Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas

Prévia do material em texto

2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 1/20
PUBLICIDADE
As enzimas são catalisadores. A maioria são proteínas.
As enzimas  são  moléculas  grandes,  produzidas  pelos  seres  vivos,  ‘que  aumentam  a  velocidade’  de  uma
reação química.
A molécula do açúcar de cozinha, a sacarose, pode ser quebrada dando dois compostos menores.
Só após a quebra ela entra na célula e serve de alimento.
A enzima sacarose é a responsável pela quebra do açúcar ingerido.
“Todo ser vivo tem milhares de enzimas acelerando reações. Assim, as transformações químicas nos
seres vivos ocorrem em escala de tempo compatível com a vida”.
PUBLICIDADE
Aminoácidos
Os aminoácidos são substâncias que formam as proteínas depositadas nos músculos. Eles são fabricados pelo
nosso organismo ou ainda podem ser consumidos em forma de cápsulas.
Se você ingerir corretamente aminoácidos sintéticos e fizer exercícios musculares bem orientados, seu corpo
fica modelado e ganha massa muscular, dando uma maior resistência física.
Em doses receitadas por um médico ou nutricionista, eles não fazem mal nem engordam. Nem todo mundo
precisa deles, mas mesmo sem aminoácidos você pode obter os mesmos  resultados,  só que eles demoram
mais a aparecer.
Maltodextrina
É  um  polímero  (aglomerações  de  moléculas)  de  cadeia  curta.  Estudos  indicam  que  uma  bebida  para
desportistas  efetiva  deve  conter  entre  5%  a  10%  de  carboidratos  em  forma  de  glicose,  sacarose  e
maltodextrina para aumentar a condição física.
Devido  a maltodextrina  não  ser  tão  doce  como  as  outras  formas  de  carboidratos,  ela  permite melhorar  a
ingestão de bebidas de carboidratos utilizadas por desportistas.
PUBLICIDADE
As  maltodextrinas  permitem  uma  melhor  absorção  que  outras  formas  de  carboidratos,  como  a  glicose,
frutose, etc.
Fonte: www.geocities.com
Enzimas
Enzima termo derivado do “en” = dentro e “zyme” = levedura.
Criada em 1878 por Friedrich Wilhelm Kühne para as substâncias até então chamadas de “fermentos”.
Designa uma substância que tem atividade catalítica.
Cinase são enzimas restritas às ATP­fosfotransferases, ou seja, são substâncias catalíticas responsáveis pela
fosforilação.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 2/20
A fosforilação é a transferência de uma fosforila do ATP para uma hidroxila C­6. Todas as cinases precisam
ter na sua estrutura molecular um ionte metálico divalente, como o Mg2+ ou Mn2+, para ser ativo,  isto é,
para conseguir catalisar. Pois é este ionte metálico divalente que atrai e forma um complexo com o ATP.
Podemos citar como exemplos de cinase:
Hexocinase:  é  uma  enzima  que  catalisa  a  transferência  da  fosforila  do  ATP  para  os  diversos
aceptores “oses” com 6 carbonos, chamados de hexoses; 
Fosfofrutocinase: é uma enzima alostérica, ou seja, depende do ATP para controlar sua atividade
enzimática, em conjunto com outros metabólitos num sistema de feed­back. 
Fosfoglicerato  cinase:  responsável  pela  transferência  da  fosforila  do  acil­fosfato  do  1,3­
bisfosfatoglicerato para o ADP produzindo ATP.
Aldolase é a enzima responsável pela Condensação Aldólica . Ela consegue, numa reação reversa, juntar 2
compostos  carbonílicos,  sendo  um  aldeído  e  o  outro  cetona.  E  esta  união  forma  um  aldol,  ou  seja,  um
composto b­hidroxi­carbonilado. E vice­versa. O aldol também pode sofrer condensação aldólica formando
uma cetose e uma aldose.
Mutase normalmente é uma enzima que age no deslocamento de um grupamento intramolecular.
Fonte: www.icb.ufmg.br
Enzimas
Numa célula a manutenção da vida depende da ocorrência de reações químicas variadas.
Assim,  constantemente  novas  proteínas  são montadas;  açúcares,  como  a  glicose,  são  oxidados,  liberando
energia; moléculas grandes, por sua vez, podem ser “desmontadas” num processo chamado “digestão”.
A realização de  todas as reações químicas numa célula depende em grande parte da presença de proteínas
especiais, chamadasenzimas.
As enzimas facilitam a ocorrência das  reações,  fazendo com que elas se processem com maior  facilidade.
São chamadas, por isso, de catalisadores.
O papel de toda enzima é muito específico; isso quer dizer que uma determinada enzima facilita a ocorrência
de  uma  determinada  reação.  Assim,  por  exemplo,  enquanto  a  enzima  amilase  salivar  (ptialina)  facilita  a
digestão do amido na boca, a maltase, por sua vez, catalisa a transformação da maltase em glicose.
Reações  químicas  podem  acontecer  sem  enzimas;  porém,  no  caso  das  células,  essas  reações  seriam  tão
lentas, que certamente seria impossível a vida sem enzimas.
O nome das enzimas termina geralmente, em “ase” e quase sempre indica sua função.
O  fato de  as enzimas  reagirem  em  tubo  de  ensaio,  fora  da  célula  via,  como  se  fossem  simples  reagentes
químicos, favoreceu muito se estudo e a compreensão de seu funcionamento.
As enzimas podem ser extraídas de material celular e submetidas a experimentação.
Cada enzima funciona de maneira mais eficiente num determinado valor de pH, que é dito (ótimo). Acima
ou abaixo do ótimo, a enzima funciona, porém de forma menos eficiente. Assim, o pH ótimo é um valor que
muda de uma enzima para outra. No pH ótimo, a velocidade da reação é máxima. acima ou abaixo do ótimo,
a reação continua ocorrendo, porém com velocidade menor.
Fonte: www.biomania.com
Enzimas
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 3/20
Enzimas
O termo é derivado de “en” = dentro e “zima” = levedura
As  enzimas  são  moléculas  de  proteína  bastante  grandes  e  complexas  que  agem  como  catalisadoras  em
reações bioquímicas.
Como as proteínas, elas consistem em longas cadeias de amino­ácidos unidas por ligações de peptídeos. Elas
são  formadas  dentro  das  células  de  todos  os  seres  vivos,  plantas,  fungos,  bactérias,  e  organismos
microscópicos unicelulares.
As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:
Lipases atuam nas gorduras decompondo­as em glicerol e ácidos graxos;
Catalases decompõem a água oxigenada;
Amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
Proteases decompõem as proteínas;
Celulases decompõem a celulose;
Pectinases decompõem a pectina;
Xilanases decompõem a xilana;
Isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
Beta­glucanases decompõem a beta­glucana;
Outras.
As  enzimas  comumente  encontradas  no  trato  digestivo  são  a  pepsina,  a  tripsina  e  peptidases  (que
decompõem as proteínas), lipases e amilases.
Como as enzimas agem?
Elas  controlam  várias  funções  vitais  incluindo  os  processos  metabólicos  que  convertem  nutrientes  em
energia e em novos materiais para as células, além de acelerar a reação dos processos bioquímicos, tornando­
os  mais  eficientes.  As  enzimas  se  conectam  às  substâncias  reagentes  e  enfraquecem  certas  ligações
químicas,  de  modo  que  menos  energia  (de  ativação)  é  necessária  para  que  as  reações  ocorram.  Se
as  enzimas  estivessem  ausentes,  as  reações  químicas  seriam  lentas  demais  para  dar  suporte  à  vida.
Asenzimas  são  bastante  específicas,  decompondo  ou  compondo  apenas  certas  substâncias  em  certas
condições  de  temperatura,  pH  e  concentração  do  substrato  (substância  na  qual  a  enzima  atua).  Algumas
transformações envolvem várias enzimas como a da glicose em água e gás carbônico que  leva 25 passos,
cada passo com a participação de várias enzimas. Quando as enzimas  são  aquecidas,  elas  aceleram ainda
mais as reações, mas apenas até certo ponto a partir do qual elas se modificam e perdem suas propriedades
catalizadoras. Quando a temperatura cai, as enzimas voltam ao seu estado anterior.
