METABOLISMO DE PROTEINA

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METABOLISMO DE PROTEINA 
Não é armazenado no corpo
São AA ligados entre si por ligações peptídicas 
Funções: energética, estrutural, hormonal (insulina), defesa (imunoglobulina), contração muscular, enzimática, transporte (albumina)
Fatores que afetam a eficiência digestiva:
Inibidores de protease: comum em leguminosas. Ex.: soja. Fatores antitripsina.
Lecitina: é uma glicoproteina que se liga a CHO’s na mucosa intestinal e provoca reação inflamatória prejudicando a absorção. (é termolábil). ↓ digestibilidade. 
Taurino: complexam com proteína, CHO’s e íons. ↓ digestibilidade (não termotolerável). Causa perda endógena de aa’s. e ↓ absorção de AA.
Complexo proteína x polissacarídeo: proteína ligada a polissacarídeo na camada de aleurona. Torna proteína indisponível. ↓digestibilidade. Ex.: Cevada – lisina
Reação de Maillard: açúcares redutores combinam com o grupo amino livres das proteínas em ↑ temperatura: ↓ reatividade, impede a atividade das enzimas. O AA não fica disponível para o corpo e é eliminado na urina.
Produtos da oxidação de gordura: dão origem aos radicais livres que reagem o grupo amino livre. Torna os AA indisponíveis.
Ácido fítico: forma do P em cereais. Reage com os radicais NH3 das proteínas tornando-os indisponíveis. No mercado tem a fitase, ↓ fontes inorgânicas P, ↓ poluição. Suinos e aves tem baixa produção de fitase, a maioria do P é excretado e carrega proteína complexada ao fitato
Absorção: no ID tem transportadores de AA e em sua maioria dependem de Na (gasto de energia para bombear Na+ para fora da célula) 
Os peptídeos absorvidos não competem por sistemas de transporte, ao contrario dos AA. Ex.: lisina-arginina; leucina-valina/isoleucina
Colocar AA sintético na ração: ↓ proteína, ↓ poluição ( < excretas)
Aves não possuem enzima responsável pelo aproveitamento de glutamina na mucosa. Portanto, não sintetizam ARGININA NEM CITRULINA ENDOGENA. 
Em leitões mamando a atividae dessa enzima é baixa, portanto a prolina é um AA essencial, assim como a alanina, depois do desmame a prolina deixa de ser um AA essencial pois com o estresse o nível de cortisol aumenta, estimulando a expressão da enzima responsável pela síntese de citrulina. ↓ consumo (mudanças na mucosa) – colocar fontes energética (arginina)
Essencialidade de AA: a quantidade depende da idade e da espécie. 
9 AA essenciais: treonina, metionina, lisina, valina, leucina, isoleucina, triosina, histidina,fenilanina. 
Caminho dos AA’s na dieta:
Síntese de proteína: determinada pelo mRNA. Proteína é calorigênica. TURNOVER. Síntese e degradação de massa muscular.
Catabolizado: libera grupo amino. Esqueleto é usado para outras sínteses.
Transaminação
Desanimação
Síntese de AA: reação de transaminação (AA → AA). Síntese de AA não essencial
Ciclo da ureia: elimina N como ureia, pode sintetizar ARGININA.
Fígado trabalha com ornitina. ↑atividade arginase.
Arginina: ureia + ornitina. Não sobra arginina do ciclo da ureia, é usada para a síntese. 
Rins trabalham com a CITRULINA. ↑atividade arginossuccinato sintetase: síntese de arginina a partir da citrulina (AA não essencial em adultos)
Lisina é limitante em suinos. Para aves o AA limitante é a metionina.
Digestão gástrica: pepsina. Libera polipeptideo.
Triptofano = estimula GRELINA. Hormônio do apetite.
Soja: fator anti-tripsina. No caso de porcas gestantes o efeito é atenuado pois o consumo é restrito e tem > capacidade de produzir tripsina.
Ornetina não serve para substituir ARGININA, pois vai para o fígado e arginina vai para os rins.
1º destino do AA: síntese de proteína. mRNA que vai definir qual proteína produz. Cada AA para uma sequencia proteica. 4 ATP, por isso produzir proteína é muito calorigênico. 
AA pode formar produtos: melanina, catecolaminas, serotonina.
