Proteinas
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Proteinas


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08/04/2015
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Componente celular mais abundante (depois da água)
\uf0e0 Moléculas mais diversificadas quanto à forma e à função\uf0e0 estruturais e 
dinâmicas
\uf0e0 Citoesqueleto, estruturas de sustentação (ex.: colágeno)
\uf0e0 Catálise (enzimas), transporte de moléculas (ex.: hemoglobina), 
mecanismo de defesa (ex.: imunoglobulinas), ação hormonal (ex.: 
insulina), mecanismos contráteis (actina e miosina), proteínas 
reguladoras da expressão gênica (ativadores e inibidores)
\uf0e0 Praticamente todas as proteínas têm todos os 20 aminoácidos (exceção: 
colágeno) \uf0e0 proporções dos aa variam \uf0e0 estrutura tridimensional varia
\uf0e0 Algumas vezes acontecem mudanças estruturais transitórias \uf0e0 controle 
da função da proteína
PROTEÍNAS
\uf0e0 Sequência de aminoácidos \uf0e0 estrutura espacial da proteína \uf0e0 dependente 
do tipo e da localização na cadeia polipeptídica \uf0e0 determinação do tipo de 
interação entre grupos R (que apresentam características diferentes)
\uf0e0 Organização tridimensional \uf0e0 quatro níveis: estrutura primária, 
secundária, terciária e quaternária
Lehninger (2005) Biochemistry
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Primária
\uf0e0 Sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipetídica, que é 
determinada geneticamente
\uf0e0 Escrita na direção amino terminal carboxila terminal
glicina-lisina-alanina
alanina-lisina-glicina
lisina-glicina-alanina
São iguais ou diferentes
??????????
PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Secundária
\uf0e0 Estruturas regulares tridimensionais de segmentos da cadeia polipetídica
\uf0e0 Duas organizações: enrolamento da cadeia ao redor do eixo (a-hélice) e 
interação lateral de segmentos (folha b pregueada) \uf0e0 ambas 
estabilizam-se por pontes de hidrogênio entre unidades peptídicas.
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PROTEÍNAS
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
\uf0e0 a-hélice
\uf0e0 Ponte de H entre uma unidade peptídica e a 
quarta subsequente
\uf0e0 Pontes de H são paralelas ao eixo da hélice
\uf0e0 3,6 aa por volta
\uf0e0 Cadeias laterais para fora da hélice (não 
participam das pontes de H)
\uf0e0 Muitos aminoácidos de mesma carga 
dispostos subsequentemente \uf0e0 dependendo 
do pH, não há formação de a-hélice
\uf0e0 Prolina\uf0e0 normalmente encontrada entre 
segmentos de a-hélice
Ver https://www.youtube.com/watch?v=eUS6CEn4GSA
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Folha b pregueada
\uf0e0 Também mantida por pontes de H entre 
unidades peptídicas \uf0e0 entre cadeias 
diferentes ou entre segmentos distantes de 
uma mesma cadeia polipeptídica
\uf0e0 Conformação mais distendida 
\uf0e0 Pontes de H são perpendiculares (no caso de 
cadeias polipeptídicas antiparalelas) ou aprox. 
perpendiculares (no caso de cadeias 
paralelas) ao eixo
\uf0e0 Grupos R projetam-se para cima ou para 
baixo do plano
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
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Lehninger (2005) Biochemistry
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Secundária
\uf0e0 As duas organizações ocorrem em proporções diferentes em proteínas. 
Ex.: Mioglobina só a-hélice
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Secundária
\uf0e0 As duas organizações ocorrem em proporções diferentes em proteínas. 
Ex.: Concanavalina A (lectina vegetal) só folha b pregueada
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Secundária
\uf0e0 As duas organizações ocorrem em proporções diferentes em proteínas. 
A maioria possui os dois tipos. Ex.: toxina diftérica (Corynebacterium
diphteriae)
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
PRÍONS
(Proteinaceous Infectious Only)
ENCEFALOPATIA 
ESPONGIFORME
Mutação 
(forma normal ocorre no cérebro - PrP)
Efeito dominó \uf0e0 agregação das moléculas 
\uf0e0 degeneração do sist. nervoso
INGESTÃO \uf0e0 rações preparadas de 
restos de animais infectados
Absorvida inteira ??? \uf0e0 ação de 
macrófagos
TROCA:
a-hélice \uf0e0 folha b
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PRÍONS
(Proteinaceous Infectious Only)
PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Terciária
\uf0e0 Dobramento final da cadeia polipeptídica \uf0e0 formada pela interações das 
cadeias laterais de diferentes regiões
\uf0e0 Pontes de H \uf0e0 entre grupos R de aa polares sem carga \uf0e0 na estr. 
terciária não apresentam padrão regular de disposição.
