Aminoácidos e Proteínas

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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
AMINOÁCIDOS 
 
 
Os aminoácidos (aas) funcionam não só como unidades estruturais para a formação 
das proteínas, mas também como precursores de uma série de substâncias 
biologicamente importantes como hormônios e pigmentos, etc. 
 Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Dispostos em 
seqüências específicas, os aminoácidos dão identidade e caráter as proteínas. Os 
organismos vivos são formados por 20 tipos de aminoácidos. 
 Os aminoácidos encontrados nas proteínas possuem 
em comum a presença de um grupo amino (-NH2), um 
grupo carboxíla (-COOH), um átomo de hidrogênio (H) 
e um radical R diferenciado (cadeia lateral), ligados a 
um átomo de carbono (carbono alfa, quiral ou 
opticamente ativo (Figura 11). 
 Dois aminoácidos não se encaixam nesta 
definição, a glicina que possui como radical o átomo de 
hidrogênio e a prolina que contêm o grupo imino (-NH) 
em substituição ao grupo amino (-NH2),estruturalmente 
considerada como um iminoácido, mas se inclui entre 
os aminoácidos por apresentar propriedades 
semelhantes a estes. 
A ligação peptídica (reação de condensação) se 
forma entre o grupo carboxila de um aminoácido e o 
grupo amino do outro. Esta ligação ocorre através da 
liberação de uma molécula de água para cada ligação 
peptídica formada (Figura 12). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A união de 2 aas formam um dipeptídeo, de 3 aas um tripeptídeo de n aas formam 
um polipetídeo e a união de vários peptídeos formam uma proteína. 
Além da ligação peptídica, outras ligações podem ser importantes para a 
determinação da estrutura protéica, como pontes de hidrogênio, ligações 
eletrostáticas/salinas/iônicas, hidrofóbicas/apolares/Van der Walls, ligações 
polares/dipolo-dipolo e pontes dissulfeto. 
 
 
 
 
 
 
Figura 11– Estrutura 
geral de um aminoácido 
 
 
 
Figura 12 – Formação de um dipeptídeo 
 
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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
1. CLASSIFICAÇÃO 
 
1.1 Essenciais e não essenciais 
 
Essenciais, ou indispensáveis: são aqueles que o organismo humano não consegue 
sintetizar. Desse modo, eles devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos, 
pois caso contrário, ocorre a desnutrição. Assim, a alimentação deve ser a mais variada 
possível para que o organismo se satisfaça com o maior número desses aminoácidos. As 
principais fontes desses aminoácidos são a carne, o leite e o ovo. A falta desses 
aminoácidos pode levar à perda de peso, diminuição do crescimento, balanço nitrogenado 
negativo e sintomas clínicos. 
 
Os aminoácidos não-essenciais, ou dispensáveis, são aqueles que o organismo humano 
consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos. 
 
Os aminoácidos condicionalmente essenciais ou condicionalmente indispensáveis: 
Quando o organismo precisa de certo aminoácido em algumas condições específicas: 
desnutridos, cirurgias, lesões. A arginina pode ser sintetizada, mas é requerida em 
quantidades maiores para o crescimento e desenvolvimento normais e a histidina é um 
aa essencial para crianças. 
 
 
Quadro 14- Classificação dos aminoácidos 
Essenciais Condicionalmente 
 essenciais 
Não essenciais 
Fenilalanina 
Isoleucina 
Leucina 
Lisina 
Metionina 
Treonina 
Triptofano 
Valina 
Arginina 
Cisteína e cistina 
Glicina 
Glutamina 
Histidina 
Prolina 
Serina 
Taurina 
Tirosina 
Alanina 
Ácido aspártico 
Ácido glutâmico 
Asparagina 
Fonte: Adaptado de Waitzberg, 2006. 
 
1.2 Cadeia lateral 
 
Com base na cadeia lateral dos aminoácidos estes podem ser classificados como 
apolares ou polares (sem carga, carregados positivamente (básicos) ou carregados 
negativamente (ácidos). Essas propriedades químicas isoladas dos aminoácidos 
continuam existindo após a inserção de resíduos destes na cadeia protéica e garantem as 
propriedades químicas das proteínas. A partir desses blocos de construção distintos, os 
organismos podem sintetizar produtos muitos diferentes entre si, como enzimas, 
hormônios, anticorpos, penas de pássaros, teias de aranha, antibióticos, venenos de 
fungos peçonhentos, entre tantos outros produtos, cada qual com sua atividade biológica 
característica. 
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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
Aminoácidos com cadeias laterais apolares (hidrofóbicas): têm grupos R constituídos por 
cadeias com carácter de hidrocarbonetos, que não interagem com a água. Geralmente 
estão localizados na parte interna da proteína. Ex: glicina, alanina, valina, leucina, 
isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano e prolina (freqüentemente interrompe as -
hélices encontradas em proteínas globulares- mioglobina), contribuindo para a formação 
de proteínas fibrosas-colágeno). 
 
Aminoácidos polares (hidrofílicos): são os que têm nas cadeias laterais, grupos com carga 
elétrica líquida ou com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água. São 
geralmente encontrados na superfície da molécula protéica. Quanto a carga são divididos 
em 3 categorias: 
 - polares com cadeias laterais desprovidas de carga elétrica ou neutras (sem 
carga): apresentam carga líquida zero em pH neutro. a) serina, treonina e tirosina, com 
grupo hidroxila na cadeia lateral; b) asparagina e glutamina, com grupo amida e c) 
cisteína com um grupo sulfidrila. A cisteína contem um grupo sulfidrila (-SH), podendo 
formar a cistina (-S-S-), denominada de ponte dissulfeto, os demais tendem a formar 
pontes de hidrogênio. 
 - polares com cadeias laterais carregadas negativamente (ácidos): São doadores 
de prótons. Em pH neutro, as cadeias laterais desses aminoácidos encontram-se 
completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente (-
COO-): ácido aspártico e ácido glutâmico. 
 - polares com cadeias laterais carregadas positivamente (básicos): lisina, arginina e 
histidina 
 