De onde as enzimas surgem ?
As  células  usam  a  informação  dos  nossos  genes  para  fabricarproteínas,  as  quais  são  usadas  para  várias
funções.
A enzima é uma dessas proteínas.
Também, as enzimas podem ser encontradas nos alimentos.
As células possuem de 2000 a 3000 enzimas diferentes em cada uma.
Células diferentes possuem enzimas diferentes.
Como as enzimas atuam na boca ?
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 4/20
Quando o alimento é mastigado na boca, ele fica reduzido à pequenos fragmentos que se misturam com a
saliva produzida pelos três pares de glândulas salivares (parótidas, submandibulares e sublinguais). A saliva
é um líquido neutro ou ligeiramente alcalino, que contém água, muco e enzimas(amilase salivar ou ptialina).
As glândulas submandibulares e sublinguais segregam uma saliva mais grossa que contém a enzima mucina.
A outra enzima da saliva é a ptialina, que digere parcialmente os amidos e converte­os em maltose (um tipo
de  açúcar).  A  água  umedece  o  alimento,  o  muco  lubrifica­o  e  a  amilase  catalisa  a  hidrólise  do  amido
(polissacarídeo)  que  o  transforma  em  moléculas  de  açúcares  mais  simples  (oligossacarídeos  e
monossacarídeos). A saliva também dissolve algumas moléculas que são captadas pelos receptores de sabor
nas papilas gustativas da língua (permitindo o reconhecimento dos sabores).
O alimento mastigado e ensalivado fica reduzido à uma pasta mole: o bolo alimentar.
Como as enzimas atuam no estômago ?
O estômago recebe o bolo alimentar e o piloro é fechado para que o bolo alimentar não passe imediatamente
para o duodeno. O estômago, por meio das glândulas gástricas, libera o suco gástrico que é constituído por
água,  ácido  clorídrico  (a  0,5%  de  concentração),  mucos,  pelas  enzimaspepsina  (várias  proteases)  e,  nos
bebês,  a  renina.  O  estômago  então  se  contrai  ritmicamente  (movimentos  peristálticos),  o  que  permite  a
mistura do bolo alimentar com o suco gástrico. A água permite que os alimentos se dissolvam ou fiquem em
suspensão. O ácido clorídrico reage com o pepsinogênio parar gerar a pepsina, dá o grau de acidez ideal para
a pepsina atuar e destrói muitas das bactérias ingeridas nos alimentos. O muco lubrifica o alimento e protege
as paredes do estômago dos efeitos do ácido e das proteases. A pepsina permite a conversão das proteínas em
polipeptídeos e aminoácidos e a renina coagula a proteína do leite. Quando a digestão estomacal é concluída,
o  piloro  vai  abrindo  e  liberando  a  pasta  ácida  semi­líquida  (quimo)  do  estômago  para  o  duodeno  em
pequenas quantidades. Os líquidos demoram pouco a passar para o duodeno mas o estômago vai liberando
seu conteúdo meia­hora após o início da refeição e só é esvaziado de 2 a 3 horas depois, dependendo do tipo
do alimento.
Como as enzimas atuam no duodeno e no intestino delgado ?
O quimo recebido do estômago é misturado ao suco pancreático e intestinal (com enzimas proteolíticas) e à
bílis, que são lançados no duodeno através de canais.
O  suco  pancreático  possui  diversas  enzimas,  entre  as  quais  a  tripsina  (transforma  proteínas  em  amino­
ácidos), a amilase (transforma amido e dextrina em maltose), a maltase (transforma maltose em glicose) e a
lipase  pancreática  (transforma  gordura  em  ácidos  graxos  e  glicerina). Algumas  glândulas  que  revestem  o
intestino  segregam  as  enzimassacarase  (transforma  sucrose  em  glicose  e  frutose),  maltase,  lactase
(transforma lactose em glicose e galactose), lipase, amilase e erepsina que em parte formam o suco intestinal.
A ausência ou baixa atividade da lactase pode causar vários graus de intolerância ao leite. O fígado emite a
bílis,  que  apesar  de  não  provocar  transformações  alimentares,  facilita  a  digestão  diluindo  o  conteúdo
intestinal, funcionando como antisséptico, reduzindo a tensão superficial das gotas ou glóbulos de gordura (o
que facilita a digestão pela lipase do pâncreas e do intestino) e impedindo­as de se aglutinar graças aos sais
biliares. A bílis é uma substância alcalina de cor verde e amarga e neutraliza a acidez do quimo vindo do
estômago.  Depois  de  concluída  a  digestão  intestinal,  a  massa  alimentar  fica  reduzida  a  uma  pasta  semi­
líquida de aspecto leitoso (quilo) formada principalmente por água, sais minerais, glicose, glicerina, ácidos
graxos e aminoácidos, todos prontos para serem absorvidos.
Como os nutrientes são absorvidos ?
Na membrana mucosa do intestino delgado ficam muitas reentrâncias e dobras chamadas villi que aumentam
a  superfície  de  absorção  em mais  de  600  vezes  o  que  seria  se  o  intestino  fosse  um  simples  cilindro. Os
produtos  da  digestão  são  absorvidos  por  pequeninas  artérias  imediatamente  sob  o  epitélio  nos  villi.  Os
amino­ácidos, sais minerais e vitaminas solúveis em água são transportados pela corrente sanguínea primeiro
ao fígado e depois ao resto do corpo para reparar e construir os  tecidos e o excesso é convertido em uréia
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 5/20
pelo  fígado  para  ser  depois  excretado  pelos  rins.  A  glicerina  e  os  ácidos  graxos  são  captados  nos  vasos
linfáticos e novamente reunidos em pequenos glóbulos de gordura. Esses glóbulos são depois transportados
pela corrente sanguínea para os tecidos, onde são consumidos em reações de oxidação e/ou armazenados sob
a forma de tecido adiposo. Os açúcares (sob a forma de monossacarídeos) são temporariamente armazenados
no fígado como glicogênio e liberados como glicose quando necessário. Existe uma espécie de inteligência
intestinal descrita por Hunt, que nada mais é do que a capacidade do delgado em absorver mais ou menos
determinado grupo alimentar, de acordo com a necessidade do organismo naquele momento.
O que acontece com o que não é absorvido ?
Os  alimentos  levam  cerca  de  4  horas  para  atravessar  o  intestino  delgado  (quase  7 metros). Ao  chegar  ao
intestino  grosso  (1,2  metros),  bactérias  presentes  ainda  segregam  algumas  enzimas  que  permitem  que
algumas  substâncias  resultantes  da  digestão  ainda  sejam  absorvidas.  Vários  tipos  de  bactérias  habitam  o
intestino  grosso  e  decompõem  algumas  fibras  indigeríveis,  fermentam  açúcares  e  decompõem  algumas
proteínas. Certas bactérias podem sintetizar vitamina K e B. Ainda não está claro o quanto de vitamina B
pode ser absorvido pelo intestino grosso, mas metade da quantidade necessária de vitamina K é de origem
bacteriana. Os alimentos levam de 12 a 18 horas para alcançar o reto. Durante esse tempo a água é absorvida
e os dejetos são compactados gradualmente para serem expelidos. São da maior importância estas etapas da
excreção  ou  eliminação  porque  no  intestino  grosso  só  restam  substâncias  tóxicas,  como  o  escatol,  que  se
reabsorvidos por um atraso ou retardo no trânsito, como ocorre na prisão de ventre, podem gerar aquilo que
denominamos de auto­endo­intoxicação, que é caracterizada por cansaço, desânimo, cefaléia, mau hálito, etc.
As enzimas atuam fora do organismo ?
