FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA 2 - 2018.2

Prévia do material em texto

Avaliando Aprend.: SDE3895_SM_ V.1 FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA 
Aluno (a): Matrícula: 2018 
Desemp.: 0,2 de 0,5 05/11/2018 10:49:40 (Finalizada) 
 
 
 
 
 
 
 1
a Questão (Ref.:201805927438) Pontos: 0,1 / 0,1 
 
Um atleta, ao tentar superar seus próprios recordes anteriores, pode exagerar e, entre outros 
sintomas, surgem cãibras como consequência da liberação de energia pelas células em condições 
quase que de anaerobiose. Neste caso, a cãibra é provocada pelo acúmulo de: 
 
 ácido lático 
 ácido acético 
 etanol 
 glicose 
 ácido pirúvico 
 
 
 2
a Questão (Ref.:201805910836) Pontos: 0,1 / 0,1 
 
 
Com base na figura acima, pode-se observar que a atividade das enzimas também pode ser 
regulada por modificações covalentes, tais como a adição de grupos fosfato a resíduos de serina, 
treonina ou tirosina. O processo ilustrado é denominado de: 
 
 Regulação por fosforilação 
 Regulação redutora 
 Regulação prostética 
 Regulação alostérica 
 Regulação por oxidação 
 
 
 
 
 
 3
a Questão (Ref.:201805910935) Pontos: 0,0 / 0,1 
 
Os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico 
da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato 
da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-
inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por 
não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto 
existir o complexo enzima-inibidor. 
O parágrafo refere-se a um tipo de processo de inibição enzimática designada: 
 
 inibiação alostérica 
 Inibição competitiva 
 inibição não-competitiva 
 inibição parcial 
 inibição irreversível 
 
 
 
 4
a Questão (Ref.:201805924896) Pontos: 0,0 / 0,1 
 
"Um agente externo, como calor, extremo de pH ou solvente químico, desestabiliza as interações 
químicas das proteínas, como ligações de Hidrogênio e forças de Van der Walls, desorganizando a 
estutura enovelada da proteína, deixando-a insolúvel e no nível primário". Esse processo pode ser 
denominado de: 
 Enovelamento proteico. 
 Solubilização proteica. 
 Desnaturação proteica. 
 Separação proteica. 
 Precipitação proteica. 
 
 
 
 5
a Questão (Ref.:201805925099) Pontos: 0,0 / 0,1 
 
Dentre os demais grupos de biomoléculas, as proteínas são consideradas pelos bioquímicos como 
um dos mais versáteis em termos de forma e função. Haja vista que as mesmas podem ser 
encontradas em múltiplas estruturas e atuar em diferentes atividades, tais como: estruturação 
celular, sinalizador/mediador químico, participar de transporte de membrana, contribuir na defesa 
imunológica do organismo humano, entre outras. Todavia, variações no ambiente no qual as 
proteínas são encontradas podem modificar drasticamente sua estrutura desnaturando-a e, 
consequentemente, comprometendo sua função. A partir dessa informação assinale a ÚNICA 
alternativa correta sobre a causa/consequência do processo de desnaturação proteica. 
 Pode ocorrer devido a elevação de temperatura, que por sua vez promove quebra nas 
ligações que modelam sua estrutura/desorganização dos aminoácidos que compõem a 
proteína. 
 Os sistemas tampão nos quais as proteínas estão inseridas as protegem contra eventuais 
rupturas nas ligações de hidrogênio presentes na sua estrutura/desorganização dos 
nucleotídeos que compõem a proteína. 
 Ocorre somente se a proteína for inserida em meio ácido, devido a grande quantidade de 
prótons de hidrogênio disponível no meio os quais podem induzir quebras nas ligações 
presentes na molécula proteica/desorganização dos aminoácidos que compõem a proteína. 
 Alteração no pH do meio no qual as proteínas se encontram é a única causa do processo de 
desnaturação/perda da função enzimática. 
 Quando o padrão de temperatura e pH ótimo de cada enzima encontra-se inalterado/provável 
perda da função desenvolvida pela proteína, ainda que a desnaturação seja reversível.