Introdução à Farmacodinâmica

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Farmacodinâmica 
Aborda os efeitos farmacológicos 
induzidos pelo fármaco, tanto alterações micro 
(bioquímica) e macrológicas (fisiologia). 
 
Sítio de ação de fármacos 
Para a ação farmacológica do fármaco no 
tecido alvo, ele deve chegar com [fármaco] 
suficiente no órgão. Todavia, para isso, diversos 
fatores são avaliados, como a seletividade de uma 
droga, a via de administração e as condições do 
paciente. 
 
OBS! ​Droga promíscua é que atua em diversos 
receptores diferente, abrindo o leque de 
possibilidades de respostas indevidas. 
 
Fármacos estruturalmente inespecíficos 
Fármaco inespecífico são aqueles que não 
apresentam um alvo farmacológico particular. 
Geralmente, esses têm a sua ação derivada de 
mecanismos físico e/ou químicos, que não têm um 
local específico de atuação, como: 
● Alterações na bicamada lipídica, ex: gases 
anestésicos 
● Alteração de osmolaridade; ex: fármaco 
que aumentam a [água] sérica 
● Reações físico-químicas; sais básicos que 
atuam na alcalinização do estômago 
 
Fármacos estruturalmente específicos 
São fármacos seletivos (preferem alguns a 
outros) para alvos farmacológicos muito bem 
definidos, pois eles apresentaram particularidades 
que os especificaram para alguma região do 
organismo. 
A maioria dos fármacos específicos 
apresentam uma estrutura química que justifica a 
sua ação farmacológica, chamado de relação 
‘estrutura x atividade’. Diversos fármacos 
apresentam famílias químicas similares em ação 
(cinética/dinâmica); como por exemplo a co​caína 
e a pro​caína (apresentam um grupo funcional 
parecido que traga uma semelhança 
farmacodinâmica). 
Fatores que fazem com que os fármacos 
estruturalmente específicos consigam atuar em 
alvos definidos: 
● Forças de atração eletrostáticas 
● Forças de Van Der Waals 
 
Alvos farmacológicos usuais 
Existem cerca de 6 alvos principais no 
organismo: 
1. Receptores nucleares: 
2. DNA 
3. Receptor transmembrana 
4. Receptores metabotrópicos acoplados a 
proteína G 
5. Enzimas 
6. Canais iônicos 
Do 1 ao 6, a velocidade de transdução 
aumenta, ou seja, maior velocidade de efeito. 
A ligação do fármaco a seus receptores 
criam modificações de funções biológicas 
pré-existentes. 
 
OBS! ​Alvo farmacológico = receptor do fármaco 
 
Receptores nucleares 
São receptores que necessitam passagem 
do ligante pela membrana celular 
(lipossolubilidade do fármaco), para que atue na 
regulação da expressão gênica (transcrição e 
tradução); assim, o efeito dos fármacos com esses 
receptores demandam mais tempo para ser 
iniciado. Ex desse 
fármacos são 
hormônios 
esteróides 
(sexuais e 
glicocorticóides) 
e T3/T4. 
 
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DNA e RNA 
Os fármacos que atuam diretamente nesses 
alvos relacionados ao material genético podem 
atuar de diversas maneiras, como: 
● inibir a polimerização de nucleotídeos 
● inibidores da síntese proteica 
● metilação/acetilação de histonas (regular a 
ação dos genes pelo aumento ou 
diminuição da disponibilidade do gene 
enovelado) 
 
Receptores transmembrana acoplados a 
atividade enzimática 
O ligante desses receptores induz a 
dimerização do receptor transmembrana, que 
criam uma atividade enzimática, a qual pode ser 
própria (apresenta porção catalítica) ou pelo 
recrutamento de enzimas solúveis “livres” no 
citosol, podendo fosforilar substratos e/ou 
proteínas de ancoragem. 
● Receptores com atividade enzimática 
própria: apresentam aminoácidos com a 
possibilidade de auto-fosforilação cruzada, 
como tirosina, treonina ou serina; 
normalmente, apresentam expressão gênica 
como produto final. 
● Receptores que recrutam quinases 
citosólicas: com a ligação do fármaco no 
receptor, temos o aumento da afinidade e o 
recrutamento de outras enzimas que vão 
causar a fosforilação e a resposta 
farmacológica (expressão gênica). 
 
