grupo R que possuam. 
Aminoácidos protéicos 
2. AMINOÁCIDOS 
2.1. ESTRUTURA COMUM 
2. AMINOÁCIDOS 
2.1. ESTRUTURA COMUM 
Alanina 
exceção 
- GRUPOS R – VARIAM EM ESTRUTURA, TAMANHO E 
CARGA ELÉTRICA 
- INFLUENCIAM A SOLUBILIDADE NA ÁGUA 
- O CARBONO a - CENTRO QUIRAL - ESTEREOISÔMEROS 
• A MAIORIA DAS PROTEÍNAS POSSUI L-AMINOÁCIDOS 
• D-AMINOÁCIDOS 
ALGUNS PEPTÍDEOS DA PAREDE 
CELULAR BACTERIANA 
ALGUNS PEPTÍDEOS COM 
FUNÇÃO ANTIBIÓTICA 
ESTEREOISÔMEROS 
• D e L – configuração absoluta dos substituintes relacionados ao 
carbono quiral 
• Relacionados ao gliceraldeído 
• L – levorrotatório – desvia luz para direita 
• D – destrorrotatório – desvia luz para esquerda 
 
 
CLASSIFICAÇÃO PELOS GRUPOS R 
• os aa podem ser agrupados em classes 
• propriedades dos seus grupos r 
• polaridade grupo r – tendência de interação com a água em ph 
biológico 
• a polaridade dos grupos r varia amplamente 
• apolar e hidrofóbico totalmente polar e hidrofílico 
 
 
 
 
 
OS AA PODEM AGIR COMO ÁCIDOS E BASES 
O ZWITTERION PODE AGIR COMO ÁCIDO OU BASE 
DUPLA NATUREZA – ANFÓLITOS – ÍON DIPOLAR 
Ácido: doador de próton 
Base: aceptor de próton 
OS AMINOÁCIDOS POSSUEM CURVAS DE TITULAÇÃO CARACTEÍSTICAS 
OS AA SÃO DIPRÓTICOS OU MONOPRÓTICOS 
PRIMEIRO PRÓTON – GRUPO CARBOXILA (-COOH) 
SEGUNDO PRÓTON – GRUPO AMINO (-NH3
+) 
SE TIVER O TERCEIRO – GRUPO R 
glicina 
A figura ao lado 
mostra a curva 
de titulação da 
glicina. 
As espécies 
iônicas 
predominantes 
nos pontos 
chaves da 
titulação estão 
apresentadas 
acima do 
gráfico. 
As caixas 
sombreadas 
indicam as 
regiões de 
maior força 
tamponante. 
 
glutamato 
Peptídeos e proteínas 
• Ligação peptídica 
 
 
 
 
 
 
• Poucos aminoácidos unidos: oligopeptídios 
• Muitos: polipeptídios 
• Proteína: milhares (PM > 10.000) 
Reação de 
condensação 
ligação peptídica 
Extremidade (ou ponta) 
amino-terminal 
Extremidade 
carboxila-terminal 
Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu 
Peptídeos e proteinas 
• Generalizações não podem ser feitas 
• Peso molecular de um peptídeo (ativo) e proteínas em 
relação as suas funções 
• Proteína: peso molecular de 10.000 
• Peptídeos: 2 até milhares de resíduos de aminoácidos 
• Peptídeos pequenos: efeitos em concentrações muito 
baixas 
• Ocitocina (9 resíduos): contração uterina 
• Bradicina (9): inibe inflamação 
 
• Um pouco maiores: 
• insulina (cadeia de 30 e outra de 21) 
• Glucagon (29) 
 Maioria menos que 2000 resíduos 
• Algumas proteínas: cadeia polipeptídica única 
• Outras subunidades múltiplas 
• 2 idênticas: oligomérica (protômero) 
 
Classificação das proteínas quanto 
à composição 
 
• Simples 
 
• Conjugadas: apresentam grupo prostético que as 
divide em: 
• nucleoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas, 
metaloproteínas,... 
Proteínas conjugadas 
 
