aa e proteínas_aula 03

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Bioquímica 
Fernanda Dall’Ara Azevedo
Fernanda.azevedo@prof.ung.br
PROTEÍNAS
• As proteínas são extremamente versáteis e
desempenham diversas funções nas células e
nos organismos.
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
1. São polímeros lineares feitos de unidades 
monoméricas denominadas aminoácidos;
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
2. Possuem uma ampla faixa de grupos
funcionais (alcoóis, tióis, ácidos Carboxílicos
etc), que possuem reatividade química.
Quando em sequência permitem o amplo
espectro de funções das proteínas;
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
3. Podem interagir umas com as outras e com
outras macromoléculas biológicas formando
montagens complexas. Estas montagens
adquirem propriedades emergentes;
PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS
4. Algumas proteínas são bem rígidas, enquanto
outras apresentam relativa flexibilidade.
Proteínas musculares Citoesqueleto
As proteínas são polímeros lineares feitos de
unidades monoméricas denominadas
aminoácidos.
Varia em 
estrutura
Varia em 
Tamanho
Varia em carga 
elétrica
Influencia na 
solubilidade 
em água.
COMO PODEM SER REPRESENTADOS
• Podem ser representados por modelos esferas-
bastões (1), estereoquímica (2), Fischer (3).
Modelo 1
Modelo 2
Modelo 3
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
• Os aminoácidos são classificados segundo seu 
grupamento R e podem ser divididos em 5 
classes:
– Esta classificação dependerá da polaridade e da 
tendência de interagir com a água em pH neutro 
( 7,0).
• Classe 1: Grupo R apolares, alifáticos –
característica apolar e hidrofóbicos.
• Classe 2: Grupo R aromático –todos
participam de interações hidrofóbicas (devido
suas cadeia laterais aromáticas).
• Classe 3: Grupo R polares não carregados – mais
solúveis em água porque possuem grupos
funcionais capazes de formar ligações de
hidrogênio com a água.
• Classe 4: Grupo R carregados positivamente 
(básicos) – são hidrofílicos.
• Classe 5: Grupo R carregados negativamente 
(ácidos) – são hidrofílicos.
• Com 4 grupamentos diferentes conectados 
ao carbono- tetraédrico, estas moléculas
são consideradas Quirais . 
• Interações biológicas são estéreo -
específicas, requerendo configurações
específicas nas interações moleculares.
• Só os aminoácidos L são sintetizados pelas
células.
QUANTOS AMINOÁCIDOS EXISTEM?
- Glicina (Gly/G)
- Alanina (Ala/ A)
- Prolina (Pro/ P)
- Valina (Val/ V)
- Leucina (Leu/L)
- Isoleucina (Іle/І)
- Metionina (Met/M)
- Fenilalanina(Phe/ F)
- Tirosina (Tyr/Y)
- Triptofano (Trp/ W)
- Serina (Ser/ S)
- Treonina (Thr/ T)
- Cisteína (Cys/ C)
- Asparagina (Asn/ N)
- Glutamina (Gln/ Q)
- Lisina (Lys/ K)
- Histidina (His/ H)
- Arginina (Arg/ R)
- Aspartato (Asp/ D)
- Glutamato (Glu/ E)
• 20 aminoácidos comuns;
SÓ EXISTEM ESTES 20 AMINOÁCIDOS?
• Existem mais 300 aminoácidos que não são 
comuns;
SÓ EXISTEM ESTES 20 AMINOÁCIDOS?
• Ex: Ornitina e citrulina participam da
biossíntese da arginina que é um importante
intermediário do ciclo da uréia.
Aminoácidos Essenciais
• Aminoácidos essenciais: sintetizados apenas pelos 
vegetais.
Adulto Criança Adulto Criança
Isoleucina 28 70 Treonina 28 87
Leucina 42 161 Triptofano 33 12
Lisina 44 103 Valina 35 93
Metionina 22 58
Fenilalanina 22 35
Tabela 1. Aminoácidos Essenciais e suas necessidade diárias em miligramas por 
quilograma de peso corporal
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
• Peptídeos e proteínas são polímeros de
aminoácidos, variam de dois a milhares de
resíduos de aminoácidos.