Receptores acoplados à proteínas G (GPCR) 
São os receptores mais utilizados nas ações 
farmacológicos. Todos eles apresentam 7 
alfa-hélices transmembranares 
(multiconformacional). A porção extracelular 
apresenta o sítios para a ligação com o receptor; e 
a intracelular temos sítios de alta afinidade com a 
proteína G. 
As proteínas G são intermediários 
intracelular para levar informações extracelulares 
para a região intracelular; são proteínas 
heterotrimérica, que na sua forma inativa 
apresenta domínios (alfa, beta e gama). A ligação 
do fármaco com o receptor hepta-helicoidal causa 
uma mudança conformacional na proteína, que 
também leva à uma mudança na proteína G, a qual 
causa a troca do GDP para o GTP nesta proteína. 
Essa troca causa um desacoplamento da proteína 
G do seu receptor e das subunidades alfa com a 
beta-gama, então, a subunidade alfa nesse 
momento está ativa, que interage com outros 
componentes celulares e exercer algum efeito 
farmacológico. Depois, há a perda de um fosfato e 
a volta da estrutura trimérica. 
OBS! ​A porção beta-gama também pode ativar 
certas enzimas. 
Outrossim, a proteína G pode recrutar 
segundos mensageiros não efetores (não são os 
causadores do efeito final), mas eles atuam nos 
canais, DNA e outros componentes que resultarão 
no efeito farmacológico. Esses mensageiros são 
importantes para a amplificação do sinal, pois eles 
são mais abundantes no organismo. 
Os principais tipos de proteína G e 
segundo mensageiros são: 
 
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● Prot. G tipo s (Gs), a porção alfa ativa a 
adenilato ciclase, que produz cAMP (2° 
mensageiro) 
● G tipo i (Gi), a porção alfa inibe o 
adenilato ciclase e diminui a produção de 
cAMP 
● G tipo q (Gq), a porção alfa ativa a 
fosfolipase C, que produz diacilglicerol (2° 
mensageiro) e IP3 (2° mensageiro) 
● porção beta-gama, facilita a abertura de 
canais iônicos. 
Uma mesma proteína G pode impactar em 
diversas respostas farmacológicas; todavia, essas 
respostas são moduladas pelos tecidos (nem todos 
tecidos tem as mesmas respostas). 
 
Enzimas 
Enzimas no organismo vão mediar reações 
químicas; assim, o fármaco atua na enzima, 
ativando-a de forma direta (ativação direta) ou 
indireta (inibição de inibidores da enzima), ou 
inibição dela (reversíveis ou não); Ex de fármacos: 
inibidores da MAO, PDE5, COX 2, AChE. 
 
Canais iônicos 
São comportas proteicas transmembranas 
heteromultiméricas, delimitando um poro central. 
Esse poro é relativamente seletivo (carga iônica e 
tamanho). Agentes exógenos podem causar 
obstrução do poro/canal. 
São dividido em 2 grupos: 
● Independente de ligante: dependentes de 
voltagem, distensão, luz e etc. Podem 
existir fármacos que modulam a ativação 
desses canais. Nesses canais há a presença 
de aminoácidos carregados que funcionam 
como sensores. Ex: canal de Na voltagem 
dependente, K voltagem dependente, Ca 
voltagem dependente, mecanorreceptores, 
fotorreceptores… 
● Dependente de ligante: ativados por 
ligantes endógenos. Os fármacos que têm 
esses canais como alvos atuam na 
modulação (aumentando ou diminuindo) a 
probabilidade de abertura do canal. A 
atuação dos fármacos podem ser em 
diversos locais do canal. 
 
OBS! ​Todos esses receptores ocorrem a todo 
momento juntos, o que garante diversas maneiras 
de garantir que a resposta esperada pelo organismo 
ocorra, pois se algumas delas falhar, ainda tem 
outras. 
 
Múltiplos receptores similares 
O organismo apresenta 
diversos receptores, mas apresentapoucos ligantes. 
Provavelmente, as 
isoformas e subtipos de receptores 
pode ser devido ao splicing 
alternativo. Isso permite o ajuste 
fino de regulação fisiológica, pois permite que a 
distribuição do receptor seja heterogênea no 
organismo, mediadores endógenos com perfis de 
afinidades diferente e fármacos apresentam 
seletividade a alguns subtipos (podendo ser 
criados fármacos seletivos diminuindo a 
possibilidade de efeitos indesejáveis). 
 
OBS! ​Alvos independentes ligantes podem ter 
sítios receptores para fármacos. 
 
