Slide sobre Enzimas - Bioquímica

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ENZIMAS
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- Catalisadores biológicos, responsáveis por viabilizar a atividade das células, acelerando reações de quebra ou síntese de compostos.
- Sem a catálise, as reações químicas não ocorreriam em uma escala de tempo útil e, portanto, não manteriam a vida.
- Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas (chamadas de RIBOZIMAS), todas as ENZIMAS são PROTEÍNAS.
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Alto grau de especificidade
Não são consumidas nas reações
Atuam em pequenas concentrações
Respondem a alterações das condições do meio da reação
Aumentam a velocidade das reações extraordinariamente
Estão envolvidas na regulação de vias metabólicas
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 A reação catalisada por uma enzima ocorre dentro de um bolsão confinado da enzima, chamado de sítio ativo.
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 A molécula que é ligada no sítio ativo e sob a qual a enzima age é o substrato.
 O sítio ativo envolve o substrato, sequestrando-o completamente da solução, formando o complexo enzima-substrato (ES).
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 Uma enzima oferece um ambiente específico dentro do qual a reação pode ocorrer mais rapidamente.
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 Algumas enzimas não requerem outros grupos químicos além dos seus resíduos de aminoácidos.
 Os co-fatores podem ser íons como Fe+2, Mg+2, Mn+2 e Zn+2.
 Se o co-fator é um complexo orgânico, ele é denominado COENZIMA. As coenzimas são derivadas de vitaminas.
 Uma coenzima ou íon metálico ligado à enzima covalentemente é denominado GRUPO PROSTÉTICO.
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União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) estabelece 6 classes:
1. Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. 
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2. Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. 
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3. Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: peptidases.
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4. Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de amônia e gás carbônico. 
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5. Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros.
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6. Ligases: Catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, quase sempre às custas da hidrólise de ATP. 
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ADP + D-Glicose-6-fosfato
ATP + D-Glicose
glicose fosfotransferase
E.C. 2.7.1.1
2- classe: transferase
7- subclasse : fosfotransferases 
1- sub-subclasse: fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor
1- indica ser a D-glicose o receptor do grupo fosfato
hexoquinase
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FATORES QUE ALTERAM A ATIVIDADE DE UMA ENZIMA
Concentração de substrato
pH
Inibidores
Os fatores que influenciam a atividade enzimática
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Extremos de pH podem eliminar uma interação essencial para estabilizar a atividade da enzima
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TEMPERATURA ÓTIMA = ATIVIDADE MÁXIMA 
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O inibidor compete pelo sítio ativo com o substrato.
 O aumento da [S] é necessário para sobrepor o efeito do inibidor.
 Vmáx é reduzida
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 O inibidor se liga ao complexo ES, através de um sítio diferente do sítio ativo.
 Vmáx é reduzida
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O inibidor:
se liga de forma covalente com um grupo funcional da enzima que é essencial para a atividade.
destrói um grupo funcional importante do sítio ativo.
- Vmáx diminui
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 Industria de álcool;
 Industria de detergentes;
 Industria têxtil;
 Industria de papel;
Análises clínicas.
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Os íons facilitam a ligação do substrato ao sítio ativo da enz
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AZT inibidor reversível competitivo
Aspirina inibidor irreversível
Captopril inibidor incompetitivo
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Dosagens séricas de algumas enzimas podem auxiliar no diagnóstico de algumas patologias. Lactato desidrogenase – dosagem acima do valor de referência pode ajudar na comprovação do diagnóstico de infarto do miocárdio.
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