Resumo Bioquímica
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Resumo Bioquímica


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DISTURBIOS ÁCIDO-BASE 
 
O metabolismo celular produz ácidos, que são 
liberados continuamente na corrente sanguínea. O 
organismo neutraliza esses ácidos para prevenir 
mudanças agudas na [H+] e preservar a função celular. 
O processo de regulação ácido-base envolve 
sistemas tampão extra (HCO3 e plasma) e intra (osso, 
hemoglobina) celulares e sistemas de compensação 
pelo rim e pulmão. 
Acidose (pH<7,34) e alcalose (pH>7,44) são 
modificações do pH sanguíneo decorrentes do 
aumento ou da diminuição da concentração sanguínea 
de íons H+. 
pH 7,35 \u2013 7,45 
pO2 80 \u2013 100 mmHg 
pCO2 35 \u2013 45 mmHg 
HCO3 22 \u2013 26 mEq/l 
BE -2 a +2 mEq/l 
Saturação O2 93,5 \u2013 98,1% 
 
Graves alterações do equilíbrio ácido-básico 
são potencialmente críticas, algumas manifestações 
clínicas podem incluir edema cerebral, fraturas, 
decréscimo da contratilidade miocárdica, 
vasoconstrição pulmonar e vasodilatação sistêmica. 
MECANISMOS COMPENSATÓRIOS 
O metabolismo de gorduras e carboidratos 
origina CO e H2O. Ao observar a reação de 
Hasselbalch, percebe-se que se o CO não fosse 
eliminado, a reação se dirigiria no sentido de produção 
do ácido carbônico (H2CO3), que se dissociaria e 
aumentaria a quantidade de hidrogênio no organismo, 
resultando em acidose. 
CO2 + H2O \u2194 H2CO3 \u2194 H+ + HCO3 
- Sistema tampão: é a primeira linha de defesa para as 
variações de pH. Substâncias (H2CO3, ossos, 
hemoglobina etc.) doam ou recebem íons H+ 
minimizando alterações do pH. 
OBS.: Propriedade de reserva de H+: é a propriedade 
que os ácidos e as bases fracas possuem, o consumo 
de H+ mobiliza a reserva e doa H+ de volta a solução. 
Sua função está em fornecer resistência a variação de 
pH. 
- Componente pulmonar: segundo mecanismo 
acionado. Regula a [CO2] sanguíneo através da 
eliminação (alcalose) ou retenção (acidose). 
- Componente renal: terceiro mecanismo acionado. 
Excretam urina ácida ou básica, por meio do 
mecanismo de reabsorção de bicarbonato filtrado e 
regeneração do bicarbonato através da excreção de H+ 
(tampão e amônio). 
DIAGNÓSTICO 
Alterações primárias: 
1 \u2013 Acidose metabólica: \u2193HCO3 ou \u2191H+ 
- Retenção de ácidos: excesso de ácido lático; 
cetoacidose (deficiência de insulina e excesso de 
glucagon) 
- Perda de HCO3: pela urina e fezes (diarreia) 
- Efeitos colaterais: sobrecarga respiratória; alterações 
neurológicas; hiperpotassemia; oligúria; resistência à 
insulina. 
2 \u2013 Alcalose metabólica: \u2191HCO3 ou \u2193H+ 
- Perda de ácidos: vômitos; diuréticos de alça ou 
tiazídicos. 
- Adição de HCO3: uso de antiácidos ou infusão de 
HCO3. 
OBS.: o potássio interfere na secreção de H+. 
Situações de depleção de K+ ocorre um aumento de 
[H+] intracelular, com aumento de sua secreção e 
reabsorção de HCO3. 
- Efeitos colaterais: hipocalcemia; hipopotassemia; 
arritmias; hipóxia tecidual. 
3 \u2013 Acidose respiratória: \u2191pCO2 
- Retenção de CO2 (\u2193FR): DPOC, lesão SNC, 
depressão do Cresp. 
4 \u2013 Alcalose respiratória: \u2193pCO2 
- Perda de CO2 (\u2191FR): emoção, febre. 
A resposta compensatória tende a manter o pH o mais 
próximo do normal. Distúrbios respiratórios \u2194 
distúrbios metabólicos. 
 Há situações que duas ou mais anormalidades 
estão presentes, caracterizando os distúrbios mistos. 
 
