Proteínas: Estrutura e Funções

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Proteínas
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA BÁSICA
Profª Msc. Luana Pereira dos Santos-Lopes
DEFINIÇÃO:
� São compostos orgânicos mais abundantes nas células.
� Macromoléculas com a maior diversidade de forma e função.
� São compostas pela união de várias estruturas menores –
aminoácidos, resultantes da condensação de moléculas
aminoácidos através da ligação peptídica
� São chamados de polímeros de aminoácidos.
� Do grego protos = primeiro
� Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas
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INPORTÂNCIA DAS PROTEÍNAS
� A importância das proteínas, entretanto, está
relacionada com suas funções no organismo, e não
com sua quantidade.
� Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são
proteínas
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PROTEÍNAS
• Hormônios e receptores - Ex.insulina
• Enzimas - Ex.pepsina
• Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas
• Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina
• Proteínas contráteis - Ex.actina
• Proteínas motoras – Ex. miosina
• Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina
• Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores,
entre outros – Ex.fator de crescimento neural
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FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
� Função plástica e construtora:
� Função reguladora:
� Função energética:
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� Flexibilidade da molécula protéica – Cα
� Versatilidade à proteína
� Estrutura tridimensional o ponto chave para sua função.
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SEQUÊNCIA
� Cada tipo de proteína possui uma configuração 
tridimensional peculiar que é determinada pela 
seqüência de aminoácidos e pelo grau de 
inclinação entre as ligações químicas.
� A sequência de aminoácidos sofre um
desdobramento ou envelopamento.
� São divididas em níveis: primário, secundário,
terciário e quaternário
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Estrutura
primária
Resíduos de
aminoácidos
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
� Diz respeito à seqüência de aminoácidos, dada
pela seqüência de nucleotídeos da molécula de
DNA responsável por sua síntese.
� É o nível estrutural mais simples e mais
importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial
da molécula.
� A estrutura primária da proteína resulta em uma
longa cadeia de aminoácidos semelhante a um
"colar de contas", com uma extremidade "amino
terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
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Estrutura primária
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Resíduos de
aminoácidos
α-hélice
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
� Relaciona a forma que a cadeia
polipeptídica assume no espaço, que
pode ser de α-hélice ou β-folha
pregueada.
� Rotação das ligações entre os carbonos
e dos aminoácidos e seus grupamentos
amina e carboxila.
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α-hélice - pontes de hidrogênio 
entre os grupamentos 
funcionais dos aminoácidos 
da ligação peptídica e 
posicionamento contrário dos 
grupamentos R.
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA
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A forma de β-folha
pregueada - pontes de 
hidrogênio que ocorrem
entre duas partes das 
cadeias polipeptídicas 
dentro da molécula 
protéica.
ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA
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ESTRUTURA 
SECUNDÁRIA
Estrutura molecular da 
enzima da glicólise
triose fosfato 
isomerase que 
apresenta regiões
em α-hélice (espirais 
em azul) e em β-folha
pregueada
(setas vermelhas)
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Resíduos de
aminoácidos
α-hélice Cadeia
polipeptídica
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
�Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma) 
�Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre
si na sequência polipeptídica.
�É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
�Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas
estrutural e funcionalmente.
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
� A conformação tridimensional 
- forças estabilizadoras.
� Muitos tipos de interações 
químicas podem ocorrer -
garantir a estabilidade das 
cadeias polipeptídicas.
� As mais fortes são as ligações 
covalentes.
� Ex. a que ocorre entre dois 
aminoácidos cisteína que se 
unem através de pontes 
dissulfetos entre seus 
grupamentos –SH formando o 
complexo cistina. 18
Estrutura
primária
Estrutura
secundária
Estrutura
terciária
Estrutura
quaternária
Resíduos de
aminoácidos
α-hélice Cadeia
polipeptídica
Subunidades
montadas
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
(união de cadeias polipeptídicas) 
� Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
� Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia
polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
� Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes,
como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como
pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
� O número de cadeias de 2 a mais de 12.
� dímero, trímero ou tetrâmero .
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HEMOGLOBINA
� Tetrâmero – cadeias polipeptídicas.
� Duas cadeias α e duas cadeias β.
� Grupo heme
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Subunidades alfa
Subunidades beta
Heme
(grupo prostético) 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-la” em 
níveis organizacionais para facilitar o estudo:
. 
Estrutura primária: é a sequência 
dos aminoácidos na cadeia 
polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas
aminoácido
É o esqueleto covalente (fio do 
colar), formado pela seqüência dos 
átomos (-N-C-Cα-)n na proteína. 
Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos “dissecá-
la” em níveis organizacionais para facilitar o estudo:
Estrutura quaternária:
• Associação de mais de uma 
cadeia polipeptídica 
• No modelo, um tetrâmero 
composto de 4 cadeias 
polipeptídicas
x 4
Estrutura terciária:
• Enovelamento de uma
cadeia polipeptídica como
um todo.
• Ocorrem ligações entre os
átomos dos radicais R de 
todos os aminoácidos da
molécula
Estrutura secundária:
• Enovelamento de partes da 
cadeia polipeptídica
• Formada somente pelos 
átomos da ligação peptídica, 
através de pontes de H.
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.
CLASSIFICAÇÃO
� Proteínas Fibrosas - têm suas cadeias polipeptídicas 
arranjadas de forma paralela e dispostas em feixes, 
possuindo grande resistência física à distensão da molécula 
(p.ex.: colágeno e queratina).
� Proteínas Globulares - são esferas compactas e irregulares 
resultantes do enovelamento da cadeia polipeptídica. São 
bastante solúveis em água corresponde à principal forma 
das enzimas.
� Lipoproteínas - importantes transportadoras dos lipídios 
plasmáticos, principalmente os triglicerídeos e o colesterol. 
De acordo com a variação das lipoproteínas pode-se avaliar 
o risco para doenças cardíacas coronarianas.
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PROTEÍNAS GLOBULARES
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