Aula enzimas

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BIOQUÍMICA
Enzimas
O que são enzimas???
Sacarose + O2 CO2 + H2O
Reação espontânea
(Extremamente rápida)
Enzimas
Reação espontânea
(Porém, demorada...)
Catalizadores proteicos
SUBSTRATO PRODUTO
• Termos usados em enzimologia
• Apoenzima: é a parte proteico sem qualquer co-fator ou 
grupo prostetico;
• Co- fator: São moléculas orgânicas ou inorgânicas que uma 
apoenzima requer para sua atividade;
• Grupo prostético: semelhante ao co-fator , esta intimamente 
ligado a apoenzima;
• Haloenzima: adição de um grupo prostetico ou co-fator a uma 
apoenzima;
• Substrato: é a mólecula sobre a 
qual a enzima atua;
• sitio de ligação com o substrato: 
é um arranjo particular de cadeias 
laterais de aa do polipeptídeo, 
que é formulado especialmente 
para ligar um substrato 
específico;
• Isoenzima : são variantes de 
enzimas , que catalisam a mesma 
reação química;
Coenzimas são compostos orgânicos, 
quase sempre derivados de vitaminas, 
que atuam em conjunto com as 
enzimas.
NOMENCLATURA DAS ENZIMAS
Existem 3 métodos para nomenclatura enzimática: 
- Nome Recomendado:
• Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com enzimas; Utiliza 
o sufixo "ase" para caracterizar a enzima.
Exs: Urease, Hexoquinase, Peptidase, etc. 
-Nome Sistemático: 
• Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função metabólica da 
enzima.
• Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase 
-Nome Usual : 
• Consagrados pelo uso;
• Exs: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
Classificação das enzimas (IUBMB)
LIASE ISOMERASE LIGASE
DESCARBOXILASE
ALDOLASE
HIDRATASE
DESIDRATASE
SINTASE
LIASES
RACEMASE
EPIMERASE
ISOMERASE
MUTASE
SINTETASE
CARBOXILASE
OXIDOREDUTASE TRANSFERASE HIDRO
LASE
DESIDROGENASE
OXIDASE 
REDUTASE
PEROXIDASE
CATALASE
OXIGENASE
HIDROXILASE
TRANSALDOLASE E 
TRANSCETOLASE
ACIL, METIL, GLICOSIL E 
FOSFORILTRANSFERASE
FOSFOMUTASE
ESTERASE
GLICOSIDASE
PEPTIDASE
TIOLASE
FOSFOLIASE
AMIDASE
DESAMINASE
RIBONUCLEASE
• CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
6 classes: 
- Oxidorredutases: 
São enzimas que catalisam reações de transferência 
de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. 
Ex: Desidrogenases e as Oxidases.
- Transferases :
Enzimas que catalisam reações de transferência de 
grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, 
acil, carboxil, etc.
Ex: Quinases e as Transaminases. 
- Hidrolases :
• Catalisam reações de hidrólise de ligação 
covalente.
Ex: As peptidases. 
- Liases: 
• Catalisam a quebra de ligações covalentes e 
a remoção de moléculas de água, amônia e 
gás carbônico. 
• Ex: Dehidratases; Descarboxilases
•
- Isomerases: 
• Catalisam reações de interconversão 
entre isômeros ópticos ou 
geométricos.
• Ex: Epimerases 
- Ligases:
Catalisam reações de formação e 
novas moléculas a partir da ligação 
entre duas já existentes, sempre às 
custas de energia (ATP). 
Ex: Sintetases.
Sítio ativo das enzimas
Sítio ativo das enzimas
Sítio ativo
Sítio ativo
Sítio ativo das enzimas
Estado de transição
Velocidade das reações
1- Aumento da concentração do 
reagente
2- Elevando a temperatura
3- Diminuindo a energia de ativação
Propriedades das enzimas
(Eficiência catalítica)
- Reações enzimáticas acontecem milhões de vezes
mais rápidas;
- Transformar de 100 a 1000 moléculas de substrato
em produto por segundo;
- Catalizadores biológicos, ou seja, compatível com a
vida.
Especificidade enzimática
Localização dentro da 
célula
Localização especifica
dentro da célula, isolando
o substrato ou produto de
reações competitivas.
Cinética enzimática
- Concentração de substrato
- Temperatura
- pH
Concentração de substrato
E+S ES EP E+P
E+S ES E+P
Constante de Michaelis-Menten (Km)
Constante de Michaelis-Menten (Km)
E+S ES E+P
A velocidade da reação é diretamente 
proporcional à concentração da enzima
Temperatura
- A temperatura ótima para a maioria das enzimas
humanas está entre 35 e 40ºC. Acima de 40ºC, as
enzimas desnaturam;
- Bactérias apresentam temperaturas ótimas acima
de 70ºC.
pH
pH e fadiga muscular
Acidose muscular
Redução do pH
Ácido lático (lactato)
Hidrogênio
Cofatores e coenzima
Cofatores Coenzimas
Íons inorgânicos : 
Co2+, Mg2+, Zn2+
Moléculas orgânicas: 
Vitamina B12
Grupo prostético: cofatores ou coenzimas que estão 
ligados as enzimas através de ligações covalentes.
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
-As enzimas são moduladoras do 
metabolismo celular. 
Classificação da regulação enzimática: 
-
;
Modulação 
Alostérica
Modulação 
covalente
Modificação alostérica
• Características das enzimas alostéricas: 
✓Enzimas reguladoras; 
✓Sofrem mudanças conformacionais quando a 
elas se ligam moduladores específicos; 
✓O sítio de ligação (sítio alostérico) aos 
moduladores é diferente e distante do sítio ativo; 
✓Os moduladores se ligam reversível e não 
covalentemente ao sítio alostérico.
Efetor negativo: reduz a afinidade da enzima pelo substrato, diminui a velocidade da 
reação.
Efetor positivo: aumenta a afinidade da enzima pelo substrato, eleva a velocidade 
da reação 
Modificação covalente 
Características: 
Modificações covalentes reversíveis; 
• Reações catalisadas por outras enzimas; 
– Exemplo: 
- fosforilação: quinases 
- defosfolorilação: fosfatases 
Inibição Enzimática
• Reversível
– Competitiva
– Não competitiva
• Irreversível
Inibição competitiva
inibidor
Antivirais, 
antibacterianos, 
antitumorais
Tratamento de 
hipertensão (ECA)
Inibidor competitivo
Inibidor competitivo
Inibição não competitiva
Inibidor liga 
num sitio 
diferente do 
sitio ativo
Ex. Pb++
ENZIMAS –
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
 I se combina com um grupo funcional, na molécula da E, que é 
essencial para sua atividade.
 Podem promover a destruição do grupo funcional
 Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E.
 Vmax  → parte da E é completamente removida do sistema e Km 
permanece a mesma.
K2
E + PE + S ES
K1
EI
+
I
Inibidores irreversíveis
Substâncias se ligam covalentemente às
enzimas, bloqueando o sítio ativo e os deixando-
as inativas.
Responsável por sintetizar 
a prostaglandina
Inibidores irreversíveis
Regulação alostérica - feed-back
Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por 
"feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador 
da enzima que a catalisa