Trabalho de bioquímica

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Biossíntese de Aminoácidos
Acadêmicas: Lauriane Zimdars, Nicoli Kannenberg e Patricia Maiara 
Professora: Menithen Beber Rodrigues 
Aminoácidos e Proteínas 
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes;
São encontradas em todas as partes de todas as células;
Os α-aminoácidos consistem de um grupo funcional ácido carboxílico (-COOH), um grupo amino (-NH2) e um hidrogênio (-H) ligados ao átomo de carbono-α. 
Biossíntese dos Aminoácidos
Contribui de 10% a 15% com a produção de energia do organismo; 
Não são armazenador pelo corpo;
Nos animais, aminoácidos sofrem degradação oxidativa em três diferentes situações.
VISÃO GERAL DA BIOSSÍNTESE DOS AMINOÁCIDO
São provenientes de intermediários da glicólise, Ciclo de Krebs e Via das Pentoses-P. Na figura, estão de vermelho os aminoácidos essenciais aos mamíferos, de azul os não-essenciais. A moléculas em verde são os precursores imediatos. 
Tirosina 
Em vegetais e microrganismo a tirosina é sintetizada do corismato pelo intermediário prefenato;
Em animais a tirosina pode ser feita diretamente da fenilalanina;
O aminoácido tirosina serve como precursor para substâncias importantes como pigmentos (melanina), neurotransmissores (catecolaminas e serotonina) e hormônios (adrenalina e tiroxina).
Os precursores Fosfoenolpiruvato e Eritrose-4-fosfato são condensados e forma o 2-ceto-3-desoxi-D-arabinoheptulosonato-7-fosfato torna cíclico e é convertido a shiquimato que dará origem ao corismato.
Síntese de Corismato 
Biossíntese da Fenilalanina e Tirosina a partir do Corismato 
Corismato é transformado em prefenato através de uma mutase;
O prefenato sofre uma desidratação e depois é descarboxilado originando o fenilpiruvato;
O Fenilpiruvato é transaminado formando a fenilalanina;
 O prefenato sofre uma descarboxilação oxidativa formando 4-hidroxi fenilpiruvato. O 4-hidroxi fenilpiruvato é então transaminado formando a tirosina. 
Reação Irreversível
Em animais a Tirosina pode ser feita diretamente da Fenilalanina
Biossíntese Da Tirosina 
Enzima Fenilalanina Hidroxilase 
Ocorre a redução da Di-Hidro-Biopterina em Tetra-Hidro-Biopterina pelo NADPH 
Tirosina e Saúde 
Albinismo 
Portadores de albinismo oculocutâneo não conseguem oxidar a tirosina em Dopa através da tirosinase.
 Fenilcetonúria 
Patologia relacionada com o metabolismo da Fenilalanina em que os fenilcetonúricos nascem com um defeito na enzima fenilalanina hidroxilase.
O suplemento da tirosina também ajuda no funcionamento dos órgãos que são responsáveis ​​pela regulação de hormônios, 
Quando ingerida na forma de suplemento, seja pó, pílula, ou cápsula, ela é absorvida pela corrente sanguínea e entra rapidamente no sistema nervoso central;
Suplemento oferece uma gama de efeitos estimulantes. Ela pode melhorar o humor, aumentar a concentração e dar mais energia ao organismo.
TIROSINA
Aminoácidos derivados do Piruvato
Alanina
Estrutura Alanina
Aminoácido não essencial;
Apolar;
É um dos aminoácidos mais facilmente utilizados como fonte de energia;
Utilizado como material para a síntese de glicose (açúcar do sangue) necessária para o corpo;
Sua participação é citada na rápida recuperação da fadiga durante os exercícios.
Síntese da Alanina
A alanina é originada da transaminação do piruvato e glutamato. 
Alanina-aminotransferase
Reação Reversível
Ciclo da Alanina
Ocorre em duas situações:
 Atividade física prolongada;
 Hipoglicemia(jejum prolongado).
Para:
 
 Gerar glicose a partir da gliconeogênese
Ciclo da Alanina
Alanina se torna piruvato pela transferência do grupo amina. 
Visão Geral
Atua na regulação dos níveis de glicose;
Aminoácido não essencial;
É um dos aminoácidos mais importantes para o corpo;
Ciclo da Alanina 
 - Alanina é responsável pela geração de glicose;
A l a n i n a
Referencias Bibliográficas 
NELSON, D.L.; COX, M.M. Lehninger: Princípios de bioquímica. 3 ed. São Paulo: Sarvier, 2002. 
STRYER, L. Bioquímica. 4 ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996.
ROCHA, Luciane de Melo; MOREIRA, Lilia Maria de Azevedo. Diagnóstico laboratorial do albinismo oculocutâneo.2007. Disponível em: <http://www.scielo.br/pdf/ /jbpml/v43n1/a06v43n1.pdf>. Acesso em: 9 maio 2017.