 
Aminoácidos são armazenados no organismo? 
Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. Os aas permanecem 
em estado dinâmico de turnover, ou reciclagem, de síntese intracelular e degradação do 
excedente. O destino do pool (conjunto presente em todo organismo) de aas livres é 
múltiplo: incorporação em proteína tissular, neoglicogênese e síntese de novos 
compostos nitrogenados (creatina e epinefrina). 
As proteínas tissulares podem sofrer degradação e liberar aas para o pool. Os 
aminoácidos livres são então usados para síntese de novas proteínas ou degradados no 
fígado, músculo, rim e cérebro em amônia e ácido glutâmico. Ainda no fígado, aqueles 
aas não utilizados, são sintetizados em uréia, por sua vez excretados pelo rim. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
Cadeias laterais alifáticas 
ALANINA 
 
 
 
 
 
 
 
VALINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
LEUCINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ISOLEUCINA 
 
 
 
 
 
 
 
Cadeias laterais hidroxiladas 
SERINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TREONINA 
 
 
Cadeias laterais básicas (carregados positivamente) 
LISINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ARGININA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
HISTIDINA 
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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
Cadeias laterais aromáticas 
FENILALANINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TIROSINA TRIPTOFANO 
Cadeias laterais ácidas (carregados negativamente) e seus derivados 
ASPARTATO 
 
 
 
 
 
 
 
 
ASPARAGINA 
GLUTAMATO 
 
 
 
 
 
 
 
 
GLUTAMINA 
 
Cadeias laterais sulfuradas 
CISTEÍNA 
 
 
 
 
 
 
 
 
METIONINA 
 
 
Iminoácidos 
GLICINA 
 
 
 
 
 
 
 
PROLINA 
 
 
 
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Profa. Dra. Janesca AlbanRoman 
2. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS 
 
 
a) Propriedade elétrica (ácida ou básica): 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
b) Ponto isoelétrico (pI): 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Figura 13 – Propriedade ácida e básica da alanina. 
Fonte: Marzzoco e Torres (2007). 
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Profa. Dra. Janesca Alban Rom
an 
 
M
APA M
ENTAL - AM
INOÁCIDOS 
 
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Profa. Dra. Janesca Alban Roman 
 
ATIVIDADES: AMINOÁCIDOS 
 
 
1) O que são aminoácidos e como são constituídos quimicamente? Desenhe a sua 
estrutura básica. 
 
 
 
 
 
 
 
2) Diferencie aminoácidos essenciais dos não-essenciais. Cite exemplos. 
 
 
 
 
 
 
3) Como os aminoácidos são unidos? Essa ligação é covalente? Esquematize a formação 
de um dipeptídeo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
4) Diferencie dipeptídeo, tripepídeo, polipeptídeos e proteínas. 
 
 
 
 
 
5) O que é ponto isoelétrico de um aa? 
 
 
 
 
 
6) Os aminoácidos são armazenados no organismo humano? Justifique 
 
 
 
 
 
 
 
 
(Slides pg.65 e 69) 
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SÍNTESE DE PROTEÍNAS 
 
DNA 
- 
- 
- 
 
RNA 
- 
- 
 
- 
 
CÓDON 
- 
- 
- 
 
 
SÍNTESE DE PROTEÍNAS 
- 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Simulando a síntese de proteínas 
 
O objetivo desta atividade é facilitar a compreensão do mecanismo da síntese de 
proteínas pela utilização e modelos em papel que representam os principais participantes 
do processo: RNA mensageiro (RNAm), ribossomo, diversos tipos de RNA transportador 
(RNAt), fator de liberação e aminoácidos. A atividade consiste em simular, passo a passo, 
os mecanismos que levam ao encadeamento dos aminoácidos da proteína sob o 
comando do RNA mensageiro. 
 
Orientações gerais: Recorte, com uma tesoura ou um estilete, os modelos do 
RNAm, do ribossomo, dos aminoácidos, dos RNAt e do fator de liberação das folhas de 
desenhos recebidas juntamente com esta. Note que o RNAm está dividido em dois 
pedaços que precisam ser unidos. Para isso, siga as instruções da folha de desenhos e 
una os dois pedaços com cola. Pode-se também colorir os modelos para que sejam mais 
facilmente reconhecidos. A montagem do modelo pode ser feita sobre uma superfície 
plana ou fixando-se as peças em um painel de isopor ou de cortiça por meio de alfinetes 
de mapa ou percevejos. 
 
PASSO A PASSO DA SÍNTESE DE PROTEÍNAS 
 1. Sua primeira tarefa, antes de iniciar a síntese da 
proteína, é ligar, por meio de um miniclipe, cada RNAt à 
extremidade carboxila (cinza) do aminoácido correspondente. 
Para isso, consulte uma tabela de codificação genética, 
lembrando que geralmente as tabelas se referem aos códons 
(trincas de bases no RNAm) dos aminoácidos. É necessário 
"traduzir" os códons para os anticódons do RNAt. Por exemplo, 
se o códon para a metionina é AUG, a trinca do RNAt 
correspondente é UAC. 
2. Alinhe o RNAm na subunidade menor do ribossomo, 
de maneira que o códon de início fique exatamente embaixo do 
sítio P, na subunidade maior do ribossomo. Encaixe o RNAt da 
metionina no sítio P do ribossomo de modo que seu anticódon 
se encaixe ao códon de início. É esse encaixe que marca o 
começo da síntese de proteínas. 
3. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon localizado 
sob o sítio A. O aminoácido transportado por esse RNAt será o 
segundo da cadeia polipeptídica. Solte a metionina de seu 
RNAt e cole sua extremidade carboxila (cinza) à extremidade 
amina (branca) do segundo aminoácido. 
4. Deslize com cuidado o ribossomo para a direita. 
Percorra uma distância correspondente a três bases, mantendo 
encaixados os códons e os anticódons. O RNAt da metionina 
fica fora do ribossomo e desliga-se do RNAm; o segundo RNAt, 
com os dois aminoácidos unidos, passa a ocupar o sítio P; o 
sítio A fica vazio. Encaixe o RNAt que corresponde ao códon 
localizado sob o sítio A. Solte a dupla de aminoácidos 
(dipeptídio) do RNAt localizado no sítio P e cole a extremidade 
carboxila livre à extremidade amina do terceiro aminoácido. 
5. Repita o procedimento anterior até que o códon de 
término passe a ocupar o sítio A do ribossomo. O encaixe do 
fator de liberação determina o fim da mensagem genética para 
a proteína; esta se desliga do último RNAt e está pronta para 
atuar. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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 Figura modificada, com autorização dos autores, a partir de Amabis & Martho. Temas de Biologia. Propostas para desenvolver em 
sala de aula (Número 7). Editora Moderna. 
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O código genético: 
 