OBS! ​Especificidade = substância que apresenta 
um alvo em específico 
 
OBS! ​Seletividade = prefere alguns receptores à 
outros (pode ter uma visão ampla nos receptores 
ou nos subtipos dos receptores) 
 
Alterações em alvos farmacológicos 
Dessensibilização de receptores 
(down-regulation ou taquifilaxia) 
 
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Queda na taxa de sensibilidade do 
organismo ao ativador/substância, causado por 
● Esgotamento de mediadores 
● Alterações intracelulares (fosforilações), 
que impossibilitam a ação dos receptores 
● Internalização de receptores (vesículas) a 
longo ou curto prazo, podendo ser 
reversível. A internalização e 
reversibilidade pode ser definida pelo 
estado de fosforilação do receptor 
(fosforilação =>internalização ​| 
desfosforilação => reversibilidade) 
Essa dessensibilização de receptores causa 
diminuição da resposta ao ativador após exposição 
continuada, sendo de dois tipos: 
● Homóloga: causa a dessensibilização de 
alvos do mesmo ativador (ex: opióides) 
● Heteróloga (cruzada): causa a 
dessensibilização de receptores de 
substâncias diferentes. 
 
OBS! A resistência ou tolerância (inata ou 
aprendida), caracterizada pela diminuição dos 
efeitos do fármaco no organismo, pode ser de 3 
tipos distintos: 
● Farmacocinética (ex. indução enzimática) 
● Farmacodinâmica (ex: dessensibilização) 
● Troca de plasmídeos e fatores de 
resistência (ex: antibióticos) 
Superssensibilização (up-regulation, 
hipersensibilização) 
Aumento na resposta de um agonista 
(substância que ativa um alvo) após bloqueio 
continuado de receptores ou depleção crônica de 
transmissores (ligantes). Logo, o organismo faz 
uma externalização de uma população intracelular 
de receptores, tentando levar ao aumento da 
eficácia da transdução intracelular de vias efetoras. 
 
OBS! ​Sensibilização ou potencialização 
(tolerância reversa), caracterizado pelo aumento 
dos efeito do fármaco, pode ser de 2 vias. 
● Farmacocinética (inibição enzimática) 
● Farmacodinâmica (superssensibilização) 
 
OBS! ​Na farmacodinâmica, existem variações na 
“verdade” apresentada neste resumo, ex de 
afirmações que não são absolutas: 
● GPCRs sempre se acoplam ao mesmo tipo 
de prot. G 
● Somente a subunidade alfa de proteína G é 
ativa 
● Receptores inibitórios sempre tem resposta 
final inibitória, esse receptor podia inibir 
outro processo, assim, a sua inibição causa 
a ativação de algo. 
● Seletividade é uma característica imutável 
do fármaco. 
● Quanto mais seletivo, “melhor” (na 
verdade quanto mais seletivo mais seguro, 
pois há uma melhor previsão do seu efeito) 
 
Farmacodinâmica 
Estudo das relações fármaco-receptor e sua 
consequências; como os mecanismos 
farmacológicos desencadeados em alvos, relação 
dose x efeito, variação de resposta. 
 
Teorias de interação fármaco-receptor 
(ligante-alvo) 
 
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● Modelo chave-fechadura: a forma como a 
interação acontece muda tudo, um alvo só 
tem um receptor possível e vice-versa. 
● Teoria da ocupação de receptores 
● Teoria dos agonistas e antagonistas 
 
Teoria da ocupação de receptores 
A ligação do fármaco a determinado 
receptor e ao seu sítio ativo causa alguma 
alteração no receptor, o qual desencadeia 
determinada resposta fisiológica. 
“O efeito farmacológico é proporcional à 
fração de receptores ocupados pelo fármaco, sendo 
máxima com ocupação total (100%)” Clark 
Essa ideia remonta a ideia de afinidade, 
que é a tendência de um ligante em se ligar a um 
receptor. 
 
OBS! ​Kd é um valor que remonta à probabilidade 
um fármaco se dissociar do seu alvo. Ka remonta à 
probabilidade um fármaco se associar ao seu alvo. 
O Ka e Kd são ​características do ligante​. 
dK = [dos ligante−alvo associado]
[dos componentes dissociados] 
aK = 1Kd 
O gráfico concentração (linear ou 
logarítmica) x ocupação: 
 
 
 
 
 
 
O Kd, no gráfico é a [fármaco] necessária 
para ocupar 50% do total dos receptores ocupados 
para se ligar à 50% do total de sítios ativos dos 
alvos. Assim, 
quanto menor o 
Kd, mais 
facilmente a 
[fármaco] 
chegará à 100%. 
 
