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AOL 1 Bioquímica Humana

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BIOQUÍMICA HUMANA
Professora: Silvia Marques
Conteúdo programado
Unidade 1 -
• ÁGUA
•AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
•ENZIMAS
Unidade 2 -
•VITAMINAS
•LIPÍDIOS
•CARBOIDRATOS 
•ÁCIDOS NUCLEICOS
Unidade 3-
•METABOLISMO
•METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS
•METABOLISMO DOS LIPÍDIOS
Unidade 4 –
•CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO
•CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS
•METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
https://brasilescola.uol.com.br/geografia/agua.htm
CARACTERÍSTICAS E ESTRUTURA DA ÁGUA
CARACTERÍSTICAS E ESTRUTURA DA ÁGUA
https://mundoeducacao.bol.uol.com.br/biologia/composicao-agua.htm
ESTABILIZAR 
MOLÉCULAS 
BIOLÓGICAS
http://biopharmacn.blogspot.com
Capacidade -
Substancias 
polares e iônicas
POLARIDADE DA ÁGUA
ELETRONEGATIVIDADE
MEDIDA DA CAPACIDADE DE UM ÁTOMO DE ATRAIR 
ELÉTRONS PARA SI EM UMA LIGAÇÃO COVALENTE https://bio-nature.webnode.pt/
https://1.bp.blogspot.com/-J7gEs7iT7h0/VwVJUBLcxqI/AAAAAAAADl0/0jrP3HBqahwx0uKx2JAkvz18BuMCCc_wA/s1600/escala-eletronegatividade-pauling.jpg
PARA QUE SABER SOBRE A 
POLARIDADE DA ÁGUA?
LIGAÇÃO HIDROGÊNIO
Capacidade de dissolver moléculas de sal
 Interação com moléculas polares
SOLVATAÇÃO
DIFUSÃO
OSMOSE
http://mundodabioquimica.blogspot.com/2014/03/ligacao-de-hidrogenio.html
1
1
2
http://www.datuopinion.com/polaridad-quimica
1. SOLVATAÇÃO
1. DIFUSÃO
1. OSMOSE
1 2
3
pH • pH = Log [H+] ---- 10 -4 pH 4
• Escala -0 – 14
• concentração de H+ - menor o valor
do pH - ácida
• Todo ácido esta dissociado em seus
íons constituintes
( HCL H+ + Cl- )
• Base conjugada – espécie que se
forma com a perda do H+
( próton).
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/calculos-envolvendo-ph-solucoes.htm
https://pt.wikipedia.org/wiki/PH
TEORIA - Brönsted-Lowry
TEORIA - Arrhenius
(Ácidos-H+ ;Bases – OH-)
pH
SOLUÇÃO TAMPÃO
https://quimicafisiologicablog.wordpress.com/2017/07/05/tampoes-biologicos-e-os-principios-da-regulacao-acido-basica/
SOLUÇÃO TAMPÃO
VARIAÇÃO DO pH sanguíneo!!!!
H2CO3
 Resíduos metabólicos
Oxidação da glicose – O2 + GLI – ATP + CO2+ H2O 
Quebra de AA
Respiração anaeróbica
https://brasilescola.uol.com.br/quimica/solucaotampao-no-sangue-humano.htm
Alcalose e acidose
AMINOÁCIDOS
• 20 AMINOÁCIDOS SÃO ENCONTRADOS COMO CONSTITUINTES DAS PROTEÍNAS NOS MAMÍFEROS.
• EM PH FISIOLÓGICO (7,4), O GRUPO CARBOXILA (-COO-) ENCONTRA-SE DISSOCIADO (CARGA
NEGATIVAMENTE); O GRUPO AMINO ( -NH3
+) ENCONTRA-SE PROTONADO (CARGA POSITIVA).
• CLASSIFICAÇÃO QUÍMICA
• APOLARES
• POLARES
• CLASSIFICAÇÃO QUANTO A CAPACIDADE DE BIOSSÍNTESE
• ESSENCIAIS
• NÃO ESSENCIAIS
ESTEREOISÔMERO
i
Estereoisomerismo: Existe outra classe de moléculas que apresentam a mesma fórmula molecular, mas
que não são classificadas como isômeros constitucionais.
Isomeria - Fenômeno relacionado à existência de dois ou mais compostos químicos com fórmulas e 
pesos moleculares idênticos, mas propriedades diferentes, ou seja, possuem a mesma fórmula molecular.
•Isomeria plana ou constitucional
•Isomeria espacial ou estereoisomerismo
https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Organic_Chemistry/Stereochemistry
ESTEREOISÔMERO
i
Estereoisômero : São átomos que são ligados na mesma sequência, mas diferem no arranjo de seus
átomos no espaço
http://www.maph49.galeon.com/biomol2/landd.html
https://www.pinterest.nz/pin/652459064738300796/
ENANTIÔMEROS
i
Enantiômeros: é caracterizado pelos isômeros que representam reflexões especulares não sobreponíveis
entre si.