Enzimas atuam na obtenção do álcool a partir dos açúcares (e dos açúcares a partir dos amidos), reduzem o
nitrogênio e o fósforo dos dejetos orgânicos, atuam nos bolos (evitam que solem), aceleram a produção de
cerveja,  atuam  na  produção  dos  queijos  e  removem  a  lactose,  funcionam  em  detergentes,  atuam  em
amaciantes  de  roupa,  atuam  na  produção  de  couros,  atuam  na  produção  de  papel,  atuam  na  produção  de
dextrose, frutose (usados em confeitos e refrigerantes), amaciam o algodão e clareiam o vinho e sucos.
As enzimas são consumidas nos processos ?
Depois  de  a  reação  se  completar,  a  enzima  fica  intacta  e  disponível  para  iniciar  outra  reação.  Algumas
enzimas  são  capazes  de  participar  de milhares  de  reações  em  um  único minuto.  Em  princípio,  isso  pode
continuar  indefinidamente,  mas  na  prática  a  maioria  das  enzimasperde  a  estabilidade  e  capacidade  de
catalisar as reações.
Há alguma demonstração prática da atuação de enzimas ?
Sim. Pegue um abacaxi fresco, e um recipiente com gelatina comum. Corte uma fatia do abacaxi e coloque­a
em cima da gelatina. Observe o que acontece.
Algumas embalagens de gelatina recomendam explicitamente não misturar com abacaxi. O abacaxi contém
enzimas que decompõem as proteínas da gelatina.
Fonte: www.vegetarianismo.com.br
Enzimas
O que são
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 6/20
Segundo o Dr. Edward Howell, o primeiro pesquisador das enzimas, “as enzimas são substancias que tornam
a vida possível. São necessários para todas as reações químicas que ocorrem no corpo.
Sem  enzimas  nenhuma  atividade  alguma  vez  aconteceria.  Nem  as  vitaminas  nem  os  minerais  nem  os
hormônios conseguem fazer o seu trabalho – sem enzimas.”
Temos uma reserva de enzimas limitada o que nos leva a morrer quando as enzimas acabam. Se comermos
alimentos  crus  evitamos  a  destruição  das  enzimas  que  a  comida  contem  facilitando  assim  a  digestão  e
evitando  gastar  as  nossas  próprias  reservas.  Segundo  ainda  o Dr.  Edward Howell,  a  falta  de enzimas  na
comida  cozida  é  ainda  uma  das  razões  maiores  do  envelhecimento  e  morte  precoce.  É  ainda  a  causa
subjacente da maior parte das doenças. Se o nosso corpo está ocupado com a digestão de alimentos cozidos e
a  produção  de  enzimas  para  a  saliva,  suco  gástrico,  suco  pancreático  e  sucos  intestinais,  então  terá  de
diminuir  a  produção de enzimas  para  outros  propósitos. Quando  isto  acontece,  então  como pode  o  corpo
produzir enzimas para o trabalho do cérebro, coração, rins, músculos e os outros órgãos e tecidos. Esta falta
de enzimasocorre na maioria da população mundial dos países civilizados que se alimenta de comida cozida.
Segundo estudos  científicos  recolhidos  ao  longo de mais de 40 anos pelo Dr. Howell,  “o homem é o que
menos enzimas da digestão dos amidos tem no seu sangue, entre todas as criaturas.
Também temos o maior índice destas enzimas na urina o que prova que estão a ser utilizados rapidamente”.
Conseqüentemente cada vez que comemos farináceos (pão, bolos, etc.) estamos a diminuir o nosso tempo de
vida. Existe evidências que mostram que esta baixa de enzimas não é devida a nenhuma peculiaridade da
nossa espécie. Na realidade, deve­se ás largas quantidades de amidos cozidos que comemos. Além disso, é
evidente a indicação que a alimentação cozida, por conseguinte sem enzimas contribui para o crescimento
patológico  excessivo  da  glândula  pituitária,  que  regula  as  outras  glândulas. Além disso,  há  pesquisas  que
indicam que 100% dos indivíduos com mais de 50 anos que morrem de causas acidentais tem deficiências
nas glândulas pituitárias.
Seguidamente,  acredita­se que a deficiência de enzimas  é  a  causa da maturação  exagerada das  crianças  e
adolescentes  dos  nossos  dias  .É  também  uma  causa  importante  no  excesso  de  peso  de muitas  crianças  e
adultos. Muitas  experiências  com  animais mostram  que  as  dietas  deficientes  em enzimas  produzem  uma
maturação mais rápida do que o normal.
Os animais com uma dieta cozida são  também mais pesados do que os seus equivalentes que comem cru.
Outra evidencia é que os agricultores usam batatas cozidas para engordar os seus porcos antes de os levarem
para  o  mercado.  Eles  descobriram  que  os  porcos  comendo  batata  cozida  engordavam  mais  rápido  e
economicamente do que porcos comendo batata crua. Esta evidencia mostra a grande diferença entre calorias
cozidas e calorias cruas.
Na  verdade  na  sua  experiência  de  trabalho  num  sanatório,  o  Dr.  Edward  Howell,  descobriu  que  era
impossível  engordar  as  pessoas  comendo  cru,  independentemente  da  quantidade  de  calorias  ingeridas.  A
propósito, outro dos efeitos relacionados com a deficiência de enzimas é que o tamanho do cérebro diminui.
Mais, a tiroide aumenta de volume, mesmo na presença do iodo. Isto foi provado em várias espécies.
Na realidade não foi comprovado em seres humanos mas a evidencia é muito sugestiva. Considera­se que o
pâncreas humano é sobrecarregado com uma produção excessiva de enzimas comparado com qualquer outra
criatura que se alimenta de comida crua. De fato, em proporção com o peso do corpo, o pâncreas humano é
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 7/20
duas  vezes  mais  pesado  do  que  o  de  uma  vaca.  Seres  humanos  que  comem  majoritariamente  cozido,
enquanto as vacas comem erva crua.
Depois, existem evidências que ratos que comem cozido tem um pâncreas duas vezes maior do que ratos que
comem cru. Mais ainda, há provas de que o pâncreas humano é um dos mais pesados no reino animal, tendo
em  conta  o  peso  corporal. Este  aumento  de  volume do  pâncreas  humano  é  tão  perigoso  –  provavelmente
ainda mais – do que o aumento de volume do coração, da tiróide etc..
A  produção  exagerada  de enzimas  é  uma  adaptação  patológica  a  uma  dieta  de  comida  sem  enzimas.  O
pâncreas não é a única parte que produz exageradamente enzimasquando a alimentação é cozida. Por adição,
existem as glândulas salivares, que produzem enzimas num grau nunca visto nos animais selvagens com a
sua alimentação natural.
De  fato,  alguns  animais  numa  dieta  crua  não  tem qualquer  tipo  de enzimas  na  sua  saliva. As  vacas  e  as
ovelhas produzem torrentes de saliva sem enzimas. Os cães, por exemplo, também não segregam enzimas na
sua saliva quando comem comida crua.
No  entanto,  se  lhe  começar  a  alimentá­los  com  amidos  cozidos,  as  suas  glândulas  salivares  começarão  a
produzir amido­enzimas digestivos ao fim de 10 dias.
Mais  ainda,  há  mais  evidencia  de  que  os enzimas  na  saliva  representam  uma  situação  patológica  e  não
normal. Isto é algo que o Dr. Edward Howell demonstrou em laboratório. As enzimas na saliva só atacarão o
amido quando este é cozido. Sendo assim, vemos que o corpo canaliza a sua limitada produção de enzimas
para a saliva se de fato o tiver que fazer.
O Doutor Howell efetuou experiências em ratos em que um grupo comia carne crua e vegetais e sementes
crus  e  o  outro  grupo  comia  o mesmo mas  cozido.  tentava  assim  ver  qual  dos  grupos  vivia mais  tempo.
Conclusão, ambos os grupos viviam praticamente o mesmo tempo o que surpreendeu o médico.
Os  ratos  de  ambos  os  grupos  viveram  cerca  de  3  anos. Mais  tarde  o  Dr.  Howell  descobriu  a  diferença.
