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BIOQUÍMICA HUMANA Professora: Silvia Marques Conteúdo programado Unidade 1 - • ÁGUA •AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS •ENZIMAS Unidade 2 - •VITAMINAS •LIPÍDIOS •CARBOIDRATOS •ÁCIDOS NUCLEICOS Unidade 3- •METABOLISMO •METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS •METABOLISMO DOS LIPÍDIOS Unidade 4 – •CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO •CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS •METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS https://brasilescola.uol.com.br/geografia/agua.htm CARACTERÍSTICAS E ESTRUTURA DA ÁGUA CARACTERÍSTICAS E ESTRUTURA DA ÁGUA https://mundoeducacao.bol.uol.com.br/biologia/composicao-agua.htm ESTABILIZAR MOLÉCULAS BIOLÓGICAS http://biopharmacn.blogspot.com Capacidade - Substancias polares e iônicas POLARIDADE DA ÁGUA ELETRONEGATIVIDADE MEDIDA DA CAPACIDADE DE UM ÁTOMO DE ATRAIR ELÉTRONS PARA SI EM UMA LIGAÇÃO COVALENTE https://bio-nature.webnode.pt/ https://1.bp.blogspot.com/-J7gEs7iT7h0/VwVJUBLcxqI/AAAAAAAADl0/0jrP3HBqahwx0uKx2JAkvz18BuMCCc_wA/s1600/escala-eletronegatividade-pauling.jpg PARA QUE SABER SOBRE A POLARIDADE DA ÁGUA? LIGAÇÃO HIDROGÊNIO Capacidade de dissolver moléculas de sal Interação com moléculas polares SOLVATAÇÃO DIFUSÃO OSMOSE http://mundodabioquimica.blogspot.com/2014/03/ligacao-de-hidrogenio.html 1 1 2 http://www.datuopinion.com/polaridad-quimica 1. SOLVATAÇÃO 1. DIFUSÃO 1. OSMOSE 1 2 3 pH • pH = Log [H+] ---- 10 -4 pH 4 • Escala -0 – 14 • concentração de H+ - menor o valor do pH - ácida • Todo ácido esta dissociado em seus íons constituintes ( HCL H+ + Cl- ) • Base conjugada – espécie que se forma com a perda do H+ ( próton). https://brasilescola.uol.com.br/quimica/calculos-envolvendo-ph-solucoes.htm https://pt.wikipedia.org/wiki/PH TEORIA - Brönsted-Lowry TEORIA - Arrhenius (Ácidos-H+ ;Bases – OH-) pH SOLUÇÃO TAMPÃO https://quimicafisiologicablog.wordpress.com/2017/07/05/tampoes-biologicos-e-os-principios-da-regulacao-acido-basica/ SOLUÇÃO TAMPÃO VARIAÇÃO DO pH sanguíneo!!!! H2CO3 Resíduos metabólicos Oxidação da glicose – O2 + GLI – ATP + CO2+ H2O Quebra de AA Respiração anaeróbica https://brasilescola.uol.com.br/quimica/solucaotampao-no-sangue-humano.htm Alcalose e acidose AMINOÁCIDOS • 20 AMINOÁCIDOS SÃO ENCONTRADOS COMO CONSTITUINTES DAS PROTEÍNAS NOS MAMÍFEROS. • EM PH FISIOLÓGICO (7,4), O GRUPO CARBOXILA (-COO-) ENCONTRA-SE DISSOCIADO (CARGA NEGATIVAMENTE); O GRUPO AMINO ( -NH3 +) ENCONTRA-SE PROTONADO (CARGA POSITIVA). • CLASSIFICAÇÃO QUÍMICA • APOLARES • POLARES • CLASSIFICAÇÃO QUANTO A CAPACIDADE DE BIOSSÍNTESE • ESSENCIAIS • NÃO ESSENCIAIS ESTEREOISÔMERO i Estereoisomerismo: Existe outra classe de moléculas que apresentam a mesma fórmula molecular, mas que não são classificadas como isômeros constitucionais. Isomeria - Fenômeno relacionado à existência de dois ou mais compostos químicos com fórmulas e pesos moleculares idênticos, mas propriedades diferentes, ou seja, possuem a mesma fórmula molecular. •Isomeria plana ou constitucional •Isomeria espacial ou estereoisomerismo https://en.wikibooks.org/wiki/Structural_Biochemistry/Organic_Chemistry/Stereochemistry ESTEREOISÔMERO i Estereoisômero : São átomos que são ligados na mesma sequência, mas diferem no arranjo de seus átomos no espaço http://www.maph49.galeon.com/biomol2/landd.html https://www.pinterest.nz/pin/652459064738300796/ ENANTIÔMEROS i Enantiômeros: é caracterizado pelos isômeros que representam reflexões especulares não sobreponíveis entre si. • DEXTROGIRO- Luz