Proteínas

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Nutrição Humana
Unidade II – Proteínas
Proteínas
 “São macromoléculas constituídas por uma longa cadeia de subunidades de aminoácidos.”
“Maior e mais versátil componente estrutural de todas as células corporais, essencial para todos os processos biológicos.”
Carboidrato Proteína Lipídeo
ENERGIA
- São compostos orgânicos, de estrutura complexa e elevado peso molecular;
- Participa de funções estruturais, reguladoras, de defesa e de transporte nos fluidos biológicos;
- Contém 16% de Nitrogênio na sua composição;
- Fornece 4kcal/g;
- Segunda maior reserva de energia do corpo vindo depois do depósito de gordura no tecido adiposo;
- O carboidrato é armazenado como glicogênio e embora seja importante nas necessidades energéticas em curto prazo, esse carboidrato tem uma capacidade muito limitada para suprir as necessidades energéticas por algumas horas;
- Os aminoácidos das proteínas são convertidos em glicose pelo processo denominado gliconeogênese, que fornece um contínuo suprimento de glicose após o consumo de glicogênio durante o jejum;
- Contudo, os depósitos de proteínas devem ser conservados em função dos inúmeros papéis importantes desempenhados no corpo:
Catalisar reações químicas por meio das enzimas que convertem um substrato para um produto no seu sítio ativo.
Transporte de oxigênio e ferro no sangue por meio da hemoglobina e transferrina.
Como lipoproteínas: transporte de triglicerídeos, colesterol, fosfolipídeos e vitaminas lipossolúveis.
Função hormonal: insulina, o hormônio do crescimento, a prolactina, o hormônio luteinizante e o hormônio folículo-
estimulante.
Sistema imune por meio das imunoglobulinas e interferons que protegem o organismo contra bactérias e infecções.
Células capazes de “reconhecer” proteínas “estranhas”: antígenos. Na presença de antígenos o organismo produz proteínas de defesa, chamadas anticorpos. O anticorpo se liga ao antígeno neutralizando o mesmo. Os anticorpos são sintetizados pro certas células do corpo (linfócitos B).
Coagulação sanguínea: a proteína fibrina interrompe a perda de sangue decorrente de lesão de vasos sanguíneos.
Estrutural:
• colágeno e a elastina, que formam uma matriz de ligamentos e que fornecem força e elasticidade estrutural para os órgãos e o sistema vascular;
• actina e miosina: proteínas contráteis encontradas nos músculos onde atuam na contração muscular;
• queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação o que contribui para a adaptação do animal ao ambiente terrestre;
• albumina: proteína mais abundante do sangue, atua na regulação osmótica e com viscosidade do plasma . Carrega ácidos graxos livres, bilirrubina e medicamentos.
Função nutritiva: proteínas servem como fontes de aminoácidos para a formação de novas proteínas. Esses aminoácidos podem ser ainda oxidados como fonte de energia.
- A perda de mais de 30% das proteínas do corpo resulta em redução na força muscular para a respiração, na função imunológica, na função dos órgãos, podendo resultar em óbito.
- Como consequência, o corpo deve se adaptar ao jejum conservando a proteína, conforme se observa por um declínio drástico na excreção de nitrogênio na primeira semana de inanição.
Classificação das proteínas
1. De acordo com a composição:
PROTEÍNAS SIMPLES
(homoproteínas)
Albumina: encontrada no sangue
Globulina: presente em anticorpos e no fibrinogênio
1. De acordo com a composição:
PROTEÍNAS COMPLEXAS
(heteroproteínas)
Glicoproteína: glícidio
Lipoproteínas: lipídeo
Fosfoproteínas: ácido fosfórico
Cromproteínas: pigmento
Nucleoproteínas: ácidos nucleicos
2. De acordo com a forma:
- GLOBULARES: função dinâmica e alta solubilidade. Ex: Caseína, plasma e hemoglobina.
- FIBROSAS: função estrutural e baixa solubilidade. Ex: colágeno, queratina e miosina
Estrutura das Proteínas
- Os aminoácidos estão ligados por ligações peptídicas que podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácido que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica.
- É o principal componente estrutural e funcional de células do organismo.
- Quase 50% do conteúdo proteico está presente em: actina, miosina, colágeno e hemoglobina.
- Colágeno corresponde a 25% do total e em desnutridos corresponde a 50%.
- Quando degradadas (hidrolisadas) resultam numa mistura de moléculas orgânicas simples contendo nitrogênio chamados AMINOÁCIDOS;
 Constituintes de proteínas que atuam como precursores de enzimas, hormônios e anticorpos.
Origem: 
- Exógenas -> dieta
- Endógenas -> degradação das proteínas celulares do próprio organismo
Proteínas - Definição
- PROTEÍNA -> composto nitrogenado complexo constituído por combinações de aminoácidos.
