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BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS Prof. Ms. AMINTAS LIRA OBJETIVOS DA AULA • CONCEITUAR PROTEÍNAS; • COMPREENDER AS VARIAÇÕES ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS, DE ACORDO COM A COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDOS; • CARACTERIZAR OS DIFERENTES NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO PROTEICOS, DE ACORDO COM AS INTERAÇÕES ENTRE OS AMINOÁCIDOS, SUAS FORMAS E SOLUBILIDADE; • CONHECER OS PRINCIPAIS CRITÉRIOS DE CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS; • RELACIONAR ESTRUTURA PROTEICA COM SUAS FUNÇÕES; CONTEÚDO DA AULA • CONCEITO E IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA DAS PROTEÍNAS; • SÍNTESE DAS PROTEÍNAS; • PRINCIPAIS FUNÇÕES BIOLÓGICAS DAS PROTEÍNAS; • RELAÇÃO ENTRE ESTRUTURA E FUNÇÃO; • REPRESENTAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS; • PRINCIPAIS CRITÉRIOS DE CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS; • DESNATURAÇÃO PROTEICA. O QUE SÃO PROTEÍNAS? “POLÍMEROS DE RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS.” OU, MAIS PRECISAMENTE: “POLÍMEROS DE RESÍDUOS DE α-AMINOÁCIDOS, GERALMENTE LEVÓGIROS.” SÃO AS MOLÉCULAS ORGÂNICAS COM MAIOR DIVERSIDADE DE FUNÇÕES ENTRE OS ORGANISMOS. do grego protos, primeiro, principal. COMO AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS? AS PROTEÍNAS SÃO A EXPRESSÃO DAS INFORMAÇÕES GENÉTICAS DE UM ORGANISMO. GENE PROTEÍNA (FRAGMENTO ESPECÍFICO DE DNA) GENÓTIPO FENÓTIPO COMO AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS? COMO AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS? CADA TRÊS BASES NITROGENADAS CODIFICAM UM AMINOÁCIDO COMO AS PROTEÍNAS SÃO FORMADAS? QUAIS AS PRINCIPAIS FUNÇÕES BIOLÓGICAS ATRIBUÍDAS ÀS PROTEÍNAS? FUNÇÃO EXEMPLO DESCRIÇÃO HORMONAL (REGULADORA) INSULINA, GLUCAGON, SOMATOSTATINA,OCITOCINA REGULAM (INDUZ OU INIBE) A ATIVIDADE DOS ÓRGÃOS. ENZIMÁTICA (CATALISADORA) FENILALANINA HIDROXILASE, LACTASE, PEPSINA GLUTAMINA SINTASE ACELERAM REAÇÕES BIOQUÍMICAS PELA REDUÇÃO DA ENERGIA DE ATIVAÇÃO. TRANSPORTE/ ARMAZENAMENTO HEMOGLOBINA, ALBUMINA, LDL, HDL, MIOGLOBULINA, FERRITINA,TIREOGLOBULINA CARREIAM E ARMAZENAM MOLÉ- CULAS PELO SANGUE NO CITO- PLASMA DAS CÉLULAS. ESTRUTURAL DE MEMBRANA (REGULAÇÃO/TRANSPORTE) GLUT-4, RECEPTOR DE INSULINA, CANAL DE Cl-, Na+/K+ ATPase. PERMITEM A COMUNICAÇÃO ENTRE CÉLULAS E/OU PASSAGEM DE MOLÉCULAS OU ÍONS ATRAVÉS DE BIOMEMBRANAS. QUAIS AS PRINCIPAIS FUNÇÕES BIOLÓGICAS ATRIBUÍDAS ÀS PROTEÍNAS? FUNÇÃO EXEMPLO DESCRIÇÃO ESTRUTURAL COLÁGENO, ELASTINA, QUERATINA CONFEREM RIGIDEZ ÀS ESTRU- TURAS BIOLÓGICAS. MOTORA (CONTRÁTIL) MIOSINA, ACTINA, CINESÍNA, DINEÍNA. CONTRAEM AS CÉLULAS CAUSANDO MOVIMENTO. DEFESA (IMUNE) ANTICORPOS OU IMUNOGLOBULINAS DEFENDEM O ORGANISMO CONTRA ANTÍGENOS RESERVA OVOALBUMINA, CASEÍNA RESERVA ENERGÉTICA. NÃO HÁ EM HUMANOS. O QUE DETERMINA A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNAS? O PRINCIPAL FATOR É A ESTRUTURA DA PROTEÍNA. A SEQUÊNCIA ESPECÍFICA DE RESÍDUOS DE AMINOÁCIDOS. QUE INTERAGEM ENTRE SI E COM O MEIO. O QUE DETERMINA A ESTRUTURA DE UMA PROTEÍNAS? COMO A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS É REPRESENTADA? PARA FACILITAR A COMPREENSÃO DIDÁTICA A ESTRUTURA DE UMA PROTEÍNA É REPRESENTADA ATRAVÉS DE QUTRO NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO ESPACIAL NÍVEL DESCRIÇÃO ESTABILIZAÇÃO REPRESENTAÇÃO ESTRUTURA PRIMÁRIA SEQUÊNCIA DOS RESÍDUOS DE AAs DE UMA PROTEÍNA. ESTRUTURA SECUNDÁRIA ARRANJO ENTRE RESÍDUOS DE AAs PRÓXIMOS. É EXPRESSA, PRINCIPALMENTE, COMO