polarizada atravessa um composto e ela passa a vibrar em um plano à direita • LEVOGIRO -Luz polarizada atravessa um composto passa a vibrar em um plano à esquerda https://mundoeducacao.bol.uol.com.br/quimica/o-que-um-carbono-assimetrico-ou-quiral.htm • Não ser sobreponível - Não se pode sobrepor uma imagem na outra e obter simetria CARACTERÍSTICAS ACIDOBÁSICAS ❖Importante para a compreensão das técnicas usadas na determinação da composição e sequência de proteínas ❖Estudo das propriedades químicas e biológicas. ❖Todo aminoácido tem um grupo carboxila e um grupo amino - São classificados de acordo com a estrutura da cadeia lateral - neutros, ácidos ou básicos. ❖Lisina, arginina e histidina - básicos. ❖Glutamato e o aspartato - ácidos ❖Os demais são aminoácidos neutros. Ligação peptídica • AA Livres • Grupos ionizáveis • α -Amino • α -Carboxílico • Cadeia lateral –ácida ou básica • União de AA • Peptídeos • Ligação peptidica https://slideplayer.com.br/slide/1625413/ LIGAÇÃO PEPTÍDICA Reação de Desidratação http://mundodabioquimica.blogspot.com/2015/01/ligacao-peptidica.html • Compreensão dos AA • Entendimento melhor sobre as proteínas PROTEÍNAS http://sementesdasaude.com/dietas/dieta-da-proteina-como-funciona-vantagens-e-desvantagens/ PROTEÍNAS Níveis Estruturais https://www.resumoescolar.com.br/biologia/estruturas-das-proteinas/ ESTRUTURA PRIMÁRIA https://pt.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/orders-of-protein-structure ESTRUTURA SECUNDÁRIA ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS • α HÉLICE •FOLHA β ARRANJOS REGULARES DE AMINOÁCIDOS QUE ESTÃO LOCALIZADOS PRÓXIMOS UNS AOS OUTROS NA SEQUÊNCIA LINEAR. α-hélice ➢ As cadeias peptídicas podem se dobrar em estruturas repetitivas e regulares ➢ Assemelha a uma escada em espiral ➢ O esqueleto de polipeptídeo - estreitamente enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os grupos R dos resíduos de aminoácido projetam-se para fora do esqueleto ➢ A estabilização - ligações de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO da cadeia principal. ➢ O sentido de giro de uma α-hélice pode ser para a direita (hélice dextrorsa) ou para a esquerda (hélice sinistrorsa). ➢ As α-hélices encontradas em proteínas são dextrorsas. http://katyabotanica.blogspot.com/2016/03/proteinas.html FOLHA β http://www.ebah.com.br/content/ABAAAfb5QAJ/estrutura-proteinas ESTRUTURA TERCIÁRIA DOBRAMENTOS PROTEÍCOS OU ENOVELAMENTO http://katyabotanica.blogspot.com/2016/03/proteinas.html Altamente enovelada e compacta. Apresenta vários tipos de ligações químicas. Composta de mais de uma cadeia polipeptídica - pontes de hidrogênio e dissulfídricas entre os aminoácidos que apresentam enxofre. Enrolamento dos elementos da estrutura secundária, juntamente com a disposição espacial das suas cadeias laterais. Estabilização da estrutura terciária • Pontes dissulfetos: ligação covalente formadas pelos grupos sulfidrila (-SH) e dois resíduos de cisteína para produzir um resíduo de cistina. • Interações hidrofóbicas: Aminoácidos com cadeias hidrofóbicas que ficam localizados no interior da molécula se ligando a outros aminoácidos hidrofóbicos. • Pontes de hidrogênio • Interações iônicas: grupos carregados negativamente interagem com grupos carregados positivamente. Estrutura quaternária DESNATURAÇÃO • Enovelamento de proteínas - é um processo químico • Estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. • Ao dobrar e enrolar-se - forma tridimensional específica • proteínas são capazes de realizar a sua função biológica. • O processo contrário chama-se