Em algumas 
situações, os 
fármacos não podem se ligar 100%, pois, mesmo 
que aumente muito a [fármaco], existirá sempre 
ligantes se dissociando (Kd alto). 
TODAVIA, nem sempre a ocupação de 
sítios ativos de alvos podem não criar respostas 
fisiológicas, e também não explica como fármacos 
ligados que se ligam ao mesmo receptor, mas com 
intensidades e efeitos diferentes. Outrossim, a 
ligação ligante-receptor, em alguns casos, cria uma 
mudança conformacional e a ativação do receptor, 
em outros, não. 
 
Teoria dos agonistas e antagonistas 
“Deve haver algo além da simples 
ocupação do receptor pelo ligante para determinar 
respostas farmacológicas consequentes” Ariens 
Nesse caso, leva-se a discussão se um 
fármaco ativa ou não um receptor, pois a ligação 
fármaco-alvo pode criar mudanças 
conformacionais diferentes no alvo, criando 
respostas diferentes. 
 
 
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OBS! ​Atividade intrínseca(α): tendência do 
fármaco de ativar o receptor frente a ocupação do 
mesmo. Sendo que α=1 é quando o fármaco cria 
uma mudança conformacional no alvo, já α=0 é 
quando a substância ligada não traz mudança 
conformacional. 
 
Agonistas são fármacos que apresentam 
α=1, enquanto antagonistas são substâncias com 
α=0, pois eles impedem a ligação dos agonistas, 
mas sem causar nenhum efeito. 
Gráficos da relação dose (concentração) x 
efeito (resposta): 
Ou seja, nessa teoria, o mais importante é o 
efeito (total (1) ou nulo (0)) do fármaco no 
organismo e não a sua ocupação dos sítios ativos 
dos alvos. 
 
OBS! ​Podemos inferir, por meio dos gráficos, que 
os fármacos apresentam “potências” diferentes, 
fato que depende da afinidade e atividade 
intrínseca do fármaco; o que ajuda a determinar a 
dose a ser utilizada na clínica. 
O EC50 (ou CE50) = concentração efetiva 
do ligante para produzir 50% do efeito fisiológico. 
Quanto menor o EC50, maior a potência. 
 
MAS, fármacos podem ter efeito 
submáximo, pois eles podem ter efeito fraco 
(mudança conformacional fraca), sendo que a 
atividade intrínseca pode variar 0 a 1. 
Agonistas com atividade intrínseca = 1 são 
chamado de agonista forte/total/pleno 
Agonista parcial/fraco/dual: 0<α<1 
Antagonista puro: α=0 
 
OBS! ​Os diferentes tecidos do organismo 
apresentam diferente fisiologias e quantidades de 
receptores, o que impacta na relação de potência 
de um fármaco. Assim, nesses casos o fator 
 
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analisado é a eficácia do fármaco, que depende da 
atividade intrínseca do fármaco. A diferença entre 
a eficácia dos fármacos ajuda a comparar a 
eficácia terapêutica de fármacos. 
Nesse gráfico, vemos que quanto maior o 
α, maior o efeito máximo (Emax), maior a eficácia 
do fármaco diante de tal receptor. 
 
Potência vs Eficácia 
 
Potência​: B > A > C > D (pois o B temsua EC50 
menor, seguido do A, C e D) 
Eficácia: ​A=C=D > B (pois o A,B e C apresentam 
a melhor resposta, ou seja, eficácia) 
 
 
Potência: ​A > D > B > C 
Eficácia: ​D > C > B > A 
 
 
 
TODAVIA, os receptores apresentam atividade 
constitutiva, ou seja, os receptores não têm uma 
conformação única, pois eles alteram a sua 
conformação constante e espontaneamente devido 
a aspectos termodinâmicos. Essas conformações 
diferentes fazem o receptor ser ativo ou inativo. 
Assim, o antagonista, não tem seletividade para 
essas variações ativa ou inativa (se ligando a 
ambos), enquanto o agonista tem seletividade 
maior às ativas. 
Ou seja, um agonista não torna o receptor 
ativo, ele se liga à este receptor ativo e impede que 
ele altere a sua conformação e se torne inativo. 
(discutido melhor no próximo tópico) 
 