Terciária 
Proteínas – polímeros de aminoácidos 
Arranjo espacial da proteína - CONFORMAÇÃO 
Interconverte-se sem a quebra de ligações covalentes 
Muitas ligações simples – muitas conformações possíveis 
Conformação predominante – a > estabilidade termodinâmica 
Proteína em sua conformação funcional - NATIVA 
Proteína – dividida em quatro níveis estruturais 
Estabilidade da conformação nativa: 
Pontes dissulfeto e interações fracas 
Interações importantes para a manutenção da 
estrutura das proteínas 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
• Sequência de aminoácidos e ligações peptídicas 
• Nível estrutural simples – arranjo espacial da molécula 
• Cadeia longa – extremidade amino-terminal e carboxi-terminal 
• Destruição – hidrólise química ou enzimática 
Estrutura Primária: 
Sequência dos Aminoácidos – considera as ligações covalentes 
Estrutura secundária 
• arranjo espacial dos aminoácidos que estão próximos 
uns dos outros 
• Dobramentos regulares 
 
 
 
• α-hélice 
Estrutura Secundária 
Arranjos regulares e recorrentes no espaço de Aminoácidos adjacentes 
Principais formas – α-helice e β-conformação 
Rotação das ligações entre os carbonos e dos aminoácidos e 
seus grupamentos amina e carboxila 
a-hélice Esqueleto polipeptídico 
enrolado ao longo do eixo 
(longo) da molécula 
Grupos R projetam-se 
para fora da cadeia 
Cada passo da α-hélice 
Estabilidade: pontes de H 
Todas as ligações pept. 
Participam das pontes 
Os passos são mantidos 
unidos por várias pontes 
a-hélice 
Visão Superior 
a-hélice 
Visão lateral – espaço cheio 
Folha β 
Esqueleto polipeptídico estendido e em zigue-zague 
Folha β-pregueada – cadeias polipep. arranjadas lado-a-lado 
Pontes de H – inter e intra-cadeias 
Grupo R dos aminoácidos adjacentes projetados em direções 
opostas 
Padrão alternado quando visto lateralmente 
Conformação  
Pontes de 
hidrogênio 
Folhas  paralelas e antiparalelas podem se formar em uma proteína através de 
pequenas torções da cadeia polipeptídica. 
antiparalela 
Paralela, torção à direita 
Paralela, torção à esquerda 
Outras Estruturas Secundárias: 
dobra β – mudança bruta na direção da cadeia polipep. 
Curva fechada – 180o 
Constituída por 4 AA – pontes de H entre o 1o e o 4o AA 
Geralmente constituída por resíduos de glicina e prolina 
Estruturas secundárias não repetitivas 
• Alças e voltas 
• Voltas β 
• 4 resíduos de aminoácidos 
Estrutura terciária 
• Arranjo espacial dos aminoácidos que estão distantes 
uns dos outros. 
• Enovelamento não periódico 
• Interações entre cadeias laterais na primária 
Beta-alfa-beta Só beta Só alfa 
Barril beta 
Barril alfa-beta 
Alguns modelos de organização estrutural, como os barris  e a, aparecem em 
vários tipos de proteínas, às vezes não relacionadas. 
A estrutura terciária descreve a forma tridimensional final de uma cadeia polipeptídica, 
resultando da associação de partes organizadas da molécula, chamadas de “domínios” ou 
“motivos” proteicos. 
Estrutura Terciária 
Arranjo tridimensional de todos os átomos de uma proteína 
• As principais estruturas terciárias caracterizam as proteínas em fibrosas e 
globulares. 
 
• As proteínas fibrosas, normalmente, apresentam função estrutural ou de 
proteção. São insolúveis em água e em solução salina. Um tipo de estrutura 
secundária. Ex.: queratina. 
 
• As proteínas globulares são constituintes das membranas celulares, enzimas ou 
transportadoras. São solúveisem água e solução salina. Vários tipos de estrutura 
secundária. Ex.: hemoglobina. 
Proteínas fibrosas 
• Queratina, colágeno, fibroína 
• Proteínas estruturais: força e elasticidade 
 
• Insolúveis em água: amnoácidos hidrofóbicos (Ala, 
Val, Leu, Ile, Met e Phe) 
 
• Alfa queratina: cabelo, pelo, unhas, garras, penas, 
chifres, cascos e parte externa da pele 
 
• Pontes dissulfeto estabilizam e dão mais 
resistências às cadeias 
Colágeno 
• Tecidos conectivos: tendões, 
cartilagens 
• Garante resistência 
 
• Hélice específica 
 
• Existem mais de 30 variantes do 
colágeno dependendo do tecido e da 
função 
Fibroínas de seda 
• Folhas beta 
 
• Rica em A e G 
• Alto empacotamento 
 
• Ligações de H entre as 
cadeias B 
 
• Não é elástica, mas é 
flexível 
Proteínas globulares 
• Diversidade estrutural reflete diversidade funcional 
• Dobramento gera estrutura compacta 
• Possuem partes em hélices-α e partes em folhas-β 
• Motivos estruturais 
• Padrão identificável 
• Envolve elementos 2D 
e conexões entre eles 
Tipos de interações entre os radicais (R) dos aminoácidos e que são responsáveis pela 
estabilização da estrutura terciária: 
• pontes de hidrogênio; 
• pontes de dissulfeto; 
• interações eletrostáticas e, 
• interações hidrofóbicas. 
estrutura terciária das cadeias de 
insulina. 
 