desnaturação • Proteína original - perder a sua configuração funcional Desnaturação • DESDOBRAMENTO E DESORGANIZAÇÃO DAS ESTRUTURAS DA PROTEÍNA, • NÃO OCORRE HIDROLISE (QUEBRA) DAS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS. • OCASIONADAS PELO: CALOR, SOLVENTES ORGÂNICOS, AGITAÇÃO MECÂNICA, ÁCIDOS OU BASES, DETERGENTES E ÍONS OU METAIS PESADOS. • PODE SER REVERSÍVEL OU NÃO Desnaturação ✓As proteínas são sintetizadas na forma desenovelada; ✓Uma sequência de interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos que compõe o polipeptídeos leva ao seu enovelamento; ✓A estrutura nativa (enovelada) é mais estável termodinamicamente do que a não enovelada. Enzimas “TODA ENZIMA É UMA PROTEÍNA, PORÉM NEM TODA PROTEÍNA É UMA ENZIMA.” Catálise enzimática PROPRIEDADES DAS ENZIMAS Aspectos Gerais • ENZIMAS SIMPLES: FORMADA APENAS POR AMINOÁCIDOS: APOENZIMA• ENZIMAS + COFATOR: HOLOENZIMA • NA AUSÊNCIA DO COFATOR ADEQUADO, GERALMENTE A APOENZIMA NÃO APRESENTA ATIVIDADE BIOLÓGICA. • FORMADA POR AMINOÁCIDOS ( PARTE PROTÉICA) E POR UMA PARTE NÃO PROTÉICA (IONS METÁLICOS OU COENZIMA). COMO FUNCIONAM AS ENZIMAS https://ramashakti.com/enzimas-proteoliticas/ https://ptmedbook.com/enzimas-como-funcionam-e-o-que-fazem/ Caminho da Reação ENERGIA DE ATIVAÇÃO COM ENZIMA En er gi a ENERGIA DE ATIVAÇÃO SEM ENZIMA S P ENERGIA DE ATIVAÇÃO BARREIRA DE ENERGIA PRODUTOSREAGENTES Catalisador diminui a energia de ativação necessária para que uma reação química aconteça e isso facilita a ocorrência da reação. • CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO [S] (GRÁFICO) • A VELOCIDADE DA REAÇÃO DE ACORDO COM A CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO, ATÉ UMA VELOCIDADE MÁXIMA (VMAX). • ALTAS CONCETRAÇÕES DE SUBSTRADOS CAUSA UMA SATURAÇÃO DOS SÍTIOS ATIVOS DAS ENZIMAS – ENTÃO A VELOCIDADE SERÁ A MÁXIMA. • TEMPERATURA • A VELOCIDADE AUMENTA COM A TEMPERATURA ATÉ UM LIMITE. • A PARTIR DESSE PICO A ENZIMA DIMINUI A VELOCIDADE - DESNATURAÇÃO • pH • AS ALTERAÇÕES DA QUANTIDADE DE IONS H+ PODEM ALTERAR A ATIVIDADE CATALÍTICA DA ENZIMA – IONIZAÇÃO DO SÍTIO ATIVO • VALORES EXTREMOS DE pH PODEM CAUSAR UMA DESNATURAÇÃO DA ENZIMA – ALTERAÇÃO NA CONFORMAÇÃO TERCIÁRIA E SECUNDÁRIA • pH ÓTIMO – CADA ENZIMA TEM SEU VALOR IDEAL FATORES QUE IMPACTAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS QUALQUER SUBSTÂNCIA QUE POSSA DIMINUIR A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA É CHAMADO DE INIBIDOR. REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS INIBIDOR A ENZIMA PODE SER RECUPERADA ENZIMA NÃO RECUPERA SUA ATIVIDADE INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA OCORRE QUANDO O INIBIDOR LIGA-SE REVERSIVELMENTE AO MESMO SÍTIO QUE O SUBSTRATO OCUPARIA ESTATINAS – INIBIDORES COMPETITIVOS HMG-CoA-REDUTASE INIBEM A SINTESE DO COLESTEROL INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA OCORRE QUANDO OS INIBIDOR E O SUBSTRATO LIGAM-SE EM REGIÕES DIFERENTES DA ENZIMA. PODE SE LIGAR NA ENZIMA OU NO COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO IMPEDIR QUE A REAÇÃO OCORRA PODEM FORMAR LIGAÇÕES COVALENTES INIBIÇÃO NÃO COMPETITIVA Enzimas Alostéricas https://pt.slideshare.net/mdansa/aula4enzimas201102-10386510 Aprofundando o conhecimento 1. SOLVATAÇÃO 2. AMINOÁCIDOS E PROTEINAS 3. ISOMERIA 4. OSMOSE e DIFUSÃO 1- https://www.youtube.com/watch?v=WC70MbtxVR8 2- http://docentes.esalq.usp.br/luagallo/aminoacidos.html 3- https://www.coladaweb.com/quimica/quimica-inorganica/isomeria 4- https://www.todamateria.com.br/osmose/
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