3- Proteína (1)

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C. Proteínas
- Origem grego (protos) primeira, mais importante;
- Presentes em três grupos da pirâmide alimentar: leite e 
derivados; carnes e ovos; leguminosas. 
- Fazem parte de 15 a 20% das calorias totais do cardápio diário. 
Fornecem 4 cal/grama.
- Quanto á origem podem ser exógenas (provindas da dieta) ou 
endógena (derivadas da degradação celular do próprio 
organismo). 
- Suas estruturas químicas contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e 
nitrogênio em sua composição;
Proteínas
Proteínas: Importância
• São fundamentais para qualquer ser vivo e até vírus;
• Toda manifestação genética é dada por meio de proteínas;
• Grande parte dos processos orgânicos são mediados por
proteínas, que são as enzimas;
• Colágeno e queratina, responsáveis pela composição dos
cabelos e das unhas, são exemplos de proteínas
naturalmente presentes na nossa constituição física.
Aminoácidos
Quando ingeridas, as proteínas são quebradas em 
pequenas estruturas, chamadas de aminoácidos. Juntos 
no organismo, os aminoácidos formam outras 
proteínas, que farão parte das enzimas, dos hormônios, 
das hemoglobinas, das vitaminas, dos transportadores 
e de muitas outras substâncias.
AA são moléculas constituídas por um grupamento 
amina, um grupo Acido carboxílico e uma cadeira 
lateral R unidas a um único átomo de Carbono (α ) que 
se juntam por ligação peptídica para formar a proteína. 
Aminoácidos
- Existem 20 aminoácidos primários constituindo as proteínas 
e peptídeos dos mamíferos.
• AA os aminoácidos se dividem em três tipos: 
essenciais/indispensáveis, dispensáveis e 
condicionalmente indispensáveis.
- Essenciais ou indispensáveis, encontram-se treonina, 
triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, 
valina, fenilalanina. Todos eles já são produzidos pelo 
organismo, porém, em quantidade insuficiente. Para 
suprir essa necessidade, eles precisam ser obtidos pela 
alimentação. 
Aminoácidos
- Dispensáveis/não essenciais, são aqueles que somente o 
organismo se encarrega de produzir. Entre eles estão 
alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico e 
serina.
- e os aminoácidos condicionalmente indispensáveis/semi
essenciais (precursores): arginina, cisteína, glutamina, 
glicina, prolina e tirosina que, quando a síntese feita pelo 
organismo não é suficiente, eles precisam ser obtidos 
através dos alimentos, diariamente.
- Todos os seres vivos utilizam desses aminoácidos para 
sintetizarem suas proteínas, combinando-os de variadas 
formas de acordo com a expressão gênica contida no DNA.
Aminoácidos
Aminoácidos
Taurina, provem do metabolismo da cisteína e tem função 
importante na formação de sais biliares (absorção de 
lipídios), atua no sistema nervoso, neuromodulação, 
estabilização de membranas. Atua como antioxidante 
contra radicais livres responsáveis por danificarem as 
membranas celulares. 
Taurina e outros AA sulforados tem afinidade com estrutura 
do cabelo (pelo bulbopiloso) exercendo efeito citoprotetor
(protetor antioxidante contra as agressões oxidativas
acumuladas). Fonte alimentar: proteínas origem animal.
DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS
Ligações peptídicas
Amino terminal Caboxy terminal 
Todos os seres vivos utilizam os AA para sintetizarem 
suas proteínas, combinando-os de variadas formas de 
acordo com a expressão gênica contida no DNA.
Pelas ligações peptídicas pode ocorrer a formação de 
dipeptídeo, tri, tetra, penta, oligo e polipeptídeo. 
Proteínas: ligações peptídicas
• A união dos AA das proteínas possuem uma sequência
predeterminada geneticamente.
• Para que as funções das proteínas sejam realizadas 
corretamente, cada proteína deve apresentar uma 
estrutura espacial específica identificadas como 
Estrutura Primária, Estrutura Secundária, Estrutura 
Terciária e Estrutura Quaternária.
Proteínas: estrutura
• Estrutura primária é a seqüência de aminoácidos que 
compõem a cadeia polipeptídica, segue uma ordem 
exata dos aminoácidos em uma proteína específica. 
Caso um aminoácido da sequência mude, toda a estrutura 
pode ser comprometida e tem se uma mutação.
Proteínas: estruturas
Parte do Gene (DNA)
Sequência
específica de AAs
Hemácias normais Hemácias da 
Anemia Falciforme 
• Estrutura secundária, cadeia polipeptídica com forma 
helicoidal ou pregueada.
Um fio de cabelo é um arranjo de muitos filamentos de α-
queratina (forma α-hélices), responsável pela forma do fio.
