Água e aminoácidos

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Estrutura e propriedades da molécula da água
1 – “Um mesmo número de moléculas de água ocupa mais espaço no estado 
sólido que no estado líquido; OU “Num mesmo volume, existem menos 
moléculas de água no gelo do que no estado líquido”
QUAL A IMPORTÂNCIA DESSE FENÔMENO PARA A VIDA?
2 – “A água possui um alto Calor específico”
Estrutura e propriedades da molécula da água
QUAL A IMPORTÂNCIA DISSO PARA A VIDA?
3 – “A água possui um alto Ponto de fusão, um alto Ponto de congelamento e 
um alto Calor de vaporização, quando comparada a outros solventes.”
Estrutura e propriedades da molécula da água
QUAL A IMPORTÂNCIA DISSO PARA A VIDA?
Como explicar essas propriedades da água?
-Coesão interna das moléculas da água
+
+
+
-
Caráter iônico, 
resultando em dois 
dipolos elétricos
Atração 
eletrostática 
entre o “O” de 
uma molécula e 
o “H” de outra.o “H” de outra.
Cada molécula de água no estado líquido forma em média 3,4 
pontes de hidrogênio
Estado líquido
D = 1g/mL
3,4 pontes de H
Estado sólido
D = 0,92 g/mL
4 pontes de H
A água funciona como solvente, uma vez que pode formar pontes 
de H com outras moléculas. 
1 – O átomo eletronegativo que funciona como aceptor de hidrogênio é 
geralmente o oxigênio ou o nitrogênio.
2 – Muitas vezes a água é chamada de solvente universal. Compostos carregados 
ou polares podem ser dissolvidos em água, sendo por isso chamados hidrofílicos.
Por que os sais se dissolvem bem em água? 
A água diminui a força de 
uma ligação eletrostática, 
estabilizando os íons 
Camada de hidratação 
ou solvatação.
estabilizando os íons 
separados.
Constantes dielétricas de alguns solventes comuns
Solubilidade de alguns gases em água
Estrutura e propriedades da molécula da água
Ácido e Base
Segundo o conceito de Brønsted e Lowry (1923),
Ácido é toda substância capaz de doar prótons e base é toda 
substância capaz de receber prótons em solução
Johannes Nicolaus Brønsted
Universidade de Copenhagen - Dinamarca
Thomas Martin Lowry
Universidade de Cambridge - Inglaterra
Ácido e Base
Os ácidos em solução
HA ↔ H+ + A-
HA + H O ↔ H O+ + A-HA + H2O ↔ H3O+ + A-
CH3COOH + H2O ↔ H3O+ + CH3COO-
Ácido e Base
Como quantificar se um ácido é forte ou fraco?
Toda reação química reversível atinge o equilíbrio, no qual a poporção entre as 
concentrações de produtos e reagentes é constante.
Constante de equilíbrio Keq
A + B ↔ C + DA + B ↔ C + D
Keq = [C] [D]
[A] [B]
HA + H2O ↔ H3O+ + A-
Keq = [H3O+] [A-]
[HA] [H2O]
Ka = [H3O+] [A-]
[HA]
Ácido e Base
A ionização da água
A água totalmente pura é capaz de conduzir corrente elétrica?
2H2O ↔ H3O+ + OH-
H2O ↔ H+ + OH-
Keq = [H+] [OH-]
[H2O]
1,8 x 10-16 M = [H+] [OH-]
55,5 M
Kw = 1,8 x 10-16 M x 55,5 M = [H+] [OH-]
Kw = [H+] [OH-] = 10-14 M2
Ácido e Base
A ionização da água
Por que o pH da água pura é 7?
A medida de pH é um dos procedimentos mais importantes e mais 
frequentes em Bioquímica. Medidas de pH do sangue e da urina 
são empregadas no diagnóstico médico. O pH do plasma 
sanquíneo de pessoas com diabetes graves é frequentemente 
menor que 7,4 (ACIDOSE). Em outras doenças, o pH do sangue é 
maior que o normal (ALCALOSE).maior que o normal (ALCALOSE).
Ácido e Base
As soluções-tampão
Em um indivíduo normal, o pH do sangue é mantido em 7,4. 
Muitas moléculas biológicas possuem grupos funcionais que 
podem sofrer REAÇÕES ÁCIDO-BASE e, portanto, têm suas 
propriedades alteradas em função do pH.
Para o bom funcionamento dos organismos vivos, é necessário 
que se mantenha o pH dos diferentes ambientes estável, mesmo 
após a “adição” de ácidos ou bases.
Isso é alcançado graças ao fenômeno do TAMPONAMENTO.
TAMPONAMENTO DE UMA SOLUÇÃO é a capacidade desta em 
resistir a variações de pH.resistir a variações de pH.