Cada trinca de nucleotídeos (ou códons) refere-se à seqüência de nucleotídeos do 
RNAm e carrega a informação para que o respectivo aminoácido seja adicionado à 
proteína em construção. 
As trincas de iniciação (AUG) e término (UAA, UAG e UGA, conhecidas como stop) da 
tradução de qualquer proteína são padronizadas. 
 O nome de cada aminoácido está abreviado da seguinte maneira: fenilalanina (Phe), 
leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), valina (Val), serina (Ser), prolina (Pro), 
treonina (Thr), alanina (Ala), tirosina (Tyr), histidina (His), glutamina (Gln), asparagina 
(Asn), lisina (Lys), ácido aspártico (Asp), ácido glutâmico (Glu), cisteína (Cys), triptofano 
(Trp), arginina (Arg), glicina (Gly). 
 
 
Quadro 15 – Código genético padrão 
 
Fonte: www.dbq.uem.br/sintese-prot2.ppt 
 
 
 
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PROTEÍNAS 
 
As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo 
encadeamento de aminoácidos. Representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula 
sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradas 
em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os 
aspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto que 
seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". 
Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos 
desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as 
proteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma 
especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação 
genética é expressa pelas proteínas. 
 Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm 
enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, 
zinco e cobre. Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas 
a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências 
específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes. 
Todas as proteínas, sejam das linhagens mais antigas de bactérias ou de forma 
mais complexa de vida, são constituídas com o conjunto de 20 aminoácidos, unidos 
covalentemente por ligações peptídicas, em seqüências lineares características. 
Considerando-se a formação de proteínas contendo somente 20 aas, um de cada tipo, 
poderiam ser obtidos 2,4 x 1018 moléculas diferentes! Como as proteínas são compostas 
por centenas de aminoácidos, cada um deles podendo estar presente mais de uma vez, a 
possibilidade de construção de moléculas diferentes é praticante infinita. Em virtude de 
cada um destes aminoácidos ter uma cadeia lateral distinta, a qual determina as suas 
propriedades químicas, este grupo de 20 moléculas precursoras pode ser considerado 
como o “alfabeto” com o qual a linguagem da estrutura protéica é escrita. 
 
1. DEFINIÇÃO 
 
 As proteínas são macromoléculas compostas de uma ou mais cadeias 
polipeptídicas, cada uma possuindo uma seqüência característicade aminoácidos. São, 
portanto polímeros de aminoácidos (somente L-aminoácidos) *D-aminoácidos são 
encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias. Desta forma, as 
proteínas têm como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações 
peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de 
outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos. 
As cadeias assim constituídas chamam-se cadeias polipetídidas e, ao atingirem 
certa dimensão, recebem o nome de proteína. É comum considerar proteínas os 
polipeptídeos com peso molecular a partir de 6.000 Da. 
 
 COOH HOOC 
 | | 
 +H3N – C – H H – C –NH3+ 
 | | 
 CH3 H3C 
 
 L – alanina D – alanina 
 
Figura 14- Formas D e L da alanina são imagens especulares (imagens no espelho) 
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2. FUNÇÕES 
 
 As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua 
função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes 
funções: 
 
a) Estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: Colágeno (proteína fibrosa 
de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos, tendões e 
ligamentos), elastina (vasos sanguíneos), actina e miosina (proteínas miofibrilares 
contráteis que participam do mecanismo da contração muscular), queratina (proteína 
impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas), albumina (proteína mais 
abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do 
plasma). 
 
b) Enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como 
moléculas reguladoras das reações biológicas, atuando como catalisadores biológicos. 
Catalisam milhares de reações químicas que ocorrem nos organismos. Dentre as 
proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que 
transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol. 
A glicose 6-fosfato isomerase que transforma a glicose6-fosfato em frutose 6-fosfato, 
entre tantas outras como amilase, protease, lactase, sacarase, piruvato quinase, malato 
desidrogenase, fumarato hidratase, xantina oxidase, etc. 
 
c) Hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica (insulina, 
glucagôn). Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substâncias 
elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão 
estimular ou inibir a atividade de certos órgãos, desempenhando dessa forma funções 
importantíssimas como reguladores do metabolismo. 
 
d) Antígeno/anticorpo - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas 
"estranhas" que são chamadas de antígenos. Como reações a presença de antígenos, os 
organismos sintetizam anticorpos que reagem no sentido de neutralizar os efeitos 
indesejáveis do antígeno. O anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do 
maneira a neutralizar seu efeito (ex: vacinação). A reação antígeno-anticorpo é altamente 
específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno 
responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo 
(como os linfócitos). Ex: Imunoglobulinas e o interferon que atuam no combate a 
infecções bacterianas e virais. 
 
e) Nutricional – poderá ser exercida por qualquer proteína, enquanto não apresentar 
propriedades tóxicas. Ingeridas com os alimentos as proteínas sofrem ação das enzimas 
proteolíticas e seus aminoácidos, uma vez absorvidos, entrarão na síntese de proteínas 
próprias do organismo que a ingeriu. O valor nutritivo de uma proteína dependerá de sua 
digestibilidade e de sua composição ou da presença dos aminoácidos essenciais em 
quantidade e proporções adequadas devendo ainda estar em forma biodisponível. 
 