• Ligação peptídica – ligação covalente entre
duas moléculas de aminoácidos (ligação
amídica) pela remoção dos elementos da água
dos grupos α-carboxil e α-amino.
• Dipeptídeo quando há dois 
aminoácidos; 
• Tripeptídeo quando há três 
aminoácidos;
• Oligopeptídeo quando há alguns 
poucos aminoácidos;
• Polipeptídeos quando há muitos 
aminoácidos;
Convenção
Exemplo de peptídeos com 
importantes efeitos:
Ocitocina – 9 aminoácidos
Secretada pela hipófase posterior é capaz de estimular as
concentrações uterinas.
Exemplo de peptídeos
• Peptídeos são extremamente diversos em 
suas funções:
– Hormônios, ou fatores liberadores de hormônios, 
neurotransmissores, toxinas, antibióticos.
– Exemplos: Ocitocina, aspartame, insulina, 
gomesina (peptídeo antibiótico de amplo 
espectro), Angiotensina II (hormônio hipertensor)
Classificação das Proteínas
• Proteínas Simples – são aquelas que quando 
hidrolisadas apresentam apenas resíduos de 
aminoácidos;
• Proteínas conjugadas - são aquelas que 
quando hidrolisadas produzem aminoácidos e 
mais algum outro tipo de composto;
Podem ser Classificadas por:
• Solubilidade - Proteínas simples são classificadas 
segundo a solubilidade em vários compostos;
Tipo de Proteína Solubilidade Coagula pelo calor Exemplos
Albuminas Solúveis em água e 
solução salina
Sim Albumina do ovo; 
albumina sérica; 
lactoalbumina
Globulinas Levemente solúvel 
em água; solúvel em 
solução salina
Sim Globulina sérica; 
lactoglobulina; 
globulina vegetal
Albuminóides Insolúvel em todos 
os solventes neutros 
e em ácidos e álcalis 
diluídos
Não Queratina do cabelo, 
unhas, penas e 
colágenos.
Histonas Solúveis em solução 
salina; insolúvel em 
solução muito 
diluída de NH4OH
Não Nucleoistona na 
glândula timo; 
globina na 
hemoglobina.
Propriedades das proteínas simples:
Podem ser Classificadas por:
• Solubilidade - Proteínas simples são classificadas 
segundo a solubilidade em vários compostos;
• Composição;
Podem ser Classificadas por:
• Solubilidade - Proteínas simples são classificadas 
segundo a solubilidade em vários compostos;
• Composição;
• Função;
Tipo de Proteína Exemplo Uso
Estrutural Colágeno;
Queratina
Estrutura de tecidos 
conectivos; 
Estrutura de cabelo e unhas
Contrátil Miosina; actina Contração muscular
Armazenamento Ferritina Armazenamento de ferro 
necessário para produzir 
hemoglobina
Transporte Hemoglobina Transporte de oxigênio
Hormônios Insulina Metabolismo de 
carboidratos
Enzimas Pepsina Digestão de proteínas
Protetoras Gamaglobulina; Fibrinogênio Formação de anticorpos;
Coagulação do sangue
Toxinas peçonha venenos
Podem ser Classificadas por:
• Solubilidade - Proteínas simples são classificadas 
segundo a solubilidade em vários compostos;
• Composição;
• Função;
• Forma
• Proteínas Globulares
- Polipeptídios dobrados na forma de uma “bola”.
- Apresentam razão comprimento-largura menor
que 10.
- As proteínas globulares são solúveis em água ou
formam dispersão coloidal e possuem uma função ativa.
Ex – hemoglobina, albumina, globulina.
• Proteínas Fibrosas
- Cadeias polipeptídicas paralelas que se
apresentam em forma espiralada e/ou são estriadas.
- Apresentam razão comprimento-largura maior
que 10. São insolúveis em água.
EX – colágeno, miosina, fibrina.