resposta exercício bioquimica

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Exercício de Bioquímica Aplicada – Resumão 
Em forma de tópicos descreva qual a importância da água para os seres vivos?
- Solvente universal
- Está presente em grande concentração no organismo humano.
- Auxilia no fluxo e transporte de substtâncias.
- Atua na osmolaridade.
Qual o tipo de ligação entre os átomos que compõem a molécula de água? Esquematize através da formula estrutural, demonstrando o tipo de ligação.
-A ligação formada é a ligação covalente, a fórmula estrutural da molécula de água é: 
De acordo com os estados físicos da água, descreva qual o estado mais proveniente para a interação da molécula de água com outras substâncias e moléculas.
No estado líquido, pois é o estado em que ocorre o aumento do grau de agitação das moléculas.
Descreve a utilidade da água quanto a solubilização de biomoléculas.
Existem 3 aspectos que deve ser considerados quando analisamos a solubilidade dos compostos em água e entre si, são a polaridade, as forças de atração intermolecular e o tamanho da cadeia carbônica. 
Regra: “Semelhante dissolve semelhante”
Como a água favorece o processo enzima X substrato?
 Os resíduos hidrofílicos estão expostos ao solvente, a água enquanto os resíduos hidrofóbicos são removidos da água.
Como é o processo de osmolaridade?
Quando a célula for hipotônica, ou seja, a concentração de soluto é menor que o meio, e por consequência esse meio for hipertônico. A água tenderá a sair do meio hipotônico para o hipertônico porque a tendência é equilibrar o sistema. A osmolaridade é isso, é essa passagem da água do meio mais hipotônico para o hipertônico, com a finalidade de equilibrar o sistema
Conceitue ácido e base. Explique sua relação no funcionamento do organismo.
Ácido= libera H+
Base= libera OH-
O equilíbrio ácido-base no sangue e nos tecidos reveste-se de tal importância que inúmeras funções biológicas estão envolvidas na sua regulação, incluindo a respiração, a excreção, a digestão e o metabolismo celular. Na circulação sanguínea, substâncias chamadas tampões atuam quimicamente contra as alterações do PH. No sangue, os constituintes mais importantes são o bicarbonato, a albumina, a globulina e a hemoglobina. Os rins também reagem ao PH do sangue. Se o sangue for demasiado ácido, os rins excretam na urina o hidrogénio excedentário e retêm um excesso de sódio. O fósforo, sob a forma de fosfato, é indispensável a esta troca. O organismo vai buscá-lo aos ossos quando não está disponível de outra forma. Quando o sangue é extremamente ácido, os rins utilizam um método diferente e excretam na urina íons de amónio. Quando o organismo é demasiado alcalino, o processo é invertido para reter os íons de hidrogénio. Os pulmões participam também na regulação do equilíbrio ácido-base eliminando o dióxido de carbono do sangue. O dióxido de carbono combina-se no corpo com água para formar ácido carbónico, de tal forma que eliminar o dióxido de carbono equivale a eliminar o ácido. O ritmo respiratório pode variar em função da acidez do corpo, acelerando em condições ácidas para eliminar o dióxido de carbono e abrandando em condições alcalinas para reter os ácidos e reduzir a alcalinidade. Tal como o PH da circulação sanguínea é mantido em controlo estreito, o ambiente ácido-alcalino no interior das células é também ele regulado para se manter dentro de limites estreitos. A regulação pode fazer-se graças a bombas nas membranas celulares que permitem ao hidrogénio entrar ou sair das células. Para funcionar, a maior parte destas bombas precisa de fósforo e de magnésio. A regulação do PH no interior das células pode também fazer-se por modificações das reações químicas produzindo quantidades de hidrogénio mais ou menos significativas.
Qual o pH do sangue?
Em torno de 7,4.
O que é sistema tampão, o que vem a ser atividade tamponante e sua relação com o organismo?
Toda substância que reduz a variação do PH do meio. É a zona em que o tampão biológico está segurando a relação está em regular o ph no organismo, sendo que reduz, mas não estabiliza.