f) Anti-coagulante- vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, 
como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc... 
 
g) Transporte – pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo 
transporte de O2 (oxigênio) dos alvéolos pulmonares para os tecidos e CO2 (dióxido de 
carbono) dos tecidos para os pulmões, no fenômeno de respiração aeróbica. 
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3. CLASSIFICAÇÃO 
 
3.1. Composição 
 
De acordo com a composição podem ser divididas em duas grandes classes: 
a) Proteínas simples: apresentando apenas aminoácidos em sua composição. 
 
b) Proteínas conjugadas: formadas por aminoácidos (parte protéica) e de outras 
substâncias (parte não protéica, ou também chamado de grupo prostético). 
Ex: nucleoproteínas, glicoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, 
fosfoproteínas e metaloproteínas. 
 
3.2. Forma 
Dois tipos distintos de proteínas podem ainda serem evidenciados quanto à forma 
tridimensional das cadeias polipeptídicas. 
 
a) proteínas fibrosas: que apresentam forma alongada, geralmente são insolúveis em 
água e desempenham papel estrutural passivo nos sistemas biológicos. São formadas 
pela associação de módulos repetitivos, possibilitando a construção de grandes 
estruturas. Os componentes fundamentais das proteínas fibrosas são cadeias 
polipeptídicas muito longas com estrutura secundária regular. Exemplos: 
- colágeno (tripla hélice, tropocolágeno, que quando submetida ao aquecimento, a 
estrutura do colágeno é rompida, origina uma proteína desenrolada, mais solúvel, a 
gelatina). As fibras de colágeno são responsáveis pelas funções mecânicas e de 
sustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea e 
pele; mantém ainda a estrutura e elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos. 
- -queratina ( -hélice), componente da epiderme dos vertebrados e estruturas 
relacionadas, como cabelo, lã, chifres, unhas, cascos, bicos e penas. Nessas proteínas é 
freqüente a formação de pontes dissulfeto entre resíduos de cisteína adjacentes, 
conferindo grande estrutura as fibras. O padrão de distribuição destas pontes determina o 
grau de ondulação do cabelo e da lã. As β-queratinas (β-preguiada) são as fibras 
formadas por empilhamento de folhas β- preguiada, como acontece na fibroína da seda e 
das teias de aranha). 
- elastina. 
 
b) proteínas globulares: que tendem a ser estruturalmente complexas, adquirem forma 
final aproximadamente esférica, são geralmente solúveis em água e desempenham 
diferentes funções dinâmicas. Ex: enzimas, albumina, globulinas, hemoglobina 
 
 
 
 
 
 
 
. 
 
 
 
 Figura 15 – Colágeno (proteína fibrosa) Figura 16 – Enzima (proteína globular) 
 
 
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3.3. Graus de estruturação 
Uma proteína ou um polipeptídeo, pode se apresentar em diferentes graus de 
estruturação (Figura 17) que são mantidas por diversos tipos de ligação e/ou interações 
entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que compõem a proteína, constituídas 
de quatro níveis: a) estrutura primária, b) secundária, c) terciária e d) quaternária. Esses 
diferentes níveis de organização estrutural são encontrados nas proteínas globulares. 
 
 
Figura 17 – Graus de estruturação das proteínas 
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a) Estrutura primária: se caracteriza por apresentar apenas ligações covalentes entre os 
aminoácidos, formando polímeros de cadeias distendidas ("random coil"). A estrutura 
primária pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula: 
número, seqüência e natureza dos aminoácidos. A estrutura primária da proteína resulta 
em uma longa cadeiade aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma 
extremidade amino terminal (-NH2) e uma extremidade carboxi terminal (-COOH). A 
estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das 
ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 18 – Estrutura primária da proteína 
 
b) Estrutura secundária: é mantida pelas ligações ou pontes de hidrogênio, que podem 
ser intramolecular ou ( -hélice) ou intermolecular ( -preguiada). Apesar das pontes de 
hidrogênio serem consideradas fracas, o elevado número destas ligações confere grande 
estabilidade a essas estruturas. A maioria das proteínas exibe os dois tipos de estrutura 
secundária. Ex: mioglobina, com 8-% da cadeia polipeptídica organizada em -hélice. 
 
-hélice: é caracterizada por uma translação ao redor de um eixo central paralelo 
às ligações de hidrogênio, com giros de 5,4A. Um giro completo da -hélice envolve 3,6 
resíduos de aminoácidos. Portanto a translação por resíduo é de aproximadamente 1,5A, 
e a rotação por resíduo é de 100 graus. As -hélices de giro para a direita são mais 
estáveis, portanto as que predominam (Figura 19). 
 
-preguiada/foliar: resultam de ligações de hidrogênio intermoleculares e podem 
ser de dois tipos: paralelas e antiparalelas. As paralelas apresentam todos os terminais 
NH2 das cadeias na mesma extremidade, enquanto as antiparalelas os terminais -NH2 e -
COOH das cadeias são alterados. Ao contrário do que se observa na -hélice, na -
preguiada as ligações de hidrogênio são orientadas quase que perpendicularmente ao 
eixo principal da cadeia polipeptídica e é quase completamente estendida em vez de 
fortemente enrolada (Figura 20). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 19- Estrutura -hélice 
 
Figura 20- Estrutura -preguiada 
 
 
 
 
 
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c) Estrutura terciária: se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou 
formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na determinação da 
estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de 
naturezas diversas (Figura 21), tais como: 
 
 Pontes de hidrogênio: estabelecidas entre grupos R de aminoácidos polares ou sem 
carga. Por exemplo serina e treonina, que apresentam grupo hidroxila, podem formar 
ponte de hidrogênio com asparagina e glutamina, que apresentam o grupo carbonila. As 
pontes de hidrogênio da estrutura terciária, naturalmente, não apresentam um padrão 
regular de disposição, ao contrário do que ocorre com as pontes de hidrogênio da 
estrutura secundária, com as quais, não deve ser confundidas. 
 