Carnívoro = fonte de glicose → proteína
Para usar AA sem ser para proteína, tem que desanimar.
2 rações, com igual PB, consumo. O que meço para ver se a proteína está balanceada? Ureia. Se tem mais ureia, perdeu mais AA (catabolizou mais AA. Ração é pior)
LISINA e TREONINA = não vai a transaminação (catabolismo ≠)
Para sintetizar qualquer AA não essencial, precisa do esqueleto de C do devido AA.
Alanina é transportador de N.
Para transaminação precisa de uma fonte de N proteica.
Proteina ideal: proteína que forneço ao animal que está ajustado ao perfil de exigência (nem falta, nem sobra).
Lisina: AA de referencia.
Arginina é o único AA que diminui a medida que o animal cresce.
Meço uréase para testar a soja. Causa hemoaglutinação na mucosa.
Lectina é fator anti-nutricional na soja. Lecitina é fosfolipideo da proteína.
Extrusão é melhor do que o processamento.
FITASE: ↑ disponibilidade do fósforo, melhora digestibilidade, libera AA, libera energia.
Excesso de lisina interfere e prejudica arginina
AA livre concorrendo pelo mesmo transportador ↑lisina no sangue. 
↑ leucina = ocorre déficit de isoleucina e valina, mesmo eles estando na exigência.
Valina, leucina e isoleucina possuem a mesma rota metabólica.
Leucina ↓a queda de proteína do corpo
A glicoproteina mucina gasta muita treonina, logo 55% da treonina na dieta fica na absorção. 
Perda de AA essencial na mucosa – 14-33%
Gato: não tem antagonismo da valina, por que? Pirrolina 5 carboxilase tem atividade baixa.
CPS-I – aves e gato não produzem essa enzima (citrulina), dessa forma sempre serão dependentes de arginina
Glutamina na mucosa auxilia produção de bases púricas e pirimídicas. Auxilia na integridade da função das células (nos enterócitos) 
↑ citrulina na desmama por causa do pico de cortisol. Utilizada nos rins.
Não tem antagonismo em gato, porque não tem ganase, não tem citrulina, não tem ciclo de ureia. Não tem produção endógena de arginina. Como não há atividade da aginase, a lisina não tem ação antagônica. 
QUESTÕES 
Considere farinha de soja e a torta de algodão. Qual a melhor proteína a ser fornecida aos animais, visto que os AA’s da farinha de soja e da tora de algodão são os mesmos?
Apesar do farelo de soja apresentar os mesmos AA’s da torta de algodão, o equilíbrio, o perfil entre os aa’s são diferentes. O farelo de soja apresenta um mlhor perfil de aminoácidos que estão mais ajustados a demanda, a exigência, do animal. Logo o farelo de soja tem uma melhor digestibilidade.
Faça considerações sobre proteína x gordura.
Ao depositar 1g de proteína, o animal ganha 4,5g de peso, visto que o animal deposita 3,5g de água (proteína é hidrofílica, apresenta capacidade de agregar molécula de água). Logo depositar proteína é mais eficiente. ↑eficiencia alimentar, melhor conversão alimentar. Já ao depositar gordura, há deposito de 1,1g de água. Em relação a energia, depositar gordura é mais eficiente.
Discorra sobre a lactoferrina// caseína bovina// muco peixes.
Sabe-se que todo processo de digestão das proteínas do leite podem ser formados peptídeos, como lactoferrinas que é um potente antimicrobiano. É um produto natural.
Lactoferrina formada pela hidrolise da proteína do leite. Sequestra ferro, com isso não existe ferro para microrganismo. 
Fragmentos de caseína bovina: servem para estimular sistema imune, visto que aumentam a produção de imunoglobulina (IGA). Relacionada com funções imunológicas.
No muco que reveste o corpo dos peixes: rãs há a presença de peptídeos que apresentam função antimicrobiana. Logo, podemos concluir que há proteínas (peptídeos) questão relacionadas com função antimicrobiana.
Discuta sobre os efeitos em aves e suínos quando há deficiência de triptofano na dieta.
Sabe-se que o triptofano tem efeito estimulador do hormônio gástrico (grelina) – produzido pela mucosa gástrica, no estomago. Este hormônio atua no SNC (estimula os neuropeptideos y), estimulando consumo do animal. 
