AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS geral

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
 São as moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos 
sistemas biológicos; 
 São polímeros de aminoácidos (aa). 
 Existem muitos aa diferentes, porém somente 20 são encontrados 
como constituintes das proteínas nos mamíferos; 
 Estes aa terão diferentes combinações e sequências para originar as 
mais distintas proteínas; 
 Isto faz com que as proteínas apresentem diferentes funções em nosso 
organismo 
 
AMINOÁCIDOS → PEPTÍDEOS → CADEIA → PROTEÍNAS 
 POLIPEPTÍDICA 
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AMINOÁCIDOS 
Estrutura química e propriedades 
 
 Cada aminoácido possui: 
 
Grupo carboxila; 
 Grupo amino 
 Cadeia lateral distinta (grupo R) 
 
 
 
Diferem entre si por suas cadeia laterais 
ou grupos R os quais variam em tamanho, 
estrutura e carga elétrica 
 
 
 
 
Estrutura geral dos aminoácidos 
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS 
09 SÃO ESSENCIAS – Obtenção através dos 
alimentos 
ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 
11 SÃO NÃO ESSENCIAIS – As células 
produzem 
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Os aminoácidos essenciais, são aqueles que o organismo não 
consegue sintetizar, então devem ser ingeridos através de alimentos. 
 
A falta de aminoácidos essenciais poderá afetar a síntese de proteínas 
que sua carência pode estar relacionada a diferentes tipos de 
desnutrição. 
 
A ingestão de aminoácidos essenciais é muito importante para crianças, 
pois estão em processo de desenvolvimento. 
 
 
As principais fontes desses aminoácidos são a carne, o 
leite e o ovo. 
 Os aminoácidos não-essenciais, são aqueles que o 
organismo humano consegue sintetizar a partir dos alimentos 
ingeridos. 
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
 
Quanto a solubilidade em água 
POLARES 
APOLARES 
 Aminoácidos polares são os que têm, nas cadeias laterais, 
grupos com carga elétrica, que os capacitam a interagir com a 
água. 
 
 São geralmente encontrados na superfície da molécula proteica. 
 
 Subdividido em 3 categorias segundo a carga apresentada pelo 
grupo R em soluções neutras: 
-Aminoácidos básicos se a carga for (+) 
- Aminoácidos ácidos se a carga for (-) 
- Aminoácidos neutros (sem carga) 
 
 
 
 Básicos (+) apresentam carga positiva em pH próximo a 7,0 
Lisina, Arginina e Histidina 
NH3
+ , NH2 
+ OU NH + 
Exemplos de Aminoácidos Polares 
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Exemplos de Aminoácidos Polares 
 Ácidos (-) apresentam carga negativa pH entre 6,0 e 7,0 
Ácido Aspártico e Ácido Glutâmico 
COO- 
Neutros sem carga possuem radicais neutros e polares, são 
capazes de estabelecer pontes de hidrogênio com a água. 
-OH 
Serina, 
Treonina e 
Tirosina* (+fenol) 
Amida –C-NH2 
Asparagina e 
Glutamina 
Tiol -SH 
Cisteína* 
* mais polares desse grupo 
• forma oxidada de cistina nas 
prot pontes S-S. 
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 Aminoácidos apolares ("oleosos", porque são hidrofóbicos 
como os lipídeos) têm grupos R constituídos por cadeias 
orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não interagem 
com a água. 
 
Estes aminoácidos apresentam menor solubilidade em água. 
 
 Em geral são localizados internamente na molécula de 
proteína, 
 
 
EXEMPLOS DE AMINOÁCIDOS APOLARES OU NÃO 
POLAR 
Cadeia Alifática ou Anéis Aromáticos ou Enxofre 
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A glicina é o Aa mais simples. 
Sua cadeia lateral é formada 
por um único átomo de H. 
 
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 Ligações Peptídicas 
 Ligações entre dois aminoácidos através do grupo COOH com o 
grupo NH3 do próximo. 
 
Esta ligação acarreta perda de uma molécula de água. 
Peptídeos 
Compostos formados pela ligação de poucos aminoácidos, podem 
variar de 2 a várias dúzias. 
Formação da ligação peptídica 
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 Exemplos de Peptídios de Importância Biológica: 
 
 
Tripeptídeo: Glutationa (Cis-Gly-Glut) processos 
antioxidantes 
 
Hormônios Peptídeos 
 Vasopressina e Oxitocina 
ligações S-S na estrutura cíclica 
 contém 9 resíduos Aa, 
 diferem somente em alguns resíduos. 
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Vasopressina – regulação 
de pressão Oxitocina – contrações intra 
uterinas – indução do parto e 
ejeção de leite H. antidiurético 
Proteínas 
 São macromoléculas formadas por +100 
aminoácidos ligados através de ligações peptídicas 
ou cadeias polipeptídicas. 
 