- POLIPEPTÍDEO -> um peptídeo que contém de poucos a 300 AA;
- TRIPEPTÍDEO -> união de 3 AA;
- DIPEPTÍDEO -> união de 2 AA;
- AMINOÁCIDO -> composto orgânico que contém um grupoamino (NH2) e um grupo carboxila (COOH); liga-se a outros AA para formar PTNs.
 Classificação Nutricional dos AA
- ESSENCIAIS ou INDISPENSÁVEIS: são aqueles que o organismo humano não pode sintetizar e são fundamentais
para o seu funcionamento. Logo, tem que obter através da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas.
 Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilanalina, treonina, triptofano e valina
- NÃO ESSENCIAIS: são aqueles que o organismo humano pode sintetizar.
 1 – DISPENSÁVEIS: podem ser sintetizados no organismo a partir de outros aminoácidos ou de outros metabólitos derivados da glicose e intermediários do ciclo de Krebs.
Alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, serina
2 - CONDICIONALMENTE INDISPENSÁVEIS: são sintetizados a partir de outros aminoácidos e/ou sua síntese é limitada sob condições fisiopatológicas especiais(maturidade, patologia ou estresse).
Arginina, Cisteína, Glutamina, Glicina, Prolina e Tirosina
Aminoácido limitante 
A depleção de apenas um dos aminoácidos essenciais impede a síntese proteica. Ou todos os aminoácidos essenciais estão disponíveis ou, então, nenhum, será utilizado para a síntese proteica.
A proteína de qualidade “ideal” é aquela que quando é consumida em quantidade suficiente para compensar as perdas obrigatórias de nitrogênio no organismo, mais as necessidades extra para o crescimento, também fornece adequadamente cada um dos AAE para satisfazer requerimentos específicos.
Classificação Nutricional das Proteínas
As proteínas podem ser classificadas em:
- COMPLETAS: contem os aas indispensáveis nas proporções necessárias ao organismo, sendo principalmente aa de origem animal
Caseína (leite) Ovoalbumina e ovovitelinas (ovo)
Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne)
Os aminoácidos essenciais ou indispensáveis devem ser fornecidos pela dieta, sua falta ocasiona alterações no processos bioquímicos e fisiológicos e na síntese proteica. Em crianças provoca diminuição do crescimento e alterações bioquímicas.
- SEMI COMPLETAS: fornece AA em quantidade
suficiente apenas à manutenção orgânica (1 AA limitante)
Gliadina (trigo)
Legunina ( ervilha)
Faseolina (feijão)
Legumelina (soja)
- INCOMPLETAS: apresentam deficiência de um ou mais aas indispensáveis ou essenciais; proteínas incapazes de manter a vida; geralmente são de origem vegetal (2 ou + AA limitante)
BAIXO VALOR BIOLÓGICO!
 Exemplos:
 - a zeína (proteína deficiente em lisina e triptofano); - colágeno: possui elevado teor de hidroxiprolina (10%), de glicina (30%) e de prolina, mas praticamente não contém triptofano e tirosina, não sendo capaz de manter ocrescimento de animaisjovens.
• Contudo, para complementar a qualidade da proteína da dieta, as proteínas de origem vegetal podem ser combinadas:
- os cereais contêm de 6 a 15% de proteína e o aa lisina como fator limitante principal (ex: o arroz tem a lisina como fator limitante);
- Leguminosas contém de 10 a 30% de proteína e como fator limitante principal a metionina (ex: feijão);
Adequado suprimento de proteínas é essencial para manutenção da integridade e função celular, bem como para a saúde e reprodução.
Desnaturação das Proteínas
- Corresponde a um processo, que consiste na quebra das estruturas quaternária, terciária e até mesmo secundária de uma proteína.
- Essa quebra pode ser ocasionada por diversos fatores que faz com que a mesma perca suas propriedades e características.
Fatores que causam a desnaturação:
- Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima);
- Extremos de pH;
- Solventes orgânicos miscíveis com a água, como etanol e acetona;
- Solutos, como a ureia;
- Exposição de proteínas a detergentes;
- Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.
Causam perda da estrutura tridimensional, causando alteração de suas propriedades, como:
- Alteração da forma física;
- Diminuição da solubilidade em água;
- Possível perda da reatividade com outras proteínas;
MODIFICAÇÕES NO VALOR NUTRITIVO
- Desnaturação por tratamento térmico: aumenta a digestibilidade, inativa enzimas e fatores antinutricionais;
Grande parte das proteínas presentes nos alimentos são desnaturadas a 60 C
- Desnaturação por fracionamento e destruição de AA por calor intenso: diminui valor biológico.
