AULA 3 - CLASSIFICAÇÃO E DESNATURAÇÃO

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Classificação e Desnaturação das Proteínas
Ivanise C.S.Mota
icivanise700@gmail.com
Classificações - LEMBRETE
 Quanto à composição: Simples (homo) e Conjugadas
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas: Monoméricas e Oligoméricas 
Quanto a sua forma: Fibrosas e Globulares
Proteínas Simples - Albuminas
Albumina (Latim: albus, branco) refere-se de forma genérica a qualquer proteína que é solúvel em água, moderadamente solúvel em soluções salinas, e sofre desnaturação com o calor.
FUNÇÃO: Relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
Albuminas
São de menor peso molecular  
Encontradas nos animais e vegetais.  
Solúveis na água. Exemplos: albumina do plasma sanguíneo e clara do ovo.
Globulinas
Nome dado às proteínas inssolúveis em água, solúveis em soluções salinas, ácidas ou básicas diluídas e coaguláveis pelo calor.
FUNÇÃO: Transporte de substâncias e trocas entre o sangue e os tecidos.
Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.  
São encontradas nos animais e vegetais  
Solúveis em água salgada.  Exemplos: Anticorpos e fibrinogênio.  
Globulinas
PROTEÍNAS CONJUGADAS Nucleoproteínas
Nucleoproteínas são compostos de proteínas básicas simples (protamina ou histona) em combinações salinas tendo ácidos nucleicos como grupos prostéticos. Elas são as proteínas dos núcleos das células e são os componentes principais da cromatina. 
Glicoproteínas
Glicoproteínas estão compostos de proteínas simples combinadas com algum grupo de carboidrato.
As glicoproteínas são proteínas que formam o muco de tecidos e secreções. Eles também são componentes de proteína de tendões e ligamentos nos quais elas podem servir como material cimentante para segurar fibras unidas. Elas são componentes das proteínas de cartilagem, osso, bactérias, etc.
Glicoproteínas
Exemplos de glicoproteínas: proteínas de humor vítreo, do líquido sinovial, fluido do cordão umbilical, certas proteínas bacterianas, proteína da mucina gástrica e outros sucos digestivos, globulinas do ovo, tiroglobulina, osteomucóide do osso, tendomucóide de tendões, condroproteínas de cartilagem.
As glicoproteínas não são digeridas por enzimas gastrointestinais. A presença delas em secreções gastrointestinais ajuda na proteção das membranas mucosas contra auto-digestão.
Cromoproteínas
Hemoglobinas são proteínas respiratórias nas quais o grupo prostético é grupamento Heme, que contém ferro.
Cromoproteína semelhante ao heme é achada em certos moluscos (helicorubin), lombrigas marinhas (chlorocruorin) e anêmonas (actiniohematin).
Citocromos são proteínas presentes nas cadeias de redução e oxidação celulares, nas quais o grupo prostético é o heme. 
Flavoproteínas (proteínas amarelas) são proteínas de redução e oxidação celulares, nas quais o grupo prostético é derivado da riboflavina (vitamina B2). 
Cromoproteínas
Cromoproteínas são também encontradas em certas fibras animais como lã e cabelo nos quais o grupo protético é melanina. 
A púrpura visual da retina é uma cromoproteína na qual o grupo prostético é um pigmento derivado de carotenóides (dão origem à vitamina A). 
Catalase, enzima que decompõe peróxido de hidrogênio em água e oxigênio, é uma cromoproteína na qual o grupo protético é o heme. A enzima antioxidante - peroxidase tem uma composição semelhante.
Fosfoproteínas / Lipoproteínas
Ácido fosfórico é o grupo prostético.
Caseína de leite e vitelina da gema de ovo são as fosfoproteínas melhor conhecidas.
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As lipoproteínas são formadas por combinação de proteína com um lipídio como lecitina, cefalina, ácido graxo, etc. 
Fosfolipoproteínas complexas (também chamadas lecitinoproteinas) são distribuídas amplamente em animais e vegetais. 
Lipoproteínas
Elas ocorrem no leite, sangue, núcleos celulares, gema de ovo, membranas celulares e cloroplastos de plantas.
Elas também são encontradas em antígenos bacterianos e vírus.
Lipoproteínas
Desnaturação Proteica
A estrutura proteica adquire sua função em meio celular específico. Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas. 
Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. 
Desnaturação Proteica
Temperatura / calor
Radiações UV
Alta pressão / Ultrassom
Extremos de pH alteram a carga líquida da proteína, provocando a repulsão eletrostática e rompimento de algumas ligações de hidrogênio.
Alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona), por certos solutos como ureia e cloridrato de guanidínio ou por detegentes. Agentes químicos (ácidos e bases fortes, metais pesados...)
Desnaturação Proteica
 Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipeptídica é rompida. Os solventes orgânicos (ureia e detergente) agem principalmente de modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que estabilizam as proteínas globulares. 
A proteína desnaturada pode apresentar as seguintes alterações:
Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas.
Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do pH e, consequente precipitação.
Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrofílicas.
Renaturação
Ocorre quando as condições ideais são resgatadas (retirada dos desnaturantes) fazendo o retorno da estrutura nativa e atividades biológicas da proteína.