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Atividade constitutiva dos receptores 
Dessa forma, sem nenhum ligante, uma 
fração dos receptores estará na forma ativa (por 
meio de ativação constitutiva, que depende apenas 
do receptor, tecido e etc.) e a outra estará inativa, 
pois os receptores ficam flutuando em um 
equilíbrio de formas ativas e inativas. 
Os agonistas preferem formas ativas, e 
quando eles se ligam aos receptores, impedem que 
os alvos mudem sua conformação para a 
inatividade (impede a flutuação/equilíbrio). 
Assim, os receptores ativos não vão mudar, e, 
quando os inativos sofrerem a ativação 
constitutiva, vão se ligar aos agonistas, 
aumentando, logo, a fração de receptores ativos (o 
equilíbrio nativo dos receptores é deslocado para a 
forma ativa). 
Na figura, as bola vermelhas são os receptores ativos, os 
quadrados verdes = receptores inativos; e a bolinha azul é o 
agonista. 
Já o antagonista, somente se liga a 
qualquer receptor, sem nenhuma preferência 
conformacional, somente ocupam; por isso os 
antagonistas não tem efeito, já que não altera o 
equilíbrio conformacional. 
(isso só ocorre na ausência de liberação basal de 
ligantes, pois, nesse caso, o antagonista vai ocupar o espaço 
do agonista basal). 
Existe, ainda, ligantes (fármacos) que 
preferem a conformação inativa, “deslocando o 
equilíbrio” nesse sentido. Então, essas substância 
têm efeito contrário do agonistas, sendo chamados 
de agonistas inversos (α < 0) 
 
L=ligante 
Ri=receptor inativo 
Ra=receptor ativo 
Nesse gráfico, a linha verde é do agonista total, a 
azul é o agonista parcial, a linha preta é o antagonista e a 
vermelha é o agonista inverso total. 
 
OBS! ​Se tiver um agonista total e um agonista 
parcial junto, o agonista parcial pode servir como 
antagonista, pois ele pode impedir a ligação de 
todos os receptores do agonista total. 
 
Curvas dose x efeito de ligantes 
Os antagonistas podem ser classificados 
quanto: 
 
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● Ao sítio do receptor: 
○ Competitivos (se liga no mesmo 
sítio de ligação do agonista) 
○ Não competitivos (interage em 
outro sítio ativo do receptor ou atua 
na cascata intracelular do receptor, 
impedindo o efeito do agonista) 
 
No primeiro gráfico, a adição do antagonista competitivo (I), 
vai diminuindo a potência (diminuição do EC50) do agonista 
presente (curva verde); todavia, o aumento da [agonista] 
pode retomar a sua eficácia total. Esse é o mesmo gráfico de 
um agonista competitivo reversível. 
No gráfico abaixo, a adição de um antagonista 
não-competitivo, diminui a eficácia e a potência do agonista 
(linha azul), pois o antagonista não compete pelo mesmo 
sítio do agonista, não fazendo efeito mesmo com o aumento 
da [] do agonista (antagonista já está impedindo a ação dos 
alvos); esse antagonista pode acabar com a ação do agonista. 
Esse é também o gráfico do antagonista competitivo 
irreversível. 
● Ao tipo de ligação 
○ Reversível (transitória) 
○ Irreversível (ligação feita 
covalentemente) 
 
OBS! ​Antagonistas reduzem igualmente o efeito 
de qualquer agonista. 
 
 
 
O primeiro gráfico trata da variação da ativação de 
receptores, com a variação da [agonistas], na presença de um 
antagonista de [constante]. 
Já o segundo, trata-se da da variação da ativação de 
receptores, com a variação da [antagonista], na presença de 
agonista de [constante]. 
 
OBS! ​O agonista parcial atua como antagonista de 
um agonista pleno, pois os dois agonista 
competem pelo mesmo sítio, fazendo o agonista 
parcial virar um antagonista competitivo 
reversível. No próximo gráfico, tem a 
demonstração da variação da resposta 
farmacológica com o aumento da [agonista 
parcial] 
Logo, percebe-se que , com o aumento da [agonista parcial], 
temos uma redução da eficácia do agonista total, até um 
ponto que chegue a eficácia máxima do agonista parcial. 
 