 Interações hidrofóbicas: formadas entre cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos 
apolares. Estas cadeias não interagem com a água e aproximam-se, reduzindo a área 
apolar exposta ao solvente. As interações hidrofóbicas não resultam de qualquer atração 
entre os grupos apolares, mas são conseqüência da presença da molécula protéica no 
ambiente aquoso celular. Naturalmente, a maioria das cadeias hidrofóbicas localiza-se no 
interior apolar da molécula protéica. As interações hidrofóbicas são as mais importantes 
para a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande número (oito) 
de aminoácidos hidrofóbicos. 
 
 Ligações iônicas ou salinas: incluem-se nesta categoria, interações de grupos com 
cargas opostas, como os presentes nos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina) 
e ácidos (aspartato ou ácido aspártico e glutamato ou ácido glutâmico). A energia de 
formação das ligações iônicas tem magnitude semelhante à das ligações dos grupos 
iônicos com a água, não contribuindo, portanto, para a formação da molécula protéica 
quando estão localizados na superfície. Estas ligações, entretanto, tem importância 
fundamental para o dobramento da cadeia polipeptídica quando ocorrem no interior apolar 
da proteína. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 22 - Estrutura terciária estabilizada por ligações não covalentes: (1) 
interação hidrofóbica, (2) pontes de hidrogênio e (3) ligação iônica 
Fonte: Marzzoco e Torres (2007). 
 
81 
 
81 
 
 
 Ponte dissulfeto: Além das 3 ligações não covalentes acima descritas, a estrutura 
protéica pode ser estabilizada por uma ligação covalente, a ponte dissulfeto -S-S- (Figura 
22). Ela é formada, entre dois resíduos de cisteína, por uma reação de oxidação 
catalisada por enzimas específicas. Ex: insulina, que apresenta 3 pontes dissulfeto 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 22- Pontes dissulfeto 
 
d) Estrutura quaternária: são formadas de mais de uma unidade estrutural (subunidades). 
Cada unidade estrutural pode conter, por sua vez, um ou mais polipeptídios. Cada 
polipeptídio apresenta o seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário). 
As subunidades estruturais ligam-se umas nas outras por ligações não covalentes. A 
hemoglobina (Fig. 24), por exemplo, é formada por quatro cadeias polipeptídicas 
(semelhantes à mioglobina Fig. 23), iguais unidas duas a duas, chamadas de e β, 
associadas sobretudo por ligações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio e eletrostáticas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 23– Mioglobina (estrutura 3 ) Figura 24- Hemoglobina (estrutura 4 ), 
 contém 574 resíduos de aas 
 
 
 
 
(Slides pg.82 e 89) 
 
 
 
 
 
 
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PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
 
a) Desnaturação protéica 
 
Proteínas são chamadas nativas quando estão em sua conformação tridimensional 
funcional, podendo adquirir a forma desnaturada quando submetida a tratamentos como 
aquecimento, agitação, radiações ultravioleta e visível, raios x. Ou provocados por 
agentes químicos, como ácidos e bases fortes, determinados solventes orgânicos 
miscíveis em água (etanol, acetona), substâncias anfipáticas como detergentes ou 
soluções concentradas de uréia e cloreto de guanidina, além de metais pesados (chumbo 
e mercúrio), que não afetam a seqüência de aminoácidos, mas causam transformações 
na molécula. Portanto, a desnaturação protéica resulta no desdobramento e na 
desorganização das estruturas secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise das 
ligações peptídicas, ou seja, ocorre a quebra das ligações não covalentes. 
Proteínas assim modificadas são denominadas proteínas desnaturadas, e o 
fenômeno são denominados de desnaturação das proteínas. Aparentemente a 
desnaturação tem como resultado uma mudança na conformação, rompendo ligações que 
estabilizam esta conformação, causando assim um desenrolamento das cadeias 
peptídicas, e em conseqüência as proteínas se tornam menos solúveis e quimicamente 
mais reativas. 
A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível; neste caso, a proteína 
dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for 
removido. Esse processo chama-se renaturação. Entretanto, as proteínas, em sua 
maioria, uma vez desnaturadas, ficam permanentemente alteradas (irreversíveis). Ex: 
albumina do ovo (quando aquecida) e a caseína (quando o leite é acidificado por 
crescimento bacteriano). 
O desenrolamento das cadeias peptídicas causados pela desnaturação torna essas 
cadeias mais esticadas, causa um aumento da viscosidade, alterações em suas 
propriedades químicas, destruição de propriedades fisiológicas e funcionais tecnológicas 
(solubilidade, espuma, emulsão, geleificação). 
Distúrbios no processo de enovelamento da cadeia protéica, e a consequente 
agregação de moléculas, estão envolvidos em diversas condições patológicas, tais como: 
doença de Alzheimer, doença de Parkinson, e outras doenças neurodegenerativas, 
infecções,câncer etc. 
Uma mutação que resulte na substituição de um aminoácido em uma posição 
crítica na molécula da proteína pode ter conseqüências danosas para o desempenho de 
sua função. Por exemplo a hemoglobina, quando desoxigenada, agregam-se a valina e 
formam um precipitado fibroso que distorcem as hemáceas. Estas células alteradas 
obstruem os capilares, impedindo a oxigenação adequada dos tecidos, ocasionando 
anemia grave. A doença é conhecida como anemia falciforme. Esta é uma das 
hemoglobinopatias. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
91 
 
91 
 
 
Resumo Desnaturação: 
 
- definição: 
 
 
 
 
 
- tipos: 
 
 
- agentes físicos: 
 
 - 
 - 
 - 
 - 
 
 
- agentes químicos: 
 