α-HÉLICE OU FOLHA-β. PONTES DE H α β ESTRUTURA TERCIÁRIA ARRANJO ENTRE CADEIAS LATERAIS DE RESÍDUOS DE AAs DISTANTES. POSSUI ASPECTO ENOVELADO. PONTES DE H E DISSULFETO, INTERAÇÕES IÔNICAS E HIDROFÓBICAS, FORÇA DE VAN DER WAALS ESTRUTURA QUATERNÁRIA ESTRUTURA CONSTITUÍDA POR MAIS DE UMA CADEIA PROTEICA, OU SEJA, MAIS DE UMA ESTRUTURA TERCIÁRIA. IDEM AO ANTERIOR COMO A ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS É REPRESENTADA? ES TR U TU RA N AT IV A QUAIS OS PRINCIPAIS CRITÉRIOS DE CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS? - QUANTO AO SEU VALOR BIOLÓGICO; - QUANTO À SUA FORMA; - QUANTO À PRESENÇA DE GRUPOS PROSTÉTICOS; - QUANTO AO TIPO DE GRUPO PROSTÉTICO. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO AO SEU VALOR BIOLÓGICO - PROTEÍNAS COMPLETAS OU DE ALTO VALOR BIOLÓGICO: POSSUEM TODOS OS AAs ESSENCIAIS EM QUANTIDADES SUFICIENTES PARA AS NECESSIDADES ORGÂNICAS. EX.: PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL, SOJA, QUINUA, CHIA. - PROTEÍNAS INCOMPLETAS OU DE BAIXO VALOR BIOLÓGICO: NÃO POSSUEM TODOS OS AAs ESSENCIAIS OU, NÃO OS POSSUEM EM QUANTIDADES SUFICIENTES. EX.: PROTEÍNAS DE ORIGEM VEGETAL. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO À SUA FORMA - PROTEÍNAS FIBROSAS: MOLÉCULA COM ARRANJO ESPACIAL ALONGADO, FORMANDO FIBRAS OU FILAMENTOS. SÃO POUCO HIDROSSOLÚVEIS, DE CONSISTÊNCIA RÍGIDA E TÊM, SOBRETUDO, FUNÇÕES ESTRUTURAIS EX.: COLÁGENO, MIOSINA, ACTINA - PROTEÍNAS GLOBULARES: MOLÉCULA COM ARRANJO ESPACIAL ARREDONDADO. BEM HIDROSSOLÚVEIS APRESNTAM FUNÇÕES DINÂMICAS COMO TRANSPORTE, DEFESA, REGULAÇÃO. EX.: ALBUMINA, IMUNOGLOBULINAS, INSULINA. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO À PRESENÇÃ DE GRUPO PROSTÉTICO - PROTEÍNAS SIMPLES: QUANDO HIDROLISADAS FORNECEM APENAS AMINOÁCIDOS EX.: COLÁGENO, INSULINA - PROTEÍNAS CONJUGADAS: QUANDO HIDROLISADAS FORNECEM COMPOSTOS DE OUTROS GRUPOS QUÍMICOS (GRUPOS PROSTÉTICOS) ALÉM DOS AMINOÁCIDOS. EX.: HEMOGLOBINA, HDL. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS QUANTO A NATUREZA DO GRUPO PROSTÉTICO PRINCIPAIS CLASSES DE PROTEÍNA CONJUGADA NATUREZA DO GRUPO PROSTÉTICO EXEMPLO GLICOPROTEÍNA CARBOIDRATOS IMUNOGLOBULINAS LIPOPROTEÍNA LIPÍDIOS LDL, HDL METALOPROTEÍNA ÍONS METÁLICOS HEMOGLOBINA FOSFOPROTEÍNAS FOSFATO CASEÍNA O QUE É DESNATURAÇÃO PROTEICA? - FENÔMENO BIOQUÍMICO ONDE A PROTEÍNA PERDE A SUA CONFORMAÇÃO NATIVA E CONSEQUENTEMENTE A SUA ATIVIDADE BIOLÓGICA. EM ALGUNS CASOS PODE SER REVERSÍVEL Proteína com sua estrutura nativa (proteína biologicamente ativa) Proteína desnaturada (proteína biologicamente inativa) QUAIS AS CONSEQUÊNCIAS DA DESNATURAÇÃO PROTEICA? - PERDA DA FUNÇÃO; - DIMINUIÇÃO DA HIDROSSOLUBILIDADE; - VULNERABILIDADE. QUAIS OS PRINCIPAIS AGENTES DESNATURANTES? -TEMPERATURA ELEVADA, -ÁCIDOS E BASES, -AGITAÇÃO MECÂNICA, -DETERGENTES, -ÍONS DE METAIS PESADOS, -SOLVENTES ORGÂNICOS ATIVIDADES EXERCÍCIO: 1. O QUE SÃO PROTEÍNAS? 2. QUAIS AS PRINCIPAIS FUNÇÕES ATRIBUÍDAS ÀS PROTEÍNAS? 3. O QUE DETERMINA A FUNÇÃO DE UMA PROTEÍNA? 4. O QUE DETERMINA A ESTRUTURA DE UMA PROTEÍNA? 5. DESCREVA OS NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO ESPACIAL DE UMA PROTEÍNA? 6. DIFERENCIE PROTEÍNA SIMPLES E CONJUGADA. 7. O QUE SÃO GRUPOS PROSTÉTICOS? 8. CLASSIFIQUE AS PROTEÍNAS SEGUNDO A NATUREZA DO GRUPO PROSTETICO. 9. DIFERENCIE PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS. 10. CONCEITUE DESNATURAÇÃO PROTEICA. 11. QUAIS AS PRINCIPAIS CONSEQUÊNCIAS DA DESNATURAÇÃO PROTEICA? 12. O QUE SÃO AGENTES DESNATURANTES? CITE EXEMPLO.
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