Múltiplos sítios receptores com ligantes 
próprios 
Existem 2 tipos de sítios: 
 
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● Sítio ortostérico: mesmo local que o do 
ligante/fármaco; onde se liga normalmente 
o fármaco. (Antagonista competitivo) 
● Sítio alostérico: outro sítio que não o 
ortostérico. (Antagonista não-competitivo) 
 
Os sítios ortostérico, em geral, comandam 
os outros sítios, pois é o principal, enquanto os 
outros são “coadjuvantes” (alostéricos), pois 
causam pouco ou nenhum efeito por si só, apenas 
favorecem algumas conformações (são 
moduladores alostéricos). 
Os moduladores alostéricos podem se 
apresentar em dois perfis: 
● Agonista alostérico: favorece 
conformações que aumentam a afinidade 
do receptor pelo agonista ortostérico. 
● Inibidor alostérico: favorece conformações 
com menor afinidade ao agonista 
ortostérico. Sendo caracterizado por um 
antagonista não-competitivo. 
 
Curvas da interação entre moduladores 
alostéricos e outros ligantes: 
No primeiro gráfico, colocam um antagonista 
não-competitivo (inibidor alostérico) para interagir com o 
agonista ortostérico (linha azul); diminuindo a potência e 
eficácia. 
Já o 2°, há a introdução de um agonista alostérico, 
que potencializa a ação do agonista ortostérico e a sua 
eficácia. 
 
 
 
 
 
Receptores de reserva 
O organismo apresenta receptores de 
reserva, que são receptores mais que o necessário 
para atingir um nível máximo de resposta (Ex: 
precisamos da ativação de 5 receptores adrenais 
para o efeito máximo, o organismo tem 100); isso 
é feito para garantir uma facilidade maior de os 
fármacos se ligarem aos seu alvos (aumentar a 
sensibilidade do organismo). 
Dessa forma, devido a esses receptores de 
reserva, o organismo pode ainda manter a eficácia 
do agonista, mesmo que seja colocado uma certa 
quantidade de antagonista irreversível (ou 
antagonista não-competitivo). 
 
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No gráfico acima, há a introdução do antagonista 
irreversível, mas os receptores de reserva compensam a 
“perda” dos outros receptores para o antagonista, sendo que 
isso é acompanhado pelo aumento da [agonista]. 
 
OBS! ​Gráficos que demonstram a utilizam dos 
conceitos farmacodinâmicos e farmacocinéticos. 
DE50: dose que produz efeito terapêutico em 50% das 
pessoas 
DT50: dose que produz efeito tóxico em 50% das pessoas 
DL50: dose letal para 50% das pessoas. 
 
Interações de mecanismos de fármacos 
Sinergismo ​(efeitos combinados) 
● Aditivo: soma de efeitos terapêuticos, 
devido à similaridade dos seus mecanismos 
de ação; essa interação pode ser utilizada 
para diminuir os efeitos indesejados, pois 
são utilizados poucasdoses dos fármacos. 
(1+1=2) 
● Supra-aditivo: a interação causa um efeito 
terapêutico muito maior que a simples 
soma dos efeitos dos fármacos separados; 
ocorre quando os fármacos apresentam 
mecanismos diferentes (potencialização). 
(1+1=3 ou 0+0=1) 
 
Antagonismo ​(efeitos que se anulam) 
● Físico-químico: interação entre fármacos 
e/ou nutrientes que impedem a sua 
absorção. 
● Farmacocinético: interação que aumenta o 
metabolismo e excreção, por exemplo: por 
indução de enzima hepáticas ou por 
aumento da diurese. 
● Fisiológico (ou funcional): substâncias que 
têm mecanismos que se contrapõem 
(mecanismos e receptores diferentes). 
● Receptores: antagonismo propriamente 
dito (competição por alvo) 
● Por adaptação: contrabalanço homeostático 
(adaptação) 
 
Conceitos novos (parece que não vai cair na 
prova) 
Agonistas tendenciosos: preferência no 
recrutamento de certas vias intracelulares. 
Antagonistas permissivos (enviesado): 
impedem seletivamente que ​algumas ​vias sejam 
recrutadas. 
 
OBS! ​É necessário frisar que o modelo 
chave-fechadura é um modelo simplista e pouco 
condizente com a realidade 
 
Conceitos “engessados” (errados) 
● Um receptor sempre é ativado da mesma 
maneira 
● A potência é proporcional à ocupação de 
receptores 
● A eficácia só depende da interação com o 
receptor 
● Afinidade e eficácia caminham juntas 
● Os antagonistas (puros) são muito comuns.