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Fontes de proteínas da dieta 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS 
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Estrutura Primária 
 
Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
 
 É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois 
dele deriva todo o arranjo espacial da molécula 
Estrutura Secundária 
 Arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na 
sequencia primária da proteína. 
 A cadeia polipeptídica pode dobrar-se ou ficar da forma 
espiral através de pontes de hidrogênio. 
 Ex: queratina: importante componente de tecidos como o 
cabelo e a pele. 
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Estrutura Terciária 
 Se confunde um pouco com a secundária, em geral ocorre ligação 
entre aminoácido que encontram-se bem distantes na estrutura 
primária. 
 Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e 
funcionalmente 
Mioglobina exemplo de 
proteína c/ terciária 
Estrutura Quaternária 
 Ocorre com proteínas que apresentam mais de uma cadeia polipeptídica 
(oligoméricas); 
 É um arranjo espacial entre cada cadeia polipeptídica; 
 Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como 
pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, 
interações hidrofóbicas, etc. 
As subunidades podem atuar de forma independente ou 
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. 
Hemoglobina exemplo de 
estrutura quaternária 
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Mioglobina - proteína globular- 1 
cadeia pep 153 resíduos de Aa 
Função: armazenar oxigênio 
no músculo. 
Hemoglobina - proteína 
globular- 4 cadeias 
polipeptídicas. 
similares a da Mioglobina 
Função: transporte de O2 
CLASSIFICAÇÃO QUANTO A FORMA 
PROTEÍNAS FIBROSAS: cadeias polipeptídicas em arranjos de folhas 
ou feixes. FUNÇÃO: suporte, proteção; 
 
PROTEÍNAS GLOBULARES: cadeias polipeptídicas enoveladas em 
formas esféricas ou globulares. FUNÇÃO: enzimas e prts regulatórias 
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Função das proteínas 
Vagalume 
(fireflies) 
Luciferina 
Eritrócitos 
Hemoglobina 
Rinoceronte 
Queratina 
Funções biológicas das Proteínas 
 
*enzimas 
*transporte 
*armazenamento 
*contratura ou de motilidade 
*estruturais 
*defesa 
*reguladoras 
*manutenção da distribuição de água entre os 
compartimentos intersticiais e o sistema vascular do 
organismo. 
* homeostase e coagulação sanguínea 
*nutrição dos tecidos 
*formam tampões para a manutenção do pH 
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ESTRUTURAL 
ESTRUTURAL 
ANTICORPOS - DEFESA 
MOVIMENTO 
PROTEÍNAS 
RESERVA 
ACTINA MIOSINA 
Classificação quanto à função 
biológica: 
 
Proteínas Estruturais: Envolvidas com a 
formação de células e tecidos, participam da 
estrutura. 
Ex:colágeno e elastina presentes no tecido 
conjuntivo. Queratinas pele, pêlos, unhas e 
cabelos. 
 
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 Proteínas de Transporte: Transporte de substâncias como O2 
(hemoglobina), ácidos graxos (albumina) e as proteínas 
transmembrana. 
 
 
 Proteínas de Defesa:anticorpos (imunoglobulinas - gama), 
interferons (infecções virais) e fibrinogênio (coagulação). 
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 Proteínas Catalíticas (enzimas): Aumentam a 
velocidade das reações metabólicas. 
Ex: enzimas proteolíticas (degradação de 
proteínas), lipases, amilases, fosfatases, etc. 
 Proteínas Contráteis: Capazes de modificar a forma, mecanismos 
de motilidade. Ex: actina e miosina. 
 
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 Proteínas Hormonais: insulina e glucagon. 
Regulação dos níveis de glicose no sangue. 
 Proteínas Receptoras: 
Combinam-se com substâncias 
específicas encontradas na 
membrana plasmática, captam 
sinais entre os meios internos e 
externos. 
Podem ser encontradas também 
no citoplasma. 
Ex: receptores dos hormônios 
esteróides. 
 
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 Proteínas de Transferência de Elétrons: proteínas de membrana 
encontradas nos cloroplastos e mitocôndrias sua função é transportar 
elétrons com liberação e aproveitamento de energia. 
Ex: Citocromos (cadeia respiratória). 
 
DESNATURAÇÃO 
 Ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou 
terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é 
rompido; 
 
 Este processo , quase sempre, faz com que a proteína perca sua 
atividade biológica característica; 
 
 Com a desnaturação não ocorre rompimento de ligações 
covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a 
seqüência de aminoácidos característica da proteína. 
 
 
 
 
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FATORES QUE CAUSAM A DESNATURAÇÃO 
 Aumento da temperatura, pois cada proteína suporta certa 
temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela 
desnatura; 
 
 Extremos de pH; 
 
 Solventes orgânicos miscíveis em água, como o etanol e 
acetona; 
 
 Solutos como por exemplo a uréia; 
 
 Exposição a detergentes; 
 
 Agitação vigorosa da solução protéica.