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04/05/2020
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Bioquímica e 
Bioenergética 
Aplicadas ao 
Exercício e ao Esporte
Aminoácidos e proteínas
Prof. Dr. Lúcio Flávio Soares Caldeira
• Unidade de Ensino: 2
• Competência da Unidade: compreender de que maneira os aminoácidos se ligam para 
formar as proteínas, como estão estruturadas e quais suas funções, bem como conhecer a 
importância das enzimas, proteínas com funções específicas.
• Resumo: propriedades e funções dos aminoácidos, precursores das proteínas, bem como 
estas se classificam e se estruturam para exercerem suas respectivas funções. 
classificação, estrutura química e propriedades acidobásicas dos aminoácidos, e como 
estes formam as ligações que darão origem às proteínas. Atividade e a cinética enzimática.
• Palavras-chave: Aminoácidos, proteínas e enzimas
• Título da Teleaula: Aminoácidos e proteínas
• Teleaula nº: 2
Contextualizando
Classificação, estrutura química e propriedades acidobásicas dos 
aminoácidos, e como estes formam as ligações que darão origem às 
proteínas. 
Função e a estrutura organizacional das proteínas, propriedades dos 
ácidos nucleicos e a expressão e regulação da expressão gênica.
Atividade e a cinética enzimática. 
Cofatores inibidores da atividade enzimática
Aminoácidos
Caracterização dos aminoácidos
São ácidos orgânicos formados por um átomo de 
carbono central (α) ligado a um grupamento amina 
(–NH2), um grupamento carboxila (–COOH), um 
átomo de hidrogênio e um grupamento variável 
(cadeia lateral –R); com exceção do aminoácido 
prolina, que possui um grupamento imino (–NH–) 
no lugar do grupamento amina.
https://bit.ly/2VN3VDi. Acesso em 23/04/2020.
https://bit.ly/2z4zssF. Acesso em 04/05/2020
• Em pH neutro, são predominantemente íons dipolares (zwitterions), 
estando a amina protonada (–NH3
+) e a carboxila, desprotonada (–COO-). 
• Em pH ácido, o grupamento amina permanece protonado (–NH3
+) e o 
grupamento carboxila encontras-se sem dissociação (–COOH), diferente 
do que observamos em pH básico, no qual a amina protonada perde um 
próton (–NH2) e a carboxila permanece desprotonada (–COO-). 
• Dentre os mais de 300 aminoácidos de ocorrência 
natural, apenas 20 constituem as subunidades 
monoméricas que formam as proteínas. 
Fonte livro didático: Paula (2017, p. 45-46).
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https://bit.ly/2VN3VDi
https://bit.ly/2z4zssF
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Fonte livro didático: Paula (2017, p. 46).
Classificação do aminoácidos (AA)
AA essenciais (não sintetizados pelo organismo, mas necessários ao seu 
funcionamento e, portanto, indispensavelmente obtidos por meio da 
alimentação). Exemplos de AAE: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina) 
AA Não essenciais (sintetizados pelo organismo a partir de precursores 
metabólicos, como α-cetoglutarato e piruvato). Exemplos 
de AANE: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, 
ácido glutâmico, glutamina, glicina, prolina, serina e
tirosina.
Classificados, de acordo com a cadeia lateral, em:
a) Apolares e alifáticos.
b) Polares e não carregados.
c) Aromáticos.
d) Aminoácidos básicos (carregados positivamente).
e) Aminoácidos ácidos (carregados negativamente).
Fonte livro didático: Paula (2017, p. 47).
Ligações peptídicas
https://bit.ly/3btkkDv. Acesso em 23/04/2020.
Proteínas
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Descrição de proteínas
São macromoléculas biológicas importantes na célula, 
sobretudo por expressar informação genética. Atuam 
no transporte e armazenamento de outras moléculas, 
fazem reações químicas, atuam nos mecanismos de 
defesa contra invasão de agentes externos, geram 
movimento, transmitem impulsos nervosos e 
controlam o crescimento e a diferenciação celular.
https://bit.ly/2Wqhw3J. Acesso em 23/04/2020.
Fonte livro didático: Paula (2017, p. 54).
“Além das proteínas formadas apenas pelo encadeamento de
aminoácidos, existem proteínas mais complexas, que possuem,
além das cadeias peptídicas, um radical não proteico que lhe
confere propriedades especiais, como é o caso das glicoproteínas,
lipoproteínas, cromoproteínas e nucleoproteínas, chamadas de
proteínas conjugadas, em que o radical não proteico pode se ligar
à cadeia peptídica covalente ou não covalentemente.”
Fonte livro didático: Paula (2017, p. 54-55).
Função das proteínas
São determinadas por sua sequência precursora de aminoácidos e 
designam sua função, determinada por seus grupamentos 
funcionais, que podem ser: alcoóis, tióis, tioéteres, ácidos 
carboxílicos, carboxamidas, dentre outros. 
“Cada proteína possui uma sequência particular de aminoácidos, 
determinada pela sequência complementar de 
nucleotídeos no RNA, previamente especificada pela
sequência de nucleotídeos no DNA.”
Fonte livro didático: Paula (2017, p. 55). Fonte livro didático: Paula (2017, p. 56).
Ácidos nucleicos
Características do ácidos nucleicos
Os ácidos nucleicos DNA e RNA são polímeros polarizados de subunidades ou 
nucleotídeos repetidos (McArdle, Kacth e Kacth, 2016).
São biomoléculas muito importantes para os seres vivos, desempenhando duas das 
mais relevantes funções: a coordenação da síntese de todas as proteínas celulares e a 
transmissão das informações genéticas. São compostos orgânicos formados pela 
polimerização de nucleotídeos, estruturas compostas por uma pentose (ribose ou 
desoxirribose), uma base nitrogenada e um radical fosfato 
(HPO4), proveniente do ácido fosfórico.