Verificou  que  os  ratos  alimentados  a  comida  cozida  tinham  comido  as  suas  próprias  fezes,  as  quais
continham as enzimasexcretadas pelo  seu  corpo. Todas  as  fezes,  incluindo  as  dos  seres  humanos,  contém
as enzimas utilizados pelo corpo. Os ratos tinham reciclado as suas próprias enzimas para os usarem outra
vez.
Por  isso viveram  tanto  tempo  como os outros  ratos  a  comer  cru. Na  realidade  a  prática  de  comer  fezes  é
praticamente  universal  entre  todos  os  animais  de  laboratório.  Se  bem  que  estes  animais  recebam  dietas
cientificas contendo todas as vitaminas e minerais, instintivamente sabem que precisam de enzimas.
Por isso, comem as suas próprias fezes. De fato, os animais com dietas cientificas desenvolvem a maior parte
das doenças crônicas e degenerativas comuns aos seres humanos, se os deixarem viver até ao fim das suas
vidas. Isto prova que só vitaminas e minerais não são suficientes para manter a saúde.
Para  o Dr. Howell  a  evidencia mais  impressionante  de  que  precisamos  de enzimas  na  nossa  alimentação
ocorreu no seu trabalho de sanatório quando os seus doentes eram postos em jejuns curativos. “Quando se
jejua, há uma paragem imediata da produção de enzimas digestivas.
As enzimas da saliva, suco gástrico e pancreático diminuem e são raras.
Durante  o  jejum,  asenzimas  do  corpo  estão  livres  para  o  trabalho  de  reparação  e  remoção  de  tecidos
doentes. ”Disse. Nos países considerados civilizados comem­se tamanhas quantidades de comida cozida que
o sistema enzimático fica ocupado somente a digerir comida.
Como resultado, o corpo tem falta de enzimas para manter os tecidos em boas condições. A maior parte das
pessoas que jejuam passam pelo que é chamado de uma crise curativa. Os pacientes podem sentir náuseas,
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 8/20
vômitos  e  tonturas. O  que  se  passa  é  que  as enzimas  estão  a  trabalhar  para mudar  a  estrutura  doente  do
organismo.
As enzimas atacam os tecidos patológicos e dividem as substancias indigestas e não processadas; e estas são
depois  evacuadas  pelos  intestinos,  pelo  vômito  ou  através  da  pele.  Vários  nutricionistas  dizem  que
as enzimas dos alimentos são destruídas pelos ácidos do estômago e por conseguinte de pouco ou nenhum
valor.
O  doutor  Howell  contrapõe  que  esses  nutricionistas  não  prestam  atenção  a  dois  fatores  importantes.  Em
primeiro lugar, quando se come, a secreção ácida do estômago ocorre minimamente pelo menos durante 30
minutos. Á medida que a comida atravessa o esôfago, cai sobre a parte superior do estômago.
Esta é chamada a seção cardíaca, uma vez que está próxima do coração. O resto do estômago continua plana
e  fechada enquanto a parte cardíaca se abre para acomodar a comida. Durante o  tempo que a comida  fica
nesta seção superior, pouco ácido ou enzimas são segregadas pelo organismo.
As enzimas da própria comida começam a digerir a comida. Quanto mais desta auto digestão ocorre menos
trabalho o organismo tem que realizar mais tarde.
Quando  este  período  de  30  a  40  minutos  passa,  a  parte  inferior  do  estômago  abre  e  o  corpo  começa  a
produzir ácido e enzimas.
Até nesse momento as enzimas  da  comida não param até  que o nível  ácido  se  torne proibitivo. Como  se
pode comprovar as enzimasconseguem suportar ambientes muito mais vezes ácidos do que neutros. Muitos
animais  tem  até  o  que  se  pode  chamar  de  compartimentos  de  pré  digestão  enzimática  onde  a  comida  se
digere a si própria.
É o caso de certos macacos e roedores com as suas bolsas nas bochechas, os buchos de muitas espécies de
pássaros, e os primeiros estômagos de golfinhos, baleias, etc.. Quando os pássaros comem sementes ou grãos
de cereais, estes ficam no bucho entre 8 a 12 horas. Nesta pausa, absorvem umidade e começam a germinar.
Durante a germinação formam­se enzimas que tem o trabalho de digerir as sementes e grãos. Os golfinhos as
baleias  tem  um  primeiro  estômago  que  não  segrega enzimas.  As  baleias,  por  exemplo,  engolem  grandes
quantidades de alimentos sem a mastigarem. A comida decompõe­se e digere­se a si própria.
Na pele dos peixes e de outras espécies marinhas que a baleia come existe uma enzima, chamado catepsina,
que decompõe o peixe uma vez morto, na realidade esta enzima está presente em quase todas as criaturas.
Depois do alimento da baleia se tornar liquefeito a si próprio, passa por um pequeno canal para o segundo
estômago da baleia.
Parece um mistério para os cientistas na baleia, como tanto alimento pode passar por um canal tão pequeno.
Não tem ideia de que a auto digestão esteve em ação. Questionado sobre o fato de a maioria da população
comer cozido todos os dias e se poderíamos recuperar a falta de enzimas comendo ao mesmo tempo
comida crua o Dr. Howell respondeu:
“Não. A comida cozida causa um desgaste tão grande na nossa reserva de enzimas que não se consegue
recuperar comendo também comida crua. Na realidade os vegetais e a fruta não são fontes concentradas de
enzimas. Quando amadurecem as enzimas estão presentes para o amadurecimento. No entanto quando o
amadurecimento acaba, as enzimas retiram­se para os caules e sementes. Por exemplo quando certas
companhias querem extrair enzimas da papaia , um fruto tropical, eles usam o sumo de papaia verde. A
papaia madura por si não tem grande concentração de enzimas.”
Segundo o Dr. Howell as bananas, abacates e mangas são boas fontes de enzimas. Na generalidade, os frutos
com  um  alto  valor  calórico  são  mais  ricos  em  enzimas.  As  nozes  e  as  sementes  contém  inibidores
de enzimas pelo que se devem colocar de molho.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 9/20
Estes inibidores de enzimas existem para proteção da semente. A natureza não quer que a semente germine
prematuramente  e  perca  sua  vitalidade.  Quer  sim  que  as  sementes  germinem  num  solo  suficientemente
úmido para poderem crescer e continuar a espécie. Desta forma, quando se comem sementes cruas ou nozes
cruas,  estamos  a  ingerir  os  inibidores  de enzimas  que  neutralizam  alguns  dos  enzimas  que  o  organismo
produz. Na realidade comer alimentos com inibidores de enzimas provoca um inchaço do pâncreas. Todas as
nozes e sementes contêm estes  inibidores de enzimas. Amendoins crus, por exemplo  tem uma quantidade
especialmente grande. O gérmen de trigo cru também um dos piores ofensores. Além disso todas as ervilhas,
feijões, e lentilhas contem alguns. As batatas que são sementes também tem inibidores de enzimas. Nos ovos
que  também  são  sementes,  o  inibidor  existe  basicamente  na  clara.  Como  regra  geral,  os  inibidores
de enzimas estão confinados ás  sementes dos alimentos. Por exemplo, os olhos das batatas. Os  inibidores
não estão presentes nas partes frescas das frutas ou nas folhas e caules dos vegetais.
Há duas formas de destruir os inibidores de enzimas:
A primeira é cozer; no entanto assim também se destroem as enzimas.
A segunda, que é preferível é a germinação. Assim destroem­se os inibidores de enzimas e também
se aumenta o conteúdo de enzimas numa proporção de 3 para 6.
Alguns alimentos, como o feijão de soja, tem de ser bem cozidos para destruir os inibidores de enzimas. Por
exemplo, muitas das farinhas de soja e pós no á venda não foram suficientemente aquecidos para destruir os
inibidores.  A  única  solução  para  quem  continua  a  comer  alimentos  cozidos  é  tomar  suplementos  de
concentrado  deenzimas  de  plantas.  Na  ausência  de  contra­indicações,  deve­se  tomar  entre  uma  a  três
cápsulas por refeição. É claro que se a sua refeição for só crua, não precisará de enzimasnessa refeição. As
cápsulas devem ser misturadas com a comida ou chupadas.