 
 
 
 
ENZIMAS 
 
= CATALISADORES BIOLÓGICOS 
 As enzimas são substâncias do grupo das 
proteínas e atuam como catalisadores de reações 
químicas, acelerando a velocidade. 
 Atuam em baixas concentrações por não ser 
degradada, podendo ser utilizada por mais de um 
substrato ao mesmo tempo. 
 Especificidade enzimática: cada enzima é 
específica de seu substrato. 
 Estão sempre em maior [ ] no meio intracelular, 
ou seja, estão compartimentalizadas, a dosagem de 
enzimas na corrente sanguínea indica ruptura e o grau 
da parede célula, funcionando como marcadores de 
doenças. 
Muitas enzimas possuem, além da porção 
proteica e uma porção não-proteica. 
A parte proteica é a apoenzima e a não 
proteica é o cofator. Quando o cofator é uma molécula 
orgânica, é chamado de coenzima. A parte não proteica 
auxilia a interação ES. 
- Cofator: íons (Mg, Ca) 
- Coenzima: derivados de vit (B1 \u2013 ciclo de Krebs; B12 
\u2013 metab de lipídeos) 
Apoenzima + coenzima/cofator = holoenzima. 
A holoenzima que irá se ligar ao substrato. 
 O modelo \u201cchave-fechadura\u201d não é mais 
utilizado, pois a enzima não é complementar ao 
substrato. Ela, na verdade, é complementar ao estado 
de transição, ou seja, a enzima se ajusta ao substrato 
e o substrato se ajusta a enzima. Esse modelo é 
chamado de \u201cajuste induzido\u201d, ocorre através de cargas 
entre o substrato e as enzimas, as interações entre eles 
são fracas, podendo ser dipolo-dipolo, pontes de H e 
ligações dissulfeto.Nesse modelo, a enzima só precisa 
ser totalmente complementar ao seu substrato no 
estado de transição. 
As enzimas diminuem a entropia (desordem). 
 E + S \u2192 ES \u2192 P + E 
ES \u2013 é o complexo estável, formado pelo máximo 
interações ES, ligações fracas (romper fácil), que serão 
rompidas na fase de platô. Com a função de reduzir o 
tempo e aumentar a velocidade de reação. 
GRAU DE SATURAÇÃO - Km 
Está relacionada a afinidade E + S, que 
interfere na velocidade. 
\u2191Km \u2193afinidade 
\u2193Km \u2191afinidade 
FATORES QUE INFLUENCIAM NA ATIVIDADE 
ENZIMÁTICA 
 As enzimas atuam em condições ideais de: 
- [ ] do substrato e [ ] da enzima 
- pH e temperatura 
- presença de ativadores: cofator e coenzima, grupo 
prostético, metálicos. 
- presença de inibidores 
 
INIBIDORES ENZIMÁTICOS 
 São fármacos criados para diminuir a atividade 
enzimática de algum componente que esteja 
ocasionando dano. Pode ser reversível ou irreversível. 
- Inibidor Reversível Competitivo: inibidor e enzima 
competem entre si, pois o inibidor é semelhante ao 
substrato e se liga ao mesmo sítio ativo da enzima. Seu 
efeito pode ser minimizado com a adição de substrato. 
Essa é a maneira que a maioria dos medicamentos 
atuam. 
- Inibidor Reversível Não Competitivo: inibidor e enzima 
não competem pelo mesmo sítio. O inibidor não permite 
o encaixe total da enzima. Para reverter é necessário 
fazer hemodiálise. 
- Inibidor Reversível Incompetitivo: o inibidor só está 
ligado a enzima no estado de transição e em sítios 
diferentes. 
- Inibidor Irreversíveis: quando o inibidor se liga ao 
substrato e destrói (modificação covalente definitiva) o 
sítio de ligação com a enzima. Ex.: medicamentos 
retrovirais. 
CLASSIFICAÇÃO 
Conforme a cinética de reação 
- Michaelianas: possuem um sítio ativo. 
- Não \u2013 michaelianas ou Alostéricas: possuem mais de 
um sítio ativo. 
ENZIMAS ALOSTÉRICAS ou 
 MODULAÇÃO ALOSTÉRICA 
= REGULAÇÃO 
Essas enzimas controlam o metabolismo, ou 
seja, são as enzimas reguladoras, funcionando de 
acordo com a necessidade do organismo, com a 
sinalização de moléculas, hormônios ou 
neurotransmissores. 
A modulação alostérica ocorre nas enzimas 
que possuem um SÍTIO DE MODULAÇÃO ou SÍTIO 
ALOSTÉRICO, onde se liga de forma não covalente (lig 
fraca) podendo ser positivo (aumenta a afinidade ES) 
ou negativo (diminuindo a afinidade ES). Sua atividade 
é condicionada pela ligação reversível a esses 
moduladores. 
Um modelo muito comum de regulação 
alostérica é a inibição por \u201cfeedback\u201d 
(retroalimentação). 
\u2191Km \u2193afinidade = modulador negativo 
\u2193Km \u2191afinidade = modulador positivo 
 Só pode ser chamado de \u201cfeedback\u201d quando o 
produto final de uma via enzimática regula a primeira 
enzima desta mesma via enzimática. 
CLASSIFICAÇÃ DAS ENZIMAS 
- Oxirredutases: transferência de elétrons. Ex.: 
desidrogenases, desnaturases, oxidases, oxigenases, 
redutases e transferência de grupos. 
- Transferases: transferência de grupos. Ex.: quinases, 
algumas mutases, fosforilases, polimerases, 
transaldolases, transcetolases e transaminases. 
- Isomerases: transferência de grupos dentro da 
molécula produzindo isómeros. Ex.: epimerases, 
algumas mutases e racemases.