Cite tampões biológicos e onde atuam?
Fosfato, bicarbonato: presentes tanto no plasma quanto nas hemácias.
Proteínas H, hemoglobina, histidina: presente nas hemácias.
Aminoácidos podem agir como substâncias tampão?
Sim, um exemplo é a histidina que se faz presente nas hemácias.
Qual a importância da agua para a atividade enzimática?
São as enzimas que precisam de água para alcançar o substrato, sem água não há atividade enzimática.
Identifique o ponto de equivalência, a zona tamponante. Oque aconteceria se adicionássemos concentrações exacerbadas de ácido nesta solução?
Qual a estrutura geral de um aminoácido?
São formados por um átomo de carbono ligado a um grupo carboxilo, um grupo amina e uma cadeia lateral (R) que é diferente em cada aminoácido. 
 
Qual a função do N2 na síntese de AA? Qual sua origem?
A maior concentração e obtida na respiração (via pulmonar). Sua função é de impedir a formação de amônia tóxica ao organismo a partir do nitrogênio proteico, é exclusivamente do fígado, o que torna o dentro de degradação de aminoácidos.
Quantos AA existem? Sintetizamos todos? Se não cite todos separando por sintetizados e não sintetizados.
20 aminoácidos, não. 
Sintetizados: glicina, alanina, serina, císteina, tirosina, aspartato, glutamato, arginina, histidina, asparagina, glutamina e prolina.
Não sintetizados: triptofano, valina, fenilalanina, treonina, lisina, isoleucina, leucina, histidina e metionina.
O que é regulação alostérica? Em quais biomoléculas podemos observar esta atividade regulatória?  
O termo “regulação alostérica”, vem do fato de que a molécula reguladora não se liga ao sítio catalítico, mas em outro local sobre a proteína. A ligação da molécula reguladora muda à conformação da proteína, que por sua vez altera a forma do sítio ativo e sua atividade catalítica. Em outros casos, moléculas regulatórias podem servir como ativadores, estimulando, em vez de inibir a enzima alvo.
A peptidiltransferase é especializada em? Ela atua em L- AA ou D-AA? Explique estas siglas L e D de acordo com a quiralidade.
Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas, devido à especificidade da enzima peptidiltransferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídios da parede de células bacterianas e em alguns peptídios que tem função de antibióticos. Levogiros (esquerda) e Destrogiro (direita).
Quais as classificações dos amonoácidos?
Nutricional (essenciais, não essenciais e saltatórios) e radical R (ácido, básico, neutro, aromáticos, polar e apolar).
Descreva oq são AA polares, apolares.
A.A apolar= Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, são hidrofóbicos, ou seja, não interagem com água. 
A.A polar= Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro e interagem com água.
Do ponto de vista nutricional podemos classificar os AA em?
Essenciais e não essenciais 
O Que é Zwitterion?
Zwitterion, do alemão "zwitter" (híbrido), "sal interno" ou "íon dipolar" é um composto químico eletricamente neutro, mas que possui cargas opostas em diferentes átomos. O termo é mais utilizado em compostos que apresentam essas cargas em átomos não adjacentes. Podem se comportar como ácidos ou bases, portanto são anfóteros.
Descreva como ocorre a ligação peptídica.
É quando um grupo amina de um aminoácido une-se ao grupo carboxila do outro, havendo a liberação de uma molécula de água.
Observando os AA ligue os e descreva a ligação peptídica.
 
Qual a classificação dos peptídeos de acordo com a quantidade dos mesmos?
Mono/ Di/ Tri/ Oligo/ Polipeptídios 
Como as proteínas e enzimas diferem entre si se as mesmas são compostas pelos mesmos AA?
Oque são proteínas?
São blocos formados por aminoácidos.
Quala funcionalidade das proteínas no organismo?
É de contração, revestimento estrutural, de defesa, reserva e enzimática.
O que determina o caráter anfótero das proteínas?
Quando uma molécula ou íon é capaz de reagir como ácido ou base.
O que é ponto isoelétrico?