Desta forma podem começar a trabalhar imediatamente.
Acidentalmente,  tomar enzimas  extra  é  outra  forma de neutralizar  os  inibidores  de  enzimas das  nozes ou
sementes não germinados. Os concentrados de enzimas de plantas ou enzimas de fungos são melhores para
pré­digestão  da  comida  do  que  comprimidos  de  enzimas  pancreáticos.  Isto  porque  as  enzimas  de  plantas
conseguem  atuar  melhor  em  meios  ácidos  como  o  estômago,  enquanto  que  os  enzimas  pancreáticos  só
trabalham  no  meio  alcalino  do  intestino  delgado.  Se  os  comprimidos  tiverem  um  revestimento  entérico,
então não são apropriados, uma vez que só serão liberados depois de atravessar o estômago. Nesta altura é
demasiado tarde para a pré­digestão da comida. Aqui o corpo já  terá usado as suas enzimas para  digerir  a
comida.  Uma  alimentação  deficiente  em enzimas  causa  uma  redução  de  30%  no  tempo  de  vida.  Assim
sendo, poderíamos prolongar o nosso  tempo de vida 20 ou mais anos. Mesmo numa dieta de crus deve­se
incluir enzimas pois o nosso corpo usa­as de tantas formas e assim poderemos manter a nossa reserva para
situações de doença, situações extremas de temperatura e durante situações de exercício vigoroso. Conclui o
Dr. Howell,  que  a  titulo de  curiosidade,  já  passou  claramente dos 70  anos  e  continua  a  sentir­se  como  se
tivesse 30, praticando ainda jogging todos os dias.
Fonte: www.living­foods.com
Enzimas2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 10/20
Enzimas
A importância das enzimas é ilustrada pela ocorrência do albinismo, doença congênita que se manifesta pela
despigmentação  da  pele,  dos  cabelos  e  da  íris.  O  albinismo  deve­se  à  falta  da  tirosinase,  uma  das
muitas enzimas que regulam o metabolismo e as funções dos organismos vivos.
Enzima é a designação geral de várias proteínas complexas, especializadas na catálise de reações biológicas
–  facilitam  e  aceleram  a  maior  parte  das  reações  bioquímicas  que  ocorrem  no  interior  das  células  dos
animais, vegetais e microrganismos. Como a catálise ocorre sem intervenção de reagentes, as enzimas não se
consomem ao longo do processo.
Existem diversos tipos de enzimas, com ação e finalidade não muito variadas. Assim, contribuem para que
as moléculas dos princípios nutritivos (proteínas, gorduras e hidratos de carbono) se desdobrem em outras
menores, durante a digestão dos alimentos. Também facilitam a passagem dessas moléculas para o sangue
através da parede intestinal, catalisam a formação de moléculas grandes e complexas destinadas a produzir
os constituintes celulares, favorecem o armazenamento e consumo de energia.
Em termos estritamente fisiológicos, as enzimas também ativam as funções da reprodução, os processos da
respiração e da visão e todos os demais mecanismos biológicos.
Constituição das enzimas
Do ponto de vista químico, as enzimas caracterizam­se por apresentarem em sua estrutura uma proteína –
substância orgânica complexa que contém nitrogênio em sua molécula e que, por decomposição hidrolítica
ou  adição  de  água,  produz  aminoácidos.  A  maioria  das  enzimas  constitui­se  de  uma  proteína  e  de  um
componente chamado co­fator, que pode estar ausente.
A proteína completa (enzima + co­fator) é a holoenzima. Suprimido o co­fator, a proteína perde sua atividade
e recebe o nome de apoenzima. O co­fator pode ser um metal (por exemplo, ferro, cobre ou magnésio), uma
molécula orgânica de  tamanho médio chamada grupo protético, ou um tipo especial de molécula que atua
como substrato e se conhece como co­enzima. Esse co­fator facilita a função catalítica da enzima, como é o
caso dos metais ou grupos prostéticos, ou participa da própria reação catalisada, ação típica das co­enzimas.
Forma de atuação das enzimas
As moléculas existentes nas células constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado pela
magnitude da energia armazenada nas  ligações entre os átomos que as compõem. Para ativar uma  reação,
seria preciso energia suficiente para romper tais ligações.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 11/20
A presença de enzimas no organismo dispensa a necessidade desse acréscimo de energia, pois se unem às
moléculas para  formar compostos complexos  intermediários, que se decompõem e constituem os produtos
finais.
As enzimas  liberam­se da  reação  sem  sofrerem mudanças  e  ficam preparadas para  continuar  sua  ação de
catalisadores  na  formação  de  novos  produtos.  A  característica  principal  da  ação  enzimática  sobre  o
organismo é sua especialidade. Cada  tipo de enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja
estrutura  deve  encaixar­se  à  da  enzima  de  modo  que  os  centros  ativos  coincidam  perfeitamente.  Esse
processo pode ser comparado com a relação entre uma chave e sua fechadura, pois cada substrato possui uma
enzima  específica,  capaz  de  abrir  os  caminhos  para  sua  transformação. Os  grupos  catalíticos  dos  centros
ativos  de  uma  enzima  atuam  com  um  rendimento  mais  de  um  milhão  de  vezes  maior  que  o  de  outras
substâncias análogas numa reação não­enzimática.
Inibição das enzimas
Existem compostos de estrutura semelhante ao substrato de uma enzima que, ao se unirem ao centro ativo
desta,  impedem  que  ela  desenvolva  sua  ação  catalítica  de  maneira  irreversível  ou  reversível  (inibição
competitiva). Outros inibidores atuam sobre uma parte da estrutura da enzima diferente do centro ativo, de
modo que, se esse centro for afetado, ocorre um bloqueio definitivo da ação da enzima; em caso contrário, a
inibição é reversível (não­competitiva).
Em virtude de sua natureza protéica, as enzimasdesnaturam­se e inativam­se acima de 60o C ou em presença
de meios muito ácidos ou muito alcalinos.
Nomenclatura
O nome aplicado às enzimas deriva do nome do  substrato  sobre o qual  elas  atuam,  a que  se  acrescenta  a
terminação “ase”. Assim, as carboidrases atuam sobre os hidratos de carbono ou carboidratos, as fosfatases
sobre os fosfatos etc. Há ainda nomes instituídos pela tradição, como a pepsina, a tripsina ou a pancreatina.
As reações enzimáticas classificam­se em seis grandes grupos, que por sua vez se subdividem de acordo
com  os  tipos  de  substratos  participantes  e  as  reações:  as  óxido­redutases  catalisam  os  processos  de
oxidação­redução nas células, ocasionados pelo  intercâmbio de elétrons ou partículas elétricas elementares
entre os diferentes átomos que intervêm; as transferases, que facilitam o transporte de grupos de um doador
para um receptor, incluem o subgrupo das aminotransferases ou fornecedoras de aminoácidos; as hidrolases
catalisam a decomposição por adição dos constituintes da água; as liases rompem ligações químicas por uma
via diferente das anteriores; as isomerases favorecem as redistribuições no interior das células; e as ligases
aceleram a união de moléculas sob a ação do portador mais importante de fosfatos e energia, o trifosfato de
adenosina (ATP).
Nos dois primeiros grupos se acha a metade das mil e poucas enzimas que se conhecem.
Aplicações
O estudo da natureza das enzimas e de sua atuação teve grande utilidade na medicina: determinados
tratamentos se baseiam na inibição das enzimas que acompanham as bactérias, com o que se detém a ação
infecciosa destas. As sulfonamidas, por exemplo, são elementos bloqueadores das enzimas bacterianas.