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McArdle, Kacth e Kacth, (2016, pág. 974).
DNA: duas cadeias polinucleotídicas são 
interligadas através de suas bases nitrogenadas 
por meio de ligações de hidrogênio.
No DNA, as bases nitrogenadas são adenina e 
guanina derivadas da purina, e citosina e timina 
derivadas da pirimidina. 
No RNA, as bases purínicas são as mesmas, 
enquanto nas pirimidínicas são diferentes 
(citosina e uracila, no lugar de timina).
McArdle, Kacth e Kacth, 2016, pág. 974.
Pareamento das bases do DNA e RNA
Guanina: forma sempre um par com a Citosina
Citosina: forma sempre um par com a Guanina
Timina: forma sempre um par com a Adenina
conteúdo de pirimidina (Timina-Citosina) é igual ao 
conteúdo de purina (Adenina-Guanina), 
([T] = [A]; [G] = [C]); 
Uracila: base que substitui a timina no RNA e forma um par 
com a base Adenina.
McArdle, Kacth e Kacth, 2016, pág. 978.
Efeito do exercício 
físico e da 
alimentação na 
produção de 
proteínas
Como o treinamento físico somados 
com a alimentação poderiam causar 
um aumento da produção de 
proteínas no corpo humano?
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Resposta:
Na alimentação, haverá absorção de AA (essenciais) após processo digestório das proteínas 
no estômago, pela ação da enzima pepsina que quebra as proteínas em peptídeos menores 
no intestino delgado, uma série de enzimas e hormônios digestivos quebra ainda mais as 
cadeias peptídicas, liberando os aminoácidos, os quais são transportados através da 
mucosa intestinal para a circulação sanguínea, a fim de serem aproveitados na síntese de 
novas proteínas.
A produção de proteínas irá ocorrer por diferentes fatores estimuladores ativando 
mecanismos celulares de transcrição e tradução.
Ação mecânica e o estresse metabólico irão estimular o fator de 
crescimento insulínico tipo 1 (IGF-1) que irão promover ação de 
mecanismos de tradução de sinal na produção de proteínas 
adicionais.
Perguntas
Síntese de 
proteínas
Síntese de proteínas
Inicia com a duplicação do na presença da enzima DNA polimerase. 
• as ligações de hidrogênio que unem as bases nitrogenadas são 
rompidas, fazendo com que as duas fitas se afastem. 
• nucleotídeos de DNA livres já existentes na célula encaixam-se nas 
fitas que se afastaram, se as bases forem complementares. 
• ao término da complementação por novos nucleotídeos, 
haverá duas moléculas de DNA idênticas entre si, cada qual 
com um filamento antigo, pertencente à molécula-mãe,e um 
novo, formado sobre o antigo.
Após a duplicação do DNA, inicia-se a etapa da síntese do RNA: na 
presença da enzima RNA polimerase, as ligações de hidrogênio que unem 
as duas fitas do DNA são rompidas e elas se afastam.
Nucleotídeos livres de RNA encaixam-se em apenas uma das fitas (fita 
ativa) e, uma vez complementada, a fita de RNA (RNA mensageiro –
RNAm) destaca-se de seu molde e migra para o citoplasma. O RNAm se 
associa a um ribossomo existente no citoplasma, 
o qual move-se, abrangendo códons.
McArdle, Kacth e Kacth, 2016, pág. 986.
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Enzimas
Caracterização das enzimas
São grandes catalisadores proteicos altamente específicos das 
reações químicas. As enzimas aumentam a velocidade das reações 
que catalisam em várias ordens de grandeza.
Fonte livro didático: Paula (2017).
McArdle, Kacth e Kacth, (2016, p. 986).
Controle da atividade enzimática
A velocidade das reações químicas pode ser aumentada de 3 maneiras: 
1. aumentando a concentração do reagente, conforme estabelecido pela 
equação da velocidade; 
2. elevando a temperatura, fazendo com que mais moléculas atinjam a 
energia de ativação, ou; 
3. diminuindo a energia de ativação, aumentando 
o número de moléculas com energia necessária 
para reagir.
McArdle, Kacth e Kacth, 2016, pág. 986.
Coenzimas
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Caracterização e função das Coenzimas
Cofatores de reações enzimáticas
Moléculas orgânicas não proteicas, as coenzimas atuam como 
aglutinador e carreador temporário dos produtos 
intermediários das reações químicas enzimáticas. 
Após a reação, o substrato sofre novas alterações nas reações 
subsequentes, enquanto a coenzima volta à sua forma
original em outra reação. 
Fonte livro didático: Paula (2017, p. 70).
Participam das reações de síntese e degradação de macromoléculas.
Exemplos de Coenzimas desidrogenases aceptoras de H+ e seu papel 
no metabolismo energético.
• Nicotinamida adenina dinucleotídio (NAD)
• Flavina adenina dinucleotídio (FAD)
• Coenzima A
McArdle, Kacth e Kacth, 2016, pág. 146 e 148.
Importância das 
enzimas e coenzimas 
no metabolismo 
celular
Qual a importância e quais o cuidados 
para garantir melhores condições para 
funcionamento das enzimas e 
coenzimas durante um exercício físico 
aeróbio?
Resposta: 
Manter a intensidade de esforço de forma que não 
cause queda abrupta do pH celular e sanguíneo.
Procurar meios de garantir que a temperatura 
corporal não exceda os limites de tolerância 
fisiológica para o trabalho enzimático.
Buscar se manter hidratado
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Perguntas
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