Momento em queas cargas da proteína estarão equiparadas.
O que determina a solubilidade de uma proteína? Ou seja quais estes fatores?
Depende ainda do A.A (ramificação ou estrutura), ph (ácido e bases ), temperatura (tem de ser altas, se variarem de 40-50°C perde solubilidade), e das forças iônicas (sais dissociados no meio)
Qual a classificação das proteínas?
Química, nutricional, solubilidade, cadeias polipeptídicas e arquitetônica.
De acordo com as classificações acima descreva e de exemplos de :
Proteínas simples: Possuem somente aminoácidos. Ex: glicina, metionina.
Proteínas conjugadas: Além de aminoácidos, liberam outras substâncias como o grupo prostético. Ex: Glicina, triptofano.
Cadeias monoméricas: Forma uma única cadeia peptídica novelado ou alongado. Ex: albumina
Cadeias oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia polipeptídica interligadas por ligações covalentes. Ex: hemoglobina.
Classificação quanto o valor nutricional: Está ligada aos essenciais. Ex: Referência- clara de ovo, valor biológico..
Proteínas globulares: Essas proteínas são solúveis na água e estão associadas a atividades de regulação, são enzimas, proteínas transportadoras e imunoglobulinas. Ex: mioglobulina.
Proteínas fibrosas: são pouco solúveis na água e estão associadas a funções mais estruturais, fornecendo suporte, forma, flexibilidade e proteção quanto a fatores externos. Ex: colágeno
 A função da proteína depende da sua conformação? Explique?
Sim, pois irá depender do tipo de aminoácido que forma a cadeia.
Oque são proteínas desordenadas?
Proteínas que perdem sua função por conformação diferente.
De acordo com a arquitetura proteica, podemos ter quatro arranjos dimensionais. Descreva-os 
Primária= sequencia linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
Secundária= conformação local de algumas regiões da cadeia polipeptídica (α-hélice, β-pregueada e dobras β).
Terciária= arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica, interações entre aminoácidos mais distantes,
Quaternária= arranjo tridimensional de diferentes cadeias polipeptídicas.
Como e determinada a conformação da estrutura secundária?
Corresponde a região localizada de estrutura ordenada estabilizada por ligações de hidrogênio entre os grupos NH e C=O da cadeia principal e em que não participam ligações de hidrogênio envolvendo as cadeias laterais. Os dois tipos são hélice alfa e folha beta.
Como pode ocorrer a desnaturação proteica? quais seus determinantes?
Quando perde sua estrutura secundária ou terciaria, o arranjo da cadeia tridimensional é rompido fazendo com que quase sempre perca sua atividade biológica característica.
De exemplo de uma proteína q pode ser renaturada
 O cabelo
Quais as hidrolises proteicas? 
ela ocorre no processo de aquecimento prolongado de uma proteína na presença de ácido forte ou base forte.
Defina o processo das Endopeptidases e exopeptidases
Endopeptidases agem nas porções mais internas das cadeia polipeptídica.
Exopeptidases atuam nas ações finais da cadeia.
Qual o papel das chaperonas na preservação das proteínas recém sintetizadas? 
elas evitam que ocorram erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução.
Defina enzimologia 
É a ciência que estuda as enzimas, seus constituintes e processos.
Qual a finalidade das enzimas?
são catalizadores celular, viabilizadoras da atividade celular, quebram as moléculas ou formam novas estruturas.
Toda enzima é proteína? Cite se houver exceções
Quase toda proteína pode ser uma enzima, mas nem toda enzima é uma proteína. 
Cite métodos de diagnóstico que utilizam enzimas para identificar patologias ou desajustes metabólicos.
Fermentação- açucares, bebidas lácteas.
Saúde- marcadores (Tgo/Tgp)
Explique o gráfico levando em conta a atividade enzimática e o gasto de energia e tempo.
Reação sem enzima= aumenta o tempo da reação, no gasto de atp e uso de substrato.
Reação com enzima= redução no tempo da reação, no gasto de atp e no uso de substrato.