As enzimas  são  também  utilizadas  em  diagnósticos  médicos  e  contra  reações  desfavoráveis  em  pessoas
alérgicas  à  penicilina.  Em  certos  casos,  administração  de  enzimas  serve  para  controlar  sua  falta  no
organismo,  assim  como para  corrigir  anormalidades  derivadas  de  doenças. Uma  das  principais  aplicações
industriais  das  enzimas  é  na  produção  do  álcool  etílico  (etanol)  pelo  processo  de  fermentação,  que
utiliza enzimas na conversão da sacarose em etanol.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 12/20
Na fabricação de produtos como pão, queijos, cerveja, vinho etc., em que há fermentação de leveduras, os
novos conhecimentos sobre enzimas são utilizados para controlar e melhorar sua qualidade.
O curtimento de couros e a  limpeza de tecidos são alguns dos numerosos processos químicos e  industriais
que empregam a ação catalítica das enzimas para favorecer reações da matéria orgânica.
Fonte: www. profissionalizando.net.br
Enzimas
Representação tridimensional de uma enzima
As enzimas são compostos sintetizados no interior das células vivas que desempenham importante papel no
processamento e deterioração dos alimentos. Têm uma estrutura química muito especial, contém uma centro
ativo  denominado de  apoenzima  e,  algumas  vezes  um grupo não  protéico  chamado  coenzima,  o  conjunto
dessas duas partes (apoenzima + coenzima) é chamado haloenzima.
A  atuação  das  enzimas  na  panificação  ocorre  de  maneira  complexa.  Sua  presença  tem  como  objetivo
melhorar as características reológicas da massa, atuando nas moléculas do amido ou de proteínas e também
como branqueadoras de farinhas com alto teor de pigmentos escuros. As características da farinha de trigo
são originadas, em grande parte, pelas enzimas presentes no grão deste cereal.
Atualmente, essas característicaspodem ser corrigidas ou melhoradas pela adição de enzimas suplementares
durante  o  processo  de  panificação.  Por  exemplo,  a  farinha  de  trigo  contém beta­amilase  suficiente  para  a
conversão  de  amido  em  maltose,  mas  é  deficiente  em  beta­amilose,  essa  deficiência  é  corrigida  pela
suplementação enzimática, e isso tem sido altamente benéfico para a panificação.
Entre as enzimas envolvidas no processo de panificação, encontramos:
Amilases
O amido é um polissacarídio constituído de amilose e amilopectina. O grânulo de amido presente no trigo
pode sofrer danos durante a moagem. O  teor de amido danificado altera a absorção de água da massa e a
qualidade  do  pão.  As  amilases  atuam  somente  sobre  o  amido  danificado  ou  gelatinizado,  durante  o
aquecimento no forno. Como o amido danificado  tem alta capacidade de absorver água, quando a amilase
atua sobre ele, ocorrem mudanças na extensibilidade e na capacidade de retenção de água da massa. Outra
ação importante das amilases é durante a fermentação do pão, onde as moléculas de amido são atacadas pela
alfa­amilase e degradadas em dextrinas, que serão transformadas em maltose pela ação da beta­amilasa; isso
resulta em melhora das qualidades do pão como volume, cor, estrutura do miolo e “flavor”. Resumidamente
as  amilases  aumentam  os  açúcares  fermentescíveis  presentes  na  massa,  evita  a  produção  de  um  miolo
gosmento, retarda o envelhecimento precoce do pão e melhora as características desejáveis no pão.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 13/20
Proteases
São  enzimas  presentes  em  pequena  quantidade  no  trigo,  mais  abundantes  nos  produtos  maltados,  para
panificação utilizam­se aquelas obtidas de fontes bacterianas ou fúngicas. As proteases degradam proteínas
complexas  em  compostos mais  simples. Na massa  do  pão,  atuam  sobre  as  ligações  peptídicas  do  glúten,
rompendo­as, atuando de maneira diferente ao esforço mecânico e agentes redutores.
De maneira geral, as proteases atuam no pão de maneira a melhorar a extensibilidade e a textura da massa,
além de reduzir o tempo de mistura da massa em até 1/3 em determinadas situações. Entretanto, o excesso de
protease pode acarretar certos prejuízos, como baixo volume, textura grosseira e alteração da cor do miolo.
Para que  as enzimastenham  um  ótimo  rendimento  é  importante  conhecer  os  fatores  que  influenciam  sua
atividade. Os mais importantes são temperatura, pH e tempo.
Atividade Enzimática
A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo.
Vamos ver cada um deles separadamente:
Temperatura
Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se
aumenta  a  temperatura.  Entretanto,  a  velocidade  da  reação  aumenta  até  um  máximo,  após  determinada
temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura.
Isso  ocorre  por  que  a  estrutura  tridimensional  das  enzimasse  rompe,  impossibilitando­a  de  formar  o
complexo enzima­substrato. Pode­se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2
a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.
No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é
menor que na parte de fora.
Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso
são destruídas.
pH
Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido
decréscimo.
Tempo
A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver
em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.
Fonte: www.ufrgs.br
Enzimas
O que são enzimas?
Enzimas  são  substâncias  protéicas  produzidas  pelo  nosso  organismo.  Elas  têm  a  função  catalisadora  nas
reações químicas,  para  que  estas  ocorram de  forma  eficiente. As  enzimas não  se  alteram, mas modificam
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 14/20
quimicamente  as  substâncias que  sofrem a  sua  ação. Por  exemplo,  uma  substância A e uma  substância B
sofrem  reações  químicas  e  se  transformam  em  uma  substância  C.  São  as  enzimas  que  promovem  tal
transformação. Por ação das enzimas, as reações químicas ocorrem no nosso organismo em apenas uma hora.
Sem elas, tais reações demorariam, teoricamente, cerca de 1000 anos para ocorrer. No organismo humano, há
entre 3000 e 4000 tipos de enzimas, as quais estão relacionadas à respiração, à digestão, ao metabolismo, à
imunidade etc. Cada enzima é responsável por uma reação química específica, de forma que, apesar de elas
acontecerem  simultaneamente  e  às  centenas,  não  há  desordem.  É  como  se  houvesse  uma  chave  para
respectiva fechadura.
O resultado da ação das enzimas é:
Prevenção contra pele áspera: promove a renovação das células da pele. 
Prevenção  do  envelhecimento:  impede  a  formação  de  radicais  livres,  que  causam  o
envelhecimento. 
Prevenção dos sintomas de senilidade: renova as células responsáveis pelas funções cerebrais. 
Alívio de sintomas do cansaço: previne o acúmulo das substâncias que o causam. 
Aumento da imunidade: ativa as células relacionadas à imunidade. 
Prevenção da obesidade: digere e absorve as substâncias responsáveis pela obesidade.
Os sintomas da falta de enzimas são:
Sono após as refeições, desânimo.
Excesso de gases no trato digestivo.
Dor de estômago, azia, enjôo.
Diarréia, constipação, fezes mal cheirosas.
Alergia a certos alimentos, atopia.
Tontura.
Pele áspera.
Cólica menstrual, menstruação irregular.
Enrijecimento dos músculos ao redor dos ombros.
Enxaqueca, insônia.
Doenças causadas pela falta de enzimas:
Gastrite e colite.
Inflamação do pâncreas (aguda ou crônica).
Diminuição do ácido estomacal.
Doença de Ménière.
Hemorróidas.
Inflamação da traquéia.
Reumatismo.
Asma.
Catarata.
Cistite.
Arritmia.
Arteriosclerose.
Alergia a pólen.
Esterilidade.
Câncer.
Motivos da diminuição das enzimas:
Aumento da idade.
Hábitos alimentares inadequados.
Poluição.
Fonte: www.anew.com.br
Enzimas
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 15/20
Enzimas
Relação Estrutura – Função das Enzimas
ENZIMAS são sofisticados dispositivos moleculares responsáveis pela aceleração das reações químicas que
ocorrem em sistemas biológicos. Dessa forma, são os catalisadores biológicos. 
Sem a ação das enzimas, no pH e na temperatura fisiológicos, as reações necessárias à manutenção da vida
não aconteceriam em velocidades suficientemente altas para satisfazer as demandas metabólicas das células.
As enzimas são proteínas globulares.