• AA cistina presente na queratina através de suas pontes 
de dissulfeto, são as responsáveis pela capacidade dos 
cabelos, distender-se quando exposto ao calor úmido, mas se 
contrair ao comprimento normal pelo resfriamento. 
• No alisamento as substâncias químicas provocarão a ruptura 
das ligações das pontes cruzadas de dissulfeto modificando a 
estrutura do fio de cabelo permanentemente . 
Proteínas: estruturas
Proteínas fortalecem e dão resistência ao cabelo!!!
• Estrutura terciária (ATIVA), estrutura helicoidal dobrada 
sobre si mesma e utilizam ligações como pontes de 
hidrogênio, hidrofóbicas, iônicas, eletrostáticas e covalentes. 
É com essa estrutura que as proteínas executam suas 
funções garantindo uma forma ativa específica para cada 
proteína.
• Estrutura quaternária: acontece quando duas ou mais 
proteínas (estruturas terciárias ou subunidades) se 
unem para desempenhar alguma função. 
Proteínas: estruturas
A forma das moléculas formadoras das proteínas são 
determinantes de sua função!!!
Essas Interações 
agem na 
conformação das 
proteínas 
determinadas pelas 
cadeias laterais dos 
aminoácidos e que 
vão influenciar na 
estrutura e 
manutenção das 
proteínas. 
Ligações 
dissulfeto
Ligações de 
hidrogênio 
Interações 
hidrofóbicas
Interações 
iônicas
AAs polares sem carga
AA apolares
AA polares com carga
AA polares com sulfidrila
Proteínas: interações
Para ocorrer a quebra da 
proteína, deve ocorrer o 
processo de hidrólise. Ocorre a 
adição da molécula de água, 
permitindo a separação dos 
aminoácidos. 
A hidrólise ocorre no processo 
digestivo, uma vez que o corpo 
absorve AAs, para que possa 
montar suas proteínas 
necessárias.
Proteínas: hidrólise
Proteínas: desnaturação
• Na desnaturação proteica ocorre a perda de sua forma 
espacial, perdendo as estruturas secundária e 
terciária da proteína ou rompimento de ligações 
peptídicas.
• Fatores que podem levar à desnaturação são: 
calor/frio, luz, agitação, pH, e pressão.
• Cada proteína trabalha em temperatura e pH 
específico, a alteração de um desses fatores pode levar 
à perda de função proteica pela desnaturação.
• Desnaturação não deixa perder a estrutura primária.
• Nem sempre a desnaturação é indesejável. Gelatina 
consiste em colágeno desnaturado (ossos, cascos e 
tecidos de ligação de vacas ou porcos).
• A desnaturação pode ser irreversível e algumas 
proteínas, quando desnaturadas, tornam-se insolúveis. 
Ex: albumina do ovo e caseína do leite.
• Desnaturação proteica contribui para a digestibilidade
de algumas proteínas, organismo aproveita dos Aas, e 
quanto mais próximo da estrutura primária mais fácil a 
digestão. 
Proteínas: desnaturação
• Proteínas simples: após hidrólise fornecem 
apenas Aas. Ex. albumina, globulina, albumina do 
ovo (clara), glutelinas.
• Proteínas conjugadas: quando dão origem a 
outros compostos além de Aas. São ligações de 
moléculas não proteícas a moléculas de proteína. 
Ex.: nucleoproteínas (RNA e DNA), mucoproteínas
e glicoproteínas (prot. ligadas a polissacarídeos 
complexos), lipoproteínas, etc.
Proteínas: classificação
Proteínas da dieta pela digestão e absorção no intestino 
fornecerão AAs ao organismo que terão 3 destinos:
- Anabolismo: síntese de proteína e polipeptídeos;
- Catabolismo ou degradação: produção de energia e síntese 
de compostos de pequeno peso molecular. Nesta via os Aas 
servirão na construção e manutenção dos tecidos, formação 
de enzimas, hormônios, anticorpos, no fornecimento de 
energia e na relação de processos metabólicos.
- Fonte proteica fornece4Kcal/g.
Contribuem para a homeostasia, mantendo o equilíbrio 
osmótico entre os diferentes fluídos do organismo. Ex. 
edema decorrente de hipoproteinemia ( baixa prot. no 
plasma)= def. proteica ou kwashiorkor. 
Proteínas: funções
Balanço nitrogenado negativo, resultado de baixa ingestão proteica
a partir de um ponto crítico (mais de cinco dias) pode ocorrer: 
deficiência proteica com edema, deterioração dos tecidos do 
organismo, de gordura hepática, dermatose, diminuição da 
reposta imunológica, fraqueza e perda de energia. 
Dieta rica em proteína magra pode estimular a produção de 
colágeno, cabelos e unhas mais fortes: peixes (atum, salmão), 
ovo, peito de peru ou frango, queijo magro (cottage, ricota), 
iogurte desnatado. 
