Exerc orientado Bioq. recap primera parte bioquímica

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1. Identificação de grupos funcionais. As Figuras abaixo mostram alguns grupos funcionais comuns de biomoléculas. Devido ao fato de as propriedades e atividades biológicas das biomoléculas serem basicamente determinadas pelos seus grupos funcionais, é importante poder identificá-las. Em cada um dos compostos abaixo, circule e identifique o nome de cada grupo funcional. Indique de forma resumida a função de cada molécula apresentada.
2. Atividade de fármacos e estereoquímica. As diferenças quantitativas na atividade biológica entre dois enantiômeros de um composto algumas vezes são enormes. Por exemplo, o isômero D do fármaco isoproterenol, usado no tratamento de asma leve, é de 50 a 80 vezes mais efetivo como broncodilatador do que o L isômero. Identifique o centro quiral no isoproterenol. Por que os dois enantiômeros têm bioatividades tão radicalmente diferentes?
 
 
3. Separação de biomoléculas. No estudo de uma biomolécula particular (proteína, ácido nucleico, carboidrato ou lipídeo) no laboratório, o bioquímico primeiro precisa separá-la das outras moléculas da amostra – isto é, precisa purificá-la. Técnicas de purificação específicas são descritas mais adiante no texto. Entretanto, olhando-se as subunidades monoméricas de uma biomolécula, tem-se alguma ideia sobre as características da molécula que vão permitir separá-la das outras moléculas. Por exemplo, como você separaria (a) aminoácidos de ácidos graxos e (b) nucleotídeos de glicose?
4. pH e absorção de fármacos. A aspirina é um ácido fraco com pKa de 3,5 (o H ionizável é mostrado em
vermelho): 
Ela é absorvida para o sangue pelas células que revestem o estômago e o intestino delgado. A absorção requer a passagem através da membrana plasmática, cuja velocidade é determinada pela polaridade da molécula: moléculas carregadas e altamente polares passam lentamente, enquanto moléculas hidrofóbicas neutras passam rapidamente. O pH do conteúdo estomacal é de cerca de 1,5, e o pH do conteúdo do intestino delgado é de aproximadamente 6. A maior quantidade de aspirina na corrente sanguínea foi absorvida no estômago ou no intestino delgado? Justifique claramente a sua escolha.
Temos que levar em conta a travessia pela membrana e a carga elétrica. As aspirina está protona, então 
5. Absorção da luz ultravioleta por aminoácidos aromáticos. Comparação dos espectros de absorção de luz dos aminoácidos aromáticos triptofano, tirosina e fenilalanina em pH 6,0. Os aminoácidos estão presentes em quantidades equimolares (10–3M) sob condições idênticas. A absorbância medida do triptofano é mais do que quatro vezes aquela da tirosina em um comprimento de onda de 280 nm. Observe que a absorção luminosa máxima tanto para o triptofano quanto para a tirosina ocorre próxima
de 280 nm. A absorção luminosa pela fenilalanina geralmente contribui pouco para as propriedades espectroscópicas das proteínas.
Explique o motivo da absorção diferencial de luz ultravioleta de cada aminoácido do gráfico. Sugira uma utilidade prática para o uso dessa propriedade.
6. Composição de subunidades de uma proteína. Uma proteína tem uma massa molecular de 400 kDa quando medida por cromatografia de exclusão por tamanho. Quando submetida a uma eletroforese em gel na presença de dodecil sulfato de sódio (SDS), a proteína fornece três bandas com massas moleculares de 180, 160 e 60 kDa. Quando a eletroforese é realizada na presença de SDS e ditiotreitol, três bandas são novamente formadas, desta vez com massas moleculares de 160, 90 e 60 kDa. Determine a composição das subunidades da proteína.
7. Determinação da sequência do peptídeo cerebral leucina encefalina. Um grupo de peptídeos que influencia a transmissão nervosa em certas partes do cérebro foi isolado de tecido cerebral normal. Esses peptídeos são conhecidos como opioides porque se ligam a receptores específicos que também se ligam a fármacos opiáceos, como a morfina e a naloxona. Os opioides, portanto, mimetizam algumas propriedades dos fármacos opiáceos. Alguns pesquisadores consideram que esses peptídeos sejam os analgésicos próprios do cérebro. Utilizando as informações a seguir, determine a sequência de aminoácidos do opioide leucina encefalina. Explique como sua estrutura é consistente com cada uma das informações fornecidas. (a) A hidrólise completa por 6 M de HCl a 110oC, seguida pela análise de aminoácidos, indicou a presença de Gly, Leu, Phe e Tyr em uma razão molar de 2:1:1:1. (b) O tratamento do peptídeo com 1-fluoro-2,4-dinitrobenzeno seguido pela hidrólise completa e cromatografia indicou a presença de um derivado 2,4-dinitrofenila da tirosina. Nenhuma tirosina livre foi encontrada. (c) A digestão completa do peptídeo com quimotripsina seguida por cromatografia forneceu tirosina e leucina livres mais
um tripeptídeo contendo Phe e Gly em uma razão de 1:2.
8. Ação patogênica da bactéria que causa gangrena gasosa. A bactéria anaeróbia altamente patogênica Clostridium perfringens é responsável pela gangrena gasosa, condição na qual o tecido animal tem sua estrutura destruída. Essa bactéria secreta uma enzima que catalisa de maneira eficiente
a hidrólise das ligações peptídicas indicadas em vermelho:
em que X e Y são qualquer um dos 20 aminoácidos comuns. Como a secreção dessa enzima contribui para a capacidade de invasão desta bactéria nos tecidos humanos? Por que essa enzima não afeta a própria bactéria?
9. Ensaio quantitativo da lactato-desidrogenase. A enzima muscular lactato-desidrogenase catalisa a reação
NADH e NAD+ são, respectivamente, a forma reduzida e a forma oxidada da coenzima NAD. Soluções de NADH, mas não de NAD+, absorvem luz em 340 nm. Essa propriedade é usada para determinar a concentração de NADH em solução medindo em espectrofotômetro a quantidade de luz absorvida pela solução em 340 nm. Explique como essas propriedades da NADH podem ser usadas para planejar um ensaio quantitativo da lactato- desidrogenase.
10. Interações da heparina. A heparina, um glicosaminoglicano negativamente carregado, é utilizada como anticoagulante. Ela age pela ligação a algumas proteínas plasmáticas, incluindo antitrombina III, um inibidor da coagulação sanguínea. A ligação 1:1 da heparina à antitrombina III parece causar uma alteração na conformação da proteína que aumenta bastante sua capacidade de inibir a coagulação. Quais resíduos de aminoácidos da antitrombina III provavelmente interagem com a heparina?