Mais recentemente tem sido atribuída atividade catalítica a compostos biológicos não protéicos: são as
Ribozimas  (RNAs  catalíticos),  o  que  faz  emergir  evidências  de  que  o  RNA  tenha  sido  o  mais  ancestral
biocatalizador dos seres vivos.
O  conhecimento  da  estrutura  das  proteínas  é  fundamental  para  compreender  a  forma  como  estes
catalisadores exercem sua atividade catalítica e como esta se relaciona com a estrutura.
Dois aspectos ressaltam da atividade catalítica das enzimas:
Seu elevado poder catalítico
Sua grande especificidade
Sítio Ativo e Centro Catalítico
Existe  uma  estreita  relação  entre  a  estrutura  das enzimas  e  sua  função  catalítica.  Ou  seja,  é  a  estrutura
protéica que determina as  interações entre a enzima  (catalisador)  e  o  substrato  (reagente),  que participam
desta  catálise.  O  substrato  deve  ser  capaz  de  se  ligar  de  forma  específica  à  enzima  que,  por meio  desta
interação,  facilita  a  transformação  do  substrato  em  produto. Dessa  forma,  a  estrutura  do  catalisadordeve
favorecer o conjunto de interações que permitem a ligação do substrato expondo grupos químicos capazes de
interagir entre si formando, transitoriamente, um COMPLEXO ENZIMA­SUBSTRATO. O substrato liga­se
à enzima através do sítio ativo, local onde ocorrerá a reação catalisada pela enzima. Esta é, portanto, a região
da enzima que contém resíduos de aminoácidos capazes de interagir com o substrato. É nesse sítio, também,
que estão os resíduos de aminoácidos que diretamente participam da ruptura e estabelecimento de ligações
químicas que resultam na formação do produto. Estes resíduos denominam­se GRUPOS CATALÍTICOS.
O sítio ativo da enzima é uma fenda (sulco) tridimensional localizada na superfície da enzima, formado por
grupos provenientes de porções distintas da  seqüência polipeptídica. São geralmente  resíduos distanciados
entre  si  na  seqüência  primária  da  molécula  enzimática  que  adotam  um  arranjo  conformacional  que  os
aproxima  como  resultado  de  interações  não­covalentes.  Com  efeito,  nestes  arranjos  conformacionais,
aminoácidos distanciados uns dos outros na seqüência polipeptídica podem interagir mais intensamente entre
si do que aminoácidos adjacentes, propiciando um ambiente  favorável à  ligação do substrato. Apesar de o
sítio  ativo  ser  apenas  uma  pequena  porção  da  enzima,  a  participação  de  outros  aminoácidos  na  catálise
enzimática nem por  isso deve ser desprezada. Na verdade, em algumas enzimas, os aminoácidos  restantes
constituem­se  em  sítios  regulatórios,  de  interação  com  outras  moléculas  (protéicas  ou  não)  ou  canais  de
aproximação  dos  substratos  ao  sítio  ativo  da  enzima.  A  integridade  da  molécula  enzimática  é  por  isso
necessária à atividade catalítica.
Maurilio Luciano Luiele
Fonte: www2.bioqmed.ufrj.br
Enzimas
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 16/20
Os  alimentos  passam  por  modificações,  transformando­  os  em  substâncias  mais  simples,  que  serão
absorvidas pelo sangue e pela linfa e distribuídas para todo o corpo.
Durante  a  digestão,  as moléculas  grandes  passam  por  várias  transformações  e  se  quebram  em moléculas
menores, capazes de penetrar nas células.
As proteínas, as gorduras, e os carboidratos, por exemplo, são constituídos por moléculas grandes.
No entanto, são transformados em aminoácidos, ácidos graxos, glicerol e glicose.
Estas substâncias, por sua vez,  formadas por moléculas bem pequenas, conseguem atravessar a membrana
plasmática da célula.
Há nutrientes que atravessam o  tubo digestivo  sem sofrer nenhuma  transformação, pois  são  formados por
moléculas pequenas. É o caso dos sais minerais, das vitaminas e da água, que são absorvidos principalmente
no intestino delgado. Grande parte da água que ingerimos é absorvida no intestino grosso.
Todas  essas  modificações  nas  moléculas  dos  alimentos  ocorrem  graças  a  reações  químicas  provocadas
pelas ENZIMAS contidas nos SUCOS DIGESTIVOS.
Os sucos digestivos são líquidos produzidos por certos órgãos do aparelho digestivo.
Os três processos químicos da digestão são: insalivação, quimificação e quilificação.
Insalivação
Trata­se da ação da saliva sobre os alimentos e ocorre na boca. Se mastigarmos um miolinho de pão durante
dois ou  três minutos, ao final desse  tempo sentiremos que o pão ficou adocicado. Os outros alimentos são
apenas triturados, formando o bolo alimentar, e são engolidos. Sua digestão começa mais adiante.
Enzima: Ptialina
Órgão de atuação: Boca ( saliva da língua) 
Ação: Transforma o amido nos açúcares chamados: Maltose e Glicose.
Fonte: Carboidrato ( Açúcar e amido ).
Função: Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo. 
Controle: pH entre 6,4 e 7,5 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em carboidratos.
Depois de bem mastigados e insalivados, os alimentos formam uma espécie de papa chamado bolo alimentar,
que é engolido e , através do esôfago, chega ao estômago.
Quimificação
É  a  ação  que  o  suco  gástrico  (produzido  por  algumas  células  do  estômago)  realiza  sobre  os
alimentos.
O suco gástrico possui enzimas e ácido clorídrico.
O ácido clorídrico amolece o bolo alimentar, destrói bactérias e facilita a ação das enzimas.
As enzimas do estômago são três: Quimosina, Lipase gástrica e Pepsina.
Enzima: Quimosina
Órgão de atuação: Estômago 
Ação: Serve para coagular o leite, tornando­o mais facilmente digerível.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 17/20
Fonte: Proteína 
Função:  São  responsáveis  pelo  nosso  crescimento  e  pela  substituição  daquilo  que  nosso  corpo
perde. 
Controle: PH ótimo em 2 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em proteína. 
Especificamente: leite.
Enzima: Lipase gástrica
Órgão de atuação: Estômago 
Ação: Atua sobre as gorduras, se elas estiverem divididas em partículas pequenas. 
Fonte: Lipídio 
Função: Normalmente, acumulam­se sob a pele, formando um depósito de energia.
Controle: PH ótimo em 2 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em lipídio. 
Exemplo: leite, manteiga, coco, amendoim, carne, azeite.
Enzima: Pepsina
Órgão de atuação: Estômago 
Ação: Transforma as proteínas em substâncias mais simples.
Fonte: Proteína 
Função:  São  responsáveis  pelo  nosso  crescimento  e  pela  substituição  daquilo  que  nosso  corpo
perde.
Controle: PH ótimo em 2 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em proteína. 
Exemplo: carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha.
Depois da ação dessas substâncias e dos movimentos peristálticos do estômago, o bolo alimentar transforma­
se num líquido viscoso chamado quimo, que é lançado no intestino delgado.
Quilificação
É a ação do suco pancreático( produzido por células do pâncreas), do suco entérico ou intestinal ( produzido
por células do intestino) e da bile ( produzida por células do fígado) sobre os alimentos.
O suco pancreático possui três enzimas: Amilase, Tripsina e Lipase pancreática.
Enzima: Amilase
Órgão de atuação: Pâncreas ( suco pancreático) 
Ação: É semelhante à Ptialina. Transforma o aminoácido em Maltose e Glicose. 
Fonte: Carboidrato ( açúcar e amido )
Função: Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo. 
Controle: PH entre 7,8 e 8,2 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em carboidratos.
Exemplo:  cana,  frutas  ,  leite,  batata,  arroz,  trigo.  A  digestão  do  amido  completa­se  no  intestino  porque,
como o alimento permanece pouco tempo na boca, a ptialina não é capaz de transformar todo o amido.