\uf0e0 Interações hidrofóbicas \uf0e0 entre grupos R de aa apolares \uf0e0 não 
resultam de atração entre grupos R, mas são consequência da 
presença da proteína em meio aquoso \uf0e0 reduzem a área apolar 
exposta à água.
\uf0e0 Ligações iônicas ou salinas \uf0e0 entre grupos R de cargas opostas \uf0e0
fundamental para o dobramento quando presentes no interior apolar 
da proteína (menos frequente \uf0e0mais comum na superfície \uf0e0
interações íon-dipolo com a água).
\uf0e0 Pontes dissulfeto \uf0e0 ligação covalente
R
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Terciária
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Quaternária
\uf0e0 Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) 
mantidas por ligações não-covalentes (pontes de H, interações 
hidrofóbicas, ligações iônicas ou salinas)
\uf0e0 Subunidades podem ser iguais ou diferentes
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Estrutura Quaternária
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
Lehninger (2005) Biochemistry
ver também: http://www.youtube.com/watch?v=26NCsgU2P0k
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Proteínas globulares e fibrosas
\uf0e0 São assim denominadas segundo a sua forma
\uf0e0 Globulares \uf0e0 função geralmente dinâmica
\uf0e0 Fibrosas \uf0e0 basicamente estruturais
PROTEÍNAS
\uf0e0 Proteínas conjugadas
\uf0e0 Presença de moléculas não-proteicas \uf0e0 grupo prostético
\uf0e0 Liga-se à cadeia polipeptídica tanto covalentemente quanto 
não-covalentemente
\uf0e0 Glicoproteínas \uf0e0 grupo prostético = carboidrato
\uf0e0 Lipoproteínas \uf0e0 grupo prostético = lipídeo
\uf0e0 Mioglobina e hemoglobina \uf0e0 grupo heme
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Grupo heme Hemoglobina
\uf0e0 É uma molécula de porfirina contendo ferro no estado ferroso (Fe2+)
\uf0e0 Porfirina \uf0e0 anel plano com quatro núcleos pirrólicos\uf0e0 cadeias 
laterais variáveis \uf0e0 Protoporfirina IX na hemoglobina e mioglobina
PROTEÍNAS
\uf0e0 Protoporfirina IX e grupo heme
\uf0e0 Fica localizado no interior 
hidrofóbico
\uf0e0 Fe2+ têm seis sítios de 
coordenação \uf0e0 seis 
ligações: 4 com N dos anéis 
pirrólicos; 1 com cadeia 
lateral da His 87 e 1 com O2
\uf0e0 Ligação O2 altera cor da 
hemoglobina \uf0e0mais 
azulado sem O2 (sangue 
venoso) e mais vermelho 
com O2 (sangue arterial)
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
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PROTEÍNAS
\uf0e0 Protoporfirina IX e grupo heme
\uf0e0 Fica localizado no interior 
hidrofóbico
\uf0e0 Fe2+ têm seis sítios de 
coordenação \uf0e0 seis 
ligações: 4 com N dos anéis 
pirrólicos; 1 com cadeia 
lateral da His 87 e 1 com O2
\uf0e0 Ligação O2 altera cor da 
hemoglobina \uf0e0mais 
azulado sem O2 (sangue 
venoso) e mais vermelho 
com O2 (sangue arterial)
Marzzoco & Torres (2007) Bioquímica Básica
\uf0e0 Fica localizado no interior 
hidrofóbico
\uf0e0 Fe2+ têm seis sítios de 
coordenação \uf0e0 seis 
ligações: 4 com N dos anéis 
pirrólicos; 1 com cadeia 
lateral da His 87 e 1 com O2
\uf0e0 Ligação O2 altera cor da 
hemoglobina \uf0e0mais 
azulado sem O2 (sangue 
venoso) e mais vermelho 
com O2 (sangue arterial)
\uf0e0 Toxidade de CO\uf0e0maior 
afinidade que o O2
\uf0e0 pI das proteínas \uf0e0 valor de pH onde o somatório das cargas é zero \uf0e0
refletem a proporção de aminoácidos ácidos e básicos \uf0e0 o que conta 
são as cadeias laterais, já que os grupos carboxila e amina ligados ao Ca
estão participando das ligações peptídicas
\uf0e0 O pI das proteínas só pode ser determinado experimentalmente (pH no 
qual as proteínas não migram)
PROTEÍNAS
\uf0e0 Carga e solubilidade