Segundo a nomenclatura das enzimas, como é dado o nome as enzimas de maneira geral? Se existir arbitrariedades de exemplos.
Sufixo alvo+ ase. Ex: tripase: enzima que degrada lipídeos.
Aminotransferase: enzima que transfere o grupo amino.
Como podemos classificar as enzimas?
Pelo sufixo ASE, sistema IUB, quanto ao universo e produção.
Qual a função das enzimas intracelulares e das extracelulares?
Intracelular= metabolizam, sintetizam para internalizar a molécula na célula.
Extracelular= recebem das extracelulares e metabolizam para uso interno.
Defina e diferencie Enzimas habituais ou constitutivas de enzimas indutivas e isoenzimas.
As habituais é produzida todos os dias, as indutivas só são produzidas quando necessitam delas, e as isoenzimas são enzimas que diferem no grupo de aminoácidos, mas a produzem a mesma reação química.
Defina :
Substrato: Estrutura específica de cada enzima que será metabolizada gerando um produto.
Sitio ativo: Local da enzima que o substrato se liga e produz produto.
Co-fator: Molécula que ativa ou estimula a enzima.
O que é uma apoenzima, holoenzima e coenzima? Diferencie as entre si.
Apoenzima: somente a estrutura enzimática.
Holoenzima: enzima+ co-fator.
Coenzima: enzima+ co-fator orgânico.
Quais os fatores que interferem na atividade enzimática?
Temperatura, ph, concentração de substrato e concentração de enzima.
Como se caracteriza a inibição enzimática? Quais os tipos? Desenhe este processo.
É a redução da atividade enzimática por diversas substâncias químicas .
Competitiva= compete pelo mesmo sítio ativo do substrato
Não competitivo= eles tem o próprio sítio ativo
A nível de substrato= em que se une a um complexo.
Oque são cadeias enzimáticas, qual sua função?
Conjunto de enzimas que funcionam em cooperação num conjunto de reações metabólicas sequenciais. Nesta sequência de reações os produtos intermediários servem de substrato à reação seguinte, até à obtenção do produto final.
O que são isoenzimas?
São enzimas que possuem diferentes sequêncis de aminoácidos, porém catalisam a mesma reação química.
Como ocorre a ativação de enzimas determinadas de Zimogênios?
Elas são produzidas em um local e são ativadas em outro local, como as enzimas pancreátias, produzidas no pâncreas, mas m igram para o intestino para serem ativadas.
Descreva sobre a equação abaixo e explique cada processo:
E + S = ES = E + P
A substância inicial e catalizada pela enzima, então é formado o complexo enzima-extrato obtendo o produto.
Como e determinada a Vmax de uma reação enzimática?
é o valor máximo da substância inicial, quando todos os sítios ativos estão ocupados.
O que determina Km? Como e encontrada?
Permite calcular a concentração do substrato necessário para saturar todos os sítios ativos da enzima.
De acordo com o gráfico e os dados abaixo determine Vmax e Km da reação. Trace o gráfico e determine os pontos 
	Substrato (eixo y)
	Velocidade da reação (eixo X)
	2
	30
	4
	60
	6
	90
	8
	120
	6
	150
Qual a função dos carboidratos?
A principal função é fornecer energia para as células, atua na defesa do corpo e receptores de células.
Descreva quais os tipos de macro-biomoléculas que contem carboidratos em suas estruturas, foque nas especificas de reconhecimento celular.
As proteínas e lipídeos, resultando mais glicoproteínas, proteoglicanas e glicolipideos.
Qual a importância dos carboidratos no DNA e RNA?
Os ácidos nucleicos são formados por um açúcar (pentose), a desoxirribose no DNA, e a ribose no RNA.
O excesso de glicose e armazenado de q forma?
Na forma de glicogênio
Qual a relação de proporção que obedecem os carboidratos? Existem peculiaridades?
1:2:1 . A maioria 98,8% sãocíclicos.
Defina cetose e aldose, quando temos vários grupos funcionais de cetona ou aldeído podemos chamar de ?