 - 
 - 
 - 
 - 
 - 
 - 
 - 
 - 
 
- conseqüências: 
 
 
 
 
 
 
- importância/aplicações 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
92 
 
92 
 
 
 
 
 
 
 
 
A 
B 
C 
 
Figura Calorimetria diferencial de varredura (DSC) do WPI
Fonte: Roman, 2007, p. 145 
 
Figura 25 – Desnaturação Protéica 
 
 
Quadro 16 
 
93 
 
93 
 
 
b) Propriedades elétricas 
 O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é 
determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais 
R dos resíduos de aminoácidos. Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH) 
terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência. 
 A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada 
pela natureza dos radicais R circunvizinhos. 
 As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs 
isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não 
possuindo cargas positivas ou negativas em excesso. 
c) Solubilidade: 
 A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na 
molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas 
da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade. 
 A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como: 
 pH 
o pH < pI < pH aumenta a solubilidade da proteína; 
o pH = pI diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação. 
 Força iônica 
o Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade em 
geral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas 
contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas, 
aumentando a solubilidade “salting in”. 
o Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pela 
água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as 
moléculas e formação de precipitado “salting out”. 
 Temperatura 
o A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade 
tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50oC. Além 
destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade 
diminui. 
d) Tampão: 
 Um tampão é uma solução que resiste a mudanças de pH quando se adicionam 
quantidades moderadas de ácido ou base. Pode ser constituído de um ácido fraco e seu 
ânion, tal como ácido acético e íon acetato. Ou também de uma base fraca e seu cátion 
correspondente, tal como amônia e íon amônio. Os principais tampões biológicos são o 
fosfato, as proteínas e o bicarbonato. 
No nosso corpo humano, o pH é mantido ao redor de 7,4 por vários tampões. 
Estes, impedem a acidose, um pH sanguíneo abaixo de 7,35; assim como alcalose, um 
pH acima de 7,45. O principal tampão do plasma sanguíneo consiste em ácido carbônico, 
H2CO3 e bicarbonato HCO3- (íon hidrogeno-cabonatado). 
O efeito tamponante das proteínas é devido ao grupo ionizável dos aminoácidos 
(-COO-, -NH3+, etc.), que são ácidos fracos. Entretanto os valores de pH desses grupos 
são muito distantes de 7,4. Os únicos aminoácidos que apresentam um grupo com pH 
compatível com o tamponamento a pH fisiológico são a histidina e cisteína. 
Adicionalmente as proteínas exercem efeito tamponante muito discreto no plasma, 
por estarem presentes em baixas concentrações. 
 
94 
 
94 
 
 
5. QUALIDADE DA PROTEÍNA 
 
 A qualidade da proteína é muito importante, uma vez que os alimentos deficientes 
em um ou mais aminoácidos essenciais podem prejudicar o processo da síntese protéica 
e, conseqüentemente, não satisfazer às necessidades do organismo, prejudicando o 
crescimento de crianças e manutenção da saúde do adulto (Quadro 17). 
 
9 Proteína Completa: Aquela que tem todos os aminoácidos essenciais em 
quantidades suficientes para preencher as necessidades humanas. 
 
9 Digestibilidade: Medida da quantidade de aminoácidos absorvidos de uma dada 
proteína. 
 
9 Proteína de alta qualidade: Aquela proteína que é completa e tem boa 
digestibilidade. 
 
9 Proteína de referência: Aquela proteína que é usada como padrão para mensurar a 
qualidade de outras proteínas. 
 
 
Quadro 17- Composição de aminoácidos essenciais dos produtos: isolado protéico de 
soro de leite bovino (WPI), gelatina bovina e mistura 60:40 WPI/gelatina base protéica, 
comparada aos padrões de referência da FAO/WHO (1990). 
 
Aminoácidos 
(g.100 g-1 de 
proteína) 
Padrão 
FAO/WHO 
Pré-escolares 
Padrão 
FAO/WHO 
Adultos 
WPI 
 
 
 
Gelatina Mistura 
60:40 
Treonina 3,4 0,9 4,7 1,9a 3,6 
Metionina + 
Cistina 
2,5 1,7 8,0 * 3,6 
Valina 3,5 1,3 4,8 2,3a 3,6 
Leucina 6,6 1,9 12,8 3,1a 9,2 
Isoleucina 2,8 1,3 5,0 1,5a 3,6 
Fenilalanina 
+ Tirosina 
6,3 1,9 6,8 2,5a 5,3a 
Lisina 5,8 1,6 10,2 3,9a 8,0 
Histidina 1,9 1,6 2,0 0,8b 1,4b 
Triptofano 1,1 0,5 2,8 * 1,8 
Escore Aminoácidos Essenciais (EAE) 1,0 0 0,8 
* Aminoácido não detectado na análise. 
a- aminoácidos limitantes apenas para crianças; b- limitantes tanto para crianças como 
para adultos. 
Fonte: Roman & Sgarbieri, 2007. 
 
 
 
 
 
95 
 
95 
 
 
Recomendações Nutricionais 
 
- Recomendações nutricionais: 5-20% de 1-3 anos de idade; 10-30% de 4-18 anos 
de idade e 10-35% para maiores de 18 anos (DRI, 2002). 
- Adaptação à baixa ingestão de proteína: todos os indivíduos saudáveis são 
capazes de ajustar a excreção de N total para equilibrar sua ingestão às variações, mas a 
baixa ingestão em longo prazo causa depleção da massa magra, podendo levar a morte. 
- A ingestão acima dos limites recomendados é acompanhada por elevação da 
uréia, e sua excreção faz a perda de cálcio do organismo, podendo prejudicar em longo 
prazo a massa óssea e formação de litíase renal. 
- Proteína bruta da dieta: 6,25g de proteína = 1g de N (em alimentos mede-se o N e 
depois se multiplica por 6,25 ou por um fator específico de conversão). 
 