Logo, dieta deficiente em triptofano pode inibir consumo do animal.
Um outro efeito positivo do triptofano = este AA aumenta a produção de hormônio SEROTONINA (ate um certo ponto, pois em altas concentrações é anoréxico)
SEROTONINA faz com que os animais (aves, suínos, peixes, cavalos)se tornam menos agitados, menos estressados durante o transporte. Logo deve-se fornecer uma dieta rica em triptofano para produção de serotonina quando pretende transportar os animais.
Qual das duas fontes que poderia substituir a arginina, qual delas é a melhor? Por que?
Citrulina e ornitina. A melhor é a citrulina, pois a citrulina vai para o rim onde pela ação da enzima P5C sintase produz arginina, já a ornitina vai para o fígado, onde tem muita arginase e pela ação da arginase a arginina vai ser degradada.
A digestão gástrica é importante para os animais?
Sim. Com a digestão gástrica há produção de biopeptideo o qual trás uma serie de benefícios para os animais. Ele atua como antimicrobiano, atua na redução da taxa de passagem melhorando a digestão.
Sangue portal é bom para avaliar os aa’s absorvidos?
Não. No ID há absorção e produção endógena de AA. Com isso, a quantidade de AA absorvido observados no sangue não é real, ele é superestimado, por causa da síntese endógena. 
Duas rações que tem o mesmo teor de PB se diferenciam pela constitução, uma delas proporciona pior desempenho, por que?
Fatores antinutricionais que prejudicam a digestibilidade da proteína.
Duas rações para aves de 1 a 21 dias. A exigência de AA sulfurados é de 0,75. A ração 1 tem 0,60 e a ração 2 tem 0,90. Qual das duas é pior para as aves?
Pior é quando está abaixo da exigência. Porque os AA sulfurados, metionina é essencial e cistina é não essencial.
O AA metionina para aves nesta fase é o primeiro limitante, sua falta causa um desbalanço celular, diminuindo a síntese proteína, vai ocorrer desanimação para que haja um equilíbrio entre os AA, porque para haver síntese de proteína tem que ter os 20 aa’s em quantidade e qualidade (de forma equilibrada). Um AA essencial pode dar origem a um não essencial, através da transaminação, mas um não essencial não atende a exigencia do essencial.
 Dieta purificada ou dieta normal, qual é a melhor?
A melhor é a dieta normal, porque ela não tem problema de antagonismo que pode ocorrer com a dieta purificada.
 Uma granja de suínos precisava fornecer arginina para os animais. O preço da arginina estava muito alto no mercado, qual das duas fontes que poderia substituir a arginina e qual delas é a melhor?
Mesma resposta da questão 5.
 Em suínos e só em suínos há um AA que diminui quando os outros aa’s aumentam conforme a idade do animal. Qual é o AA?
Arginina, visto que suínos a partir de 150kg apresentam atividade da enzima P-5 carboxisintase, aumentando então a síntese endógena de citrulina e esta é encaminhada ate os rins para síntese endógena de arginina.
 Por que se recomenda o não fornecimento de aa’s industriais para aqueles animais com menos de 3 refeições por dia?
Os aa’s sintéticos são absorvidos rapidamente podendo prejudicar o aproveitamento destes, devido a competição entre eles pelos seus sítios de ligação nos enterócitos do intestino e também porque a proteína não é formada se não houver disponíveis nas células todos os 22 aa’s, assim para alcançar esse equilíbrio é necessário um fornecimento maior de refeições por dia.
 Qual é o limitante de se fornecer proteína da soja para leitão?
Não deve fornecer soja integral, pois ela possui fatores que inibem a tripsina, que é responsável por ativar todas as outras enzimas da digestão intestinal, assim a proteína será menos degradada e o desempenho animal será pior (menor ganho de peso)
 Qual é a importância de se absorver proteína na forma de peptídeo?
Sabe-se que 70% da proteína fornecida na dieta é absorvida na forma de peptídeos e isso é muito importante, pois os dipeptideos e os tripeptideos entram nos enterócitos sem competição pelos transportadores e são hidrolisados a aminoácidos no meio intracelular por oligopeptidases. 
 Explique o antagonismo de certos aminoácidos.
