E-book-9-Estruturas-Terciaria-e-Quaternaria-das-Proteinas

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E-book 9 – Estruturas terciária e quaternária das proteínas 
A estrutura terciária de uma proteína se refere à maneira pela qual essa proteína está 
presente tridimensionalmente no espaço. Uma sequência de aminoácidos (estrutura primária) 
inicialmente se compacta em pacotes denominados alfa-hélices ou folhas-beta (estrutura 
secundária); vários desses pacotes juntos, apontando para as mais diversas direções, 
compõem a estrutura terciária. Peptídeos já prontos com estruturas primária, secundária e 
terciária próprios podem se associar pra formar um peptídeo maior ainda. À estrutura maior 
formada pelas unidades menores dá-se o nome de estrutura quaternária. Veja o exemplo da 
hemoglobina: 
 
A hemoglobina é uma proteína que possui os quatro níveis de estrutura. Perceba que ela é 
composta pela união de quatro proteínas semelhantes (no caso da hemoglobina não são 
idênticas) com os três primeiros níveis de estrutura. A essas quatro proteínas dá-se o nome de 
subunidades. As subunidades podem apresentar função biológica ou não quando dissociadas; 
isso depende de qual proteína está sendo estudada. No caso da hemoglobina, só há atividade 
biológica quando todas as subunidades estão unidas. O disco unido à proteína se chama heme 
e é um grupamento adicionado à cadeia proteica após a formação dela. O heme não é um 
aminoácido nem um peptídeo, é um grupamento especial que contém ferro e participa na 
atividade biológica da hemoglobina. 
As estruturas terciária e quaternária se estabilizam (mantêm-se na dobra correta e com suas 
subunidades unidas) por meio de pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e atrações 
iônicas entre seus resíduos de aminoácidos constituintes. Como a proteína se dobra em várias 
direções, resíduos de aminoácidos que ocupavam posições distantes na estrutura primária 
(por exemplo, o aminoácido 10 e o aminoácido 235 da fileira) ganham a oportunidade de 
interagir, pois as dobras da proteína no espaço são capazes de aproximar esses resíduos; tais 
aproximações podem permitir que uma ponte de hidrogênio ou atração iônica aconteça, 
“prendendo” a dobra nessa posição e estabilizando a proteína como um todo nessa 
conformação. 
Além disso, diversas proteínas apresentam mais de uma conformação com importância 
biológica. As cadeias laterais R dos resíduos de aminoácidos que constituem as proteínas se 
mantêm intactos com a formação das ligações peptídicas. Essas cadeias laterais podem sofrer 
modificações com o intuito de alterar a conformação da proteína, o que pode aumentar ou 
reduzir sua atividade biológica. Um exemplo clássico é a fosforilação desses resíduos. Como o 
grupamento fosfato possui carga negativa, ele afasta resíduos com carga negativa e aproxima 
resíduos com carga positiva; então, por exemplo, um resíduo de serina (sem carga, faz ponte 
de hidrogênio) na posição 100, ao se transformar em fosfosserina (tem carga negativa), pode 
alterar radicalmente a conformação de uma proteína ao mudar o modo pelo qual esse resíduo 
interage com seus vizinhos, induzindo a formação de novas dobras ou desmonte de dobras 
antigas. É muito comum que determinada proteína não tenha atividade biológica e, ao receber 
um fosfato em resíduos específicos, passe a ter, justamente por essa mudança de 
conformação. Essa adição de grupamentos fosfato é feita por um grupo especial de proteínas 
chamado de enzimas do tipo quinase. As células utilizam as quinases e as fosfatases (enzimas 
que tiram fosfato de outras proteínas) pra regular diversos tipos de vias metabólicas e de 
sinalização explorando as propriedades das estruturas terciária e quaternária das proteínas.