• DEXTROGIRO- Luz polarizada atravessa um composto e ela 
passa a vibrar em um plano à direita
• LEVOGIRO -Luz polarizada atravessa um composto passa a 
vibrar em um plano à esquerda
https://mundoeducacao.bol.uol.com.br/quimica/o-que-um-carbono-assimetrico-ou-quiral.htm
• Não ser sobreponível - Não se pode sobrepor uma imagem 
na outra e obter simetria
CARACTERÍSTICAS ACIDOBÁSICAS
❖Importante para a compreensão das técnicas usadas na determinação da
composição e sequência de proteínas
❖Estudo das propriedades químicas e biológicas.
❖Todo aminoácido tem um grupo carboxila e um grupo amino - São
classificados de acordo com a estrutura da cadeia lateral - neutros, ácidos
ou básicos.
❖Lisina, arginina e histidina - básicos.
❖Glutamato e o aspartato - ácidos 
❖Os demais são aminoácidos neutros. 
Ligação peptídica
• AA Livres
• Grupos ionizáveis
• α -Amino
• α -Carboxílico 
• Cadeia lateral –ácida 
ou básica
• União de AA
• Peptídeos
• Ligação peptidica
https://slideplayer.com.br/slide/1625413/
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Reação de Desidratação
http://mundodabioquimica.blogspot.com/2015/01/ligacao-peptidica.html
• Compreensão dos AA
• Entendimento melhor sobre as 
proteínas
PROTEÍNAS
http://sementesdasaude.com/dietas/dieta-da-proteina-como-funciona-vantagens-e-desvantagens/
PROTEÍNAS
Níveis Estruturais
https://www.resumoescolar.com.br/biologia/estruturas-das-proteinas/
ESTRUTURA PRIMÁRIA
https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS
• α HÉLICE 
•FOLHA β
ARRANJOS REGULARES DE AMINOÁCIDOS QUE ESTÃO LOCALIZADOS 
PRÓXIMOS UNS AOS OUTROS NA SEQUÊNCIA LINEAR.
α-hélice
➢ As cadeias peptídicas podem se dobrar em estruturas repetitivas e regulares
➢ Assemelha a uma escada em espiral
➢ O esqueleto de polipeptídeo - estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos 
resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto 
➢ A estabilização - ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal.
➢ O sentido de giro de uma α-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a esquerda (hélice sinistrorsa). 
➢ As α-hélices encontradas em proteínas são dextrorsas.
http://katyabotanica.blogspot.com/2016/03/proteinas.html
FOLHA β
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAfb5QAJ/estrutura-proteinas
ESTRUTURA TERCIÁRIA
DOBRAMENTOS PROTEÍCOS OU 
ENOVELAMENTO
http://katyabotanica.blogspot.com/2016/03/proteinas.html
Altamente enovelada e compacta. 
Apresenta vários tipos de ligações químicas. 
Composta de mais de uma cadeia polipeptídica -
pontes de hidrogênio e dissulfídricas entre os 
aminoácidos que apresentam enxofre.
Enrolamento dos elementos da estrutura secundária, 
juntamente com a disposição espacial das 
suas cadeias laterais.
Estabilização da estrutura terciária
• Pontes dissulfetos: ligação covalente formadas pelos grupos sulfidrila (-SH) e dois
resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina.
• Interações hidrofóbicas: Aminoácidos com cadeias hidrofóbicas que ficam
localizados no interior da molécula se ligando a outros aminoácidos hidrofóbicos.
• Pontes de hidrogênio
• Interações iônicas: grupos carregados negativamente interagem com grupos
carregados positivamente.
Estrutura quaternária
DESNATURAÇÃO
• Enovelamento de proteínas - é um 
processo químico 
• Estrutura de uma proteína assume a sua 
configuração funcional.
• Ao dobrar e enrolar-se - forma 
tridimensional específica
• proteínas são capazes de realizar a sua 
função biológica.
• O processo contrário chama-se
desnaturação
• Proteína original - perder a sua 
configuração funcional
Desnaturação
• DESDOBRAMENTO E DESORGANIZAÇÃO DAS ESTRUTURAS DA PROTEÍNA,
• NÃO OCORRE HIDROLISE (QUEBRA) DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
• OCASIONADAS PELO: CALOR, SOLVENTES ORGÂNICOS, AGITAÇÃO MECÂNICA,
ÁCIDOS OU BASES, DETERGENTES E ÍONS OU METAIS PESADOS.
• PODE SER REVERSÍVEL OU NÃO
Desnaturação
✓As proteínas são sintetizadas na forma desenovelada;
✓Uma sequência de interações entre as cadeias laterais
dos aminoácidos que compõe o polipeptídeos leva ao seu
enovelamento;
✓A estrutura nativa (enovelada) é mais estável
termodinamicamente do que a não enovelada.
Enzimas
“TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, PORÉM NEM TODA PROTEÍNA
É UMA ENZIMA.”
Catálise enzimática
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Aspectos Gerais 
• ENZIMAS SIMPLES: FORMADA APENAS POR AMINOÁCIDOS: APOENZIMA