Lisina x arginina
1º) competem pelo mesmo transportador na membrana dos enterócitos. A lisina tem preferência.
2º) assim o excesso de lisina circulante causa aumento na atividade da arginase que degrada arginina, levando a uma menor disponibilidade endógena no metabolismo.
Leucina x valina e isoleucina
1º) o excesso de leucina afeta negativamente no metabolismo da valina e isoleucina, pois aumenta a expressão de degradação das mesmas.
2º) assim, quando houver excesso de leucina na dieta deve-se aumentar a valina e a isoleucina para compensar a degradação de ambas.
 Por que em situação de desafio deve-se aumentar a demanda de treonina?
Em situações de desafio há uma maior produção de muco que exerce função de proteção. Como a mucina é composta em maior grau pela treonina (55% treonina da dieta vai para muco), com maior produção de musoc, a demanda de treonina consequentemente tem que aumentar.
 Por que a demanda de vitamina B6 aumenta quando há excesso de AA na dieta?
Quando há um excesso de AA na dieta, há uma maior necessidade de eliminar o excesso de N que é realizado pela transaminação que so ocorre com presença de vitamina B6 (transferência do grupo amino é dependente da vit B6)
Caracterize as proteínas
É o grupamento amina que caracteriza a quantidade de N que possui determinada amostra. São constituídos por uma sequencia de AA’s ligados entre si por uma ligação peptídica.
Como transforma N em proteínas?
Através do fator 6,25, ou seja, de 100% das proteínas, 16% corresponde a quantidade de N: 100÷16=6,25.
Porém, usar esse fator não é correto 100%, pois algumas proteínas variam na % de N (não há importância de tal precisão). A presença de mais AA’s com grupamento amina faz com que o fator seja menor.
 O que diferencia uma proteína da outra? (Sabendo-se que todas tem a mesma quantidade de AA’s)
O que muda é o perfil da estrutura de acordo com a exigência do animal. Por isso que devemos atender o perfil ajustado de equilíbrio desses AA’s de acordo com as exigências dos animais.
Qual a vantagem e desvantagem de se depositar proteína?
A vantagem está no ganho de peso, uma vez que ela consegue agregar moléculas de água em sua estrutura.
1g de ptna = significa ganhar 4,5g de peso = depositar 3,5g de água no grupo amina e carboxílico livres.
Ganhar peso significa aumentar a eficiência alimentar, ou seja, melhor conversão alimentar.
Porém, a desvantagem de se depositar ptna é por ser menos eficiente energeticamente.
Gasto 11kcal para depositar 5g de ptna, enquanto que para depositar 9g de gordura gasta 12kcal.
Como ocorre a desnaturação proteica?
A digestão de ptna começa no estomago, que ao entrar em contato com pepsinas e HCl irá promover o rompimento das ligações peptídicas por meio das condições do ambiente ácido. Com o rompimento dessas ligações, temos a perda da função biológica, o que traduz essa desnaturação proteica.
Para que ocorra digestão e absorção, a digestão gástrica não é essencial. Mas por que ela existe então?
Foi verificado em pesquisas, que durante a digestão poderiam ser formados peptídeos com função anti-microbiana que por sua vez poderiam combater microrganismos patogênicos, ou seja, há estimulo do sistema imune.
Também haveria através da formação desses peptídeos favorecimento do esvaziamento gástrico o que consequentemente estimularia o consumo.
Que tipo de substancia poderia ser acrescentada na ração de suínos e fase de pré desmama ou pós desmama? 
Lactorferrina, que é encontrada no leite juntamente com fragmentos de caseína estimulando o sistema imune; apresenta-se como similar ao antibiótico estimulando a produção de imunoglobulinas e por ser um produto natural pode substituir antibióticos.
Lembrar que: muco de peixes é altamente protetor contra microrganismos, pois é rico em peptídeos e proteínas. Proteína tem função diversificada.
Qual o limitante de se fornecer ptna da soja para leitão? 
Fornecer ptna de soja para leitão resulta em reação alergênica. Essa ptna é um polipeptídeo que necessita da ação do intestino para transformá-lo em peptídeos menores.
Assim, no lúmen intestinal chega polipeptídeos, que ao sofrerem ação das peptidases são transformados em 70% peptídeose 30% aa’s livres.