Comportamento dos ácidos em solução 
Substância Reação de ionização Ka (M)
Ácido fosfórico 
(H3PO4) H3PO4 ↔ H
+ + H2PO4- 7,25 x 10-3
Ácido fórmico 
(HCOOH) HCOOH↔ H+ + HCOO- 1,78 x 10-4
Ácido acético 
(CH3COOH) CH3COOH↔ H
+ + CH3COO- 1,74 x 10-5
Ácido carbônico 
(H2CO3) H2CO3 ↔ H
+ + HCO3- 4,47 x 10-7
Qual o ácido mais forte e qual o mais fraco?
HA ↔ H+ + A-
Dentre os ácidos e bases podemos distinguir os fracos e fortes, de 
acordo com a capacidade de ionização quando em solução aquosa
Chegamos finalmente à equação de Henderson e Hasselbach!
pH = pKa + log [A-]
[HA]
A equação mostra que o pH de qualquer solução aquosa que A equação mostra que o pH de qualquer solução aquosa que 
contenha uma quantidade significativa de um ácido fraco, 
dependerá da proporção (E NÃO DA QUANTIDADE ABSOLUTA) das 
formas dissociadas e não dissociadas do ácido e do pKa deste 
mesmo ácido.
pH do sangue
Segundo a eq. de Handerson e 
Hasselbach
HCO3-
CO2
Componente metabólico do 
Então...
pH = 6,1 + log 24 mM / 1,2 mM = 7,4
Componente respiratório do 
equilíbrio ácido-básico 
(controlado pelos pulmões
Componente metabólico do 
equilíbrio ácido-básico
Curvas de titulação acidobásicas de 
soluções de 1L de ácido acético, 
H2PO4- e NH4+ 1M por uma base 
forte.
Curvas de distribuição 
do ácido acético e do 
íon acetato
Aminoácidos
Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente 
grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica, este termo é 
usado como termo curto e geral para se referir aos aminoácidos alfa: aqueles 
em que as funções amino (NH3+) e carboxila (COO-) estão ligadas ao mesmo 
carbono.
O que há de comum na estrutura de todos eles?
Fórmula geral dos aminoácidos
Aminoácidos
Fórmula geral dos aminoácidos
Aminoácidos
A estrutura dos aminoácidos dá origem a dois isômeros opticamente ativos, isto 
é, capazes de promover a rotação do plano da luz polarizada.
Esses isômeros são denominados enantiômeros, são quirais (do grego kiros, 
mão). São imagens especulares não-sobreponíveis.
Aminoácidos
A designação L ou D foi proposta por Emil Fischer, em 1891, com base na 
caracterização das formas L e D do gliceraldeído.
Aminoácidos
Historicamente, as designações semelhantes L e D foram usadas para 
levorrotatório (provoca a rotação da luz para a esquerda) e dextrorrotatório 
(provoca a rotação da luz para a direita). Entretanto, nem todos os L-aminoácidos 
são levorrotatórios.
Todos os aminoácidos das proteínas naturais têm a configuração L, porque as 
proteínas são biossintetizadas por enzimas que inserem apenas L-aminoácidos proteínas são biossintetizadas por enzimas que inserem apenas L-aminoácidos 
nas cadeias peptídicas.
Apenas alguns poucos peptídeos de bactérias possuem aminoácidos na form D 
(ex.: ácido D-glutâmico).
Aproximadamente 500 tipos de aminoácidos foram descobertos na natureza. No 
entanto, somente 20 atuam como constituintes das proteínas do nosso 
organismo. Combinações complexas destes 20 tipos (codificados geneticamente) 
resultam em mais de 100 mil tipos de proteínas.
Aminoácidos
Os demais são considerados derivados deles por enzimas específicas, como por 
exemplo a OH-prolina e a OH-lisina, encontrados no colágeno.
Outras exceções são a ornitina e a citrulina, que participam de vias 
metabólicas importantes como o ciclo da Uréia.
Além desses, são encontrados aminoácidos importantes como precursores de 
determinadas substâncias (β-alanina → ácido pantotênico) e γ-aminoácidos 
como, por exemplo, o γ-aminobutírico.
Aminoácidos
Modificações covalentes de Aminoácidos
Modificações covalentes de Aminoácidos
Modificações covalentes de Aminoácidos
Proteoglicanas
Modificações covalentes de Aminoácidos
ClassificaçãoNutricional:
Os vegetais são capazes de produzir todos os aminoácidos de que necessitam 
a partir de cadeias de carbono e de nitrato.
Aminoácidos não-essenciais:
Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. 
Glicina, Alanina, Arginina, Serina,Cisteína,Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, 
Asparagina,Glutamina, Taurina e Prolina.Asparagina,Glutamina, Taurina e Prolina.
Aminoácidos essenciais:
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. 
Dessa forma, somente podemos adquirí-los pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. 
Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano, Histidina e Valina.
Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura
Glicina ou Glicocola Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Fenilalanina Phe ou Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Aminoácidos
Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteina Cys, Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tyr, Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido 
aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Ácido 
glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico
Aminoácidos
Classificação quanto ao radical:
Aminoácidos apolares: 
Apresentam radicais de hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, 
exceto a glicina. São radicais hidrofóbicos. 9
Glicina, Alanina, Leucina, Valina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptofano, Metionina.