Enzima: Tripsina
Órgão de atuação: Pâncreas ( suco pancreático) 
Ação:  Transforma  as  proteínas  decompostas  no  estômago  em  substâncias  mais
simples:Aminoácidos. 
Fonte: Proteína 
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 18/20
Função:  São  responsáveis  pelo  nosso  crescimento  e  pela  substituição  daquilo  que  nosso  corpo
perde.
Controle: PH entre 7,8 e 8,2 
Atuação do nutricionista: Cardápio rico em proteína.
Exemplo: carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha.
Enzima: Lipase pancreática
Órgão de atuação: Pâncreas ( suco pancreático) 
Ação: Transforma os lipídios em substâncias mais simples: Ácidos graxos e Glicerol. 
Fonte: Lipídio
Função: Normalmente, acumulam­se sob a pele, formando um depósito de energia.
Controle: PH entre 7,8 e 8,2 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em lipídio.
Exemplo: leite, manteiga, coco, amendoim, carne, azeite.
O  suco  entérico  ou  intestinal,  produzido  por  glândulas  do  intestino  ,  é  o  que  apresenta  maior  número
de enzimas.
Elas são: Erepsina, Lipase entérica, Invertina, Lactase e Maltase.
Enzima: Erepsina
Órgão de atuação: Intestino delgado ( suco entérico ou intestinal ) 
Ação:  Transforma  as  proteínas  decompostas  no  estômago  em  substâncias  mais
simples:aminoácidos. 
Fonte: Proteína 
Função:  São  responsáveis  pelo  nosso  crescimentoe  pela  substituição  daquilo  que  nosso  corpo
perde. 
Controle: PH entre 6,5 e 7,5 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em proteína.
Exemplo: carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha.
Enzima: Lipase entérica
Órgão de atuação: Intestino delgado ( suco entérico ou intestinal ) 
Ação: Transforma os lipídios em substâncias mais simples: Ácidos graxos e Glicerol.
Fonte: Lipídio 
Função: Normalmente, acumulam­se sob a pele, formando um depósito de energia.
Controle: PH entre 6,5 e 7,5 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em lipídio.
Exemplo: leite, manteiga, coco, amendoim, carne, azeite.
Enzima: Invertina, Lactase e Maltase
Órgão de atuação: Intestino delgado ( sulco entérico ou intestinal ) 
Ação: Transformam  qualquer  tipo  de  açúcar  num  açúcar  mais  simples  chamado:  Glicose
Fonte: Carboidrato ( açúcar ) 
Função: Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo. 
Controle: PH entre 6,5 e 7,5 
Atuação do Nutricionista: Cardápio rico em carboidrato. Especificamente: açúcar. 
Exemplo: frutas em geral. Principalmente: uva.
A bile não possui enzimas,  ou  seja  não  atua na digestão, mas  auxilia  o  processo. Serve para  dissolver  as
gorduras, facilitando assim a ação das lipases.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 19/20
A bile funciona como os detergentes, que transformam bolhas grandes de gordura em gotas pequenas.
Após a digestão, no duodeno, os alimentos formam um líquido leitoso chamado quilo, que é absorvido pelo
sangue e pela linfa contida nas vilosidades intestinais do jejunoíleo.
Através  do  sangue  e  da  linfa,  o  alimento,  depois  de  transformados,  é  conduzido  para  todas  as  células  do
organismo.
Não é verdade que a absorção dos nutrientes ocorre apenas no duodeno.
Pequenas moléculas  já digeridas podem passar para o  sangue em qualquer parte do  tubo digestivo. Mas a
parte mais significativa é absorvida no duodeno.
A porção dos alimentos que não  foi aproveitada segue para o  intestino grosso. Aí, grande parte da água é
absorvida. Os resíduos sólidos formam as fezes, que são eliminadas pelo ânus.
Conclusão
Numa célula a manutenção da vida depende da ocorrência de reações químicas variadas.
Assim, constantemente novas proteínas são montadas:
Açúcares, como a glicose;
São  oxidadas:  liberando  energia; moléculas  grandes  por  sua  vez,  podem  ser  desmontadas,
num processo que chamamos:Digestão.
A realização de  todas aa reações químicas numa célula depende em grande parte da presença de proteínas
especiais chamadasenzimas.
As enzimas facilitam a ocorrência das  reações,  fazendo com que elas se processem com maior  facilidade.
São chamadas de catalizadores.
O papel de toda enzima é muito específico, isto quer dizer que uma determinada enzima facilita a ocorrência
de uma determinada reação.
Reações  químicas  podem  acontecer  sem enzimas,  porém  ,  no  caso  das  células,  essas  reações  seriam  tão
lentas, que certamente seria impossível a vida sem enzimas.
Bibliografia
Cruz, Daniel. Ciências e Educação Ambiental. 16º ed. São Paulo. Editora Ática . 1996.
Fonte: www.scribd.com
Enzimas
Amilase, Lipase e outras Enzimas
O sufixo – ase é utilizado para designar as enzimas.
Tanto o sufixo ­ase como os sufixos ­íase e ­ose são sufixos verbais de origem grega, resultantes todos de um
primitivo sufixo ­sis. “Dos verbos de tema em a com sufixo ­sis resulta ­iasis(­íase), e dos verbos de tema em
ocom o sufixo ­sis, geralmente com alongamento daquela vogal, formou­se ­osis (ose)”.
2017­5­24 Enzimas, Proteínas, Função, Tipos, O que são Enzimas
http://www.portalsaofrancisco.com.br/biologia/enzimas 20/20
Ex.: diástase, litíase, lordose.
O  sufixo  ­ase  é  empregado  “especialmente  na  acepção  de  fermento  solúvel  (diástase),  de  onde  se  tomou
diretamente”.
A palavra diástasis, em grego, significa separação, e  foi utilizada por Kirchhoff, em 1814, para designar a
substância  encontrada  no  extrato  de  cevada,  responsável  pelo  desdobramento  do  amido  em  dextrina  e
glicose. O mesmo termo estendeu­se a todo catalisador biológico de natureza protéica.
Com  a  introdução  em  1878,  por  Kühne,  do  termo  enzyme  para  os  fermentos  solúveis,  a  Nomenclatura
Internacional de Química passou a utilizar­se deste novo termo para designar, de maneira genérica, todos os
biocatalisadores.
A diástase, primitivamente descrita por Kirchhoff, passou a chamar­se amilase,  indicando­se,  com o novo
nome, o substrato sobre o qual atua a enzima e aproveitando­se do sufixo ­ase da denominação anterior.
As demais enzimas, descobertas posteriormente, receberam, de modo análogo, a denominação do substrato,
seguido da terminação ­ase, que passou a indicar enzima.
Diástase é palavra proparoxítona em virtude da quantidade do sufixo ­asis em grego e em latim.
Por  esta  razão  pretende­se  tornar  esdrúxulas  todas  as  palavras  novas  com  o  sufixo  ­ase,  criadas  para
nomear enzimas. Teríamos, assim, de dizer amílase, lípase, transamínase, láctase, máltase, mútase, redútase,
etc.
A propósito de amilase, encontra­se no dicionário de Aulete­Garcia a seguinte nota: “À semelhança de
diástase deve dizer­se amílase e não amilase”.
É necessário  lembrar que  tais  termos  inexistiam em grego e  latim,  tendo  sido criados  somente a partir do
século  XIX  nas  línguas  de  cultura  do  Ocidente.  Não  há  razão,  portanto,  para  se  lhes  aplicar  o  modelo
proparoxítono de diástase.
Acresce notar que a  tendência da  língua portuguesa é para a  tonicidade da penúltima sílaba. A  linguagem
médica consagrou como paroxítonos todos os nomes de enzimas e seria anacrônico pretender o contrário.
O Vocabulário  Ortográfico  da  Academia  Brasileira  de  Letras  e  o Michaelis  já  registram  as  duas  formas,
enquanto a 3a. edição do Aurélio já abandonou a forma proparoxítona, o que indica que a forma paroxítona
irá prevalecer em definitivo.
Fonte: usuarios.cultura.com.br