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Temas da estrutura tridimensional de proteínas
A estrutura tridimensional é ditada pela sequencia de aminoácidos
A função da proteína depende da sua estrutura
Uma proteína isolada tem estrutura singular ou quase singular
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4) Interações covalentes são as forças mais importantes que estabilizam a estrutura de uma proteína
5) Padrões estruturais comuns: organizam nossa compreensão da estrutura proteica
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Conformação
É a denominação dada ao arranjo espacial dos atomos de uma proteína.
Possíveis: quaisquer que não envolvam rompimento de ligações covalentes
Favorecida: menor energia livre de Gibbs (G)
Proteínas nativas: conformação funcional
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Estabilidade: tendência a manutenção de uma conformação nativa.
Conformação mais estável: a que possui o maior número de interações fracas. 
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Níveis de estrutura 
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Tendência dos grupos hidrofóbicos: reunirem-se no interior da estrutura.
Consequencia: aumento da entropia.
G = H – T S
G = variação de energia livre
H = mudança da entalpia
S = desordem (entropia)
Em processos espontâneos, G é negativo.
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Estrutura geral dos aminoácidos
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Estrutura primária
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Φ= 0o
ψ = 0o
Impedido em proteínas
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Grafico de Ramachandran para L-ala
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Estrutura secundária
Conformação local de alguma porção do polipeptideo
Padrões regulares de enovelamento
Α-hélice e folhas β pregueadas
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α hélice
Passo 5,4 A - 3,6 resíduos
Φ= -60o
ψ = -45o
Sempre orientada para direita nas proteínas
Predominante nas α queratinas
Otimiza as pontes de hidrogênio internas
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O que determina se uma região da proteína irá ser organizada em hélice?
Sequencia de aminoácidos
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Fatores que afetam estabilidade
Repulsão ou atração eletrostática entre aa sucessivos com grupamentos R carregados
Interações entre cadeias laterais espaçadas por 2 ou 3 resíduos
Ocorrência de resíduos de Pro e Gly
Interações entre aa da extremidade do segmento helicoidal e o dipolo elétrico inerente a hélice
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Asp
Arg
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aa carregado positivamente desestabiliza
aa carregado negativamente desestabiliza
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conformação β
Conformação mais estendida da cadeia
Cadeias em zigue-zague
Pontes de hidrogênio entre segmentos adjacentes
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Em conformação β em sequência os aminoácidos precisam ter grupamentos R pequenos. 
Ex. fibroína da seda: alto conteúdo de gly e ala
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Dobras β
Proteínas globulares: cerca de 1/3 dos resíduos em voltas
Comum envolvimento de gly e pro
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Estrutura terceária de proteínas
Arranjo tridimensional de todos os átomos
Peptídeos com duas ou mais cadeias polipeptídicas: estrutura quaternária
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Tipos de proteínas conforme organização espacial
Fibrosas: cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas ou feixes
Globulares: cadeias peptídicas enoveladas em formas esféricas ou globulares
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α queratina
Cabelo, lã, unha, garra, chifre, casco e camada externa da pele
Fazem parte de ampla família de filamentos intermediários
Hélice orientada para a direita
Duas fitas enovelam-se para formar espiral super-retorcida – superenovelamente amplifica a resistencia
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Interior da hélice: aa hidrofóbicos
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Colágeno
Tendões, cartilagens, matriz organica dos ossos e na córnea dos olhos.
Possui estrutura secundária singular – orientada para esquerda e com 3 resíduos por passo.
Estrutura quaternaria com 3 polipeptideos enovelados, cada um separado é uma cadeia α (que nada tem a ver com α hélice)
35% de gly, 11% de ala, 21% de pro e pro-OH
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Gelatina – derivado do colágeno – baixo valor nutricional
Unidades repetitivas gly-X-Pro ou Gly-X-HyPro
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Gly
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Mamíferos típicos: cerca de 30 tipo de colágeno
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Mioglobina
Estruturas tridimensionais conhecidas: na ordem de milhares e dobra a cada 2 anos
Primeira a ser estudada (1950)
Armazena oxigênio e libera em contração rápida
Presente nos musculos (baleia, foca, boto)
70% dos resíduos em hélices α
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Em azul cadeia lateral dos resíduos hidrofóbicos
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Em azul cadeia lateral dos resíduos hidrofóbicos
Desta vez aparecem todos os grupamentos R – observar deparecimento do azul
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