Ter mais aa’s na forma de peptídeos e menos aa’s na forma livre, significa dizer que há alguma coisa na mucosa intestinal que possui preferência em hidrolisar pequenos peptídeos. Não há competição pelo sitio.
Essa “alguma coisa” são enzimas dipeptidases, amilopeptidases e enteroquinases encontrados no enterocito, senso seus sítios ativos menos competitivos quanto tem peptídeo.
Lembrar que: a enteroquinase ativa tripsina, que é a chave que ativa todas outras enzimas para que ocorra digestão e melhor absorção.
Soja → fatores que inibem tripsina, menor digestibilidade e o animal cresce menos.
Quais são os fatores que influenciam a digestibilidade da ptna? De que maneira eles interferem?
Inibidor de proteases: algumas plantas como a soja e algumas leguminosas apresentam inibidores de enzimas, ou seja, apresentam fatores anti-nutricionais que comprometem a ação enzimática das enzimas de ação proteicas.
Lembrar que: soja contem urease que é um inibidor de tripsina. Para que esta fonte possa ser utilizada, é necessário que ela sofra processamento térmico que irá disponibilizar os aa’s de acordo com a faixa considerada ótima de urease. Isso significa que existe um teste da urease feita em laboratório que irá controlar a qualidade de soja no campo, pois se no decorrer do processamento aquecermos demais, pode prejudicar a disponibilidade de aa’s, o que é ruim.
Por outro lado, se aquecermos menos, não haverá inibição dos fatores antinutricionais, o que irá comprometer a ação da tripsina. 
Lectina: é uma glicoproteína considerada um fator antinutricional presente na soja. É termo lábil (precisa sofrer processo de aquecimento). A lectina se liga a manose (açúcar), liberando o caminho para ação dos microrganismos (inflamação). 
Tanino: o aumento de tanino na dieta, faz ________________ perda endógena, o que se traduz em diminuição na digestibilidade.
Fitato: geralmente presente em produtos de origem vegetal e não animal. Nesses vegetais, o P encontra-se em sua forma não disponível, indisponibilizando o P que reagiu com certos minerais. Também verifica-se que alguns aa’s ficaram indisponíveis nesta situação.
Lembrar que: quando adiciona fitase na dieta, estamos tornando o P e certos aa’s indisponíveis, nas formas disponíveis. Por isso que o milho com baixo fitato melhora digestibilidade do que o milho em estado normal.
Complexo proteína x polissacarídeo: no processo de peletização pode ocorrer reação de mailard, ou seja, está reação complexa o açúcar redutor com o grupo amina e como consequência temos as lisinas complexadas. Nem todas deixam de ser absorvidas e estas entram no valor digestível. Isso significa que elas estão digestíveis, mas não disponíveis para a célula. 
Qual a finalidade de se acrescentar em dietas aa’s industrial e qual é seu limitante? 
Sabemos que a ptna temos 70% de peptídeos e 30% de aa’s livres. E que grande parte desses 70% são transformados em aa’s livres, uma vez que 90% deve estar nessa forma para ser absorvido e circular no sangue, já que há menos competição entre aa’s.
Ao se fornecer peptídeos há mais absorção do que absorção de aa’s livres, sendo os aa’s industriais ou sintético rico em fonte de aa’s livres de 100% digestível.
Assim, a finalidade de se fornecer aa’s sintéticos está na possibilidade de se reduzir proteína na dieta. Mas, cuidado, há um limite biológico para ↓ptna, pois se reduzir demais PB e suplementar com aa’s industrial vai percebendo que há perda de peso e piora a conversão alimentar. Também usa-se para reduzir a poluição.
Lembrar que: em menos de 3 refeições diárias não deve fornecê-los.
Quando é que ocorre antagonismo entre os aa’s? E quais são os antagonismos?
Lisina x arginina: o excesso de lisina prejudica na utilização de arginina comprometendo, ou seja, quando tem aumento dos níveis de lisina, prejudicamos a absorção de arginina. Alem disso há um aumento da atividade da arginase nos rins, sendo a arginina catabolizada nesse local na condição de ↑lisina.