Aminoácidos polares neutros: Aminoácidos polares neutros: 
Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio. 6
Serina, Treonina, Cisteina, Tirosina, Asparagina, Glutamina.
Aminoácidos ácidos:
Apresentam radicais com grupo carboxílico. São hidrofílicos. 2
Ácido aspártico, Ácido glutâmico.
Aminoácidos básicos:
Apresentam radicais com o grupo amino. São hidrofílicos. 3
Arginina, Lisina, Histidina.
Glicina – também classificado como polar, embora o seu grupo R seja 
muito pequeno para influenciar a polaridade.
Alanina Valina Leucina Isoleucina
Têm grupos R compostos, basicamente, de carbono e hidrogênio, 
formando uma Cadeia alifática.
Asparagina Serina Treonina
Apresentam grupamentos R mais complexos. A presença do oxigênio 
promove um caráter mais polar quando comparados com a leucina e a 
isoleucina.isoleucina.
Cisteína Metionina
Apresentam enxofre em sua constituição, que podem realizar Pontes 
dissulfeto (S-S), que são ligações fundamentais para a manutenção da 
estrutura das proteínas. 
Fenilalanina hidroxilase
Fenilalanina Triptofano Tirosina
São bastante volumosos – os anéis aromáticos ocupam grande espaço. 
Além disso, a presença desses anéis permite que estes aa absorvam luz 
ultravioleta (de 250 a 300 nm)
Qual a importância disso em um laboratório de pesquisa?
Ácido 
glutâmico
Ácido 
aspártico
Possuem em comum a presença de uma carboxila (COOH) a mais. Em 
pH 7,0, essas carboxilas são desprotonadas, o que confere uma carga pH 7,0, essas carboxilas são desprotonadas, o que confere uma carga 
negativa aos dois aa.
Arginina Histidina Lisina
Seus grupamentos R possuem NH3+, NH2+ e NH+ além do grupamento amino 
presente nos 20 aa. O anel da histidina é chamado anel imidazólico.presente nos 20 aa. O anel da histidina é chamado anel imidazólico.
Dessa forma, em pH 7,0 estes grupos estarão carregados positivamente.
Prolina
É um aminoácido pouco flexível, o que confere rigidez às regiões ricas em 
prolina de uma proteína. É diferente dos demais, pois o anel de sua cadeia 
lateral engloba tanto o grupo amino quanto o carbono α. É um iminoácido.
Propriedades físico-químicas dos Aminoácidos
Propriedades ácido-básicas
Em pHs 6,0 – 7,0, os aminoácidos existem predominantemente na forma 
dipolar iônica, cuja representação é:
C COO-
H
R
NH3+
Zwitterion ou forma 
zwitteriônica (do 
alemão “íon híbrido”)
Propriedades físico-químicas dos Aminoácidos
No entanto, em faixas extremas de pH, ácidas ou básicas, eles se 
apresentarão como espécies iônicas diferentes, por exemplo:
H
Em pH 1 Em pH 11H+
H+
C COOH
H
R
NH3+
C COO-
H
R
NH2
Assim, os aminoácidos apresentam no mínimo dois grupos (COOH e NH2) 
que, de acordo com o pH da solução, poderão atuar como ácido ou base.
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+
H+H+
H+
Propriedades físico-químicas dos Aminoácidos
Substâncias com essas características são denominadas anfóteros ou 
anfólitos (de “eletrólitos anfóteros”).
Curva de titulação de um aminoácido
Um aminoácido monoamino, monocarboxílico, quando em solução ácida (pH 
1,0), estará na sua forma totalmente protonada.
C COOH
H
H
NH3+
Ex.: Glicina
Curvas de titulação de Aminoácidos sem grupos R 
ionizáveis
D
pH = pKa + log [A-]
[HA]
A
B
C
D
Curvas de titulação dos Aminoácidos 
No pI (ponto isoelétrico), a espécie iônica predominante é o zwitterion
No caso da glicina, pI = (pK1 + pK2) / 2
Questão: O que determina a forma de uma curva de titulação de um 
aminoácido?
Resposta: A menor ou maior afinidade de um grupamento por seu próton.
Curvas de titulação de Aminoácidos com grupos R 
ionizáveis
Questão: Como 
calcular o Pi neste 
caso?
Resposta: Resposta: 
Pela média aritmética 
dos pKs que delimitam 
o zwitterion.
pI do Glutamato = 3,22
Exercício: Calcule o pI da histidina:
Mensagem oculta para a turma
• Traduza a seguinte seqüência de 
aminoácidos para códigos com uma 
letra: 
Pro-Glu-Asn-Ser-Glu-Met-Cis-Ile-Glu-
Asn-Thr-Ile-Phe-Ile-Cis-Ala-Met-Glu-Asn-
Thr-Glu-Pro-Ala-Arg-Ala-Glu-Asn-Thr-
Glu-Asn-Asp-Glu-Arg-Ala-Val-Ile-Asp-Ala