 
Quant. aprox. de a-hélice e conf.  em algumas prot. de cadeia única 
 
 
Proteína Resíduos (%) 
(Total de resíduos) a-hélice Conformação  
Mioglobina (153) 78 0 
Citocromo c (104) 39 0 
Lisozima (129) 40 12 
Ribonuclease (124) 26 35 
Quimotripsina (247) 14 45 
Carboxipeptidase (307) 38 17 
Fonte: Lehninger (1995). 
Estrutura quaternária 
• Arranjo espacial das cadeias peptídicas da proteína. 
• Surge apenas nas proteínas oligoméricas 
 
Estrutura Quaternária 
Estrutura Quaternária 
 
 
- Proteínas com multissubunidades ou oligoméricas 
 
 
- Duas ou + cadeias polipeptídicas ou subunidades separadas 
 
 
- Estrutura quaternária: arranjo das proteínas e das subunidades protéicas em 
complexos tridimensionais 
 
 
- Estas interações entre as subunidades são dirigidas e estabilizadas por várias 
interações não-covalentes. 
Funções proteínas 
 ENZIMAS – é o grupo de proteínas mais variado e altamente especializado. 
 
 PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS – existem no plasma sanguíneo onde ligam-se a 
íons ou a moléculas específicas, os quais são transportados de um órgão para o 
outro. Ex: hemoglobina, lipoproteínas. 
 
 PROTEÍNAS NUTRIENTES E DE ARMAZENAMENTO – a ovoalbumina (clara do 
ovo), a caseína (leite), a ferritina (armazena átomos de ferro). 
PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS 
 
Funções proteínas 
 PROTEÍNAS ESTRUTURAIS – são aquelas que servem como filamentos de suporte, 
cabos ou lâminas para fornecer proteção ou resistência a estruturas biológicas. Ex: 
colágeno (cartilagens), elastina (ligamentos), queratina (cabelos e unhas). 
 
 PROTEÍNAS DE DEFESA – as imunoglobulinas ou anticorpos, sintetizadas pelos 
linfócitos dos vertebrados, podem reconhecer e participar, ou neutralizar invasores 
como bactérias, vírus ou proteínas estranhas oriundas de outras espécies. 
Proteína estrutural 
PROTEÍNAS DE DEFESA 
Funções proteínas 
PROTEINAS CONTRÁTEIS E DE MOTILIDADE – são aquelas que proporcionam às 
células e organismos a capacidade de contraírem-se, de mudarem de forma, ou de se 
deslocarem no meio ambiente. São exemplos: actina e miosina (músculo esquelético) 
e tubulina (microtúbulos). 
 
PROTEINAS REGULADORAS – ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica. 
Entre elas estão os hormônios (insulina). A resposta a muitos hormônios também é 
regulada por uma classe de proteínas que se liga ao GTP, sendo denominadas de 
proteínas G. 
 
PROTEÍNAS MOTORAS 
Estrutura protéica 
Desnaturação de Proteínas 
 
 
- Estrutura tridimensional é específica de cada proteína 
 
 
- É de extrema importância para o exercício da sua função biológica 
 
 
- Desnaturação - perda da estrutura tridimensional de uma proteína 
 
 
- Desnaturação - ↑ da temp., valores extremos de pH, alguns solventes (etanol, acetona, etc), 
algumas substâncias em solução (uréia) 
 
 
- Desnaturação - não é necessário a quebra de ligação covalente 
 
 
- Rompem-se apenas as interações fracas como as pontes de hidrogênio, interações iônicas, 
hidrofóbicas, de van de Waals. 
 
 
- Não é necessário o rompimento todas as interações fracas 
Renaturação de proteínas 
• A sequência terciária é determinada 
pela sequência primária, certo? 
 
• As proteínas desnaturadas, portanto, 
podem voltar aos estados nativos 
através de renaturação, quando o 
estímulo é retirado