Evitar bacon, presunto e manteiga, alimentos ultraprocessados, 
ricos em gordura de origem animal e trans que aumentam o 
colesterol LDL. Consequência: retenção de líquido e acúmulo 
de gordura e flacidez nos quadris e abdômen e doenças 
cardiovasculares.
Proteínas
Fontes alimentares de proteínas
3 porções de arroz (falta lisina) 
para uma de feijão (falta 
metionina) resultam em uma 
proteína de alto valor biológico!!!
Cereais e 
leguminosas
Proteínas, por onde estão????
1) Estrutural / revestimento: fazem parte da estrutura do 
corpo, proteínas fibrosas. São insolúveis em água.
- Colágeno: garante resistência e flexibilidade a estruturas 
como pele, ossos, tendões, cartilagens.
- Queratina: faz a impermeabilização de estruturas, como 
pele, unhas, pelos.
2) Movimento – permitem o movimento de estruturas 
como o músculo (contração e relaxamento), por 
exemplo, actina e miosina são fibras proteicas
responsáveis pela contração das células musculares. 
Proteínas: funções
3) Transporte – hemoglobina, presente nas hemácias, 
transporta o oxigênio no sangue. São geralmente 
solúveis em água.
4) Energética – a albumina, na clara do ovo, garante o 
suprimento alimentar do embrião; também presente no 
plasma sanguíneo, garante a viscosidade do sangue.
5) Hormonal – compõem a estrutura do hormônio, como é 
o caso da insulina e glucagon, que são hormônios que 
regulam a taxa de glicose no sangue.
6) Defesa – anticorpos são proteínas especiais que fazem a 
defesa do organismo de invasores estranhos, como 
bactérias e vírus.
Proteínas: funções
Classificação quanto à 
qualidade nutricional
• Proteínas completas ou Alto valor biológico (AVB):
possuem perfil quali e quantitativo de aminoácidos 
essenciais. Mantêm a vida e promovem o crescimento. 
Ex.: Caseína (leite), ovoalbumina (ovo), glicinina (soja), 
edestina e glutenina (cereais), lactoalbuminas (leite e 
queijo), Albumina e miosina (carne), Excelsina (castanha 
do Pará) 
• Proteínas parcialmente completas ou baixo valor 
biológico (BVB) contêm os aminoácidos essenciais em 
quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as 
necessidade, um ou mais são limitantes. Mantêm a vida 
mas não promovem o crescimento. 
Classificação quanto à 
qualidade nutricional
• Proteínas parcialmente completas ou baixo valor biológico 
(BVB) Ex.: Zeína (milho, falta triptofano e tirosina), gelatina 
(falta triptofano e tirosina), etc.
• Aminoácido limitante: No feijão: metionina (cisteína); 
arroz e trigo: lisina; milho e cereais: lisina e triptofano; 
legumes: triptofano.
•
Classificação quanto à 
qualidade nutricional
Para melhorar as fontes protéicas:
• É sensato variar a dieta e incluir boas fontes proteicas.
• Veganos necessitam de boas combinações para obter 
aminoácidos essenciais.
• Adição do AA limitante não altera o equilíbrio dos outros 
AAs 
• Suplementação: adição de pequenas quantidades de 
outra proteína que seja rica no AA limitante
• Complementação: pts misturadas de forma que as 
deficiências de uma sejam compensadas pelo excesso dos 
mesmos aas de outras. Ex. combinações de arroz (3) e 
feijão (1).
VALOR BIOLÓGICO DAS PROTEÍNAS
Determina a quantidade de proteínas encontradas nos alimentos 
que realmente são absorvidas pelo corpo. As proteínas que 
contém mais aminoácidos essenciais possuem melhor 
digestibilidade, tendo uma absorção no trato gastrointestinal mais 
eficiente. 
Requerimentos 
protéicos
• Homem adulto 70 Kg → 0,8 g/kg/dia (56g/dia)
• Criança →1,6 - 2,4 g/kg/dia
• Mulheres grávidas → adicional de 10 g/dia
• Mulher lactante → adicional de 15 g/dia
ANVISA –Agência Nacional de Vigilância sanitária
http://www.anvisa.gov.br/legis/portarias/33_98.htm
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
• PUJOL, ANA PAULA (ORG.) NUTRICAO 
APLICADA A ESTETICA. RIO DE JANEIRO: 
RUBIO, 2011.
• SCHNEIDER, ALINE PETTER ET AL NUTRICAO 
ESTETICA. SAO PAULO: ATHENEU, 2009.
• http://portalsaude.saude.gov.br/index.php/cidadao/pri
ncipal/agencia-saude/17445-obesidade-estabiliza-no-
brasil-mas-excesso-de-peso-aumenta