Leucina x isoleucina e valina: excesso de leucina faz com que ocorra uma deficiência de valina e isoleucina, sendo que não há ainda uma explicação plausível que poderia justificar esse fato. No entanto sabe-se que o excesso de leucina estimula enzimas de degradação que acabam por catalizar a valina e isoleucina, mesmo com demanda correta dos aa’s.
Por que se recomenda o não fornecimento de aa’s industrial para aqueles animais com menos de 3 refeições diárias (porca gestante)?
Sabemos que o aa industrial a sua absorção é bem mais rápida (100% digestível) do que um aa da ptna.
Se um animal está vindo de um jejum, nesse caso os aa’s industriais da dieta, estão sendo absorvido com muita rapidez, sendo que parte pode ter sido perdido. Com isso tempos perda na eficiência.
A outra parte que foi absorvida, entra nos enterocitos, que os utilizam uma vez que o local é de intensa multiplicação celular (14 a 15% perda de aa na mucosa)
Por que o valor da digestibilidade ileal aparente é menor na treonina?
Porque 55% de toda treonina consumida (mais da metade) encontra-se retida na mucosa e a treonina está relacionada com o desenvolvimento da mucosa (mucina) que tem relação de proteção, pois a treonina tem grande importância na formação da glicoproteína da mucina. É por isso que preciso que pelo menos 50% da treonina fique na mucosa.
Por que a exigência de aa’s na dieta da Europa, tem maior exigência de aa’s industriais do que a nossa?
Por causa da base alimentar ser diferente. A nossa base é milho e soja, da base da dieta europeia é cevada e centeio, na qual a perda endógena é maior (ex.: treonina).
O que significa aa’s não essenciais? Dê exemplo.
Quer dizer que o organismo pode sintetizar, mas para que eles sejam formados é preciso fornecer uma fonte não proteica.
Um exemplo de aa’s não essencial seria a glutamina, sendo a massa muscular a responsável pela maior parte destes aa’s.
É valido lembrar que os esqueletos de C para síntese de aa’s não essenciais provem da via glicolítica.
Dentre os aa’s não essenciais existe um que é bastante usado para leitões pós desmame. Descreva quem é e seus principais efeitos.
O aa’s em questão é a glutamina, formada através da junção do glutamato com amônio (NH3) por processo de transaminação. Com esse processo estamos evitando altas concentrações de NH3 no sangue que é tóxico, principalmente na situação que o músculo utiliza ptna e é jogado na corrente sanguínea mais NH3 provindo do processo de desaminação. Por isso que nesse momento o processo de transaminação é importante para retirar os níveis tóxicos do NH3.
Há um composto no mercado chamado de aminoglut que é a base de glutamina e que é um dos principais aditivos para leitão pós desmame, pois a glutamina é tida como excelente fonte de glicose (principalmente para enterócitos dos leitões) e rica em poliaminas (energia).
Seus principais efeitos são:
Apresenta amino-açucar que produz glicoproteina e com isso temos a manutenção da integridade intestinal (forma mucina e ptna de junção = proteção)
Os grupos amidas produzidos pela glutamina produzem nucleotídeos.
É utilizada pela proliferação celular através da síntese de nucleotídeo
Participa do sistema imune, uma vez que quando está ativado (desafio) necessita-se de linfócitos. Para a multiplicação desses linfócitos precisa-se de glutamina.
Lembrar que: quando temos sistema imune, o músculo tem que jogar glutamina para fora. Por isso que a ingestão de glutamina não deixa que haja perda de músculo (perda ptna para virar glutamina) para a liberação (síntese) de glutamina.
Maratonista tem sistema imune ↓ porque a glutamina é muito usada na multiplicação de células do sistema imune.
A partir da glutamina temos a formação de um aa’s não essencial que é a prolina que também tem sua produção desencadeada por uma enzima chave chamada de P-5-CS. Apesar de ser não essencial, essa prolina se torna essencial e leitão jovem e somente só na fase de aleitamento, já que a mucosa do leitão apresenta baixos níveis de P-5-CS
A partir daglutamina temos a produção da citrulina que está envolvida na produção de arginina e também possui relação com atrofia ou crescimento da mucosa intestinal já que também é fonte de energia. 