Biodisponibilidade de Proteínas
- Influenciada pela: Conformação estrutural
 Quanto menos complexa for a estrutura na qual se estabiliza a cadeia polipeptídica
- Mais fácil acesso das enzimas digestivas;
- Aumenta a digestibilidade das proteínas; 
- Aumenta a biodiponibilidade de seus aminoácidos para o organismo.
- Influenciada pela: Presença de compostos antinutricionais
- Influenciada pela: Efeitos das condições de processamento e complexos com outros nutrientes
Amolecer cortes duros de carne pelo processo de desnaturação (vinagre ou calor úmido);
O tratamento com calor fraco na presença de açúcares (glicose e galactose), como no processamento do leite, causa a perda de lisina disponível. A lactose reage com as cadeias laterais de lisina e as torna indisponíveis.
A soja, por exemplo, contem tripsinase que inativa a tripsina, principal enzima de digestão de proteína no intestino.
Digestibilidade: é a proporção de nitrogênio ingerido que será absorvido após a ingestão que vai depender das enzimas proteolíticas na hidrólise da cadeia polipeptídica.
As proteínas de alto valor biológico são aquelas nas quais praticamente todo o nitrogênio é retido, como as proteínas de origem animal.
 As proteínas de origem vegetal são consideradas de baixo valor biológico, pois não há aproveitamento completo do nitrogênio em função da ausência ou reduzida quantidade de alguns aminoácidos essenciais em sua composição.
Qualidade biológica da proteína
• Depende do perfil de aminoácidos;
• Composição de aminoácido de uma proteína é tão importante quanto a quantidade de proteína consumida;
• Alimentos deficientes em um ou mais aminoácidos essenciais prejudicam o processo de síntese proteica, se usados como uma única fonte da dieta;
 A qualidade nutricional de uma proteína é a capacidade de satisfazer as necessidades do ser humano em promover crescimento normal em crianças e de manutenção em adulto.
Necessidade de Proteína
• Quantidade de proteínas que deve ser ingerida pelo ser humano em determinado tempo para contrabalancear os gastos orgânicos, para obter equilíbrio nitrogenado.
Ingesta de N = Excreção de N
(Turnover Proteíco)
• O organismo não possui tecidos especializados em armazenar proteínas, sendo estas continuamente degradadas e resintetizadas.
Contínuo estado de síntese e degradação de proteínas, necessário para manter o pool metabólico e a capacidade de satisfazer a demanda de aminoácidos nas várias células e tecidos do organismo quando estes são estimulados a produzir novas proteínas .
Balanço nitrogenado equilibrado: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual ao excretado.
Adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando a sua massa magra (músculos).
Quantidade de proteína consumida = 90g
Quantidade de N excretado = 90g/6,25= 14,4gN
BN = 0-> equilíbrio dinâmico proteico
Balanço nitrogenado positivo: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Crianças (fase de crescimento), gestantes, treino de musculação com o objetivo de hipertrofia muscular.
BN = + -> anabolismo
Balanço nitrogenado negativo: quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que o excretado. Estado de jejum, dieta pobre em proteínas, dieta restritiva, doenças altamente catabólicas como câncer e AIDS.
BN = - -> catabolismo
• Dieta deficiente em aa essenciais podem levar a BN negativo;
A falta de aminoácidos impede a síntese proteica
Nível recomendado de ingestão proteica: satisfazer as necessidades fisiológicas de todos os indivíduos
• A deficiência energética desvia a função da proteína de suas funções plásticas ou reparadoras normais para produção de energia.
• Para um adulto sadio:
0,75g/kg/dia (FAO/OMS)
0,8g/kg/dia (FNB)
1,0g/kg/dia (SBAN)
A SBAN recomenda prudente oferta proteica de origem animal para não mais que 30 a 35% da ingestão total de proteína.
EXERCICIOS
1 - Sabendo que a recomendação de proteínas para um indivíduo saudável é de 0,75g/kg, calcule o valor total de ingestão de proteínas para J.J., 32 anos, sexo masculino,, com 80kg, 1,80m, eutrófico.
2 – F.B., sexo feminino, 65kg, 1,85m, tem apresentado, pela avaliação do consumo alimentar a ingestão de 40g proteína/dia. O BN = (-)2gN2. Calcule a real necessidade de ingestão dietética para este indivíduo?
3– Paciente A.T, 65 anos, sexo masculino, eutrófico, 65kg, 1,62m. D#12 de internação hospitalar em Enfermaria de Clínica Médica, apresenta úlceras de pressão. A nutricionista da Clínica Médica havia prescrito 0,8gproteína/kg. Após avaliação do BN, verificou-se que o paciente apresenta BN = (-)4gN2. Qual a exata necessidade de proteína deste paciente por kg de massa corporal total?