Bioquímica Estrut

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Bioquímica 
Estrutural
Prof. MSc Fábio Cáuper
O
N
 T
A
R
G
E
T
Proteínas catalisadoras que aumentam a velocidade da reação.
Não sofrem alterações no processo global.
De forma seletiva, catalisam reagentes (substratos) para rotas uteis.
Nomenclatura União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular.
O sufixo –ase é adicionado à descrição da reação química 
catalisada, incluindo os nomes dos substratos.
Ex: Fosfofrutoquinase.
FFK F-1,6-DP + ADPF-6-P + ATP
O
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 T
A
R
G
E
T
Propriedades das enzimas
A – Sítio ativo
Região específica em forma de fenda ou bolso.
Contem cadeias laterais de aminoácidos, as quais criam uma 
superfície tridimensional complementar ao substrato.
Complexo Enzima 
Substrato (ES)
É convertido em 
Enzima Produto (EP)
Posteriormente se 
dissocia em Enzima e 
Produto
Sítio Ativo
Enzima
Substrato
Produto
O
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 T
A
R
G
E
T
Propriedades das enzimas
B – Eficiência 
Catalítica
Reações catalisadas por enzimas são 103 a 108 vezes mais 
rápidas que as reações não-catalisadas. 
Kcat*
Nº de moléculas de substratos convertidas em moléculas 
de produto por segundo
C – Especificidade
Enzimas são altamente específicas, interagindo com um 
ou alguns substratos e catalisando um só tipo de reação 
química.
D – Regulação Enzimas podem ser reguladas/ ativadas ou inibidas.
O
N
 T
A
R
G
E
T
Propriedades das enzimas
E – Holoenzimas
Precisam de outras moléculas além das proteínas para sua 
atividade enzimática. ENZIMA ATIVA.
Apoenzima Enzima inativa sem seu componente não-proteico.
Cofator Componente metálico → Zn2+ ou Fe2+.
Coenzima Componente é uma molécula orgânica.
O
N
 T
A
R
G
E
T
Como funcionam as enzimas
A – Alterações de energia que ocorrem durante a reação
Reações
Barreira de energia que separa 
reagentes do produto.
Energia livre de reação.
E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 (
G
)
Não existe uma diferença na 
energia livre da reação global (a 
energia dos produtos menos a 
energia dos reagentes) entre 
reações catalisadas e não-
catalisadas
Energia livre de 
ativação (não-
catalisada) Estado de 
Transição 
T*
Estado inicial 
(reagentes)
Estado final 
(produto)
Progresso da reação →
ΔG
Energia livre 
de ativação 
(catalisada)
O
N
 T
A
R
G
E
T
Como funcionam as enzimas
1. Energia livre 
de ativação
Diferença de energia entre reagente e T*.
Um intermediário rico em energia é formado durante a 
conversão do reagente em produto.
2. Velocidade 
de Reação
Para as moléculas reagirem, devem ter energia suficiente 
para superar a barreira do estado de transição.
E
n
e
rg
ia
 L
iv
re
 (
G
)
Estado inicial 
(reagentes)
Estado final 
(produto)
Progresso da reação →
ΔG
O
N
 T
A
R
G
E
T
Enzimas
Proteínas catalizadoras
São
Sítio(s) ativo(s) que é uma fenda na 
superfície da enzima, complementar 
à estrutura do substrato
Que contém
A ligação do substrato
permitindo
Estabilização do estado 
de transição
Que leva à
Aumento da velocidade S → P
Que leva ao
Respondem a mudanças na [S].
Intracelular ↔ na faixa do Km.
mas