5. MÉTODOS PARA A DETERMINAÇÃO/PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS 
 
 Os métodos mais comumente usados para a determinação quantitativa de 
proteínas baseiam-se em três princípios diferentes: 
a) Determinação do nitrogênio seguido da multiplicação por um fator de conversão de 
porcentagem de nitrogênio em porcentagem de proteína (método de Kjeldahl). 
b) Reação dos grupos ou sítios específicos da proteína com diversos reagentes 
originando complexos (cromóforos) que adsorvem em diferentes faixas de 
comprimento de onda da luz visível; incluem a reação de Biureto, reação de Folin-
Denis-Ciocalteau (Lowry) e complexação com corantes. 
c) Absorção de luz ultravioleta no comprimento de ondas 278-280nM. 
 
A purificação de uma proteína inicia-se com a liberação da proteína do material 
biológico onde ela ocorre, pelo rompimento dessas estruturas (tecidos, células, bactérias) 
uma vez conseguida uma preparação contendo a proteína, esta pode ser separada por 
métodos que se baseiam em propriedades características, tais como: solubilidade, 
tamanho, carga elétrica e afinidade por determinados compostos.Isso depende das 
características da proteína. Freqüentemente o primeiro passo é precipitação por sais ou 
solventes orgânicos sendo a separação baseada na diferença de solubilidade. No entanto 
essas técnicas permitem uma separação parcial e devem ser seguidas por outras mais 
seletivas como a cromatografia (exclusão/filtração em gel, troca iônica e de afinidade) e a 
eletroforese. 
 
 
6. BALANÇO NITROGENADO (BN) 
 
 É a diferença entre a quantidade de nitrogênio ingerido e o valor excretado por 
urina e fezes. Este valor pode ser positivo, negativo ou igual a zero, representando o 
equilíbrio. Ou seja, é um valor de referencia para acompanhar o estado de evolução 
nutricional de um paciente. As necessidades protéicas vão variar de acordo com a idade, 
sexo e condição metabólica do indivíduo. 
 
BN+ → entra no organismo mais N2 do que sai, isso é verificado durante o crescimento ou 
a recuperação de uma enfermidade debilitante. 
 
BN= → quando a quantidade de N2 produzida na dieta e a mesma perdida pelos rins e 
fezes, ocorre em todos os indivíduos adultos normais. 
96 
 
96 
 
 
 
BN - → Um valor negativo pode assinalar que o nitrogênio está sendo ingerido em 
quantidade menor do que é necessário ou que as perdas nitrogenadas estão elevadas. 
Nestas condições o nitrogênio deve ser suprido com ingestão de proteínas, peptídeos ou 
aas por via enteral ou parenteral. 
 - 
 - 
 - 
 - 
 - 
 
 
 
7. REAÇÕES, ALTERAÇÕES x PROTEÍNAS ALIMENTARES 
 
 
9 Reação de Mailard 
Uma reação que ocorre freqüentemente em alimentos, que diminui a 
biodisponibilidade de aminoácidos é a do tipo Maillard (RM), que ocorre entre o grupo 
carbonilo de um açúcar redutor e o grupo amínico de um aminoácido. No processamento 
dos alimentos a RM pode ser útil, como o desenvolvimento de produtos da reação que 
conferem sabor, cor e aroma desejáveis, por exemplo, doce de leite, massas (pães, 
bolos) assados, etc. Já por outro lado, temos a redução do valor nutricional do produto 
devido à utilização dos aminoácidos e proteínas na reação, que se tornam indisponíveis. 
Lisina, metionina e aminoácidos N-terminal de proteínas reagem com açúcares redutores 
e perdas substanciais desses aminoácidos ocorrem quando submetidos a tratamentos 
drásticos. Apesar de estudada há muitos anos, ainda não se entendeu completamente a 
RM. Os compostos produzidos pela RM que recebem maior atenção e estudo são as 
melanoidinas, que são complexantes de metais e sua cor varia de marrom claro até preto. 
 
9 Inibidores de enzimas proteolíticas 
Outras substâncias presentes nos alimentos são os inibidores de enzimas 
proteolíticas (tripsina ou quimiotripsina) que estão presentes em alta concentração em 
grãos de leguminosas (feijões), que inibem as enzimas digestivas protéicas, diminuindo 
sua biodisponibilidade. Estes inibidores são termolábeis, desta forma, o processo de 
cocção reduz sua atividade, melhorando a biodisponibilidade da proteína presente nestes 
grãos. Ressalta-se que também se encontra inibidores de enzimas proteolíticas em 
amendoim, trigo, cevada, centeio, batata-inglesa e clara de ovo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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97 
 
 
9 Alergia à proteína do leite de vaca 
 A alergia ao leite de vaca é uma desordem complexa e tem sido definida como uma 
reação adversa mediada por mecanismos imunológicos ativados por uma ou mais 
proteínas do leite. A alergia ao leite de vaca pode ser dividida em dois diferentes 
mecanismos imunológicos: mediada por IgE (mais comuns em crianças) e não IgE (mais 
comum em adultos). As proteínas do leite mais envolvidas na alergia são as caseínas, a 
beta-lactoglobulina e a alfa-lactoglobulina. As reações clínicas são as mais diversas, 
principalmente reações gastrintestinais (vômitos, diarréias, náusea, cólica), bem como 
reações cutâneas (dermatite atópica, urticária) e respiratórias (asma, otite, etc). 
 Nas proteínas do leite de vaca existem mais de 30 sítios alergênicos. A 
alergenicidade das proteínas do leite pode ser alterada por processos tecnológicos e/ou 
digestão. A pasteurização por aquecimento rápido (15 a 20 segundos a temperatura de 72 
a 76ºC) não causa alteração na antigenicidade/alergenicidade e a pasteurização lenta 
(121ºC por 20 minutos) pode reduzir a alergenicidade. 
Toda alergia alimentar deve ser tratada com a exclusão do alimento alergênico da 
dieta, neste caso, leite e derivados, bem como formulações que contenham leite de vaca, 
como bolos, pães, sorvetes, etc. As possibilidades de substituição do leite de vaca são o 
leite de cabra, pois têm alguns sítios alergênicos diferentes do leite de vaca ou a soja, 
mas a soja também tem sítios alergênicos. Desta forma, o ideal são as fórmulas 
extensivamente hidrolisadas que são consideradas hipoalergênicas. 
 A alergia à proteína do leite de vaca é a mais comum, porém existe alergia à soja, 
amendoim, crustáceos, etc. Na indústria de alimentos há necessidade de informar nos 
rótulos que pode conter traços destes ingredientes potencialmente alergênicos quando 
houver contaminação cruzada durante a produção. 
A alergia ao leite de vaca se dá pela manifestação alérgica do organismo contra a 
proteína do leite. Esta doença não deve ser confundida com a intolerância à lactose, que 
é a ausência da enzima lactase, portanto uma reação do organismo ao carboidrato 
presente em todos os leites. 
 