Lembrar que: em leitões jovens além da atividade de P-5-CS ser baixa, os produtos citrulina e ornitina também estão baixos níveis. Isto ocorre porque o leite que é dito perfeito tem deficiência de arginina para que parte da energia seja depositada em gordura uma vez que o leitão nasce com pouca reserva de proteção de tecido adiposo. Logo, o organismo ao invés de gastar energia produzindo arginina gasta para formar sua capa de proteção.
Após o desmame há um pool de citrulina e também ornitina. Isso corre porque há um pico de cortisol que irá desencadear um aumento de citrulina, que aumenta atividade da enzima P-5-CS em 8 vezes e só a prolina deixa de ser essencial (não ocorre em cães e gatos).
Aves e gatos sintetizam arginina? E esse aa’s se comporta como para as diferentes espécies em termos da sua essencialidade?
Em aves e gatos não há produção de citrulina. Logo não existe síntese endógena de arginina que para essas espécies é sempre essencial. 
A falta de arginina deposita menos ptna. Aves e gatos são sempre dependentes de arginina.
Lembrar que: gato – ornitina e citrulina	 são ↓. Não tem tem sinetese endógena de citrulina.
Aves – citrulina ↓ porque a atividade da enzima CPS-1 para produzir citrulina é baixa.
Já em suínos a arginina é menos dependente a medida que o animal cresce, pois na pós desmame temos a liberação de ornitina que entra no clico da ureia no fígado onde é produzido arginina. Toda arginina sintetizada no cliclo da ureia é toda gasta ali para produzir ureia, logo a atividade da arginase é alta nessa condição. 
Já a citrulina pelo sistema porta vai para os rins e não para o fígado. Aqui a atividade da arginase é menos ativa, sendo que a citrulina produz ureia e arginina e com isso vai sobrar arginina para a síntese proteica.
Lembrar que: arginina continua sendo essencial até o suíno atingir 150kg, daí para frente deixa de ser essencial. 
A essencialidade de aa’s varia de acordo com a espécie e com a idade animal. Sabendo-se disso, diga quantos aa’s são considerados essenciais nestas condições.
Lembrar sobre o que é essencialidade e não essencialidade de aa’s.
- essencial: organismo não sintetiza em quantidades suficientes para atender a demanda do animal
- não essencial: o organismo produz, mas sobretudo em alguma fase da vida são condicionalmente essenciais e importantes. Os aa’s ditos não essenciais mas com grande importância são: prolina, arginina, tirosina, cisteina e glutamina no pós desmame e quando o animal está com sistema imune ativado (precisa de glutamina para recuperar mucosa)
*** Agora podemos responder responder efetivamente as perguntas.
aves: 9 aa’s + arginina (+ exigência de aa’s sulfurados em 1% na forma de metionina)
peixes: 9aa’s + arginina
gatos: 9 aa’s + taurina (não compõe ptna) + arginina
suínos: para uma mesma espécie dependendo da fase podem ser 9 (desconsiderando glutamina e arginina – fase adulta), 10 (desconsiderar arginina – fase adulta) e 11 (considerar 9 aa’s + arginina + prolina – fase leitão jovem)
Lembrar que: taurina: formação de ácidos biliares e tem na carne crua. Gatos precisam de taurina e por isso não podem comer só carne cozida.
Como podemos poupar metionina? Qual o seu limite?
Fornecendo na dieta cisteina e tirosina.
Quando fornecemos cisteina é como se estivéssemos poupando metionina de produzi-la, lembrando-se que a metionina vai a cistina, mas cistina não vai a metionina. O mesmo se aplica a fenilalanina e tirosina. Por isso que devemos atender uma quantidade mínima de metionina sendo no seu limite o máximo 1%, porque 52% atende, ou seja: se a dieta tiver 0,5% de metionina e 0,5 de cistina está bom porque a exigência é de 1,0 e metade da exigência tem que ser metionina.
Se a dieta tem 0,8 cistina e 0,4 de metionina, não está adequado pois não tem metade da exigência de metionina, então deve-se completar co 0,1.
Entre os 22 aas, há 1 que está relacionado sobre estimulo de consumo. Quem é este aas e qual seu efeito?
O aa é o triptofano.
Pensava-se que este aa aumentava os níveis de cerotonina, que até um certo nível é anorexa?.