Fica no meio, monossacarídeo, dissacarídeo, oligossacarídeo e polissacarídeo.
Qual a classificação dos carboidratos? De exemplos.
Monossacarídeo= um açúcar, como glicose.
Dissacarídeo= 2 monossacarídeos, como maltose.
Oligossacarídeo= 3-12 monossacarídeos, como rafinose.
Polissacarídeo= 12 monossacarídeos, como glicogênio.
Caracterize monossacarídeos 
Todos os carboidratos tem centros quirais?
Todos os monossacarídeos, exceto a didroxiacetona que contém um ou mais átomos de carbono assimétrico.
São mais importantes os D-açucares ou L-açucares? Explique.
D-açucares, pois são mais abundante, é o principal combustível metabólico e são monômeros primários de polissacarídeos.
O que são isômeros e Epímeros?
Isômeros= fórmula é a mesma, mas a estrutura é diferente.
Epímeros= fórmulas é a mesma, mas difere apenas em 1 carbono.
Os monossacarídeos podem ser classificados de acordo com seu número de carbono, escreva esta nomenclatura .
3 carbonos= trioses
4 carbonos= tetroses
5 carbonos= pentoses
6 carbonos= hexose
7 carbonos= heptases
9 carbonos= monoses
Em solução os carboidratos adquirem a formula? Descreva como poderemos identificar a posição do grupo funcional nesta nova conformação? De exemplo.
Sim, a aldose sempre será nas extremidades na estrutura molecular.
A cetose está no meio da estrutura.
 
Descreva como ocorrem as ligações O-glicosidicas, como são as ligações alfa e beta?
Em química, a ligação glicosídica é uma ligação covalente resultante da reação de condensação entre uma molécula de um carboidrato com um álcool (OH), que pode ser outro carboidrato. Especificamente, o que ocorre é combinação da hidroxila de um carbono anomérico de um monossacarídeo (grupo hemiacetal) com a hidroxila de um álcool ou com a hidroxila de qualquer carbono de outro monossacarídeo, produzindo água. As valências livres de ambas as moléculas se unem produzindo a ligação glicosídica ( -O-)
Qual a enzima responsável pela ligação O-glicosidica?
E a glicotransferase.
Oligossacarídeos são compostos por quantos monossacarídeos?
Entre 2 a 10.
Quais os mais importantes e suas funções?
São os dissacarídeos, a sacarose, lactose e maltose.
Defina polissacarídeos.
São carboidratos formados a partir da polimerização de vários outros açúcares menores. Ou seja, são cadeias orgânicas de monossacarídeos, em formato linear ou ramificado, podendo ter diversos tamanhos. 
Descreva as seguintes cadeias polissacarídeas abaixo 
-homopolissacarídeos
1 cadeia linear
2 cadeia ramificada 
-heteropolissacarídeos
3 cadeia linear com dois tipos de monossacarídeos
4 cadeia ramificada com 3 tipos de monossacarídeos.
Como é o comportamento dos polissacarídeos quanto a sua afinidade a água?
Eles tem capacidade de reter a água, além de ter forte afinidade com a água.
Descreva os tipos de ligações O-glicosidicas do amido, glicogênio e celulose.
Amido= é formada exclusivamente por moléculas de α-1,4 em sua cadeia linear e 
α-1,6, nas ramificadas.
Glicogênio= formado por moléculas de α- D glicose ligadas por ligações glicosídicas do tipo α-1,4 em sua cadeia linear e α-1,6 nas ramificadas.
Celulose= formado por moléculas de β-a-glicose ligados por ligações entre si por ligações glicosídicas do tipo β-1,4. Suas cadeias retas são interligadas por ligações carregadas com hidrogênio, o que confere uma estrutura muito resistente.
Porque não obtemos energia da celulose? Somente obtemos energia do amido e do glicogênio? Explique . 
Porque a celulose é encontrada especificamente na madeira e nas plantas, ela possui função estrutural na célula vegetal.
BOM ESTUDO PESSOAL??