EXERCÍCIOS_ENZIMAS(1)

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CURSO
	Odontologia
	SEMESTRE
	1º
	TURMA
	ODT1AD
	DATA
	06.04.2020
	DOCENTE
	Mabel Barbosa Esteves
	DISCIPLINA
	BIOQUÍMICA BUCAL 
EXERCÍCIOS
- Enzimas -
1. Qual a importância da catálise enzimática?
A catálise enzimática ocorre quando as enzimas atuam como catalisadores biológicos, aumentando a velocidade das reações de nosso organismo. No nosso organismo ocorrem constantemente reações essenciais para a manutenção da vida. . Essas transformações se dão de forma demasiadamente rápida graças à presença de enzimas .
2. Relacione velocidade e energia de ativação em uma reação enzimática.
Energia de ativação de uma reação química é parecida com esse "impulso" que você tem que dar para conseguir levantar da cama. Mesmo reações de liberação de energia (exergônicas) exigem uma certa quantidade de entrada de energia para acontecer, antes de poder prosseguir com suas etapas de liberação de energia. Essa entrada de energia inicial, que mais tarde é devolvida conforme a reação continua a acontecer, é chamada de energia de ativação
3. Qual é a importância do co-fator em uma catálise enzimática?
Os cofatores são substâncias inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas.
 Se um "cofator" for orgânico, recebe o nome de coenzima.
4. Diferencie co-fator, co-enzima e grupo prostético.
 co-fator, coenzima ou grupo prostético a parte não protéica. 
Co-fator É todo e qualquer mineral essencial para o funcionamento da enzima. Coenzima Vitaminas essenciais para o funcionamento das enzimas. Grupo prostético Mineral ou vitamina ligada covalentemente a enzimas. 
5. Quais são as ligações que mantém a interação da enzima com o substrato?
A parte da enzima em que o substrato se conecta é chamado de sítio de ativação (uma vez que é aí onde ocorre a "ação" catalítica). ... Graças a esses aminoácidos, o sítio ativo de uma enzima encaixa-se unicamente em um alvo específico—o substrato ou substratos da enzima—e os ajuda a passar por uma reação química.
6. Descreva sítio ativo, pontuando a importância dos aminoácidos envolvidos.
O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química.[1]
 HYPERLINK "https://pt.wikipedia.org/wiki/S%C3%ADtio_ativo" \l "cite_note-ufrj-2" [2] Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos.[1] As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é um arranjo tridimensional de aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática.
7. Classifique as enzimas abaixo:
a) Transferase – 
b) Isomerase
c) Ligase
d) Liase
e) Oxidorredutase
f) Hidrolase
 f)Hidrolases : enzimas que associadas a moléculas de água, promovem a cisão (quebra) de ligações covalentes. 
Exemplo: Peptidases 
(c ) Ligases: enzimas que formam novas moléculas, unindo duas pré-existentes. 
Exemplo: Sintetases 
( e) Oxidoredutase :enzimas que efetuam transferências de elétrons (oxi-redução). 
Exemplo: Desidrogenases 
( a )Transferases : enzimas que realizam translocação de grupos funcionais como grupamento amina, fosfato, carbonila e carboxila, de uma molécula para outra. 
Exemplo: Quinase 
(d) -Liases : enzimas que atuam na remoção de moléculas de água, gás carbônico e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes. 
Exemplo: Descarboxilase 
(b) Isomerases ; enzimas que mediam a conversão de substâncias isoméricas, sejam isômeros geométricos ou ópticos. 
Exemplo: Epimerases
8. Diferencie os modelos enzimáticos: 
a) Chave-fechadura
b) Encaixe (ajuste) induzido
A teoria de modelo chave- fechadura que aceita que a enzima é complementar ao substrato.
 Na teoria do encaixe induzido, o substrato provoca uma mudança conformacional na enzima com a qual ele interage, garantindo um melhor ajuste entre o sítio ativo e o substrato.
9. Diferencie os inibidores enzimáticos, classificando-os.
Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima: 
Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.
Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima. 
10. Qual é o papel do pH, temperatura, concentração da enzima e substrato na catálise enzimática?
O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam. Alguns fatores influenciam na atividade catalítica das enzimas, tais como: concentração enzimática, concentração do substrato, Potencial Hidrogeniônico (pH) e temperatura
11. Comente a importância dos inibidores enzimáticos, no que tange a prática farmacêutica.
12. Como ocorrem as inibições enzimáticas? Exemplifique.
A inibição de enzimas reversível diminui a atividade enzimática através de interação reversível. Ou seja, o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, não covalente. Como a ligação é instável, após a dissociação com o inibidor, a enzima pode retomar sua atividade