Essa cerotonina esta relacionada também está relacionada a sensação de comportamento menos estressante. Hoje, além disso, o triptofano tem uma resposta na produção do hormônio grelina. Esse hormônio irá atuar no SNC, mas principalmente na mucosa gástrica estimulando o consumo.
Qual o destino dos aa’s e como determina o destino?
O que determina o destino de um aa é o mRNA presente na célula. Quanto maior a expressão de RNA, mais transcrição ocorrerá desde que tenha aa’s entrando também. Quem lê a sequencia de aa’s no RNA é o ribossomo e se sua velocidade é aumentada, também teremos aumento da síntese proteica. Logo, o destino de aa’s será para síntese proteica.
O que é turnover e como se comporta no jejum?
É um processo característico do tecido muscular em que há um processo de síntese e degradação.
Mesmo no jejum temos degradação e síntese para formar outros aa’s.
Na degradação temos aa’s sofrendo desaminação para liberar esqueleto de C para formar outros produtos e o grupo amina usado para formar ureia ou acido úrico.
Já na síntese, temos reações de transaminação, em que há desvios de aa’s para outros aa’s serem formados ou para serem usados como energia (crescimento de tecidos e da formação de outros produtos).
Lembrar que: a vitamina B6 recebe grupo amônia provindo da desanimação para transferi-lo para a formação de outros aa’s.
Por que o requerimento de vit B6 é grande quando temos um aa’s qualquer em excesso?
Sabemos que os aa’s em excesso vão sofrer desaminação e para que isso ocorra é necessário a atuação de desaminases ou desidrogenases que se encontram nos rins, mas principalmente no fígado. Porem, nós possuímos somente a enzima glutamato desidrogenase. E se temos uma condição de excesso de aa’s, temos que antes de desaminá-los transaminá-los para que essa enzima possa atuar. E para que a transaminação ocorra, há uma grande demanda de vit B6 para que o processo possa ocorrer eficientemente. 
(não explicou bem a pergunta)
Na síntese proteica qual a forma é preferencialmente depositada? L- ou D- ?
Na sintese proteica só conseguimos depositar na forma L-. logo a forma L- é preferencialmente depositada. Para usarmos a forma D- a solução é ter uma enzima D-aa’s desoxidase que quando é expressa faz a conversão para L-. essa conversão vai depender da espécie. 
O que é proteína ideal e em que condições deve ser fornecida? 
A proteína ideal é aquela que fornece todos os aa’s na proporção ajustada com as exigências do animal.
Deve-se olhar a proporção de aa’s em termos de perfil animal que se ajuste melhor de acordo com as exigências. 
O que interessa é o perfil final digestível para se falar que uma fonte é melhor que a outra.
Fornece proteína ideal para diminuir a % de proteína da dieta e manter o nível nutricional da dieta. 
Em situações de desafio, temos o sistema imune ativado. Como estarão a demanda de lisina e outros aa’s relacionados a essa condição?
Apesar da lisina ser o aa’s referencia na ptna ideal, a lisina está muito relacionada com a deposição de carne atuando em poucos locais, ou seja, não possui atuação diversificada a não ser servir para deposição. Logo, o animal desafiado deposita menos ptna e isso justifica que não deve aumentar a exigência de lisina tanto para ave quanto para suínos.
Em animal desafiado a conversão alimentar diminui na medida que se verifica que há necessidade de se aumentar os níveis de treonina. Logo é preciso aumentar a demanda de treonina uma vez que ela também está relacionada com a produção de mucina (proteção).
Já triptofano aumenta sua demanda proporcionalmente quando o sistema imune está ativado, pois é preciso manter o nivel desse aa na condição de degradação (manter o que foi degradado).
Toda vez que há ativação do sistema imune,aumenta arginina proporcionalmente, pois os metabólitos vindo da degradação da arginina (poliaminas e ácido nítrico) estão relacionados com a formação de linfócitos T (que combatem antígenos). 
Por ultimo temos a glutamina, que sua demanda é muito alta já que está relacionado com a multiplicação celular e também com proteção de células (antioxidante).
Em suinos e só em suinos, há 1 aa que diminui quando os outros aumentam conforme a idade do animal. Qual é o aa?
Arginina, visto que os animais a partir de 150kg apresentam a atividade da PECarboxisintetase eficiente na produção endógena de arginina.