9 Doença celíaca 
 A doença celíaca é considerada uma desordem auto-imune, na qual o organismo 
ataca a si mesmo. É uma condição crônica que afeta principalmente o intestino delgado, 
caracterizada por intolerância permanente ao glúten, proteína encontrada no trigo, 
centeio, cevada, aveia e malte. Nos indivíduos afetados, a ingestão de glúten causa 
danos às microvilosidades do intestino delgado. 
 Os sintomas podem surgir em qualquer idade após o glúten ser introduzidos na 
dieta, sendo mais comum seu diagnóstico na infância. Os sintomas intestinais incluem 
diarréia crônica ou prisão de ventre, inchaço e flatulência, irritabilidade, e pouco ganho de 
peso. Os pacientes podem apresentar atraso de crescimento e da puberdade, anemia da 
carência de ferro, osteopenia ou osteoporose, exames anormais de fígado, e uma 
erupção na pele que faz coçar chamada dermatite herpetiforme. A doença celíaca 
também pode não apresentar nenhum sintoma. Todo alimento industrializado que contém 
glúten deve disponibilizar esta informação no rótulo. 
 
 
 
8. DOENÇAS HEREDITÁRIAS 
 
 Mais de 1.400 doenças genéticas humanas já foram identificadas como resultantes 
da produção de proteínas defeituosas, em que a cadeia normal de aminoácidos – o 
componente basal das proteínas – está alterada. 
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Alcaptonúria : 
- 
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- 
 
Fenilcetonúria: 
- 
 
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Albinismo : 
- 
 
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Hiperamonemia: 
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- 
 
 
 
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9. DIGESTÃO 
 
 As proteínas tem sua digestão iniciada no estômago (pepsina, que é ativa em pHs 
baixos, próximo de 1,0), mas melhor desenvolvida em sua maior parte, no duodeno e 
jejuno (do intestino delgado) sob a ação de proteases pacreáticas: quimotripsina (aas 
aromáticos), tripsina (aas básicos), elastase (aas afiláticos), carboxipeptidases (aas 
carboxi-terminal), aminopeptidases (aas a partir de N-terminal) e dipeptidases. 
A digestão das proteínas se inicia no estômago, onde o ácido clorídrico ativa o 
pepsinogênio, dando origem a pepsina. A pepsina hidrolisa as proteínas em proteoses e 
peptonas. No duodeno, a enzima enteroquinase que estimula a liberação de tripsinogênio 
(forma inativa) pelo pâncreas. A tripsina (forma ativa) os hidrolisa em polipeptídeos. As 
enzimas proteolíticas entéricas produzidas na borda em escova hidrolisam os 
polipeptídeosem aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos; 99% deles são absorvidos ao 
final do jejuno. 
 Os aminoácidos são liberados na circulação e são destinados para: a síntese de 
proteínas e enzimas, sínteses de substancias nitrogenadas, síntese de outros 
aminoácidos e para o catabolismo. 
O pool de aminoácidos no sangue está sempre em equilíbrio com a proteína tissular. 
Aminoácidos não utilizados imediatamente após a síntese protéica são perdidos, já que 
não há estocagem de proteínas. Assim, o total de proteínas no corpo de um adulto 
saudável é constante, de forma que a taxa de síntese é sempre igual à de degradação. O 
excesso de ingestão protéica é transformado em energia, e se não for usada, será 
transformada em triglicérides e armazenada no tecido adiposo. 
 A utilização protéica depende da disponibilidade de energia. Ocorre melhor balanço 
nitrogenado com adição de energia. O aumento de energia aumenta a síntese protéica e 
diminui a oxidação de aminoácidos. Ou seja, o consumo de alimentos de fontes protéicas 
deve ocorrer com alimentos fontes de energia (preferencialmente carboidratos), para 
melhor utilização da proteína pelo organismo humano. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
100 
100 
 
 
M
APA M
ENTAL – PROTEÍNAS 
 
101 
 
101 
 
 
ATIVIDADES: PROTEÍNAS 
 
 
1) Defina o que são proteínas? Como são compostas quimicamente? 
 
 
 
 
 
 
2) Aponte as três categorias e subcategorias em que as proteínas podem ser 
classificadas, em forma de organograma. 
 
 
 
 
 
 
 
3) Cite cinco funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada uma 
delas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4) O que é a estrutura primária de uma proteína? 
 
 
 
 
 
 
5) Explique as principais diferenças entre as estruturas (1º, 2º, 3º e 4º) que formam as 
proteínas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
102 
 
102 
 
 
6) Analise a seguinte frase: "Toda a enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é 
uma enzima". Você concorda com ela? Explique. 
 
 
 
 
 
 
7) O que são pontes dissulfeto? 
 
 
 
 
8) Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 5 substâncias que atuam como 
agentes desnaturantes. Aponte um ponto positivo e um negativo da desnaturação, 
relacionada com a área de alimentos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9) O que significa dizer que a proteína é de alta qualidade? 
 
 
 
 
 
10) Quais são os três métodos utilizados para a determinação de proteínas.